Человека аминокислоты: Незаменимые аминокислоты. Справка — РИА Новости, 28.02.2011

Незаменимые аминокислоты. Справка — РИА Новости, 28.02.2011

Валин необходим для метаболизма в мышцах, он активно участвует в процессах восстановления поврежденных тканей. Помимо этого, он может быть использован мышцами в качестве дополнительного источника энергии. Валином богаты зерновая пища, мясо, грибы, молочные продукты, а также арахис.

Лизин необходим для нормального формирования костей и роста детей, способствует усвоению кальция и поддержанию нормального обмена азота у взрослых. Лизин участвует в синтезе антител, гормонов, ферментов, формировании коллагена и восстановлении тканей. Пищевыми источниками лизина являются сыр, яйца, рыба, молоко, картофель, красное мясо, соевые и дрожжевые продукты.

Лейцин защищает мышечные ткани и может являться источником энергии. Его наличие способствует восстановлению костей, кожи, мышечной ткани. Снижает уровень холестерина. К пищевым источникам лейцина относятся бурый рис, бобовые, мясо, орехи.

Изолейцин

необходим для синтеза гемоглобина, увеличивает выносливость и способствует восстановлению мышц. К пищевым источникам изолейцина относятся куриное мясо, кешью, яйца, рыба, чечевица, мясо, рожь, миндаль, нут (турецкий горох), печень, соя.

Треонин способствует поддержанию нормального белкового обмена в организме, помогая при этом работе печени. Необходим организму для правильной работы иммунной системы. Содержится в яйцах, молочных продуктах, бобах и орехах.

Метионин способствует нормальному пищеварению, сохранению здоровой печени, участвует в переработке жиров, защищает от воздействия радиации. Метионин содержится в бобовых, яйцах, чесноке, луке, йогурте мясе.

Фенилаланин

является нейромедиатором для нервных клеток головного мозга. Эффективно помогает при депрессии, артрите, мигрени, ожирении. Не усваивается организмом, которому не хватает витамина С. Содержится в говядине, курином мясе, рыбе, соевых бобах, яйцах, твороге, молоке, а также является составной частью синтетического сахарозаменителя — аспартама.

Триптофан используется организмом для синтеза в головном мозге серотонина, который в свою очередь является важнейшим нейромедиатором. Необходим при бессоннице, депрессии и для стабилизации настроения. Снижает вредное воздействие никотина. В пище эта аминокислота находится в буром рисе, деревенском сыре, мясе, бананах, йогурте, сушеных финиках, курице, кедровых орехах и арахисе.

Потребность человека в незаменимых аминокислотах составляет от 250 до 1100 миллиграммов в сутки. Существуют биологически активные добавки, содержащие необходимые дозы этих веществ. Особо внимание восполнению их в организме рекомендуется уделять вегетарианцам (поскольку некоторые незаменимые аминокислоты в необходимых количествах содержатся только в продуктах животного происхождения), беременным женщинам и спортсменам.

Материал подготовлен на основе информации открытых источников

Смотрите полный выпуск программы «Сытые и стройные» с Маргаритой Королевой: «Пища для мозга, или Что надо есть, чтобы ничего не забывать» >>

Аминокислоты для здоровья | Гомельский областной ЦГЭ и ОЗ

 

В природе существует более 500 различных аминокислот, из них всего 20 входят в состав белка. Аминокислотами называют гетерофункциональные соединения, содержащие одновременно амино- и карбоксильную группы в составе одной молекулы. Они хорошо растворимы в воде и нерастворимы в органических растворителях.

Аминокислоты участвуют во всех жизненных процессах. Это те самые кирпичики из которых состоит белок. В человеческом теле практически все органы состоят из белков – это и мышцы, и различные соединительные ткани, внутренние органы, железы, ногти, волосы, кожа, кости и жидкости. Некоторые белки содержат все незаменимые аминокислоты в количестве, достаточном для организма человека и животных. Такие белки называются биологически полноценными.

Организм синтезирует аминокислоты самостоятельно. Но есть целая группа аминокислот, которых организм сам синтезировать не может. Эти аминокислоты являются незаменимыми. Всего насчитывается 8 незаменимых аминокислот: лейцин, валин, изолейцин, лизин, фенилаланин, треонин, метионин и триптофан. Такие аминокислоты должны поступать в организм извне. В случае отсутствия или недостатка в рационе питания незаменимых аминокислот в организме нарушается белковый синтез.

Условно-незаменимые аминокислоты синтезируются в организме в небольшом количестве. Этого недостаточно для здорового функционирования организма, поэтому они должны дополнительно поступать либо с пищей, либо с пищевыми добавками. К этой группе относятся аргинин и гистидин.

Аргинин – аминокислота, которая вырабатывается организмом здорового взрослого человека самостоятельно, но у младенцев и пожилых людей синтез этого вещества существенно снижен. Аргинин выступает стимулятором роста у детей и подростков, а также может быть показан при беременности при малом весе плода. Основная функция аргинина состоит в его способности повышать уровень оксида азота, т.е. он обеспечивает гибкость сосудов, поддерживает их тонус, улучшает циркуляцию крови, что приводит к лучшему снабжению тканей и органов (орехи, особенно арахис и кедровые орехи, тыквенные и кунжутные семечки, немного меньше его в рыбе, птице, в мясных и молочных продуктах).

Гистидин способствует восстановлению поврежденных тканей, образованию лейкоцитов и эритроцитов, строительству миелиновых оболочек клеток. Эта аминокислота необходима в период с рождения до двадцати одного года, а также в периоды восстановления после перенесенных тяжелых заболеваний и травм. Дефицит гистидина может спровоцировать проблемы со слухом, а избыток – развитие неврозов и даже психозов (орехи, семечки, бананы, сухофрукты, бобовые, молочные продукты (особенно сыр), рыба (особенно лосось и тунец), мясе домашней птицы, говядине (филе), свинине (вырезка).

В отдельную группу выделяют условно-заменимые аминокислоты

– цистеин и тирозин, их синтез осуществляется при наличии незаменимых аминокислот. При недостатке предшественников эти аминокислоты могут стать незаменимыми.

Цистеин в организме производится из незаменимой аминокислоты метионин и при его недостатке также может стать незаменимой аминокислотой. Цистеин необходим организму для производства таурина, который регулирует работу нервной системы, и глутатиона, отвечающего за иммунную систему организма. Цистеин входит в состав коллагена, кератина, инсулина, при необходимости может трансформироваться в глюкозу, наполняя организм энергией, регулирует давление, снижает холестерин в крови, выводит из организма токсические вещества.

Тирозин вырабатывается в здоровом организме из незаменимой аминокислоты фенилаланин. Он регулирует синтез гормонов щитовидной железы, надпочечников, гипофиза. Улучшает мыслительные процессы, памяти, помогает противостоять стрессовым ситуациям, а также поддерживает хорошее настроение. Отвечает за выработку пигмента меланина, благодаря которому мы имеет тот или иной цвет волос, кожи. Для спортсменов важно также, что тирозин участвуя в синтезе белка, способствует росту мышечных тканей, ускоряет восстановление после тяжелой физической нагрузки.

Незаменимые аминокислоты

Аминокислота	Значение	Содержание
Лейцин	выработка инсулина, строительный материал для белка мышц	соевый белок, молочный белок – казеин и сывороточный белок.
Изолейцин	в меньшей степени активирует рост мышечной ткани, в большей снабжает их глюкозой, участвует в синтезе гемоглобина, для усвоение изолейцина и лейцина необходим биотин (витамин B7)	миндаль, кешью, куриное мясо, нут, яйца, рыба, чечевица, печень, мясо, рожь, большинство семян, сои.
Метионин	необходим для выработки и таурина, для синтеза креатина, коллагена, участвует в синтезе серотонина, а также способствует выработке адреналина. помогает печени в переработке жиров, выведению тяжелых металлов, метионин снижает уровень гистамина в крови	бразильские орехи, говядина, свинина, курица, кролик, морская рыба, бобовые, яйцах, творог, молоко, кефир, сыр твердых сортов
Фенилаланин	тирозин вырабатывается только из фенилаланина, образует дофамин и другие катехоламины, снижает депрессивные симптомы, продукты метаболизма фенилаланина обладают токсическим эффектом и при значительном избытке этой аминокислоты возможно негативное влияние на нервную систему	белки сои, сыр твердых сортов, орехи и семена растений, мясо (говядина, птица) и рыба (тунец), яйца, молочные продукты, фасоль и зерновые культуры
Триптофан	триптофан (точнее примерно 1 % от общего количества, поступающего с пищей) перерабатывается в серотонин, часть которого преобразуется в мелатонин (гормон сна). При недостатке сокращается синтез белков и ниацина (витамин B3), как следствие может развиться пеллагра. Серотонин способен повышать болевой порог и снимать состояния тревожности, беспокойства, а мелатонин понижает интенсивность многих физиологических процессов и способствует наступлению глубокого и спокойного сна.	икра (красная и черная), голландский сыр, арахис и другие орехи, соевые бобы и другие бобовые (фасоль, горох), мясо курицы, кролика и индейки, кальмары, ставрида, сельдь, лосось и треска, а также куриные яйца, творог (и другие молочные продукты) и шоколад.
Треонин	необходим для синтеза серина и глицина, треонин входит в состав зубной эмали, избыток приводит к накоплению мочевой кислоты	мясо, птица, яйца, сыр, жирная морская рыба, морепродукты, грибах, чечевица, фасоль, пшеница, рожь, гречка, орехи.
Лизин	синтез почти всех видов белков, он выполняет важнейшие функции в организме – в частности, обеспечивает работу иммунной системы, составляя существенную часть коллагена, поддерживает необходимый баланс азота, участвует в усвоении кальция в пищеварительном тракте, без лизина невозможен синтез многих гормонов, ферментов	бобовые, куриц, сом говядина, молоко и молочные продукты, яйца, семечки и орехи
Валин	участвует в синтезе белка, защищает миелиновые оболочки нервных волокон, улучшает нервные процессы, участвует в азотистом обмене, защищает миелиновые оболочки нервных волокон, препятствует снижению уровня серотонина, участвует в азотистом обмене.	яйца, сыр, икра красная, соя (зерно), чечевица, арахис, горбуша, фисташки, молоко сухое.

Толкачёва Екатерина Александровна,
отдел общественного здоровья государственного учреждения
«Гомельский областной центр гигиены, эпидемиологии и общественного здоровья»

Новости Педиатрического университета

Ребёнок-веган – все «за» и «против»

 

Ребёнок-веган – распространенное явление XXI века. Веганством считается наиболее строгая форма вегетарианства. Она отличается тем, что затрагивает не только сферу питания. Людей, которые придерживаются веганского образа жизни только в еде, называют строгими вегетарианцами.

Сегодня, 1 ноября, в Международный веганский день мы поговорим о влиянии на детский организм именно рациона питания, исключающего продукты животного происхождения.

На актуальные вопросы отвечает доцент кафедры общей медицинской практики СПбГПМУ, врач-педиатр высшей категорий, врач-диетолог клиники СПбГПМУ, Анна Никитична Завьялова .

 

Какой вопрос становится самым важным, когда речь идёт о рационе питания вегана или вегетарианца?

Бывают вегетарианцы, которые не пьют молоко, не едят мясо и рыбу в том числе, то есть употребляют только продукты растительного происхождения – веганы. Наш с вами организм – это восполняемая система и мы все должны получать белок извне, причём белок животного происхождения с определённым набором незаменимых аминокислот. Не хотите есть мясо, яйца, пить молоко – тогда вы должны восполнить незаменимые аминокислоты другим путем. Для взрослого человека необходимы 8 незаменимых аминокислот: валин, изолейцин, лейцин, метионин, треонин, триптофан, фенилаланин, лизин. Остальные аминокислоты относят к заменимым, но некоторые из них – лишь условно, поскольку заменимая аминокислота может синтезироваться в организме только из незаменимой.

То есть веган не может просто отказаться от продуктов животного происхождения, в таком случае у него должен быть тщательно продуманный полный сбалансированный рацион питания, основанный на растительной пище?

Сбалансированный по аминокислотному составу рацион из растительных продуктов и дотации незаменимыми аминокислотами (фармакологически).

Насколько полезно такое замещение для детского организма?

Для ребёнка это не полезно, а даже вредно, потому что ребёнок растёт.  Потребность в белке у детей разного возраста отличается, но тенденция к более высокой потребности, чем у взрослого однозначна. Ребёнок, подросток растёт. Рост костей, мышц, внутренних органов, всех тканей, в том числе и нервной ткани, головного мозга идёт за счёт поступления извне «строительного материала», в том числе и белков, богатых незаменимыми аминокислотами.  В каждом организме есть быстрорастущие ткани – слизистые оболочки желудочно-кишечного тракта, дыхательной системы, кожа, кровь, иммунная система, и нам необходим определённый аминокислотный состав белка. Ребёнок растёт, соответственно потребность в белке у него намного выше. 

Белковая пища, которую мы едим, бывает 4-х категорий:

1-я категория – белки молока и яиц. Они усваиваются на 95-96%. Их аминокислотный состав сбалансированный. Если мы берём младенчество, грудное молоко матери – это стопроцентное усвоение. В нём содержится тот аминокислотный состав, который необходим для роста и развития ребёнка. 

Белки 2-й категории – мясо, рыба, соя. Усвоение их идёт на 86-90%. Аминограмму* этих белков организм умеет выправлять за счёт собственных белковых ресурсов. 

3-я категория белков (усвоение — 64-68%) – это белки растительного происхождения (крупы, овощи, бобовые). Аминокислотный состав этих белков бедный, истощен пул незаменимых аминокислот.

И 4-я категория – у неё нулевая ценность (гемоглобин, желатин) – они не усваиваются вообще – пищевые наполнители.

То есть если ребёнок — веган, то для поддержания должного количества белка в организме он должен есть почти в два раза больше растительной пищи?

Объём потребляемой пищи будет больше, всё верно, но и растительная пища не восполнит потребности организма в незаменимых аминокислотах.

Насколько это полезно для детского организма?

Ничего хорошего в этом нет. Что касается объёма – объём желудка у детей разного возраста разный и этот объём растёт, постепенно, с возрастом, но он не бесконечен, согласны?

Трудно не согласиться.

Плюс к этому, аминограмма растительного белка – бедная по большому количеству незаменимых аминокислот. Если у взрослого человека незаменимых аминокислот не много (порядка 8), то у детей незаменимых аминокислот в два раза больше. Для того, чтобы расти и развиваться, ребёнку нужен белок животного происхождения. Он может его получить в виде искусственного белка (например, питательной смеси), грудного молока до определённого возраста или из мяса, яиц и молочных продуктов.

 

Никто не исключал того, что есть не очень здоровые дети с аллергией на белок коровьего молока или яйца, значит, эти продукты заменяются на другие с расчётом белка на килограмм массы тела. Дети с хронической болезнью почек, особенно в стадии, когда выделительная способность почки снижается, требуют особой диеты. В зависимости от скорости клубочковой фильтрации* определяется, сколько нужно белка на килограмм массы тела есть этому ребёнку. В данном случае мясные продукты или продукты с высоким содержанием белка (яйца, рыба) исключаются из рациона, но при этом ребёнку обязательно дают заменители в виде незаменимых аминокислот.

Допустим, родители ребёнка ведут веганский образ жизни, но, тем не менее, с какого возраста предпочтительно ребёнку переходить на питание, исключающее продукты животного происхождения? 

Конечно желательно всё-таки после 18 лет. Потому что любому организму особенно в подростковый период интенсивного роста, необходим незаменимый белок. И потом, все, кто растил детей-подростков, особенно мальчиков-подростков, прекрасно знают, что именно в этот период потребность и желание есть мясо – очень высоки (незаменимые аминокислоты). 

Тогда вытекающий из этого вопрос — как исключение продуктов животного происхождения это сказывается на внешнем виде и организме ребёнка в целом (кожа, волосы, зубы, ногти)?

По-разному. Еще раз говорю, есть больные дети, которым мы такие продукты целенаправленно убираем, у них печень и почки не метаболизируют достаточное количество белка. А если это выбор родителей, и ребёнок здоров, последствия могут быть неблагоприятными для его роста и развития. Нельзя дать стопроцентную гарантию. Может пройти всё нормально, не у всех таких детей происходит задержка роста или веса. Необходимо, чтобы диетолог хорошо рассчитал питание и правильно подобрал заменители мяса, чтобы они усваивались, должен быть контроль за железом и уровнем белка в сыворотке крови. 

Спасибо за ответы на основные вопросы, касающиеся питания ребёнка-вегана и влияния диеты, исключающей животные белки, на детский организм.

*Аминокислоты (аминокарбо́новые кисло́ты; АМК) — органические соединения, в молекуле которых одновременно содержатся карбоксильные и аминные группы. Основные химические элементы аминокислот – это углерод (C), водород (H), кислород (O), и азот (N), хотя другие элементы также встречаются в радикале определенных аминокислот.

*Аминограмма – запись количественного содержания аминокислот в белке (в г на 16 г белкового азота).

*Скорость клубочковой фильтрации (СКФ) – это количество крови, фильтруемой каждую минуту через крошечные фильтры в почках, называемые клубочками.

Роль аминокислот в организме человека

Что такое аминокислоты?

Аминокислоты — органические соединения, которые содержат аминные и карбоксильные группы. Нарушение метаболизма аминокислот в организме имеет различные симптомы, но при ранней диагностике и своевременном лечении можно предотвратить негативное действие патологий на организм.

Несмотря на то, что в названии присутствует слово «кислота», по своим характеристикам аминокислоты напоминают соли, но по специфике строения обладают кислотными свойствами. Это означает, что аминокислоты могут одинаково хорошо взаимодействовать и с щелочами, и с кислотами.

Аминокислоты в организме человека

Аминокислоты имеют особую структуру, благодаря ей в человеческом организме образуются белки. Можно сказать, что аминокислоты — это кирпичи, из которых собственно строится человек. Организм практически полностью состоит из белка — внутренние органы, соединительные ткани, мышцы, железы, кожа, кости, волосы.

Функции аминокислот:

• регенерация суставов, связок и мышц;
• регуляция обменных процессов;
• деление клеток, работа рецепторов, поддержка иммунитета, транспорт веществ;
• белковые функции;
• все строительные процессы в организме.

Классификация

Аминокислоты подразделяются на два вида — заменимые и незаменимые.

Заменимые аминокислоты в основном производятся печенью, к ним относятся:

1. Серин — участвует в трансформации гликогена, используется для образования креатина.
2. Тирозин — улучшает внимание, участвует в выработке дофамина, дает организму энергию.
3. Таурин — метаболическое, кардиотоническое, антикатарактное действие, важная роль в обмене липидов, контроль за обменными и энергетическими процессами.
4. Пролин — энергия для организма.
5. Орнитин — антикатаболическое действие, важен для атлетов.
6. Глютамин — поддерживает иммунную систему, нужен для роста мышечной массы.
7. Гамма-аминомасляная кислота — способствует нормализации кровоснабжения мозга, действие этой аминокислоты аналогично транквилизаторам.
8. Глицин — защищает организм от стрессов и психоэмоционального напряжения, улучшает активность мозга.
9. Глютаминовая кислота — принимает участие в процессах окисления, утилизации глюкозы, играет важную роль в белковом обмене.
10. Цистеин — улучшает выносливость организма, участвует в процессе детоксикации.
11. Цитруллин — питает мышцы, участвует в азотистом балансе, способствует укреплению иммунитета, снижает утомляемость и повышает работоспособность и выносливость.
12. Аспарагин — играет основную роль в азотистом обмене, также принимает активное участие в производстве мочевины и пиримидиновых оснований.
13. Аргинин — оказывает антиоксидантное действие, понижает концентрацию «плохого» холестерина, является донатором азота, улучшает производство гормона роста, способствует более быстрому восстановлению организма, обеспечивает транспортировку креатина.
14. Аланин — принимает участие в глюкозо-аланиновом цикле, входит в состав биологически активных соединений.

Незаменимыми аминокислотами называются те, которые не синтезируются в человеческом организме, а попадают в него из пищи или в виде добавок:

1. Гистидин — восстанавливает ткани, способствует их росту.
2. Валин — участвует в мышечном метаболизме, оказывает стимулирующее действие, быстро восстанавливает организм после активных занятий спортом.
3. Лейцин — усиливает анаболическую мышечную реакцию, защищает ткани мышц, может использовать в терапии артритов.
4. Изолейцин — способствует росту мышц, принимает участие в производстве гемоглобина, участвует в клеточном усвоении глюкозы.
5. Метионин — активно участвует в обмене серосодержащих аминокислот, оказывает на организм гепатопротекторное и метаболическое действие.
6. Лизин — стимулирует иммунную систему, имеет ряд противовирусных свойств, может использоваться для терапии остеопороза.
7. Треонин — отвечает за поддержание в организме белкового баланса.
8. Триптофан — оказывает положительное влияние на иммунную систему, принимает участие в синтезе серотонина и мелатонина.
9. Фенилаланин — используется для терапии депрессий, витилиго и прочих заболеваний.

Суточная потребность: кому и сколько аминокислот нужно

Количество аминокислот, которые требуются человеческому организму, сильно отличается в зависимости от их вида. Незаменимые аминокислоты — это самые важные элементы, поскольку попадают в организм извне.

Суточные дозы аминокислот:

1. Валин — 2,5 г. При дефиците может наблюдаться расстройство функции ЦНС и координационного центра.
2. Изолейцин — 2 г. При дефиците не будет роста белка в мышцах.
3. Лейцин — 4,6 г. При дефиците может развиться патология щитовидной железы.
4. Лизин — 4,1 г. При недостатке развивается патология кровообращения, снижается синтез гемоглобина.
5. Метионин — 1,8 г. Дефицит будет выражаться в функциональных сбоях.
6. Тирозин — 4,4 г. Дефицит грозит развитием слабоумия.
7. Треонин — 2,4 г. Недостаток ухудшает иммунитет.
8. Триптофан — 0,8 г. При остром недостатке может развиваться туберкулез, диабет, онкологические процессы.
9. Фенилаланин — 4,4 г. Дефицит грозит умственной отсталостью.
10. Цистин — 1,8 г. Недостаток приводит к быстрой утомляемости и слабости иммунной системы.

Чтобы рассчитать количество аминокислот в сутки, необходимо знать сколько белка в грамме каждой аминокислоты, а также сколько белка необходимо конкретному человеку. Специалисты рекомендуют 1,5 г белка на 1 кг веса человека с низкой или средней физической нагрузкой.

Анализ на аминокислоты

Анализ на аминокислоты назначают специалисты разных областей медицины — терапевт, педиатр, неонатолог, эндокринолог, геронтолог, психиатр, хирург, нефролог, кардиолог, гинеколог, андролог, ревматолог, репродуктолог, медицинский генетик, невролог, диетолог.

Показаниями для исследования являются:

• оценка метаболизма заменимых и незаменимых аминокислот;
• коррекция диетического питания;
• определение функциональной разбалансировки в обмене;
• системные нозологические состояния не фоне нарушения реабсорбции аминокислот в почках.

Чтобы анализ на аминокислоты был максимально достоверным, к нему нужно правильно подготовиться:

• за 24 часа до исследования исключить прием алкоголя;
• за 8 часов до исследования прекратить прием пищи, пить можно только очищенную воду без газа;
• за 24 часа до анализа прекратить прием всех лекарственных препаратов, если по каким-то причинам это сделать невозможно, нужно обязательно проинформировать об этом врача;
• за полчаса до анализа исключить физическое напряжение;
• за час до исследования перестать курить.

Недостаток аминокислот

Недостаток незаменимых аминокислот приводит к различным патологиям. Например:

1. Дефицит валина приводит к гиперестезии и атаксии.
2. Лейцина — к нарушению работы щитовидной железы.
3. Изолейцина — к активному выводу из организма азота, к уменьшению массы тела.
4. Фенилаланина — к нарушению работы щитовидки, надпочечников, к низкому артериальному давлению.
5. Треонина — к массовому выделению азота и потере веса.
6. Триптофана — к анемии, бесплодию, выпадению волос, проблемам с органами зрения, развитию пеллагры.
7. Метионина — к ожирению, циррозу печени, анемии, мышечной атрофии.
8. Лизина — к анемии, кровоизлиянием в глаза, плохому аппетиту, ферментным нарушениям, замедлению роста, нарушениям функциональности репродуктивной системы, снижению слуха.
9. Аргинина — к азооспермии, нарушению роста.

При нехватке аминокислот могут наблюдаться следующие симптомы:

• гипертония;
• артрит;
• низкое половое влечение;
• бессонница;
• перепады настроения;
• низкий вес;
• неудовлетворительное состояние волос, ногтей, кожи.

Избыток аминокислот

Избыток аминокислот тоже ничего хорошего для организма не несет:

1. Избыток аланина — усталость, снижение памяти и концентрации, проблемы со сном, мышечная и суставная боль, депрессия.
2. Аргинина — тремор конечностей, раздражительность, снижение артериального давления, крапивница.
3. Аспарагина — перевозбуждение нервной системы, сгущение крови, повышение тестостерона, аутизм у плода (при беременности).
4. Валина — онемение конечностей, раздражительность, аллергия, проблемы с работой желудка и кишечника.
5. Гистидина — нервные стрессы и психозы.
6. Глицина — учащение сердцебиения, усталость, покраснение лица, повышенная активность.
7. Глутамина — сгущение крови, тошнота, головные боли, сбой в работе печени, понижение концентрации гемоглобина, глаукома, заболевания почек и печени, развитие болезни Альцгеймера.
8. Изолейцина — апатия, аллергия, сгущение крови, повышение концентрации аммиака.
9. Метионина — сонливость, тошнота, аллергия.
10. Тирозина — гипертония, учащение пульса, низкая температура тела, снижение мышечной массы.
11. Фенилаланина — снижение памяти, нарушение деятельности нервной системы.

Какие продукты употреблять для поддержки баланса?

Принято считать, что аминокислоты содержатся в продуктах животного происхождения. Это так, поскольку аминокислотный профиль в продуктах животного происхождения более полный, в отличие от профиля растительных продуктов питания. Но не так давно доминирование в рационе питания животной пищи стало подвергаться критике. Дело в том, что мясо животных, которые были выращены в условиях промышленных ферм, уступает в качестве мясу животных, выращенных в естественных условиях. Что касается молочных продуктов, большая их часть содержит добавки или вовсе не является натуральными.

В настоящее время специалисты выделяют следующие полезные животные источники аминокислот:

• постная говядина;
• птица — грудка индейки и курицы;
• яйца;
• морепродукты, морская и речная рыба;
• натуральный йогурт, творог, молоко.

Стоит заметить, что больше всего аминокислот можно найти в мясе птицы и говядине. В молочке тоже их много, но только при условии натуральности продукта. Морепродукты и рыба не должны проходить стадию заморозки — продуты, которые длительное время находятся в холодильных камерах, существенно проигрывают в количестве аминокислот по сравнению со свежей рыбой.

В растительной пище тоже много аминокислот и ценного белка. Но количество его меньше, чем в животной пище. Например, в гречке лейцина в 2-3 раза меньше, чем в мясе. То есть, чтобы получить суточную норму этой аминокислоты, человек должен съедать гречки в 2-3 раза больше, чем мяса. Поэтому не стоит делать выбор, животные и растительные продукты не являются взаимоисключающими, их совмещение — это идеальный рацион для здорового человека.

Растительная пища, богатая аминокислотами:

• все виды бобовых — фасоль, соя, горох;
• крупы;
• макаронные изделия из муки грубого помола;
• ржаной хлеб;
• орехи;
• грибы;
• зелень — брокколи, шпинат.

Анализ на аминокислоты очень важен в диагностике и выборе лечения различных заболеваний. Расшифровка результатов осуществляется с обязательным учетом возраста пациента, особенностей его питания, клинического состояния и прочих факторов. Для исключения врожденных нарушений метаболизма, анализ на аминокислоты нужно проводить в первые недели жизни малыша. В этом случае врач может назначить специальное питание и лечебные мероприятия, которые предупредят развитие патологий в организме.

Пищевые аминокислоты — Компания НЕО Кемикал

Аминокислоты — основной элемент построениях всех белков. Они делятся на заменимые, незаменимые и условно незаменимые.
Незаменимые аминокислоты – те аминокислоты, которые не могут быть синтезированы в организме человека и должны поступать в организм с пищей.
Условно незаменимыми кислотами называются аминокислоты, которые синтезируются организмом человека при определенных условиях. Часто организм испытывает недостаток этих аминокислот.
К заменимым относятся аминокислоты, которые наш организм способен синтезировать самостоятельно.

ВСАА — это комплекс из трех незаменимых аминокислот: L-лейцин, L-изолейцин и L-валин, основной материал для построения новых мышц. Составляют 35% всех аминокислот в мышцах и принимают важное участие в процессах анаболизма и восстановления, обладают антикатаболическим действием. BCAA не могут синтезироваться в организме, поэтому получать человек их может только с пищей и специальными добавками. BCAA в первую очередь метаболируются в мышцах, их можно рассматривать как основное «топливо» для мышц, которое повышает спортивные показатели, улучшает состояние здоровья, к тому же они абсолютно безопасны.

L — Валин — Один из главных компонентов в росте и синтезе тканей тела. Вместе с лейцином и изолейцином служит источником энергии в мышечных клетках, а также препятствует снижению уровня серотонина. Также необходим для поддержания нормального обмена азота в организме, входит в состав практически всех известных белков, является незаменимой аминокислотой не синтезируется в организме человека и поэтому должен поступать с пищей. Входит в состав ВСАА.

L — Лейцин — Лейцин входит в состав природных белков, применяется для лечения болезней печени, анемий и других заболеваний. В среднем суточная потребность организма в лейцине для здорового человека составляет 4-6 грамм. Входит в состав ВСАА и многих БАД

L —  Изолейцин — это аминокислота входящая в состав всех природных белков. Является незаменимой аминокислотой, что означает, что изолейцин не может синтезироваться в организме человека и должен поступать в него с пищей. Участвует в энергетическом обмене..

L — Глутамин – одна из 20 стандартных аминокислот, входящих в состав белка. Самая распространенная аминокислота организма, мышцы состоят из неё на 60%. Широко используется в спортивном питании и при производстве БАД.

Креатин – Креатин чаще всего используется для повышения эффективности физических нагрузок и увеличения мышечной массы у спортсменов. Существуют научные исследования, поддерживающие использование креатина для улучшения спортивной активности молодых и здоровых людей во время кратковременной интенсивной активности и нагрузки

 

Аминокислоты, без которых нам не жить

 

Аминокислоты называют «строительным материалом» при синтезе в организме человека целого ряда белков. И любой белок – это цепочка из аминокислот, которые в определённой последовательности соединены между собой. При отсутствии хотя бы одной аминокислоты происходит сбой.

Из двадцати известных аминокислот, восемь являются незаменимыми. То есть сам организм синтезировать их не может, поэтому должен получать их вместе с пищей. Если же он их не получает, то нарушается работа нервной системы, водно-солевой обмен и многие другие функции в организме.

К незаменимым кислотам относятся:

Валин, который с лейцином и изолейцином участвует в синтезе тканей тела и стимулирует их рост, все трое они служат источником энергии в мышечных клетках.

Валин отвечает за мышечную координацию, понижает чувствительность организма к жаре, холоду и боли, поддерживает уровень гормона «счастья» – серотонина.

Содержится: в мясе, грибах, бобовых, зерновых, арахисе и молочных продуктах.

Лейцин необходим для активизации умственной деятельности и хорошей памяти, он защищает мышечные волокна от повреждений, восстанавливает кожные покровы, мышцы и кости, стимулирует гормон роста и снижает уровень сахара в крови. Содержится в нежирном мясе, печени, рыбе, твороге, молоке, натуральном йогурте, кефире, гречихе, чечевице, овсе, неочищенном рисе, люцерне.

Изолейцин так же отвечает за уровень сахара в крови, обеспечивает энергией все к летки и повышает выносливость. Содержится: в мясе птицы, печени, рыбе, яйцах, бобовых, чечевице, во ржи, миндале, кешью, сое, семечках.

Лизин отвечает за работу мозга и ясное мышление до глубокой старости, поддерживает энергию и следит за здоровьем сердца, оказывает сопротивление вирусам, способствует усвоению кальция, восстанавливает ткани, формируя коллаген. Содержится в мясе птицы, рыбе, молочных продуктах, бобовых, кукурузе, орехах, семечках, какао, в горьком шоколаде.

Метионин снижает содержание холестерина и улучшает работу печени, препятствует развитию депрессии.

Содержится в рыбе, желтке яиц, бобовых, зелёном горошке, гречихе, капусте, моркови, в апельсинах, арбузах и дыне.

Треонин – препятствует ожирению печени, участвует жировом и белковом обмене, повышает иммунитет. Содержится: в яйцах, молочных продуктах, бобовых, орехах.

Триптофан нормализует психическое состояние, отвечает за нормальное функционирование мозга и замедляет общее старение организма. Кроме того снижает аппетит и способствует повышению выработки гормона роста. Содержится в мясе птицы, рыбе, молоке, твороге, бобовых, орехах, кунжуте, бананах, в винограде и таких сухофруктах, как курага, инжир, финики.

Фенилаланин снижает аппетит и повышает настроение, а так же отвечает за быстроту реакций и уменьшает чувствительность организма к боли. Содержится он в говядине, курином мясе, рыбе, яйцах, твороге, молоке, сметане.

Получается, что для того, чтобы обеспечить организм незаменимыми аминокислотами, нужно потратить не так уж много денег.

Бобовые, злаки, семечки, овощи стоят недорого, мясо птицы, молочные продукты, яйца тоже доступны, есть недорогие сорта рыбы. Дорогими можно назвать только шоколад, орехи и некоторые сухофрукты. Но и их в небольшом количестве можно себе позволить – те же финики и курагу в виде перекуса на работе вместо тоже недешёвых конфет.

Для того чтобы сохранить здоровье, врачи советуют не забывать о крестоцветных – всех видах капусты, о цитрусовых и листовых огородных травах. А так же об оливковом и подсолнечном масле.

Всё это вместе снизит риск развития сердечно-сосудистых заболеваний, инсультов, помешает образованию склеротических бляшек и развитию слабоумия в старости.

Важнейшие аминокислоты для человека — DPI Cosmetology

Аминокислоты — это органические соединения, которые соединяются друг с другом для образования белков. Оба элемента играют важнейшую роль для человека.

В геноме закодированы 20 аминокислот, а именно:

• аланин
• аргинин
• аспарагин
• аспартат
• цистеин
• фенилаланин
• глицин
• глутамат
• глутамин
• гистидин
• изолейцин
• лейцин
• лизин
• метионин
• пролин
• серина
• тирозин
• треонин
• триптофан
• валина

Однако человеческий организм способен производить только 11 из них. Остальные девять считаются незаменимыми аминокислотами, которые мы получаем пищей, так как наш организм не способен их синтезировать самостоятельно. В этой статье BBC вы можете ознакомиться с этими аминокислотами.

---

Как добиться баланса аминокислот

Проблема заключается в том, что очень трудно включить эти девять аминокислот одновременно, поскольку практически в любой пище их всех одновременно не хватает. Вот почему мы должны сочетать пищу. Полноценное и разнообразное питание играют в этом ключевую роль. Ниже вы можете ознакомиться со списком тех продуктов, которые содержат большее количество аминокислот и которые вы должны включить в свой рацион регулярно:

• Постное мясо, яйца, молоко и производные: они содержат 9 незаменимых аминокислот, а также некоторые из других 11.
• Другое мясо и рыба, такие как курица, лосось, говядина, свинина, морской окунь, тунец и сардины: содержат 8 незаменимых аминокислот.
• Нут, соевые бобы, некоторые виды бобов, киноа, гречка, амарант и фисташки: содержат 9 незаменимых аминокислот.

---

Почему аминокислоты так важны?

Имейте в виду, что благодаря комбинации различных аминокислот производятся различные белки, необходимые организму. Эти белки помогают человеческому организму выполнять такие задачи, как:

• Переваривать еду
• Рост мышц и костей
• Восстановление тканей
• Обеспечение организма энергией

---

Типы аминокислот

Еще один важный аспект, который необходимо учесть, — это то, что аминокислоты делятся на три группы:

1. Незаменимые: как мы уже упоминали, это те вещества, которые не могут вырабатываться человеческим организмом, поэтому их необходимо получать через пищу. Это: гистидин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан и валин.
2. Заменимые: все они производятся нашим телом, даже когда мы их не принимаем.
3. Частично заменимые: это те аминокислоты, которые не являются незаменимыми в повседневной жизни, но их недостаток может быть причиной/следствием стресса или болезни.

Лучше всего, чтобы в нашем организме были все типы аминокислот, чтобы вести здоровый образ жизни и предотвращать болезни или другие состояния. Фактически, одним из белков, образующих аминокислоты, является коллаген. В этой статье вы узнаете, какие преимущества он приносит нашему организму и каковы его натуральные источники.

---

Польза для нашей кожи

Некоторые аминокислоты также важны и имеют прямое отношение к здоровью нашей кожи:

• Они активируют все обменные процессы.
• Они восстанавливают структуру дермы.
• Они улучшают и поддерживают питание всех тканей.
• Они омолаживают структуру коллагена.
• Они образуют новый коллаген, который придает коже сияние и улучшает текстуру.

Все эти преимущества также можно дополнить мезотерапией — методикой, состоящей из введения небольших количеств лекарств и таких веществ, как аминокислоты, для улучшения кровообращения и эластичности кожи. Вы можете найти дополнительную информацию об этой процедуре в этом посте.

 

Аминокислоты

Базовый Структура Аминокислоты Кислоты и амиды Алифатический Ароматический Базовый Циклический Гидроксил Серосодержащий Гли до лей Asp к Gln Ала к Трп Тест себя Конструкция И химия ID Конструкции Буквенные коды Автор из 1 буквенных кодов ДокторМ.О. Dayhoff

Химия аминокислот Введение Незаменимые аминокислоты Зачем это изучать? Аминокислоты играют центральную роль как строительные блоки белков и как промежуточные звенья в метаболизме. 20 аминокислот, которые содержатся в белки обладают широким спектром химической универсальности. В точное содержание аминокислот и последовательность этих аминокислот конкретный белок, определяется последовательностью оснований в ген, кодирующий этот белок.Химические свойства аминокислот белков определяют биологическую активность белка. Белки не только катализируют все (или большую часть) реакций в живых клетках, они контролировать практически все клеточные процессы. Кроме того, белки содержат в их аминокислотных последовательностях необходимая информация для определения как этот белок сворачивается в трехмерную структуру, и устойчивость полученной конструкции.Поле сворачивания белка и стабильность была критически важной областью исследований в течение многих лет, и остается сегодня одной из величайших неразгаданных загадок. Однако это активно исследуются, и прогресс наблюдается каждый день. Когда мы узнаем об аминокислотах, важно помнить, что из наиболее важных причин для понимания структуры и свойств аминокислот уметь понимать структуру и свойства белка.Мы будем увидеть, что чрезвычайно сложные характеристики даже небольшого, относительно Простые белки — это совокупность свойств аминокислот, которые содержат белок. Верх Незаменимые аминокислоты Человек может производить 10 из 20 аминокислот. Остальные должны быть предоставлены в еде. Неспособность получить даже 1 из 10 незаменимых аминокислот кислоты, которые мы не можем производить, приводят к деградации белки — мышцы и т. д. — для получения одной аминокислоты это необходимо.В отличие от жира и крахмала, человеческий организм не накапливает излишки аминокислоты для последующего использования — аминокислоты должны присутствовать в пище каждый день. 10 аминокислот, которые мы можем производить, это аланин, аспарагин, аспарагиновая кислота. кислота, цистеин, глутаминовая кислота, глутамин, глицин, пролин, серин и тирозин. Тирозин вырабатывается из фенилаланина, поэтому при дефиците в рационе в фенилаланине также потребуется тирозин.Незаменимая аминокислота кислоты: аргинин (необходим молодым, но не взрослым), гистидин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан, и валин. Эти аминокислоты необходимы в рационе. Растения, конечно, должен уметь производить все аминокислоты. С другой стороны, люди делают не иметь всех ферментов, необходимых для биосинтеза всех аминокислоты. Зачем изучать эти структуры и свойства? Очень важно, чтобы все студенты, изучающие естественные науки, хорошо знали структуру и химия аминокислот и других строительных блоков биологических молекулы.В противном случае невозможно рассуждать или рассуждать толком о белки и ферменты или нуклеиновые кислоты. Верх

Аминокислоты Аланин Аргинин Аспарагин Аспарагиновая кислота Цистеин Глютаминовая кислота Глутамин Глицин Гистидин Изолейцин Лейцин Лизин Метионин Фенилаланин Proline Серин Треонин Триптофан Тирозин Валин Атомов в аминокислотах

20 аминокислот, входящих в состав белков | Улучшение жизни с помощью аминокислот | О нас | Глобальный веб-сайт Ajinomoto Group

Как известно, различные аминокислоты являются основными компонентами, из которых состоят белки.Аминокислоты составляют важную часть человеческого тела и диеты. Они чрезвычайно важны для правильного функционирования человеческого тела; следовательно, важно понимать, сколько аминокислот составляют белки. Давайте перейдем к выяснению, сколько аминокислот действительно составляют белки.

Сколько аминокислот помогает вырабатывать белки?

В природе идентифицировано около 500 аминокислот, но только 20 аминокислот составляют белки, обнаруженные в организме человека. Давайте узнаем обо всех этих 20 аминокислотах и ​​типах различных аминокислот.

Типы всех аминокислот

Все 20 аминокислот подразделяются на две разные аминокислотные группы. Незаменимые и заменимые аминокислоты вместе составляют 20 аминокислот. Из 20 аминокислот 9 являются незаменимыми аминокислотами, а остальные — заменимыми аминокислотами. Давайте посмотрим на каждую аминокислоту в соответствии с их классификацией.

Незаменимые аминокислоты

BCAA (валин, лейцин и изолейцин)

Аминокислоты с разветвленной цепью (BCAA) представляют собой группу из трех аминокислот (валин, лейцин и изолейцин), которые имеют молекулярную структуру с разветвлением.BCAA богаты мышечными белками, стимулируют рост мышц в организме и обеспечивают энергию во время упражнений.

Лизин

Лизин — одна из наиболее часто упоминаемых незаменимых аминокислот. Такие продукты, как хлеб и рис, как правило, содержат мало лизина. Например, по сравнению с идеальным аминокислотным составом в пшенице мало лизина. Университет Организации Объединенных Наций провел исследование о людях в развивающихся странах, которые зависят от пшеницы как источника белка, и обнаружил недостаток лизина в их рационе.Недостаток лизина и других аминокислот может привести к серьезным проблемам, таким как задержка роста и тяжелые заболевания.

Треонин

Незаменимая аминокислота, которая используется для создания активного центра ферментов.

Фенилаланин

Незаменимая аминокислота, которая используется для производства многих типов полезных аминов.

метионин

Незаменимая аминокислота, которая используется для производства множества различных веществ, необходимых организму.

Гистидин

Незаменимая аминокислота, используемая для производства гистамина.

Триптофан

Незаменимая аминокислота, используемая для производства многих типов полезных аминов.

Незаменимые аминокислоты

Глютамин

Глютамин — одна из самых распространенных аминокислот в организме. Глютамин защищает желудок и желудочно-кишечный тракт. В частности, глутамин используется для выработки энергии в желудочно-кишечном тракте. Глютамин способствует метаболизму алкоголя для защиты печени.

Аспартат

Аспартат — одна из аминокислот, наиболее пригодных для получения энергии.Аспартат — одна из аминокислот, наиболее близко расположенных к циклу трикарбоновой кислоты (ТСА) в организме, который производит энергию. Цикл TCA подобен двигателю, который приводит в движение автомобили. Каждая клетка нашего тела производит энергию.

Глутамат

Бульон комбу, используемый в японской кулинарии, содержит глутамат. Глутамат является основой умами, а свободный глутамат содержится в комбу, помидорах и сыре. Внутри организма глутамат используется как важный источник незаменимых аминокислот.

Аргинин

Аргинин играет важную роль в открытии вен для улучшения кровотока. Оксид азота, открывающий вены, сделан из аргинина. Аргинин — полезная аминокислота для удаления избытка аммиака из организма. Аргинин повышает иммунитет.

Аланин

Аланин поддерживает функцию печени. Аланин используется для производства глюкозы, необходимой организму. Аланин улучшает метаболизм алкоголя.

Пролин

Пролин — одна из аминокислот, содержащихся в коллагене, который составляет ткань кожи.Пролин — одна из важнейших аминокислот естественного увлажняющего фактора (NMF), который сохраняет кожу влажной.

Цистеин

Цистеин уменьшает количество производимой черной пигментации меланина. Цистеин много в волосах на голове и теле. Цистеин увеличивает количество желтого меланина, производимого вместо черного меланина.

Аспарагин

Аминокислота, обнаруженная из спаржи. И аспарагин, и аспартат расположены близко к циклу трикарбоновой кислоты (TCA), который производит энергию.

Серин

Аминокислота, используемая для производства фосфолипидов и глицериновой кислоты.

Глицин

Незаменимая аминокислота, вырабатываемая в организме. В организме много глицина. Он действует как передатчик в центральной нервной системе и помогает регулировать такие функции организма, как движение и сенсорное восприятие. Глицин составляет одну треть коллагена.

Тирозин

Тирозин используется для получения многих типов полезных аминов. Тирозин относится к группе ароматических аминокислот вместе с фенилаланином и триптофаном.

---

Контент, который может вам понравиться

Что такое аминокислоты?

Аминокислоты — незаменимые соединения, общие для всех живых существ, от микробов до людей. Все живые тела содержат одни и те же 20 типов аминокислот. Что такое …

Факты об аминокислотах

Часто задаваемые вопросы об аминокислотахОбщие вопросы об аминокислотахВ чем разница между аминокислотой и пептидом? Белки состоят из сотен…

Что такое аминокислоты? | Улучшение жизни с помощью аминокислот | О нас | Глобальный веб-сайт Ajinomoto Group

Аминокислоты — незаменимые соединения, общие для всех живых существ, от микробов до людей.
Все живые тела содержат одинаковые 20 типов аминокислот.

Какие аминокислоты актуальны в организме человека?

Аминокислоты составляют около 20% нашего тела или около 50% нашей твердой массы тела; они являются следующим по величине компонентом нашего тела после воды.В организме человека весом 50 кг содержится около 10 кг аминокислот.

Аминокислоты являются строительными блоками белков. Существует 100 000 типов белков, которые состоят всего из 20 аминокислот.

Двадцать типов аминокислот составляют белки человеческого тела.

Что такое незаменимые аминокислоты?

Из 20 аминокислот 9 аминокислот не могут быть синтезированы в нашем организме, и мы должны получать их с пищей.Их называют незаменимыми или незаменимыми аминокислотами .
Незаменимые аминокислоты: гистидин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан и валин.

Что такое незаменимые аминокислоты?

11 оставшихся аминокислот могут быть синтезированы из других аминокислот в организме и, таким образом, называются несущественными (или заменяемыми) аминокислотами .
Незаменимые аминокислоты: аланин, аргинин, аспарагин, аспарагиновая кислота, цистеин, глутаминовая кислота, глутамин, глицин, пролин, серин и тирозин.Однако как незаменимые, так и заменимые аминокислоты играют важную роль в поддержании нашей жизни.

Что такое условно незаменимые аминокислоты?

Некоторые заменимые аминокислоты (например, аргинин, цистеин и тирозин) называются полу-незаменимыми или условно незаменимыми аминокислотами , потому что они, как правило, истощаются в младенчестве или в таких состояниях здоровья, как болезнь, травма или после операция.

Подробнее о каждой аминокислоте здесь ：

Какова роль аминокислот в организме человека?

Аминокислоты, которые соединяются вместе, образуя белки, не только составляют наш организм, но также регулируют большинство основных функций нашего тела.Некоторые распространенные примеры белков — коллаген, кератин, гемоглобин и т. Д.

Аминокислоты

также регулируют и поддерживают наш организм, превращаясь в ферменты или гормоны. Некоторые общеизвестные гормоны: щитовидная железа, инсулин, адреналин и т. Д.

Еще одна важная функция аминокислот — снабжать организм энергией. Как правило, здоровое тело со средней диетой использует углеводы в качестве основного источника топлива, но белки и аминокислоты могут использоваться в качестве последнего средства, когда основные источники истощаются из-за строгих упражнений.

Аминокислоты также играют важную роль во вкусовых качествах пищи. Белки не имеют особого вкуса, но каждая аминокислота имеет свой вкус, и их сочетание является одним из важных факторов, определяющих вкус пищи. Наиболее известной аминокислотой является глутаминовая кислота, которая отвечает за пятый вкус умами, а также является сырьем для приправы умами AJI-NO-MOTO®.

Поскольку наш организм не может производить все аминокислоты, мы должны потреблять некоторые необходимые аминокислоты с пищей из различных продуктов.Сбалансированная диета с необходимыми аминокислотами очень важна для правильного функционирования организма.

Какова роль аминокислот в сбалансированном питании?

Сбалансированное питание важно для здорового образа жизни. Необходимо сбалансированно получать 5 основных питательных веществ (белки, жиры и углеводы, а также витамины и минералы). Требуемое ежедневное потребление этих питательных веществ установлено Всемирной организацией здравоохранения (ВОЗ) и во многих странах. Если этот баланс нарушен, например, при чрезмерном потреблении любого отдельного питательного вещества, увеличивается риск ожирения и заболеваний, связанных с образом жизни.

Точно так же требуемые количества 9 незаменимых аминокислот для нашего организма определены международными организациями (FAO / WHO / UNU). Это называется схемами оценки аминокислот. Если аминокислота меньше, чем в схеме оценки аминокислот, она называется ограничивающей аминокислотой. Пищевая ценность белка может быть улучшена путем добавления ограничивающей аминокислоты. Оценка аминокислот — это числовое значение, показывающее, насколько наименьшая ограничивающая аминокислота удовлетворяет схеме оценки.Можно сказать, что белок с оценкой аминокислот, близкой к 100, является белком хорошего качества.

В целом животные белки, такие как яйца, являются белками хорошего качества с высоким содержанием аминокислот. С другой стороны, известно, что количество растительных белков, таких как пшеница и кукуруза, низкое.

Понимание баланса аминокислот в белке с помощью теории ствола

Для здорового образа жизни очень важно придерживаться диеты с правильным балансом высококачественных белков; а именно незаменимые аминокислоты, которые организм не производит.Если аминокислоты попадают в организм в правильном балансе, организм может эффективно их использовать, и будет выводиться меньше отходов. Предлагается требуемая суточная доза каждой из девяти незаменимых аминокислот.

Баланс незаменимых аминокислот в пище часто изображают в виде деревянной бочки, которую используют для наполнения водой. Каждая доска ствола представляет каждый тип незаменимых аминокислот в пище. У корма с идеальным балансом аминокислот, такого как яйцо, есть бочонок, каждая доска которого аккуратно образует линию на одной высоте.Однако в случае пшеницы доски различаются по высоте. Если одна из досок короче других, вы можете заполнить бочку только до самой нижней доски, и вода за ее пределами будет вытекать из бочки. Точно так же, если отсутствует хотя бы одна незаменимая аминокислота, остальные аминокислоты не могут использоваться эффективно.

Итак, что произойдет, если аминокислоты лизин, которого недостаточно, добавят извне в бочку для пшеницы? Было обнаружено, что доска для лизина становится выше, что позволяет более эффективно использовать другие типы аминокислот.

Эта теория была использована для улучшения питания во многих странах с плохим питанием, способствуя решению социальных проблем. Например, многие страны Африки страдают от плохого развития младенцев из-за недостаточности питания, что приводит к высокому уровню смертности.

* Коко, каша из ферментированной кукурузы, является традиционным дополнительным блюдом в Гане. Однако уровни белка (аминокислотный баланс) в коко не соответствуют требованиям ВОЗ в питательных веществах и диетическим рекомендациям.
Чтобы восполнить этот дефицит питательных веществ, Ajinomoto Group в сотрудничестве с различными партнерами разработала KOKO Plus, добавку, содержащую аминокислоты и соевые белки, которые при добавлении в коко во время приготовления пищи обеспечивают достаточное количество питательных веществ, таких как сбалансированный белок, а также кальций, железо. , Цинк, йод, фолиевая кислота, витамины A, B1, B2, B6, ниацин, K1, D3, B12 для детей. Всемирная продовольственная программа (ВПП) подтвердила эффективность КОКО Плюс и зарегистрировала его как «Питательный порошок» в своей продовольственной корзине в феврале 2018 года.

* Проект «Коко Плюс» в Гане был передан Фонду Аджиномото с 2017 г.

В нашем ежедневном рационе продукты с высоким содержанием лизина включают молочные продукты, яйца, мясо, рыбу и бобы, тогда как рис содержит недостаточное количество лизина. Таким образом, идеально сочетать бобовые продукты, такие как мисо и тофу, с рисом, чтобы обеспечить потребление всех незаменимых аминокислот. Осознанное питание с учетом правильного баланса аминокислот очень важно для более здорового образа жизни.

Группа Ajinomoto поддерживает здоровый образ жизни людей во всем мире, раскрывая силу аминокислот.Узнайте больше о нашем подходе к питанию здесь.

---

Контент, который может вам понравиться

Аминокислоты для улучшения спортивных результатов

При правильном использовании аминокислоты могут помочь с кондиционированием и восстановлением мышц, повысить выносливость и более эффективно наращивать мышечную массу. Идеально подходит для занятий спортом и …

Аминокислоты для здорового старения

Аминокислоты важны для борьбы с потерей мышечной массы из-за старения.С возрастом мы начинаем терять массу скелетных мышц. Этот натуральный …

Строительные блоки белка в организме

Есть два типа аминокислот: незаменимые и заменимые. Человеческое тело не производит эти белки, хотя они жизненно важны для поддержания жизни человека. Это означает, что вы должны получать их с белком, содержащимся в растительной и животной пище.

Восемь незаменимых аминокислот:

• Изолейцин
• Лейцин
• Лизин
• метионин
• Фенилаланин
• Треонин
• Триптофан
• Валин

В дополнение к этим восьми существует гистидин .Технически он принадлежит к списку незаменимых аминокислот. Однако детский организм не вырабатывает достаточное количество гистидина и, следовательно, должен получать добавки с пищей.

Продукты, богатые изолейцином

Молоко и молочные продукты
Яйца
Курица
Говядина
Свинина
Орехи и семена
Бобовые, горох, фасоль и арахисовое масло

Продукты, богатые лейцином

Сыр Пармезан
Соевые бобы
Куриная грудка
Тунец
Говядина
Орехи
Соевые бобы

Продукты, богатые лизином

Постная говядина
Свинина
Сыр пармезан
Индейка и курица
Тунец, приготовленный
Яйца
Белая фасоль

Продукты, богатые метионином

Рыба и моллюски
Сыр Пармезан
Белая фасоль
Яйца
Индейка и курица
Постная говядина
Баранина

Продукты, богатые фенилаланином

Сыр Пармезан
Молочные продукты
Постная говядина и баранина
Яйца
Бобы пинто
Соевые бобы
Белые бобы

Продукты, богатые треонином

Индейка и курица
Сыр пармезан
Постная говядина и баранина
Рыба и моллюски
Орехи
Белая фасоль
Соевые бобы

Продукты, богатые триптофаном

Семена и орехи
Баранина
Курица и индейка
Рыба и крабы
Фасоль
Говядина
Соевые бобы

Продукты, богатые валином

Молочные продукты, сыр и яйца
Семена и орехи
Рыба
Свинина
Говядина
Фасоль
Курица и индейка

Продукты, богатые гистидином

Рыба
Свинина
Фасоль
Яйца и молочные продукты
Семена и орехи
Индейка и курица
Соевые бобы

Не все эти источники равны.Некоторые содержат большее количество белка с более высокой биологической ценностью, особенно белки животных. Конечно, это не означает, что вы не можете получить необходимые белки и аминокислоты из вегетарианской диеты. Это означает, что вам нужно комбинировать разные источники, которые дополняют друг друга. Например, фасоль и тосты дополняют друг друга, помогая вашему организму более эффективно усваивать белки, содержащиеся в фасоли.

Аминокислоты с разветвленной цепью и синтез мышечного белка у человека: миф или реальность? | Журнал Международного общества спортивного питания

В общей сложности мышечный белок состоит из двадцати аминокислот.Девять из двадцати считаются незаменимыми аминокислотами (EAA), что означает, что они не могут вырабатываться организмом в физиологически значимых количествах и, следовательно, являются важными компонентами сбалансированной диеты. Мышечный белок находится в постоянном состоянии обмена, что означает, что синтез белка происходит непрерывно, чтобы заменить белок, потерянный в результате распада белка. Для синтеза нового мышечного белка все EAA вместе с одиннадцатью незаменимыми аминокислотами (NEAA), которые могут вырабатываться в организме, должны присутствовать в адекватных количествах.Аминокислоты с разветвленной цепью лейцин, изолейцин и валин являются тремя из девяти EAA. Лейцин является не только предшественником синтеза мышечного белка, но также может играть роль регулятора внутриклеточных сигнальных путей, которые участвуют в процессе синтеза белка (например, [1]).

Идея о том, что BCAA могут обладать уникальной способностью стимулировать синтез мышечного белка, выдвигалась более 35 лет. Данные, подтверждающие эту гипотезу, были получены при изучении ответов крыс.В 1981 г. Бузе [2] сообщил, что у крыс BCAA могут ограничивать скорость синтеза мышечного белка. Дополнительные исследования подтвердили концепцию уникального воздействия BCAA на синтез мышечного белка у крыс, хотя лишь немногие изучали реакцию на пероральное употребление только BCAA. Гарлик и Грант показали, что введение смеси BCAA крысам увеличивает скорость синтеза мышечного белка в ответ на инсулин [3], но они не измеряли эффекты только BCAA. Введение крысам только BCAA Kobayashi et al.[4], как было показано, вызывает увеличение синтеза мышечного белка, но ответ был временным. Предположительно скорость синтеза быстро стала ограничиваться доступностью других EAA.

Исследования синтеза мышечного белка у крыс имеют ограниченное отношение к реакции человека. Скелетные мышцы составляют гораздо меньший процент от общей массы тела у крыс по сравнению с людьми, и регулирование синтеза мышечного белка во многих отношениях отличается. Так, в своей знаменательной книге по метаболизму белков Уотерлоу и его коллеги на основании имеющихся данных пришли к выводу, что пищевые аминокислоты не стимулируют синтез мышечного белка у крыс [5].Хотя недавняя работа ставит под сомнение это утверждение, ограниченный стимулирующий эффект пищевых аминокислот на синтез белка у крыс отражает тот факт, что в нормальных постабсорбтивных условиях имеются избыточные эндогенные аминокислоты, позволяющие увеличить синтез белка, если активность внутриклеточных факторы, участвующие в инициации синтеза белка, стимулируются. Выражаясь по-другому, синтез мышечного белка у крысы, по-видимому, ограничивается скорее процессом инициации, чем процессом трансляции.Напротив, как будет показано ниже, у людей этого не происходит. Еще одно важное различие между исследованиями, изучающими влияние аминокислот на синтез мышечного белка у людей и крыс, связано с обычно используемыми методологиями. В исследованиях на крысах обычно используется метод «затопляющей дозы» [6]. Эта процедура включает измерение включения индикатора аминокислот в мышечный белок в течение очень короткого промежутка времени, часто всего 10 минут. Этот подход не делает различий между кратковременной и устойчивой стимуляцией синтеза белка.Физиологически значима только длительная стимуляция синтеза. Потребление несбалансированной смеси аминокислот, такой как BCAA, может временно стимулировать синтез белка за счет использования эндогенных запасов других предшественников синтеза белка. Однако эндогенные запасы аминокислот, например, в плазме и свободных внутриклеточных пулах, весьма ограничены и могут быстро истощиться. Если стимуляция синтеза белка не может быть продолжена, это не имеет большого физиологического значения.Следовательно, метод дозирования наводнения, обычно используемый для измерения синтеза мышечного белка у крыс, дает результаты, не имеющие отношения к питанию человека. Поскольку пищевые добавки BCAA предназначены для употребления в пищу человеком, в центре внимания этого краткого обзора будут исследования на людях.

Продажа BCAA в качестве пищевых добавок превратилась в многомиллионный бизнес. В основе маркетинга этих продуктов лежит широко распространенное мнение о том, что потребление BCAA стимулирует синтез мышечного белка и, как следствие, вызывает анаболический ответ.BCAA также можно употреблять с целью улучшения «умственной сосредоточенности», но мы не будем рассматривать это применение. Основная цель данной статьи — оценить утверждение о том, что только BCAA являются анаболическими, — адекватно подтверждена теоретически или эмпирически исследованиями на людях. Неявным в нашей оценке будет исследование того, играет ли состояние фосфорилирования эукариотических факторов инициации регулирующую роль в регуляции синтеза мышечного белка у людей.

Оборот мышечного белка и потребление белка с пищей

Мышечный белок находится в постоянном состоянии оборота, что означает, что новый белок постоянно вырабатывается, в то время как старые белки расщепляются. Анаболическое состояние не имеет конкретного определения, но обычно относится к обстоятельствам, при которых скорость синтеза мышечного белка превышает скорость распада мышечного белка. Результат — набор мышечной массы. Обычно считается, что анаболическое состояние вызывается стимуляцией синтеза мышечного белка, но теоретически оно также может быть результатом ингибирования распада мышечного белка.

Основная метаболическая цель приема добавок BCAA — максимизировать анаболическое состояние. Широко распространено мнение, что BCAA вызывают анаболическое состояние, стимулируя синтез мышечного белка. Обильная доступность всех EAA является необходимым условием для значительной стимуляции синтеза мышечного белка [7]. Синтез мышечного белка будет ограничен из-за отсутствия каких-либо EAA, тогда как нехватка NEAA может быть компенсирована увеличением de novo продукции дефицитных NEAA [7].В постпрандиальном состоянии после приема пищи, содержащей белок, все предшественники EAA, необходимые для синтеза нового мышечного белка, могут быть получены либо из повышенных концентраций в плазме, возникающих в результате переваривания потребленного белка, либо в результате его рециркуляции в результате распада белка. В этих условиях обильной доступности EAA скорость синтеза мышечного белка превышает скорость распада, что приводит к анаболическому состоянию. В постабсорбционном состоянии уровни EAA в плазме падают ниже постпрандиальных значений, потому что аминокислоты больше не всасываются.В результате EAA больше не поглощаются мышцами, а высвобождаются мышцами в плазму [8]. Это катаболическое состояние мышечного белка в постабсорбционном состоянии обеспечивает постоянную доступность EAA для других тканей для поддержания скорости синтеза белка за счет мышечного белка, который можно рассматривать как резервуар EAA для остальных. тела, чтобы опираться.

Так как EAA не могут продуцироваться в организме и есть чистое высвобождение EAA из мышц, в постабсорбтивном состоянии единственным источником предшественников EAA для синтеза мышечного белка являются внутриклеточные EAA, полученные в результате распада мышечного белка [8].Помимо того, что они повторно включаются в мышечный белок посредством синтеза, некоторые EAA, высвобождаемые в результате распада мышечного белка, могут частично окисляться в мышцах, что делает их недоступными для повторного включения в мышечный белок. EAA, высвобождаемые в результате распада мышечного белка, которые не включаются в мышечный белок или не окисляются в мышечной ткани, высвобождаются в плазму, после чего они могут либо поглощаться другими тканями в качестве предшественников для синтеза белка, либо необратимо окисляться [9].Таким образом, скорость синтеза мышечного белка всегда будет ниже, чем скорость распада мышечного белка в состоянии после абсорбции, из-за чистого потока EAA от распада белка в плазму и окислительных путей. Другими словами, синтез мышечного белка не может превысить скорость распада мышечного белка, когда предшественники полностью получены из распада белка, и, таким образом, анаболическое состояние не может возникнуть в отсутствие потребления экзогенных аминокислот.

Являются ли BCAA анаболическими в состоянии после абсорбции?

Теоретические соображения

Все предшественники EAA для синтеза мышечного белка в постабсорбирующем состоянии являются производными от распада мышечного белка.Постоянно сообщалось, что у нормальных людей после абсорбции скорость распада мышечного белка превышает скорость синтеза мышечного белка примерно на 30% [10]. Потребление только BCAA (то есть без других EAA) может только увеличить синтез мышечного белка в постабсорбтивном состоянии за счет повышения эффективности рециркуляции EAA из расщепления белка обратно в синтез белка, в отличие от их высвобождения в плазму или окисленный. Это связано с тем, что все 9 EAA (а также 11 NEAA) необходимы для производства мышечного белка, а EAA не могут производиться в организме.Если потребляются только 3 EAA, как в случае с BCAA, то распад белка является единственным источником оставшихся EAA, необходимых в качестве предшественников для синтеза мышечного белка. Следовательно, потребление только BCAA теоретически невозможно для создания анаболического состояния, при котором синтез мышечного белка превышает распад мышечного белка. Если сделать щедрое предположение, что потребление BCAA повышает эффективность рециркуляции EAA от распада мышечного белка до синтеза мышечного белка на 50%, то это приведет к увеличению скорости синтеза мышечного белка на 15% (30% рециркулируется в базовом режиме). состояние X 50% улучшение рециркуляции = 15% увеличение синтеза).Кроме того, снижение на 50% высвобождения ЕАА в плазму из мышц также уменьшило бы плазменный и внутриклеточный пулы свободных ЕАА. Рисунок Рис. 1 схематично иллюстрирует эти принципы. Поскольку повышение эффективности рециркуляции на 50% будет примерно разумным максимальным пределом, это означает, что максимальная стимуляция синтеза мышечного белка не может превышать 15%. Это соответствовало бы увеличению фракционной скорости синтеза мышцы от базального значения около 0,050% / ч в базальном состоянии до 0.057% / час, и эту разницу во фракционной скорости синтеза (FSR) белка будет трудно точно измерить [11].

Рис. 1

Схематическое изображение рециркуляции незаменимых аминокислот (EAA) из распада мышечного белка в синтез мышечного белка в постабсорбирующем состоянии. Произвольные единицы используются для простоты и основаны на измеренных скоростях каждого пути у людей после абсорбции [10]. a Нормальное состояние после абсорбции.Примерно 70% EAA, образующихся при распаде мышечного белка, перерабатываются в синтез белка [10]. В результате расщепления белка происходит чистый отток примерно 85% EAA, которые могут либо поглощаться и включаться в белок в других тканях, либо окисляться. Около 15% EAA от распада белка частично окисляются в мышцах и недоступны для синтеза белка. Показатели внешнего потока и внутриклеточного окисления ЕАА являются средними, поскольку некоторые ЕАА, такие как фенилаланин, совсем не окисляются в мышцах. b Представление 50% увеличения эффективности рециркуляции EAA от распада мышечного белка до синтеза белка. В этом примере синтез увеличится с 70 до 80 единиц, или на 20%. Синтез белка никогда не может превышать распад белка в постабсорбционном состоянии, поскольку расщепление белка является единственным источником EAA

.

Эмпирические результаты

BCAA вводили внутривенно в единственных исследованиях, определяющих реакцию метаболизма мышечных белков у людей только на BCAA.Хотя вливание BCAA не является общепринятым способом употребления пищевой добавки, было показано, что вводимые внутривенно и перорально аминокислоты вызывают сопоставимые эффекты на синтез мышечного белка в других случаях [12]. Следовательно, есть смысл оценить статьи, в которых описывается реакция синтеза мышечного белка на внутривенное вливание BCAA у людей.

Louard et al. [13] использовали метод баланса предплечий для количественной оценки реакции на внутривенное вливание смеси BCAA в течение 3 часов у 10 субъектов после абсорбции.Метод баланса предплечья включает измерение поглощения и высвобождения отдельных EAA (в данном случае лейцина и фенилаланина) и их изотопно-меченных аналогов. Рассчитаны скорости исчезновения (Rd) и появления (Ra) фенилаланина и лейцина. Исходя из предположения, что баланс лейцина и фенилаланина в мышцах является репрезентативным для всех EAA, Rd. Считается, что фенилаланин отражает синтез мышечного белка, поскольку синтез белка — это единственная судьба фенилаланина, поглощаемого мышцами из плазмы.Rd. лейцина нельзя интерпретировать с точки зрения синтеза белка, поскольку лейцин, поглощаемый мышцами, может окисляться, а также включаться в белок. Трехчасовая инфузия BCAA увеличила плазменные концентрации всех 3 BCAA в четыре раза, в то время как концентрации других EAA снизились [13]. Синтез мышечного белка снизился с 37 +/- 3 до 21 +/- 2 нмоль / мин / 100 мл ноги (статистически значимо, p <0,05) [13], вместо того, чтобы стимулироваться инфузией BCAA. Не было значительных изменений в чистом балансе фенилаланина, что указывает на то, что распад мышечного белка также уменьшился на величину, аналогичную сокращению синтеза мышечного белка.Баланс между синтезом и распадом мышечного белка оставался отрицательным, что означало, что катаболическое состояние сохранялось, а анаболическое состояние не возникало. Одновременное снижение синтеза и распада мышечного белка во время инфузии BCAA можно охарактеризовать как снижение оборота мышечного белка.

Аналогичные результаты были получены теми же исследователями, когда они увеличили продолжительность инфузии BCAA до 16 часов у 8 нормальных добровольцев и определили, стимулирует ли хроническое повышение BCAA синтез мышечного белка [14].Для расчета синтеза и распада мышечного белка использовалась та же методика баланса предплечий, что и в предыдущем исследовании. 16-часовая инфузия увеличивает концентрацию BCAA от 5 до 8 раз [14], что почти вдвое превышает уровни, достигаемые при пероральном приеме нормальной дозы BCAA [15]. Как и в предыдущем исследовании, синтез мышечного белка (отраженный фенилаланином Rd) был снижен у субъектов, получавших BCAA, по сравнению с инфузией физиологического раствора с 36 +/- 5 до 27 +/- 2 нмоль / мин / 100 мл. был также снижен, что означает, что оборот мышечного белка также был снижен, и катаболическое состояние сохранялось.

Из этих двух исследований можно сделать вывод, что инфузия BCAA не только не увеличивает скорость синтеза мышечного белка у людей, но фактически снижает скорость синтеза мышечного белка и скорость обмена мышечного белка. Катаболическое состояние не было обращено в анаболическое состояние ни в одном исследовании. Кроме того, можно ожидать, что устойчивое снижение скорости оборота мышечного белка будет иметь пагубный эффект на мышечную силу, даже если мышечная масса сохраняется. Оборот мышечного белка обновляет мышечные волокна и приводит к увеличению эффективности сокращения на уровне отдельных волокон [16], что отражается в увеличении силы in vivo, независимо от мышечной массы [17, 18].

Неспособность синтеза мышечного белка значительно увеличиться в ответ на инфузию только BCAA, как и ожидалось, в соответствии с теоретическими соображениями, обсужденными выше и проиллюстрированными на рис. 1, в отношении требования для всех EAA поддерживать увеличение. Вместо этого, поскольку распад мышечного белка уменьшился, доступность EAA также упала, что, в свою очередь, фактически снизило скорость синтеза мышечного белка.

Ограничивают ли анаболические сигнальные факторы скорость в постабсорбционном состоянии?

Утверждение о том, что синтез мышечного белка стимулируется BCAA, по крайней мере частично, связано с наблюдением усиления внутриклеточной анаболической передачи сигналов, включая состояние активации ключевых факторов, участвующих в инициации синтеза белка [1].Теория о том, что активация внутриклеточных анаболических сигнальных факторов вызывает повышенную скорость синтеза мышечного белка, прочно вошла в современные концепции регуляции синтеза мышечного белка. Повышенная анаболическая передача сигналов в ответ на BCAA была приведена в качестве доказательства стимуляции синтеза мышечного белка даже в отсутствие измерения синтеза мышечного белка (например, [1]). Однако активация анаболических сигнальных путей может совпадать с повышенным синтезом мышечного белка только при наличии достаточного количества EAA, обеспечивающего необходимые предшественники для производства полноценного белка.

Диссоциация состояния фосфорилирования сигнальных факторов и синтеза мышечного белка у людей была показана в различных обстоятельствах, когда доступность всех EAA ограничена. Например, повышение концентрации инсулина (например, в результате приема глюкозы) является мощным активатором анаболических сигнальных путей, но это не может увеличить мышечный FSR из-за дефицита EAA [19]. Напротив, потребление небольшого количества (3 г) EAA стимулирует синтез мышечного белка, не влияя на активность фактора инициации e.g., Akt, киназа S6 и 4E – BP1 [20]. Небольшое увеличение концентрации ЕАА в плазме не имело бы никакого эффекта, если бы синтез белка ограничивался состоянием активации факторов инициации. В упомянутых выше исследованиях, в которых BCAA вводили внутривенно, разумно предположить, что такое большое увеличение концентрации BCAA могло активировать сигнальные факторы, но синтез мышечного белка фактически снизился из-за отсутствия EAA в результате снижения расщепление белков.Таким образом, у людей введение ЕАА может увеличить синтез мышечного белка при отсутствии каких-либо изменений в активации факторов инициации, а активация факторов инициации при отсутствии потребления всех ЕАА не влияет на синтез мышечного белка. Эти результаты можно интерпретировать только как демонстрацию того, что ограничивающий скорость контроль синтеза белка базальных мышц у людей — это доступность всех EAA, а не активность анаболического сигнального фактора. Этот вывод ставит под сомнение роль пищевых добавок, содержащих только BCAA, как стимуляторов синтеза мышечного белка.

Когда все доказательства и теории рассматриваются вместе, можно сделать вывод об отсутствии достоверных доказательств того, что прием одной только пищевой добавки с BCAA приводит к физиологически значимой стимуляции мышечного белка. Фактически, имеющиеся данные указывают на то, что BCAA действительно снижают синтез мышечного белка. Все EAA должны быть доступны в изобилии, чтобы усиление анаболической передачи сигналов приводило к ускоренному синтезу мышечного белка.

Одновременное употребление BCAA с другими питательными веществами

В центре внимания этого обзора была реакция на только BCAA, поскольку это логическая цель пищевых добавок BCAA.Как и в случае потребления только BCAA, существует ограниченное количество исследований совместного приема BCAA с другими питательными веществами. Когда BCAA или изоазотная смесь треонина, метионина и гистидина вводились людям вместе с углеводами, скорость синтеза мышечного белка снижалась одинаково в обеих группах, что указывает на отсутствие уникальной роли BCAA [21]. Точно так же потребление смеси BCAA с углеводами после упражнений с отягощениями не увеличивало анаболические сигнальные факторы в большей степени, чем одни углеводы [22].Таким образом, имеющиеся данные не поддерживают идею об особом анаболическом эффекте BCAA при приеме с углеводами.

В отличие от отсутствия взаимодействия между BCAA и углеводами, BCAA могут усиливать анаболический эффект белковой еды. Например, добавление 5 г BCAA к напитку, содержащему 6,25 г сывороточного протеина, увеличивало синтез мышечного протеина до уровня, сопоставимого с уровнем, вызываемым 25 г сывороточного протеина [23]. Этот результат предполагает, что один или несколько BCAA могут ограничивать скорость стимуляции синтеза мышечного белка сывороточным белком или что дополнительные BCAA индуцируют больший потенциал анаболического ответа мышц на сывороточный белок за счет активации факторов инициации.В любом случае реакция BCAA в сочетании с интактным белком — это другая проблема, чем эффект только BCAA, поскольку интактный белок обеспечивает все EAA, необходимые для производства интактного белка.

Индивидуальные эффекты лейцина, валина и изолейцина

В этой статье мы рассмотрели только реакцию на смеси BCAA. Ответы на отдельные BCAA (например, лейцин, валин или изолейцин) могут отличаться от комбинации этих трех по нескольким причинам.Доказательства указывают на то, что лейцин сам по себе может вызывать анаболический ответ (например, [24]), в то время как таких данных не существует для изолейцина или валина. Таким образом, можно было ожидать, что один лейцин будет более эффективным, чем комбинация всех BCAA. Однако есть два существенных ограничения пищевой добавки, содержащей только лейцин. Во-первых, те же проблемы, которые ограничивают степень стимуляции синтеза мышечного белка одними только BCAA в отношении доступности других EAA, необходимых для производства неповрежденного мышечного белка, также ограничивают ответ на один лейцин.Во-вторых, повышение концентрации лейцина в плазме активирует метаболический путь, который окисляет все BCAA. В результате прием одного лейцина приводит к снижению плазменных концентраций валина и изолейцина. Следовательно, доступность валина и изолейцина может стать ограничивающей для синтеза мышечного белка, когда потребляется только лейцин. Возможно, поэтому долгосрочные исследования результатов с добавлением лейцина в рацион не дали положительных результатов [25].Основное обоснование для диетической добавки, содержащей все BCAA, а не только лейцина, состоит в том, чтобы преодолеть снижение концентраций валина и изолейцина в плазме, которое могло бы произойти при приеме только лейцина.

В то время как пищевая добавка со всеми BCAA преодолевает снижение концентрации, вызванное потреблением только лейцина, добавление валина и изолейцина, тем не менее, может ограничивать эффективность одного лейцина из-за конкуренции за перенос в мышечные клетки.Все BCAA активно транспортируются в клетки, включая мышечные, с помощью одной и той же транспортной системы. Следовательно, при совместном использовании BCAA конкурируют друг с другом за транспортировку в клетки. Если один из BCAA (например, лейцин) ограничивает скорость синтеза белка, добавление двух других BCAA может ограничить стимуляцию синтеза белка из-за снижения проникновения лейцина в клетку. BCAA также конкурируют за транспорт с другими аминокислотами, включая фенилаланин, и эта конкуренция может повлиять на внутримышечную доступность других EAA.В результате конкуренции за переносчики, возможно, что один лейцин, например, может оказывать временное стимулирующее действие на синтез мышечного белка (например, [21]), когда BCAA не могут вызвать такой ответ [13, 14].

Незаменимые и незаменимые аминокислоты для человека | Журнал питания

РЕФЕРАТ

Здесь мы сравнили традиционное определение питательных веществ незаменимых и незаменимых аминокислот для человека с категоризацией, основанной на метаболизме и функции аминокислот.Эти три точки зрения приводят к несколько разным толкованиям. С точки зрения питания совершенно очевидно, что некоторые аминокислоты являются абсолютной диетической необходимостью для поддержания нормального роста. Тем не менее, в литературе можно найти реакцию роста на дефицит незаменимых аминокислот. С точки зрения метаболизма, есть только три незаменимые аминокислоты (лизин, треонин и триптофан) и две незаменимые аминокислоты (глутамат и серин). Кроме того, рассмотрение метаболизма аминокислот in vivo приводит к определению третьего класса аминокислот, называемых условно незаменимыми, синтез которых может осуществляться млекопитающими, но может быть ограничен множеством факторов.Эти факторы включают наличие в рационе соответствующих прекурсоров, а также зрелость и здоровье человека. С функциональной точки зрения все аминокислоты незаменимы, и был выдвинут аргумент в пользу идеи о критической важности заменимых и условно незаменимых аминокислот для физиологической функции.

На протяжении как минимум 60 лет принято разделять аминокислоты на две категории: незаменимые (или незаменимые) и необязательные (или несущественные).Эта категоризация обеспечивает удобный и в целом полезный способ просмотра аминокислотного питания. Однако, несмотря на долговечность этой конвенции, по мере того, как становилось доступным больше информации, различия между незаменимыми и незаменимыми аминокислотами, по крайней мере на метаболическом уровне, становились все более размытыми. Действительно, У. К. Роуз, который отвечал за первоначальное определение этих двух терминов, не был особенно очарован тем, как они применялись другими, и написал следующее (Womack and Rose, 1947):

«Мы подчеркнули несколько раз… классификация аминокислот, таких как аргинин или глутаминовая кислота, как незаменимых или незаменимых, является чисто вопросом определения.”

Я хочу рассмотреть этот« вопрос определения », исследуя термины с точки зрения питания, метаболизма и функциональности.

Пищевая ценность незаменимых и незаменимых аминокислот

Важно помнить, что термины «незаменимый» и «необязательный» изначально были определены не только с точки зрения диеты, но и в отношении роли аминокислот в поддержке отложения и роста белка. На самом деле, насколько я могу судить, исходное определение незаменимой аминокислоты в пищевой ценности (Borman et al.1946) был следующим: «Тот, который не может быть синтезирован организмом животных из материалов , обычно доступных клеткам со скоростью , соизмеримой с требованиями для нормального роста . «

» Ключевые фразы в этом определении и фразы, выделенные авторами курсивом, — «обычно доступны», «со скоростью» и «нормальный рост». Каждый из них является важным определителем.

Фраза «обычно доступная» важна, потому что ряд незаменимых в питательном отношении аминокислот, например.g., аминокислоты с разветвленной цепью, фенилаланин и метионин, могут быть синтезированы путем трансаминирования их аналогичных α-кетокислот. Однако эти кетокислоты обычно не входят в рацион и, следовательно, «обычно не доступны для клеток». Фраза «со скоростью» важна, потому что существуют обстоятельства, при которых скорость синтеза аминокислоты может быть ограничена, например, доступностью соответствующих количеств метаболического азота. Действительно, скорость синтеза приобретает особое значение, когда мы рассматриваем группу аминокислот, например аргинин, цистеин, пролин и, возможно, глицин, которые часто называют условно незаменимыми.Например, Вомак и Роуз (1947) подчеркнули важное замечание о том, что степень, в которой аргинин может считаться незаменимым, во многом зависит от количества его естественных предшественников, пролина и глутамата, в рационе. Наконец, фраза «нормальный рост» важна в двух отношениях. Во-первых, он служит для того, чтобы подчеркнуть, что определения изначально были построены в контексте роста. Например, можно показать (Таблица 1), что прием пищи, полностью лишенной глутамата, который в некотором смысле может рассматриваться как доработка незаменимых аминокислот, приводит к небольшой, но статистически значимой более медленной скорости роста.Во-вторых, ограничение определения существенности для роста не включает в себя важность некоторых аминокислот для путей удаления, отличных от отложения белка, что я буду обсуждать позже.

ТАБЛИЦА 1

Влияние рациона без глутамата + глутамина на прибавку массы тела у крыс и свиней

ТАБЛИЦА 1

Влияние рациона без глутамата + глутамина на прирост массы тела у крыс и свиней

Биосинтез аминокислот

Также возможно определить существенность и несущественность аминокислот в химических и метаболических терминах.Изучение аминокислот, которые обычно считаются важными с питательной точки зрения, показывает, что каждая из них имеет определенную структурную особенность, синтез которой не может катализироваться ферментами млекопитающих (таблица 2). В этой связи очень важно отметить, что потеря способности осуществлять эти биосинтеза появилась на ранней стадии эволюции и является общей чертой метаболизма эукариотических организмов в целом, а не только млекопитающих. Однако с этой точки зрения важным термином является синтез de novo.Это связано с тем, что некоторые незаменимые аминокислоты могут быть синтезированы из предшественников, которые очень похожи по структуре. Например, метионин можно синтезировать как путем переаминирования его кетокислотного аналога, так и путем реметилирования гомоцистеина. В этом смысле млекопитающее способно синтезировать лейцин, изолейцин, валин, фенилаланин и метионин. Однако это не новый синтез, потому что кетокислоты с разветвленной цепью и гомоцистеин первоначально были получены из аминокислот с разветвленной цепью и метионина соответственно.Согласно этому ограниченному метаболическому определению существенности, треонин и лизин (и, возможно, триптофан) являются единственными действительно незаменимыми аминокислотами.

ТАБЛИЦА 2

Структурные особенности, которые делают аминокислоты незаменимыми компонентами рациона млекопитающих

Аминокислоты .	Конструктивная особенность .
Лейцин, изолейцин, валин	Разветвленная алифатическая боковая цепь
Лизин	Первичный амин
Треонин	Вторичный спирт
1 9063 Вторичный спирт	Индольное кольцо
Фенилаланин	Ароматическое кольцо
Гистидин	Имидазольное кольцо

Аминокислота .	Конструктивная особенность .
Лейцин, изолейцин, валин	Разветвленная алифатическая боковая цепь
Лизин	Первичный амин
Треонин	Вторичный спирт
1 9063 Вторичный спирт	Индольное кольцо
Фенилаланин	Ароматическое кольцо
Гистидин	Имидазольное кольцо

ТАБЛИЦА 2

Структурные особенности, которые делают аминокислоты незаменимыми компонентами рациона млекопитающих 92 990mino
1 . Конструктивная особенность . Лейцин, изолейцин, валин Разветвленная алифатическая боковая цепь Лизин Первичный амин Треонин Вторичный спирт 1 9063 Вторичный спирт Индольное кольцо Фенилаланин Ароматическое кольцо Гистидин Имидазольное кольцо

Аминокислота .	Конструктивная особенность .
Лейцин, изолейцин, валин	Разветвленная алифатическая боковая цепь
Лизин	Первичный амин
Треонин	Вторичный спирт
Вторичный спирт
Метионин	Индольное кольцо
Фенилаланин	Ароматическое кольцо
Гистидин	Имидазольное кольцо

Обратное применимо к заменяемым аминокислотам.Строго говоря, действительно заменимая аминокислота — это аминокислота, которая может быть синтезирована de novo из не аминокислотного источника азота (например, ионов аммония) и подходящего источника углерода. Согласно этому метаболическому определению, единственными действительно метаболически незаменимыми аминокислотами являются глутаминовая кислота и серин. Если это так, то эти две аминокислоты являются конечными предшественниками других заменимых аминокислот. Этот вывод приводит к предсказанию, что вклад эндогенного синтеза в системные потоки глутамата и серина должен быть выше, чем его вклад в потоки других заменимых аминокислот.Похоже, это так (таблица 3). Интересно, что существует обратная взаимосвязь между вкладом эндогенного синтеза в плазменный поток данной заменимой аминокислоты и степенью, с которой кишечник метаболизирует пищевые аминокислоты при первом прохождении (см. Reeds et al.1996, Stoll et al. 1998).

ТАБЛИЦА 3

Вклад эндогенного синтеза в системный поток заменимых аминокислот у людей

9059 9048

Аминокислоты .	Флюс синтеза .		.
	.	Федеральное правительство .	Постное состояние .
	%
Глутамат 1	98	98
Серин 1	94	9596	76	78
Аланин 1	45	46
Глицин 1	35	35
аргинин 2 0	1463	Пролин 2	0	7

9059 9048

Аминокислота .	Флюс синтеза .		.
	.	Федеральное правительство .	Постное состояние .
	%
Глутамат 1	98	98
Серин 1	94	9596	76	78
Аланин 1	45	46
Глицин 1	35	35
Аргинин 2 0	1463	Пролин 2	0	7

ТАБЛИЦА 3

Вклад эндогенного синтеза в системный поток заменимых аминокислот у людей

9059 9048

Аминокислоты .	Флюс синтеза .		.
	.	Федеральное правительство .	Постное состояние .
	%
Глутамат 1	98	98
Серин 1	94	9596	76	78
Аланин 1	45	46
Глицин 1	35	35
аргинин 2 0	1463	Пролин 2	0	7

9059 9048

Аминокислота .	Флюс синтеза .		.
	.	Федеральное правительство .	Постное состояние .
	%
Глутамат 1	98	98
Серин 1	94	9596	76	78
Аланин 1	45	46
Глицин 1	35	35
Аргинин 2 0	1463	Пролин 2	0	7

Условно незаменимые аминокислоты

Хотя азот аминокислот, которые могут синтезировать млекопитающие, в конечном итоге происходит из глутамата или серина, есть некоторые аминокислоты, которые синтезируются более сложными путями, чем простое переаминирование соответствующей кетокислоты.Эти аминокислоты часто называют «условно незаменимыми», этот термин используется для обозначения измеримых ограничений скорости их синтеза. Когда этот предел достигнут, соответствующая аминокислота становится важным компонентом диеты. Ограничения могут быть результатом ряда факторов.

Во-первых, синтез этих аминокислот (таблица 4) требует предоставления другой аминокислоты, либо в качестве донора углерода, либо в качестве донора вспомогательной группы, такой как серная группа цистеина.Таким образом, способность организма синтезировать данную условно незаменимую аминокислоту определяется доступностью ее предшественника аминокислоты, что подчеркивал Роуз в своих исследованиях взаимодействия глутамата, пролина и аргинина в питании. В некоторых случаях, например, для поддержания запаса глицина у млекопитающих, вскармливаемых молоком, потребность в синтезе условно незаменимых аминокислот (Джексон и др., 1981) требует увеличения синтеза его предшественника, в данном случае серина. .

ТАБЛИЦА 4

Прекурсоры условно незаменимых аминокислот

Продукт .	Прекурсор углерода .	Другой прекурсор .
Аргинин	Глутамат / глутамин / пролин	Аммиак и аспартат N
Пролин	Глутамат / глутамин	Глутамат / глутамин
	Цистеин )
Глицин	Серин

Продукт .	Прекурсор углерода .	Другой прекурсор .
Аргинин	Глутамат / глутамин / пролин	Аммиак и аспартат N
Пролин	Глутамат / глутамин	Глутамат / глутамин
	Цистеин )
Глицин	Серин

ТАБЛИЦА 4

Прекурсоры условно незаменимых аминокислот

Продукт .	Прекурсор углерода .	Другой прекурсор .
Аргинин	Глутамат / глутамин / пролин	Аммиак и аспартат N
Пролин	Глутамат / глутамин	Глутамат / глутамин
	Цистеин )
Глицин	Серин

Продукт .	Прекурсор углерода .	Другой прекурсор .
Аргинин	Глутамат / глутамин / пролин	Аммиак и аспартат N
Пролин	Глутамат / глутамин	Глутамат / глутамин
	Цистеин )
Глицин	Серин

Во-вторых, некоторые аминокислоты могут быть синтезированы только в ограниченном количестве тканей.Например, синтез пролина и аргинина в решающей степени зависит от метаболизма в кишечнике (Wakabayashi et al. 1994, Wu et al. 1997). Более того, в случае этих двух аминокислот имеющиеся данные свидетельствуют о том, что диетические, в отличие от системных, предшественники аминокислот являются обязательными (Beaumier et al. 1995, Berthold et al. 1995, Brunton et al. 1999, Murphy et al. 1996 г., Столл и др. 1999 г.). Из этого следует, что изменения либо в кишечном метаболизме, либо в способе питания могут иметь решающее значение для способности организма синтезировать эти аминокислоты.Об этом ярко свидетельствуют проблемы гомеостаза аргинина и аммиака, которые сопровождают полное парентеральное питание (Brunton et al. 1999).

В-третьих, большинство данных свидетельствует о том, что даже в присутствии обильных количеств соответствующих предшественников количества условно незаменимых аминокислот, которые могут быть синтезированы, могут быть весьма ограниченными (Beaumier et al. 1995, Berthold et al. 1995, Castillo et al. al. 1993, Fukagawa et al. 1996, Jaksic et al. 1987), поэтому можно утверждать, что существуют обстоятельства, особенно стрессовые обстоятельства, при которых метаболические потребности в аминокислотах возрастают до значений, превышающих биосинтетические возможности организм.Похоже, так обстоит дело с пролиновым питанием обожженных людей (Jaksic et al. 1991). Более того, у незрелых особей, таких как младенцы с низкой массой тела при рождении, возможно, что синтез условно незаменимых аминокислот может быть ограничен явным отсутствием ферментативной активности (Gaull et al. 1972).

Эти комментарии, однако, должны быть умеренными с осторожностью, потому что кажется вероятным, что метаболизм некоторых условно незаменимых аминокислот сильно разделен на части и, следовательно, измерения изотопов в пуле плазмы могут дать количественное неверное представление о масштабе биосинтез.Это, по-видимому, относится к метаболизму пролина, аргинина и цистеина, поскольку оценки скорости их синтеза на основе параллельных измерений потребления и протеолиза организма не согласуются с оценками, основанными на включении изотопов из меченых предшественников (см. Beaumier et al. 1995 и Berthold et al. 1995 для аргинина; Jaksic et al. 1987 и Berthold et al. 1995 для пролина). Кроме того, есть данные, позволяющие предположить, что вновь синтезированные условно незаменимые аминокислоты могут использоваться в их исходных клетках и, следовательно, не уравновешиваются с пулом плазмы (Miller et al.1996). Тем не менее, даже с учетом этих неопределенностей, кажется, что синтез этих аминокислот может стать ограничивающим для роста и других физиологических функций, и что можно определить абсолютные, а не относительные диетические потребности.

Аминокислоты и физиологические функции

Как я подчеркивал здесь ранее, первоначальные определения терминов «незаменимый» и «необязательный» были сосредоточены на росте или, вернее, на отложении белка.Когда определения применяются таким образом, возникает относительно небольшая путаница, по крайней мере, в отношении незаменимых аминокислот. Количественная оценка минимальных потребностей в незаменимых аминокислотах для поддержки роста относительно проста, потому что они являются просто продуктом скорости отложения белка и аминокислотного состава отложенных белков. В этом отношении существует хороший консенсус в отношении того, что относительные потребности отдельных аминокислот для поддержки отложения белка очень похожи среди видов млекопитающих (Таблица 5).Другими словами, потребности в аминокислотах для поддержки отложения белка у младенца человека отличаются от потребностей других млекопитающих только в той степени, в которой их соответствующие скорости отложения белка различаются.

ТАБЛИЦА 5

Состав незаменимых аминокислот смешанного белка тела незрелых млекопитающих

ТАБЛИЦА 5

Состав незаменимых аминокислот смешанного белка тела незрелых млекопитающих

У людей обязательные потребности в аминокислотах для отложения чистого белка составляют очень незначительная часть общей потребности в аминокислотах (Dewey et al.1996), и> 90% общей потребности в аминокислотах, даже для маленького ребенка, связано с поддержанием запасов белка в организме (то есть азотного равновесия). Сформулировать потребности в аминокислотах для «поддержания» сложно и до сих пор остаются предметом споров (см. Young and Borgonha 2000).

Не менее важной, чем технические и экспериментальные трудности, связанные с измерением потребности в поддерживающих аминокислотах (Fuller and Garlick, 1994), является проблема идентификации процессов, которые потребляют аминокислоты, близкие к азотному равновесию.Часть этих потребностей, конечно, напрямую связана с метаболизмом белков и отражает два связанных фактора: аминокислоты, высвобождаемые в результате разложения тканевых белков, вряд ли будут повторно использоваться с полной эффективностью, и что наличие конечных концентраций свободных аминокислот неизбежно приводит к некоторой степени катаболизма. Также появляется все больше доказательств того, что значительная часть потребностей в некоторых незаменимых аминокислотах может отражать <100% эффективную переработку кишечных секретов (Fuller et al.1994, Fuller and Reeds, 1998. Этот аспект потребности в основных или поддерживающих аминокислотах поддается прямому измерению, хотя некоторые технические аспекты этих измерений, особенно связанные с метаболической функцией кишечного белка, создают трудности (см. Fuller and Reeds, 1998). . Однако по мере накопления большего количества информации становится все более очевидным, что аминокислоты участвуют (и, следовательно, потребляются) в ряде физиологических функций, которые напрямую не связаны с самим метаболизмом белков.

Прежде чем перейти к обсуждению этих путей, необходимо подчеркнуть два дополнительных момента. Во-первых, при потреблении белка, достаточном для поддержания белкового равновесия в организме, ограничивающим питательным веществом может быть сам метаболический азот, а не какая-либо отдельная аминокислота. Другими словами, из-за дефицита азота способность организма синтезировать аминокислоты может быть снижена до такой степени, что потребление заменимых аминокислот может стать ограниченным. Это может быть особенно применимо к условиям, связанным с потреблением небольших количеств так называемых белков высокого качества (т.е., белки, которые хорошо сбалансированы по отложению белков и, следовательно, с высоким соотношением незаменимая аминокислота / незаменимая аминокислота). Во-вторых, теперь есть доказательства того, что взрослый человек способен снижать катаболизм любой отдельной аминокислоты, близкий к нулю, если эта аминокислота сильно ограничивает (Raguso et al. 1999). Однако скорость катаболизма аминокислоты, наблюдаемая в этом случае, намного ниже, чем скорость катаболизма, наблюдаемая, когда белок в целом является ограничивающим диетическим питательным веществом.Одно из объяснений этого наблюдения состоит в том, что в условиях безбелкового питания пул свободных аминокислот происходит исключительно за счет протеолиза тканей, так что все аминокислоты одинаково ограничивают. Следствием этого является то, что использование любой отдельной аминокислоты для поддержки небелкового процесса автоматически ограничивает способность организма рециркулировать все остальные аминокислоты обратно в белковые запасы организма. Возникают вопросы: каковы эти небелковые пути потребления и каково их количественное влияние на потребность в аминокислотах в целом? Краткий ответ на оба вопроса прост: на текущий момент недостаточно информации, чтобы дать точные ответы.Тем не менее, можно предположить, какие пути могут быть наиболее важными на уровне общей физиологической функции.

Для развития этих гипотез полезно рассмотреть те функции, которые необходимы для поддержания здоровья. Это не новый подход, поскольку его полезность была явно оценена некоторыми основоположниками науки о питании. Например, Войт (1902), цитируемый Луском (1922), написал следующее:

«Поэтому я придерживаюсь своей« старой »точки зрения, точки зрения чистого метаболизма … тем более объединяющее развитие станет возможным по мере изучения того, что вещества разрушаются при различных обстоятельствах… и сколько различных материалов необходимо подавать, чтобы поддерживал тело в форме.”

На мой взгляд, четыре системы критически важны для« поддержания организма в состоянии »: кишечник для поддержания абсорбционной и защитной функций; иммунная система и другие аспекты защиты; скелетная мускулатура; и центральная нервная система. Внутри каждой системы можно определить критические метаболические роли некоторых конкретных аминокислот (таблица 6).

ТАБЛИЦА 6

Участие аминокислот в физиологической и метаболической функции

перокс. ) Сердечно-сосудистая система
600

Система .	Функция .	Товар .	Прекурсор .
Кишечник	Выработка энергии	ATP	Glu, Asp, глутамин
	Пролиферация	Нуклеиновые кислоты	Глютамин, Gly, Asp
1ath600	Cys, Glu, Gly
		Оксид азота	Arg
		Муцины	Thr, Cys, Ser, Pro
Скелетные мышцы	Производство энергии	Gly, Arg, Met
	Пероксидная защита	Таурин (?)	Cys
Нервная система	Синтез передатчика	Adrenergic	Phe
	Serial	Попробуйте 9 0063
		Глутаминергический	Glu
		Глицинергический	Gly
		Оксид азота	Arg
Arg
Cys
Иммунная система	Пролиферация лимфоцитов	(?)	Глутамин, Arg, Asp
	Пероксидантная защита	Глутатион	Cys, Glu, Gly
Регулирование артериального давления	Оксид азота	Arg
	Пероксидантная защита (?)	Глутатион красных клеток	Cys, Glu, Gly

перокс. ) Сердечно-сосудистая система
600

Система .	Функция .	Товар .	Прекурсор .
Кишечник	Выработка энергии	ATP	Glu, Asp, глутамин
	Пролиферация	Нуклеиновые кислоты	Глютамин, Gly, Asp
1ath600	Cys, Glu, Gly
		Оксид азота	Arg
		Муцины	Thr, Cys, Ser, Pro
Скелетные мышцы	Производство энергии	Gly, Arg, Met
	Пероксидная защита	Таурин (?)	Cys
Нервная система	Синтез передатчика	Adrenergic	Phe
	Serial	Попробуйте 9 0063
		Глутаминергический	Glu
		Глицинергический	Gly
		Оксид азота	Arg
Arg
Cys
Иммунная система	Пролиферация лимфоцитов	(?)	Глутамин, Arg, Asp
	Пероксидная защита	Глутатион	Cys, Glu, Gly
Регулирование артериального давления	Оксид азота	Arg
	Пероксидантная защита (?)	Глутатион красных клеток	Cys, Glu, Gly

ТАБЛИЦА 6

Участие аминокислот в физиологических и физиологических процессах. метаболизм Функция микросхемы

перокс. ) Сердечно-сосудистая система
600

Система .	Функция .	Товар .	Прекурсор .
Кишечник	Выработка энергии	ATP	Glu, Asp, глутамин
	Пролиферация	Нуклеиновые кислоты	Глютамин, Gly, Asp
1ath600	Cys, Glu, Gly
		Оксид азота	Arg
		Муцины	Thr, Cys, Ser, Pro
Скелетные мышцы	Производство энергии	Gly, Arg, Met
	Пероксидная защита	Таурин (?)	Cys
Нервная система	Синтез передатчика	Adrenergic	Phe
	Serial	Попробуйте 9 0063
		Глутаминергический	Glu
		Глицинергический	Gly
		Оксид азота	Arg
Arg
Cys
Иммунная система	Пролиферация лимфоцитов	(?)	Глутамин, Arg, Asp
	Пероксидантная защита	Глутатион	Cys, Glu, Gly
Регулирование артериального давления	Оксид азота	Arg
	Пероксидантная защита (?)	Глутатион красных клеток	Cys, Glu, Gly

Сердечно-сосудистая система
600

Система .	Функция .	Товар .	Прекурсор .
Кишечник	Выработка энергии	ATP	Glu, Asp, глутамин
	Пролиферация	Нуклеиновые кислоты	Глютамин, Gly, Asp
1ath600	Cys, Glu, Gly
		Оксид азота	Arg
		Муцины	Thr, Cys, Ser, Pro
Скелетные мышцы	Производство энергии	Gly, Arg, Met
	Пероксидная защита	Таурин (?)	Cys
Нервная система	Синтез передатчика	Adrenergic	Phe
	Serial	Попробуйте 9 0063
		Глютаминергический	Glu
		Глицинэргический	Gly
		Оксид азота	Arg
Защита от пероксида азота 9063? )	Cys
Иммунная система	Пролиферация лимфоцитов	(?)	Глутамин, Arg, Asp
	Пероксидантная защита	Глутатион	Cys, Glu, Gly
Регулирование артериального давления	Оксид азота	Arg
	Пероксидантная защита (?)	Глутатион красных клеток	Cys, Glu, Gly

Возможно, самый интересный момент, который возникает при рассмотрении Т 6 состоит в том, что, за исключением участия фенилаланина и триптофана в поддержании адренергической и серотонинергической систем нейротрансмиттеров, а также метионина в качестве донора метильной группы для синтеза креатина, необходимые предшественники являются несущественными или условно незаменимыми аминокислотами.Таким образом, возникает соблазн утверждать, что способность поддерживать синтез этих аминокислот имеет достаточно высокий функциональный приоритет, что в условиях, в которых белок (азот) ограничен, незаменимые аминокислоты используются для поддержания этих путей. В таблице 7 я попытался сравнить оценки оборота или потерь некоторых критических конечных продуктов с кинетикой их аминокислот-предшественников. Это сравнение предполагает, что некоторые пути, например, производство таурина и оксида азота, имеют небольшое количественное влияние на питание прекурсоров, тогда как другие имеют гораздо большее значение.Таким образом, синтез креатина (оцениваемый по экскреции креатинина) и обмен глутатиона (оцениваемый по измерениям в плазме и эритроцитах) имеют существенное влияние на утилизацию некоторых предшественников, особенно если скорость синтеза продукта сравнивается с потребление или чистый синтез предшественника. Продолжающийся синтез этих двух конечных продуктов, один из которых участвует в трансдукции энергии как в мускулатуре, так и в центральной нервной системе, а другой является критическим фактором в механизмах детоксикации, по-видимому, оказывает существенное потенциальное влияние на состояние питания человека.Действительно, данные, полученные у свиней с обедненным белком (Jahoor et al. 1995) и у бессимптомных ВИЧ-инфицированных пациентов (Jahoor et al. 1999), демонстрируют, что поступление белка и цистеина может заметно изменить способность организма поддерживать синтез глутатиона. .

ТАБЛИЦА 7

Потенциальный вклад синтеза функционально важных конечных продуктов в потребности в аминокислотах у взрослых людей

9060 0 9059 905 . 9060 0 90ABLE 9 Возможный вклад синтеза функционально важных конечных продуктов в потребности в аминокислотах у взрослых людей

.	глутамат .	Глицин .	Цистеин .	аргинин .	метионин .
Кинетика прекурсора [мкмоль / (кг · сут)]
Поток плазмы	4200 1	3960 908 3	1800 4	528 3
«Чистый» синтез	358 5	2730 5	96 6	180 7 8
Производство конечного продукта [мкмоль / (кг · г)]
Креатин 9		170			170
Таурин 10			7
Оксид азота 11				15
Глутатион 12	550	550	550
глутамат .	Глицин .	Цистеин .	аргинин .	метионин .
Кинетика прекурсора [мкмоль / (кг · сут)]
Поток плазмы	4200 1	3960 908 3	1800 4	528 3
«Чистый» синтез	358 5	2730 5	96 6	180 7 8
Производство конечного продукта [мкмоль / (кг · г)]
Креатин 9		170			170
Таурин 10			7
оксид азота 11				15
Глутатион 12	550	550	550

9060 0 9059 905 . 9060 0 в обязательном порядке Вкратце, я попытался изучить термины «незаменимый» и «необязательный» применительно к аминокислотам с трех точек зрения.Традиционный взгляд на питание, в котором особое внимание уделяется росту, четко отличает аминокислоты, которые должны поступать с пищей, от аминокислот, которые не обязательно должны поступать из этого источника. Метаболическая точка зрения приводит к несколько более сложной интерпретации; это показывает, что могут быть значительные ограничения на синтез некоторых аминокислот, что делает их потенциальными ограничениями для роста. Наконец, функциональная точка зрения не только указывает на важность всех аминокислот для определенных физиологических функций, но также приводит к выводу, что в условиях, когда белок является основным ограничением питания, способность поддерживать синтез некоторых традиционно заменимых аминокислот. может иметь решающее значение для постоянного здоровья и функциональной целостности человека.Очевидно, что сейчас все готово для дальнейшего, более детального количественного исследования этих важных вопросов. Я с нетерпением жду расширения наших знаний о функциях аминокислот, которое выходит за рамки традиционного внимания к белку.

ЦИТАТА ЛИТЕРАТУРЫ

Berthold

,

H. K.

,

Reeds

,

P. J.

и

Klein

,

P. D.

(

1995

)

Изотопные доказательства дифференциальной регуляции синтеза аргинина и пролина у человека

.

Метаболизм

44

:

466

—

473

.

Beaumier

,

L.

,

Castillo

,

L.

,

Ajami

,

AM

и

Young

,

VR

(

1995

)

Промежуточная кинетика нитратного цикла и нормальная кинетика экскреции мочевины и «терапевтическое» потребление аргинина людьми

.

г. J. Physiol.

269

:

E884

—

E896

.

Borman

,

A.

,

Wood

,

TR

,

Balck

,

HC

,

Anderson

,

EG

,

Oesterling

,

MJ

,

, Womack

, Womack

, Womack

, Womack

,

&

Rose

,

WC

(

1946

)

Роль аргинина в росте с некоторыми наблюдениями за эффектами аргининовой кислоты

.

J. Biol. Chem.

166

:

585

—

594

.

Brunton

,

JA

,

Bertolo

,

RF

,

Pencharz

,

PB

и

Ball

,

RO

(

1999

)

Пролин не улучшает энтеральное питание, но не устраняет дефицит пролина при энтеральном кормлении новорожденные поросята

.

г. J. Physiol.

277

:

E223

—

E231

.

Кастильо

,

Л.

,

Бомье

,

Л.

,

Ajami

,

AM

и

Young

,

VR

(

1996

)

Синтез оксида азота во всем организме у здоровых мужчин, определенный из [ ¹⁵ N] аргинина до — [ ¹⁵ N] цитруллин маркировка

.

Proc. Natl. Акад. Sci. США

93

:

11460

—

11465

.

Castillo

,

L.

,

Chapman

,

T. E.

,

Sanchez

,

M.

,

Yu

,

YM

,

Burke

,

JF

,

Ajami

,

AM

,

Vogt

,

J.

и

Young

,

VR

(

as5

) кинетика аргинина и цитруллина у взрослых, получающих адекватную диету без аргинина

.

Proc. Natl. Акад. Sci. США

90

:

7749

—

7753

.

Дэвис

,

Т. А.

,

Фиоротто

,

М.L.

и

Reeds

,

P. J.

(

1993

)

Аминокислотный состав тела и молочного белка изменяется в течение периода сосания у крыс

.

J. Nutr.

123

:

947

—

956

.

Dewey

,

KG

,

Beaton

,

G.

,

Fjeld

,

C.

,

Lonnerdal

,

B.

и

Reeds

,

P.

(1996)

Потребность младенцев и детей в белке

.

евро. J. Clin. Nutr.

50

(

доп.1

):

S119

—

S147

.

Fukagawa

,

N. K.

,

Ajami

,

A. M.

и

Young

,

V. R.

(

1996

)

Кинетика метионина и цистеина в плазме при внутривенном введении глютатиона взрослым людям 9000.

г. J. Physiol.

270

:

E209

—

E214

.

Фуллер

,

M.F.

и

Garlick

,

P. J.

(

1994

)

Потребности человека в аминокислотах: можно ли разрешить спор?

.

Annu. Ред. Nutr

14

:

217

—

241

.

Fuller

,

MF

,

Milne

,

A.

,

Harris

,

CI

,

Reid

,

TM

и

Keenan

,

R.

(

1994

9000) потери кислоты в илеостомической жидкости при безбелковой диете

.

г. J. Clin. Nutr.

59

:

70

—

73

.

Fuller

,

M. F.

и

Reeds

,

P. J.

(

1998

)

Эндогенный азот в кишечнике

.

Annu. Rev. Nutr.

18

:

385

—

411

.

Gaull

,

G.

,

Sturman

,

J. A.

и

Raiha

,

N.C.

(

1972

)

Развитие серного обмена у млекопитающих: отсутствие цистатионазы в тканях плода человека

.

Педиатр. Res.

6

:

538

—

547

.

Hepburn

,

F. N.

и

Bradley

,

W. B.

(

1964

)

Потребность в глутаминовой кислоте и аргинине для высоких темпов роста крыс, получавших аминокислотный рацион

.

J. Nutr.

84

:

305

—

312

.

Хорват

,

К.

,

Джами

,

М.

,

Хилл

,

I.D.

,

Papadimitriou

,

JC

,

Magder

,

LS

и

Chanasongcram

,

S.

(

1996

)

Изокалорийная безглютаминовая диета и морфология тонкого кишечника

и его морфология. .

J. Парентеральное энтеральное питание.

20

:

128

—

134

.

Джексон

,

А. А.

,

Шоу

,

Дж. К.

,

Барбер

,

А.

и

Golden

,

M. H.

(

1981

)

Метаболизм азота у недоношенных детей, вскармливаемых человеческим донорским грудным молоком: возможная важность глицина

.

Педиатр. Res.

15

:

1454

—

1461

.

Jahoor

,

F.

,

Jackson

,

A.

,

Gazzard

,

B.

,

Philips

,

G.

,

Sharpstone

,

D.

,

, Frazer

М.E.

и

Heird

,

W.

(

1999

)

Дефицит глутатиона эритроцитов при бессимптомной ВИЧ-инфекции связан со снижением скорости синтеза

.

г. J. Physiol.

276

:

E205

—

E211

.

Jahoor

,

F.

,

Wykes

,

L. J.

,

Reeds

,

P. J.

,

Henry

,

J. F.

,

del Rosario

,

M.P.

и

Frazer

,

M. E.

(

1995

)

Свиньи с дефицитом белка не могут поддерживать пониженный гомеостаз глутатиона при воздействии стресса воспаления

.

J. Nutr.

125

:

1462

—

1472

.

Jaksic

,

T.

,

Wagner

,

DA

,

Burke

,

JF

и

Young

,

VR

(

1987

)

Плазменная регуляция кинетики пролина и синтеза пролина человек

.

Метаболизм

36

:

1040

—

1046

.

Jaksic

,

T.

,

Wagner

,

DA

,

Burke

,

JF

и

Янг

,

VR

(

1991

)

Пациенты с ожогами метаболизма пролина и здоровые контрольные мужчины предметы

.

г. J. Clin. Нутр

54

:

408

—

413

.

Луск

,

г.

(

1922

)

Метаболизм пролина у взрослых мужчин с ожогами и здоровых контрольных субъектов

.

The Science of Nutrition

Johnson Reprint Corporation

New York

, 1976 г.

Mahan

,

DC

и

Shields

,

RG

, Jr (

1998

)

Состав незаменимых и несущественных аминокислот свиней от рождения до 145 кг массы тела, и сравнение с другими исследованиями

.

J. Anim. Sci.

76

:

513

—

521

.

Мэтьюз

,

Д. Е.

и

Кэмпбелл

,

Р. Г.

(

1992

)

Влияние потребления белка с пищей на глутамин и азотный обмен глутамина у людей

.

г. J. Clin. Nutr.

55

:

963

—

970

.

Meier

,

P.

,

Teng

,

C.

,

Battaglia

,

F.C.

и

Meschia

,

G.

(

1981

)

Скорость накопления аминокислотного азота и общего азота в плоде ягненка

.

Proc. Soc. Exp. Биол. Med.

167

:

463

—

468

.

Miller

,

RG

,

Keshen

,

TH

,

Jahoor

,

F.

,

Shew

,

SB

и

Jaksic

,

T.

(1996

, отсек 5) эндогенно синтезированных аминокислот у новорожденных

.

J. Surg. Res.

63

:

199

—

203

.

Murphy

,

J. M.

,

Murch

,

S. J.

&

Ball

,

R.O.

(

1996

)

Пролин синтезируется из глутамата во время внутрижелудочной инфузии свиней, но не во время внутривенной инфузии.

J. Nutr.

126

:

878

—

886

.

Нейсмит

,

Д.J.

,

Rana

,

S. K.

&

Emery

,

P. W.

(

1987

)

Метаболизм таурина во время репродукции у женщин

.

Hum. Nutr. Clin. Nutr.

41

:

37

—

45

.

Pellet

,

P. L.

и

Kaba

,

H.

(

1972

)

Аминокислоты туши крысы в ​​условиях определения чистого использования белка

.

J. Nutr.

102

:

61

—

68

.

Raguso

,

C. A.

,

Pereira

,

P.

и

Young

,

VR

(

1999

)

Исследование с помощью трассирующих индикаторов обязательных окислительных потерь аминокислот у здоровых молодых людей

.

г. J. Clin. Nutr.

70

:

474

—

483

.

Трости

,

P. J.

,

Burrin

,

D.G.

,

Jahoor

,

F.

,

Wykes

,

L.

,

Henry

,

J.

и

Frazer

,

ME

(

1996

)

Энтеральный глутамат метаболизируется при первом прохождении через желудочно-кишечный тракт детенышей свиней

.

г. J. Physiol.

270

:

E413

—

E418

.

Ридс

,

P. J.

,

Burrin

,

D. G.

,

Stoll

,

B.

,

Jahoor

,

F.

,

Wykes

,

L.

,

Henry

,

J.

и

Frazer

,

ME

(

1997

)

Энтеральный источник глутамата является предпочтительным для синтез глутатиона слизистой у откормленных поросят

.

г. J. Physiol.

273

:

E408

—

E415

.

Stoll

,

B.

,

Burrin

,

D. G.

,

Henry

,

J.

,

Yu

,

H.

,

Jahoor

,

F.

и

Reeds

,

P. J.

(

1999

)

Окисление субстрата через дренированные через портал внутренности откормленных поросят

.

г. J. Physiol.

277

:

E168

—

E175

.

Stoll

,

B.

,

Henry

,

J.

,

Reeds

,

P. J.

,

Yu

,

H.

,

Jahoor

,

F.

и

Burrin

,

D. G.

(

1998

)

Катаболизм доминирует в первом прохождении кишечного метаболизма незаменимых аминокислот у поросят, получавших молочный белок

.

J. Nutr.

128

:

606

—

614

.

Wakabayashi

,

Y.

,

Yamada

,

E.

,

Yoshida

,

T.

и

Takahashi

,

H.

(

1995

)

аргинин становится незаменимой аминокислотой массивная резекция тонкой кишки крысы

.

J. Biol. Chem.

269

:

32667

—

32671

.

Widdowson

,

E. M.

,

Southgate

,

D.A.T.

и

Hey

,

E. N.

(

1979

)

Состав тела плода и младенца

.

Visser

,

H.K.A.

ред.

Питание плода и младенца

:

169

—

177

Martinus Njihoff Publishers London

,

England

.

Williams

,

A. P.

(

1978

)

Аминокислотный, коллагеновый и минеральный состав недожвачных телят

.

J. Agri. Sci. (Камб.).

90

:

617

—

624

.

Womack

,

M.

и

Rose

,

W. C.

(

1947

)

Роль пролина, гидроксипролина и глутаминовой кислоты в росте

.

J. Biol. Chem.

171

:

37

—

50

.

Wu

,

G.

,

Davis

,

PK

,

Flynn

,

NE

,

Knabe

,

DA

и

Davidson

,

JT

(

9000) синтез аргинина играет важную роль в поддержании гомеостаза аргинина у растущих свиней после отъема

.

J. Nutr.

127

:

2342

—

2349

.

Ву

,

г.

,

Отт

,

Т.L.

,

Knabe

,

D. A.

и

Bazer

,

F. W.

(

1999

)

Аминокислотный состав плода свиньи

.

J. Nutr.

129

:

1031

—

1038

.

Янг

,

V.

и

R & Borgonha

,

S.

(

2000

)

Требования к азоту и аминокислотам: схема аминокислотных требований Массачусетского технологического института

.

J. Nutr.

130

:

1841S

—

1849

S.

Yu

,

YM

,

Yang

,

RD

,

Matthews

,

DE

,

0004 Wen

,

,

JF

,

Bier

,

DM

и

Young

,

VR

(

1985

)

Количественные аспекты азотистого обмена глицина и аланина у молодых мужчин после абсорбции: влияние уровня азота и потребления незаменимых аминокислот

.

J. Nutr.

115

:

399

—

410

.

© 2000 Американское общество диетологии

Требования к аминокислотам для человека | Журнал питания

Немногие вопросы в науке о питании вызвали такие давние и глубокие споры, как потребности в белках и аминокислотах. Те, кому посчастливилось прочитать описание Грэма Ласка «Нормальной диеты» в его Элементах науки о питании (Lusk 1928), будут слишком осведомлены о дебатах, которые бушевали в начале 20-го века (и до этого) по поводу вопросы о пользе больших или малых количеств животного или растительного белка в рационе человека.Ласк записывает отчет о разговоре между Ласком и Читтенденом о том, отражает ли восторг и удовлетворение Ласка большим кусочком холодного ростбифа, потребленного на борту корабля после сурового пребывания в Британии военного времени, пополнение «квоты на улучшение» его запасов протеина. (Взгляд Ласка) или вызывающий аппетит стимул морского воздуха (взгляд Читтендена). Ласк писал, что оба мнения — подходящие темы для психоанализа. Студенты, изучающие историю науки, глядя на текущие дебаты о потребностях в аминокислотах, могут сегодня получить такой же ответ.

В центре дискуссии находятся три вопроса: 1 ) достоверность значений потребности в аминокислотах, впервые собранных для отчета ФАО / ВОЗ о потребностях в белках 1973 года и впоследствии использованных в отчете ФАО / ВОЗ / УООН 1985 года, 2 ) валидность модели оценки MIT, предложенной в качестве замены модели оценки взрослых FAO (Young et al. 1989), и 3 ) степень, в которой оценка белков по аминокислотам является возможным или даже действительным способом оценки белка. качество питания человека (Millward 1994).Здесь уместно рассмотреть эти вопросы, учитывая последнюю статью, опубликованную в журнале The Journal of Nutrition в поддержку модели оценки аминокислот MIT (McLarney et al. 1996). В этом отчете Янг и его коллеги представляют межвидовое сравнение рекомендаций ФАО / ВОЗ / УООН 1985 года по потребностям человека в аминокислотах с рекомендациями для других видов млекопитающих и птиц (McLarney et al. 1996). Они показывают, что при сравнении значений на разных стадиях развития человеческие ценности выше для младенцев и ниже для взрослых по сравнению со средними значениями для нечеловеческих видов.На основании этого сравнения они пришли к выводу, что трудно избежать вывода о том, что текущие значения потребности человека в аминокислотах кажутся аномальными, если сравнивать их с данными других видов животных, особенно в случае значений для взрослых особей. В конце своей статьи они рекомендуют модель MIT в качестве альтернативы ценностям взрослых ФАО 1985 года, утверждая, что модель MIT «приводит человеческие данные в более точное соответствие с моделями потребности в аминокислотах и ​​темпами их изменения с развитием, поскольку у других видов.”

Как и в предыдущие эпохи, это важный вопрос, решение которого имеет последствия для международной политики в области пищевых продуктов и питания. Янг и Пеллетт (1990) использовали шкалу оценки MIT для выявления дефицита лизина в рационе на основе злаков, который, по их словам, требует добавления животных белков для его устранения. Для многих читателей аргументы Янга будут убедительными, поскольку они исходят от человека, который, вероятно, внес наибольшее количество высококачественных опубликованных работ в истории о потребностях человека в белках и аминокислотах.Но таковы были аргументы Либиха о роли белка в качестве топлива для мышц, и Либих ошибался. Итак, на мой взгляд, Янг и коллеги.

Изучая научную литературу, я соглашусь с Ридсом (1988), что за очевидными исключениями (например, потребность в аргинине для выращивания кошек и взрослых собак, потребность котят в таурине и потребность в аминокислотах с высоким содержанием в организме видов птиц для роста пера), между видами млекопитающих существует несколько существенных различий в основах аминокислотного и белкового метаболизма.Исходя из этого, межвидовое сравнение видов млекопитающих представляет научный интерес. Однако такое упражнение имеет ценность только в том случае, если сравнение сравнивает подобное с подобным и использует достоверные данные.

Что касается сравнения подобного с подобным, учитывая основные концепции потребностей в аминокислотах для роста и поддержания, которые были поняты с самых ранних экспериментов Осборна и Менделя (1916), межвидовые сравнения имеют ценность только тогда, когда сравнения принимают во внимание заметно различаются темпами роста у разных видов.Хорошо известно, что новорожденные свиньи растут более чем в 10 раз быстрее, чем новорожденные младенцы до отъема (т. Е. 286 г / день, чтобы набрать 4 кг за 14 дней, по сравнению с 22 г / день, чтобы набрать 4 кг за 180 дней) и в 60 раз. быстрее после отлучения (т.е. 571 г / день для достижения 90 кг за 148 дней по сравнению с 10 г / день для достижения 70 кг за 17,5 лет). Это означает, что, как отмечают Саид и Хегстед (1970) при оценке потребностей крыс в аминокислотах, у младенцев после первого года жизни потребности в незаменимых аминокислотах для роста становятся незначительными по сравнению с потребностями в поддержании.Из-за этого мне ни в коем случае не ясно, какую ценность можно получить, сравнивая человеческие ценности для детей дошкольного и старшего возраста (ранний рост и рост) с другими видами, которые растут быстрее, чем человеческие младенцы. Для быстрорастущих видов животных, таких как свиньи или крысы, потребности в аминокислотах почти полностью связаны с ростом тканей, тогда как для людей после первого года потребности в аминокислотах почти полностью удовлетворяются. Хотя в другом месте (Young and El-Khoury 1995) Янг утверждает, что модели роста не обязательно должны иметь какое-либо отношение к содержанию аминокислот в тканях, это факт (принимая по существу некоторые аминокислоты), что модель потребности роста должна обеспечивать, по крайней мере, содержание роста тканей.Единственный способ, которым он может отличаться, — это дополнительная диета из-за неэффективности использования или любой не связанной с ростом метаболической потребности. У быстро растущих крыс картина потребности в незаменимых аминокислотах, описанная Benevenga et al. (1994) (вопреки утверждениям Янга и Эль-Хури, 1995), за одним исключением, очень похож на белок смешанного тела крысы, описанный Davis et al. (1994). Таким образом, после уравнивания каждого паттерна для треонина относительные соотношения всех других аминокислот варьировались от 0.От 8 до 1,3, за исключением серных аминокислот, для которых значения потребности крыс выше ожидаемых (соотношение 2,3), предположительно отражая рост волос. В случае выращивания свиней, структура потребности Фуллера в приросте (Fuller et al. 1989) даже ближе к составу смешанных белков тела с относительными соотношениями от 0,8 до 1,1. Это означает, что 1 ) может быть мало споров о потребности в аминокислотах для роста, за исключением эффективности использования, которая будет определять любую дополнительную потребность; и 2 ), поскольку люди растут со скоростью, приближающейся к темпам роста животных, только во время догоняющего роста или у недоношенных детей, потребности большинства других видов в значительной степени не имеют отношения к потребностям человека после первых 6–12 мес жизни. .Что необходимо, так это особый акцент, насколько это возможно, на требованиях к техническому обслуживанию. Опять же, если подобное нужно сравнивать с подобным, тогда следует учитывать выбранный допуск белка, потому что паттерны оценки, исследованные McLarney et al. (1996) (миллиграммы аминокислоты на грамм допустимого количества белка) зависят от выбора значения белка в знаменателе. Схема взрослого населения ФАО / ВОЗ / УООН 1985 года, процитированная Янгом, основана на безопасной норме 1985 года (0,75 г белка), значение, которое в любом случае было получено произвольно (см. Millward et al.1989). Все значения в схеме оценки ФАО / ВОЗ 1973 г. были на 36% выше, потому что те же значения потребности в аминокислотах были связаны с более низкой потребностью в безопасном белке (0,55 г / кг). Схема MIT основана на 0,6 г белка, средней потребности 1985 года.

Что касается надежности данных, вначале McLarney et al. (1996) заявляют, что они будут использовать наборы значений, представленные в основном Национальным исследовательским советом как «наиболее широко принятые цифры и, следовательно, полезные для данной цели», даже после указания на другие более свежие значения (например,g., значения для крыс; Benevenga et al. 1994) может дать более точные оценки. Фактически, для наиболее важных данных в данном контексте, то есть для зрелых значений, приведенные данные (индейка, собака, крыса и свинья), как правило, плохие, за исключением данных для крыс. Таким образом, как указывают авторы, данные по индейке являются прогнозируемыми. Признано, что данные NRC для взрослых собак основаны на очень ограниченных данных (Schaeffer et al. 1989) и фактически получены из одного доктора философии. диссертации, и, как сообщают авторы в другом месте (Young and El Khoury 1995), набор данных по кабану обычно считается основанным на очень слабых данных.

Что касается надежности человеческих данных, есть несколько критических замечаний, которые могут быть сделаны в отношении этих данных как описания человеческих потребностей. Схема подсчета баллов для младенцев основана на составе грудного молока, который был рекомендован ФАО после указания на то, что грудное молоко содержит более высокие уровни триптофана и S-аминокислот, чем экспериментальные оценки значений потребностей младенцев в аминокислотах. Дошкольные ценности очень трудно оценить, потому что они никогда не публиковались полностью.Кроме того, изучение имеющихся данных (например, для лизина) поднимает вопрос о том, получены ли результаты из измерений у детей, демонстрирующих аномальный рост для их возраста из-за предшествующего недоедания (см. Millward 1994). Данные о детях старшего возраста были отвергнуты ФАО / ВОЗ как недостоверные в их отчете за 1991 год (FAO / WHO 1991).

Напротив, данные о взрослых, которые в настоящее время находятся в центре внимания нынешних дебатов, представляют собой результаты большой работы нескольких исследователей по взрослым мужчинам и женщинам, направленной на установление минимальных требований с конкретными протоколами, предназначенными для этого ( как обсуждалось Миллуордом и Риверсом 1988 г.).Кроме того, окончательные значения, выбранные ФАО / ВОЗ / УООН (1985), взятые из более раннего отчета (ФАО / ВОЗ 1973), в котором сравнивались значения для мужчин, представленные Роуз (1957), и набор значений, опубликованных Хегстедом (1963) после При внимательном рассмотрении всех опубликованных до 1963 года данных были в основном самые высокие значения, «чтобы подчеркнуть верхний диапазон индивидуальных требований». В основном это были значения, указанные Роуз. Янг отверг всю работу (сосредоточив в своем анализе исключительно на исследованиях Роуза) на том основании, что 1 ) использовалась чрезмерная энергия, 2 ) не учитывались разные потери и 3 ) азотный баланс не может быть подтвержден.Фактически, первый пункт верен только для исследований Роуза, которые были признаны Хегстедом (1963) как худшие в количественном отношении по сравнению с более поздними исследованиями, но которые в любом случае обычно приводили к более высоким значениям , чем большинство других отчетов, в которых использовалась энергия поддержания веса. поступления. Пункт 2 будет иметь значение, как указывает Хегстед (1963). Фактически, Фуллер и Гарлик (1994) пересчитали значения из значений регрессии Хегстеда, предполагая необходимость 0,3 г N для неизмеренных потерь, и это привело к удвоению большинства значений.С другой стороны, в случае лизина в нескольких исследованиях положительное удерживание было принято в качестве критерия адекватности и в целом подтверждены значения ФАО (например, Clark et al. 1963). Что касается пункта 3 выше, несмотря на хорошо известные трудности, связанные со всеми исследованиями баланса, их полный отказ (в пользу исследований баланса углерода ¹³ C) является советом отчаяния и логически означает отказ от всех значений потребности в белке. Таким образом, данные о людях на начальном этапе вряд ли точно отражают истинное изменение метаболических потребностей в аминокислотах в процессе развития, поскольку они не изучались систематически.

Из вышесказанного следует, что на самом деле существует большая трудность в проведении разумного межвидового сравнения, учитывая как трудности определения сопоставимых физиологических состояний у разных видов, которые соответствуют развитию человека, так и отсутствие однозначных данных. Большая часть работы была проведена на крысах, свиньях и взрослых людях, с конкретными исследованиями на взрослых крысах и лишь ограниченными исследованиями на взрослых свиньях. Хегстед (1973) сравнил свои собственные данные о крысах с человеческими ценностями ФАО, и они показаны в таблице 1.

Таблица 1. Потребность в аминокислотах для взрослых крыс и человека

¹

.	глутамат .	Глицин .	Цистеин .	аргинин .	метионин .
Кинетика прекурсора [мкмоль / (кг · сут)]
Поток плазмы	4200 1	3960 908 3	1800 4	528 3
«Чистый» синтез	358 5	2730 5	96 6	180 7 8
Производство конечного продукта [мкмоль / (кг · г)]
Креатин 9		170			170
Таурин 10			7
Оксид азота 11				15
Глутатион 12	550	550	550
глутамат .	Глицин .	Цистеин .	аргинин .	метионин .
Кинетика прекурсора [мкмоль / (кг · сут)]
Поток плазмы	4200 1	3960 908 3	1800 4	528 3
«Чистый» синтез	358 5	2730 5	96 6	180 7 8
Производство конечного продукта [мкмоль / (кг · г)]
Креатин 9		170			170
Таурин 10			7
Оксид азота 11				15
Глутатион 12	550	550	550

9063 905

.	Взрослая крыса .	Человек .
	мг / г диетического протеина
Гистидин	14	22 1–2
	Изоляция
Лейцин	35	25
Лизин	21	22
Ароматические аминокислоты	34	25
Серосодержащие аминокислоты	29	24	29	24	29
Треонин	30	13
Триптофан	7	6
Валин	31	18

9063 9096 905 Таблица 1.

Потребность взрослых крыс и человека в аминокислотах ¹

.	Взрослая крыса .	Человек .
	мг / г диетического протеина
Гистидин	14	22 1–2
	Изоляция
Лейцин	35	25
Лизин	21	22
Ароматические аминокислоты	34	25
Серные аминокислоты	29	24	29
Треонин	30	13
Триптофан	7	6
Валин	31	18

9063 905

.	Взрослая крыса .	Человек .
	мг / г диетического протеина
Гистидин	14	22 1–2
	Изоляция
Лейцин	35	25
Лизин	21	22
Ароматические аминокислоты	34	25
Серосодержащие аминокислоты	29	24	29	24	29
Треонин	30	13
Триптофан	7	6
Валин	31	18

9063 9096 905

По поводу этого комм. Можно сделать два комментария. паризон.Во-первых, оба набора ценностей отличаются от тех, которые цитирует Янг и его коллеги. Значения для крыс отличаются от значений NRC (1978) как по структуре аминокислот, так и по общему количеству незаменимых аминокислот, однако трудно понять, с какими данными NRC мог работать, кроме данных Хегстеда. Во-вторых, в отличие от выводов, сделанных Янгом и его коллегами, на основе этого сравнения заключение, к которому пришел Хегстед (1973), кажется более подходящим: «Совершенно очевидно, что есть очень очевидные сходства между схемами потребности в аминокислотах у человека. крысы и человек.Относительные потребности различных аминокислот также схожи ».

Кроме того, поддерживаемые значения были получены для растущих крыс и свиней, и их можно сравнивать, зная, что эти значения представляют собой уровни потребления аминокислот при физиологически необычных обстоятельствах. Учитывая, что на практике текущая дискуссия сосредоточена в основном на потребностях в лизине, я сравнил поддерживающие потребности в лизине для крыс, свиней и людей в таблице 2 как мг / кг ^0,75 . Ясно, что базис для экспоненты 0.75 для межвидовых сравнений потребностей в лизине не было строго установлено, но если предположить, что такое сравнение достоверно, человеческие ценности совершенно ничем не примечательны и действительно выше, чем «нефизиологические значения», полученные на растущих крысах или свиньях. В таблице 2 также показаны потребности в лизине как доли от общих потребностей в незаменимых аминокислотах.

Таблица 2.

Межвидовое сравнение потребности в лизине

.	Взрослая крыса .	Человек .
	мг / г диетического протеина
Гистидин	14	22 1–2
	Изоляция
Лейцин	35	25
Лизин	21	22
Ароматические аминокислоты	34	25
Серные аминокислоты	29	24	29
Треонин	30	13
Триптофан	7	6
Валин	31	18

9

Виды .	Требования к техническому обслуживанию .		Содержание тела .
.	.	.	.
	мг / кг 0,75	% Всего IAA 2-6	% Всего IAA
Крыса 2-1	8,6
Крыса 2-2	32,9	10,5
Свинья 2-3	36,0	14,7
Свинья 2-4	25,0	—
Человек 2-5	34,7	14,4
Все виды			19,1 2-7

9

Виды .	Требования к техническому обслуживанию .		Содержание тела .
.	.	.	.
	мг / кг 0,75	% Всего IAA 2-6	% Всего IAA
Крыса 2-1	8,6
Крыса 2-2	32,9	10,5
Свинья 2-3	36,0	14,7
Свинья 2-4	25,0	—
Человек 2-5	34,7	14,4
Все виды			19,1 2-7

Таблица 2.

Межвидовое сравнение потребности в лизине

9

Виды .	Требования к техническому обслуживанию .		Содержание тела .
.	.	.	.
	мг / кг 0,75	% Всего IAA 2-6	% Всего IAA
Крыса 2-1	8,6
Крыса 2-2	32,9	10,5
Свинья 2-3	36,0	14,7
Свинья 2-4	25,0	—
Человек 2-5	34,7	14,4
Все виды			19,1 2-7

9

Виды .	Требования к техническому обслуживанию .		Содержание тела .
.	.	.	.
	мг / кг 0,75	% Всего IAA 2-6	% Всего IAA
Крыса 2-1	8,6
Крыса 2-2	32,9	10,5
Свинья 2-3	36,0	14,7
Свинья 2-4	25,0	—
Человек 2-5	34,7	14,4
Все виды			19,1 2-7

Значения показывают, что по сравнению с В среднем, в тканевом белке потребность в поддерживающем лизине составляет меньшую долю от общего количества незаменимых аминокислот во всех случаях с самыми низкими значениями для крысы.Это опять же означает, что в человеческих ценностях нет ничего выдающегося.

Однако наиболее поучительным является межвидовое сравнение метаболического поведения с точки зрения адаптивных изменений в окислении аминокислот и последующего сохранения аминокислот в ответ на низкое потребление, поскольку это будет определять питательную ценность различных источников пищи. Это связано с тем, что теперь совершенно ясно, что для многих незаменимых аминокислот и, в частности, для лизина их потребность заключается в первую очередь в удовлетворении окислительных потерь.Действительно, на основе метаболической модели (Millward and Pacy 1995, Millward and Rivers 1988), в которой метаболическая потребность в незаменимых аминокислотах является функцией 1 ) потребностей для роста, 2 ) потребностей для обязательных метаболических потребностей. и 3 ) потребности в регуляторных окислительных потерях со скоростью, которая отражает обычное потребление белка, определение простой неквалифицированной потребности в поддержании, независимо от исходного состояния питания, невозможно. В рамках этой модели все, что может быть определено, — это минимальное потребление, к которому могут приспособиться адаптивные снижения скорости окисления без ущерба для функций или состава организма.Это верно даже с учетом потребности в постпрандиальном отложении белка в рамках дневного цикла постабсорбционных потерь и постпрандиальных прибылей. Поскольку амплитуда этого суточного цикла изменчива и потому, что, как обсуждалось в другом месте (Millward 1992, Millward and Pacy 1995), может происходить рециклинг аминокислот (т. Е. Аминокислоты, такие как треонин и лизин, высвобождаемые в результате постабсорбтивного сетевого протеолиза, могут быть рециркулированы для увеличения количества белка после приема пищи. ), это позволяет использовать пшеничный белок для постпрандиального отложения белка с эффективностью, близкой к эффективности молока (Fereday et al.1994 и 1997). При адаптивном снижении скорости окисления лизина и других ограничивающих аминокислот баланс может поддерживаться при низком потреблении, как Young et al. (1975) показали (см. Millward 1994).

В этом контексте межвидовые данные по крысам и свиньям полностью согласуются с очень низкими обязательными потребностями в лизине по сравнению с другими аминокислотами, такими как треонин и серные аминокислоты. Исследования на молодых крысах (Benevenga et al. 1994), взрослых крысах (Said and Hegsted 1970, Yokogoshi and Yoshida 1981, Yoshida and Moritoki 1974) и растущих свиньях (Fuller et al.1989) очень четко показали, что при поддержании потребности в лизине самая низкая из всех незаменимых аминокислот, поскольку удаление лизина из рациона оказывает гораздо меньшее влияние на баланс азота по сравнению с удалением серосодержащих аминокислот и треонина. у свиней и по сравнению с удалением треонина, серных аминокислот и изолейцина у крыс. В самом деле, как указал Хегстед (1973), из-за этого кривая баланса-поступления для лизина чрезвычайно пологая, а это означает, что измерение величины потребности очень сложно, поскольку она зависит от точного критерия адекватности.Хотя несколько ранних сообщений о крысах, сохраняющих массу тела в течение 6-месячных периодов при употреблении диет с очень низким содержанием лизина [например, зеина, Осборна и Менделя (1916) или даже диеты без лизина (Bender 1961)], вероятно, объясняются копрофагией, учитывая явных доказательств метаболической потребности в лизине с точки зрения быстрого появления симптомов у людей, потребляющих диету без лизина (Rose 1957), нет никаких доказательств чего-либо, кроме очень низкой метаболической потребности в этой аминокислоте. Йошида больше всего сделал для исследования концепции, согласно которой аминокислоты, ограничивающие скорость при поддержании, отличаются от аминокислот, ограничивающих скорость роста.Он показал, что у взрослых крыс, которых кормили ограниченным количеством рациона из риса или пшеницы, ограничивающими аминокислотами были треонин и аминокислоты серы, которые при добавлении в рацион из злаков восстанавливали азотный баланс и преобразовывали потерю веса тела в рост (Yoshida, 1983). ). Это может объяснить, почему попытки показать в испытаниях добавок, что лизин является лимитирующей аминокислотой в пшенице у взрослых людей, были настолько разочаровывающими (Scrimshaw et al. 1973).

Хотя природа относительной метаболической потребности в отдельных аминокислотах никоим образом не ясна, работа Фуллера на свиньях указала на потерю аминокислот в подвздошной кишке как на частичное объяснение, на которое приходится около 60% потребностей свиней в поддержании аминокислотного содержания (Wang и Фуллер 1989).В таблице 3 сравниваются потери в подвздошной кишке свиней и людей.

Таблица 3. Потери незаменимых аминокислот

Ileal у свиней и людей по сравнению со значениями требований ФАО для взрослых особей

0,16 Сера14 кислоты 0,858

.	Свинья 40 кг 3-1 .	Человек массой 66 кг, взрослый 3-2 .	Требование ФАО 3-3 .
	г / день
Изолейцин	0.45	0,114	0,660
Лейцин	1,0	0,21	0,924
Лизин	0,61	0,258	0,792
сера14
Ароматические аминокислоты	1,14	0,255	0,924
Треонин	1,41	0.280	0,462
Валин	0,73	0,19	0,660

0,16 Сера14 кислоты 0,858

.	Свинья 40 кг 3-1 .	Человек массой 66 кг, взрослый 3-2 .	Требование ФАО 3-3 .
	г / день
Изолейцин	0.45	0,114	0,660
Лейцин	1,0	0,21	0,924
Лизин	0,61	0,258	0,792
сера14
Ароматические аминокислоты	1,14	0,255	0,924
Треонин	1,41	0.280	0,462
Валин	0,73	0,19	0,660

Таблица 3.

Незаменимые потери аминокислот у свиней и людей по сравнению со значениями требований ФАО для взрослых

.	Свинья 40 кг 3-1 .	Человек массой 66 кг, взрослый 3-2 .	Требование ФАО 3-3 .
	г / день
Изолейцин	0,4514 900 0,66	1,0	0,21	0,924
Лизин	0,61	0,258	0,792
Аминокислоты серы	0.73	0,116	0,858
Ароматические аминокислоты	1,14	0,255	0,924
Треонин	1,41	0,280	0,462
0,462
Valine 0,660

4 9063

.	Свинья 40 кг 3-1 .	Человек массой 66 кг, взрослый 3-2 .	Требование ФАО 3-3 .
	г / день
Изолейцин	0,4514 900 0,69	1,0	0,21	0,924
Лизин	0.61	0,258	0,792
Аминокислоты серы	0,73	0,116	0,858
Ароматические аминокислоты	1,14	0,255	0,924
0,462
Валин	0,73	0,19	0,660

Эти данные показывают, что в каждом случае наибольшим компонентом является треонин, и, хотя структуры в определенной степени различаются, что наиболее важно, абсолютные значения у человека намного ниже, чем у свиней.Исходя из этого, значения потребностей человека, показанные в таблице 3, ничем не примечательны, как и многие исследования баланса азота у мужчин и женщин, в которых сообщается, что потребности в лизине варьируются от 17 до всего лишь 1 мг / кг в день (см. Irwin and Hegsted 1971).

В совокупности это неизбежно ограниченное межвидовое сравнение приводит меня к выводу, что 1 ) минимальные метаболические потребности в лизине низкие; 2 ) адаптивное снижение окисления лизина и его рециркуляции в ответ на снижение потребления является обширным; и 3 ) значения потребности в аминокислотах ФАО и особенно потребности в лизине, полученные в результате испытаний баланса азота на людях, совершенно ничем не примечательны.Более того, на основе хорошо проведенных исследований, показывающих, что потребности в лизине для роста намного выше, чем потребности для поддержания [например, отношения лизин-триптофан в моделях роста и поддержания 8,2 и 3,4 у крыс (Said and Hegsted 1970) и 5,7 и 1,8 у свиней (Fuller et al. 1989)], неизбежен вывод о том, что минимальные требования к содержанию лизина для людей, как у крыс, так и у свиней, намного ниже, чем относительные требования к приросту тканей. Таким образом, в периоды очень быстрого нормального и догоняющего роста у недоношенных и доношенных детей структура потребности в аминокислотах должна включать гораздо более высокое содержание лизина, чем у детей старшего возраста и взрослых.Тот факт, что это противоречит гораздо более низкому изменению потребности в лизине от очень молодых к взрослым средним значениям NRC для нечеловеческих видов (58–33 мг / г), собранным Янгом и его коллегами (McLarney et al. 1996), приводит меня к мысли. ставить под сомнение ценности NRC, а не человеческие ценности.

Как утверждается в другом месте (Millward 1990, 1992 и 1994, Millward et al. 1990), схема оценки MIT основана на предположении, что потребности в аминокислотах для поддержания могут быть предсказаны на основе аминокислотного состава белков организма, а это допущение невозможно. сделано ранее, насколько мне известно, и которое является необоснованным, и которое не нашло поддержки, кроме признания того, что значения для требований к лейцину могут быть выше, чем в схеме ФАО / ВОЗ / УООН (например,g., Fuller and Garlick 1994, Waterlow 1996). Вопреки тому, что было опубликовано, это не тот случай, чтобы на международном заседании экспертной группы «подавляющее большинство группы приняло в качестве временной схемы действия, предложенные Янгом и др.». (Clugston et al. 1996), потому что, как впоследствии сообщалось (Millward and Waterlow 1996), это заявление появилось во время редактирования после собрания.

Янг еще не опубликовал надежных исследований стабильных изотопов лизина, и, на мой взгляд, никаких других однозначных значений опубликовано не было.Исследования метода окисления индикаторов, проведенные Zello et al. (1992), которые поддерживают гораздо более высокие значения потребности в лизине, что согласуется с позицией Янга, не предпринимают попыток допустить какую-либо адаптацию в окислении лизина в ответ на сниженное потребление. Более того, хотя они представлены как более простые, чем многие другие исследования, на самом деле они сложны и, на мой взгляд, никоим образом не однозначны. Таким образом, увеличение экскреции ¹³ CO ₂ из индикаторной аминокислоты (инфузированный фенилаланин), которое определяет снижение потребления тестируемой аминокислоты (лизина) с пищей ниже требуемой, точно предсказывает только истинное увеличение окисления фенилаланина. если нет изменений в истинном обогащении предшественников, которым, согласно моему пониманию биохимии, является тирозин, а не фенилаланин, как предполагают авторы.

Как заключено в другом месте (Millward 1994), учитывая 1 ) низкие минимальные обязательные потребности в незаменимых аминокислотах, 2 ) тот факт, что их метаболическая потребность отражает степень, в которой происходят адаптивные изменения в окислении и 3 ) растущее количество доказательств доступности незаменимых аминокислот, включая лизин, полученных в результате синтеза аминокислот de novo микробами толстой кишки из спасенной мочевины (см. Fuller and Garlick 1994, Yeboah et al. 1996, Gibson et al.1997), на мой взгляд, определение необходимых для взрослого человека потребностей в аминокислотах для оценки качества белка в настоящее время невозможно или, вероятно, будет полезно в будущем. Однако, учитывая, что шкала белков, основанная на простой и привлекательной концепции, представляет собой глубоко укоренившийся фундамент оценки качества питания, я понимаю, что немногие легко примут мои сегодняшние выводы так же, как аналогичные взгляды других, высказанные по поводу четверть века назад (например, Саид и Хегстед 1970, Йошида и Моритоки 1974) постоянно игнорировались, как и многие опубликованные исследования, показывающие четкие доказательства способности адаптироваться к рациону на основе злаков с низким потреблением лизина.В исследовании Edwards et al. (1971), демонстрируя, как поддержание массы тела и баланса азота у североамериканских студентов, которым давали только 46 г белка (∼0,6 г / кг) пшеницы (76%) и картофеля (20% белка) в течение 60 дней, что обеспечивало бы примерно 17 мг / кг лизина — одно из таких сообщений. На мой взгляд, насущный научный вопрос заключается не в том, какова идентичность модели оценки для определения степени, в которой рацион на основе растений является питательно адекватным для питания человека, потому что оценка не даст ответа на этот вопрос.Скорее, мы должны сосредоточиться на долгосрочных испытаниях кормления с исследуемыми источниками диетического белка, чтобы лучше понять сложность адаптивных реакций человеческого аминокислотного и белкового метаболизма на изменения в потреблении, а также степень любых неблагоприятных функциональных последствий. такой адаптации.

ЦИТАТА ЛИТЕРАТУРЫ

1

Baker

D. H.

Becker

D. F.

Norton

H.W.

Jensen

A. H.

Hartnen

B. G.

Количественная оценка потребности взрослых свиней в триптофане, метионине и лизине для поддержания.

J. Nutr.

89

1966

441

447

2

Bender

,

A. E.

(

1961

)

Определение пищевой ценности белков химическим анализом

. В:

Прогресс в удовлетворении потребностей младенцев и детей дошкольного возраста в белке,

стр.

407

—

415

.

NRC опубл. 843, Национальная академия наук

,

Вашингтон, округ Колумбия

,3

Беневенга

Н. Дж.

Гал

М. Дж.

Креншоу

Т. Д.

Финк

М. Д.

Требования к белку и аминокислотам для поддержания жизнедеятельности и потребности в аминокислотах для роста лабораторных крыс.

J. Nutr.

124

1994

451

453

4

Кларк

H.E.

Да

N. J.

Vermillion

E. J.

Goodwin

A. F.

Mertz

E. T.

Влияние определенных факторов на удерживание азота и лизина требования взрослых людей. III. Источник дополнительного азота.

J. Nutr.

79

1963

131

139

5

Clugston

,

G.

,

Dewey

,

K.G.

,

Fjeld

,

C.

,

Millward

,

D. J.

,

Reeds

,

P.

,

Scrimshaw

,

N. S.

,

Tontisirin

,

K

,

Waterlow

,

J. C.

и

Young

,

V. R.

(

1996

)

Отчет рабочей группы о потребностях в белках и аминокислотах

.

евро. J. Clin. Nutr.

50

🙁

доп.1

)

S193

—

S195

.6

Davis

T. A.

Nguyen

H. V.

Garcia-Bravo

R.

Fiorotto

M. L.

Jackson

E. M.

Lewis

D. S.

Lee

D. R.

Reeds

P. J.

Аминокислотный состав грудного молока не уникален.

J. Nutr.

124

1994

1126

1132

7

Эдвардс

С.H.

Booker

L. K.

Rumph

C. H.

Wright

W. G.

Ganapathy

S. N.

Использование пшеницы взрослым человеком: метаболизм азота , аминокислоты и липиды плазмы.

Am. J. Clin. Nutr.

24

1971

181

193

8

ФАО / ВОЗ

(

1973

)

Потребности в энергии и белках. Отчет Совместного специального комитета экспертов ФАО / ВОЗ

.

Серия технических отчетов No. 522,

Всемирная организация здравоохранения

,

Женева, Швейцария

,9

ФАО / ВОЗ

(

1991

)

Оценка качества белка в рационе человека

.

Документ о пищевых продуктах и ​​питании 51,

ФАО

,

Рим, Италия

.10

ФАО / ВОЗ / УООН

(

1985

)

Потребности в энергии и белке

.

Отчет совместной экспертной консультации. Серия технических отчетов №724,

Всемирная организация здравоохранения

,

Женева, Швейцария

,11

Фередей

,

A.

,

Gibson

,

N.

,

Cox

,

M.

,

Halliday

,

D .

,

Pacy

P. J.

и

Millward

,

D. J.

(

1994

)

Постпрандиальная утилизация пшеничного протеина у здоровых взрослых людей

.

Proc. Nutr. Soc.

53

:

201a

(абс.) .12

Fereday

,

A.

,

Gibson

,

N.

,

Cox

,

M.

,

Halliday

,

D.

,

Pacy

,

P. J.

&

Millward

,

D. J.

(

1997

)

Постпрандиальное использование белка пшеницы из одного приема пищи у здоровых взрослых людей

.

Proc. Nutr. Soc.

(в печати) 13

Fuller

M.

Garlick

P.J.

Потребности человека в аминокислотах. Можно ли разрешить спор?

Annu. Rev. Nutr.

14

1994

217

241

14

Фуллер

M. F.

Milne

A.

Harris

C. I.

Reid

T.

Keenan

R.

Потери аминокислот в илеостомической жидкости при безбелковой диете.

Am. J. Clin.Nutr.

59

1994

70

73

15

Фуллер

M. F.

McWilliam

R.

Wang

T. C.

Giles

L.

Оптимальный аминокислотный рацион для растущих свиней; требования к поддержанию и увеличению тканевого белка.

руб. J. Nutr.

62

1989

255

267

16

Gibson

,

N.R.

,

Ah-Sing

,

E.

,

Badalloo

,

A.

,

Forrester

,

T.

,

Jackson

,

A.

и

Millward

,

D. J

(

1997

)

Перенос ¹⁵ N из мочевины в циркулирующий запас незаменимых и незаменимых аминокислот у младенца человека

.

Proc. Nutr. Soc.

(в печати) .17

Hegsted

D. M.

Различия в потребностях в питательных веществах — аминокислотах.

Фед. Proc.

22

1963

1424

1430

18

Hegstead

,

D. M.

(

1973

)

Потребности в аминокислотах крыс и людей

. В:

Proteins in Human Nutrition

(

Porter

,

J.W.G.

и

Rolls

,

B.A.

ред.).

Academic Press

,

London, UK

19

Irwin

M. I.

и

Hegsted

D.М.

Обзор исследований потребностей человека в аминокислотах.

J. Nutr.

101

1971

539

566

20

Ласк

,

г.

(

1928

)

Элементы науки о питании,

4-е изд., Стр.

447

486

.

W. B. Saunders

,

Philadelphia, PA

.21

McLarney

M. J.

Pellet

P.L.

Young

V. R.

Структура аминокислот в организме человека: межвидовое сравнение с использованием опубликованных рекомендаций по потребностям в аминокислотах.

J. Nutr.

126

1996

1871

1882

22

Millward

D. J.

Потребность в аминокислотах у взрослого человека.

Am. J. Clin. Nutr.

51

1990

492

493

23

Millward

,

D.J.

(

1992

)

Метаболическая основа потребности в аминокислотах

. В:

Protein-Energy Interactions

(

Scrimshaw

,

N. S.

и

Schurch

,

B.

ред.), Стр.

31

—

57

.

I / D / E / C / G Nestle Foundation, Лозанна

,

Швейцария

.24

Millward

D. J.

Можем ли мы определить потребности в незаменимых аминокислотах и ​​оценить качество белка у взрослых?

Дж.Nutr.

124

1994

1509

1516

25

Millward

D. J.

Jackson

A. A.

Price

G.

Rivers

J.P.

Потребности человека в аминокислотах и ​​белках: современные дилеммы и неопределенности.

Нутр. Res. Ред.

2

1989

109

132

26

Millward

D. J.

Pacy

P.J.

Использование белка после приема пищи и оценка качества белка у человека.

Clin. Sci.

88

1995

597

606

27

Millward

D. J.

Price

G. M.

Pacy

P.J.H.

Холлидей

D.

Требования к поддерживающему белку: необходимость концептуальной переоценки.

Proc. Nutr. Soc.

49

1990

473

487

28

Millward

D.J.

Риверс

J.P.W.

Пищевая роль незаменимых аминокислот и метаболическая основа для удовлетворения их потребностей.

евро. J. Clin. Nutr.

42

1988

367

393

29

Millward

D. J.

Waterlow

J. C.

Письмо в редакцию.

евро. J. Clin. Nutr.

50

1996

832

833

30

Национальный исследовательский совет

(

1978

)

Потребности лабораторных животных в питательных веществах.

National Academy Press

,

Вашингтон, округ Колумбия

.31

Osborne

T. B.

Mendel

L. B.

Минимум аминокислот для поддержания и роста, как показано в дальнейших экспериментах с лизином и триптофаном.

J. Biol. Chem.

25

1916

1

8

32

Ридс

,

P.J.

(

1988

)

Азотный обмен и потребности в белке

.В:

Comparative Nutrition

(

Blaxter

,

K.

и

McDonald

,

J.

ред.), Стр.

1

—

19

.

Джон Либби

,

Лондон, Великобритания

33

Роуз

W. C.

Потребности взрослого человека в аминокислотах.

Нутр. Abstr. Ред.

27

1957

631

647

34

Саид

A. K.

Hegsted

D.M.

Ответ взрослых крыс на низкие уровни незаменимых аминокислот в рационе.

J. Nutr.

100

1970

1363

1376

35

Schaeffer

,

M. C.

,

Rogers

,

Q. R.

и

Morris

,

J. G.

(

1989

)

Белок в питании собак и кошек

. В:

Питание собак и кошек

(

Burger

,

I.Реки H.

и

,

J.P.W.

ред.), Стр.

159

—

206

.

Cambridge University Press

,

Cambridge, UK

,36

Scrimshaw

N. S.

Taylor

Y.

Young

V. R.

Адекватное и ограниченное добавление лизина к пшеничной клейковине потребление энергии у юношей.

Am. J. Clin. Nutr.

26

1973

965

972

37

Scrimshaw

N.S.

Young

V. R.

Добавление лизина к пшеничной клейковине при адекватном и ограниченном потреблении энергии у молодых мужчин.

Am. J. Clin. Nutr.

26

1973

965

972

38

Ван

T. C.

Fuller

M. F.

Оптимальный аминокислотный рацион для растущих свиней; 1. Эксперименты по делеции аминокислот.

руб. J. Nutr.

62

1989

77

89

39

Waterlow

,

J.C.

(

1996

)

Потребности взрослого человека в незаменимых аминокислотах

.

евро. J. Clin. Nutr.

50

(

доп.1

):

S151

—

S180

,40

Yeboah

,

N.

,

Ah-Sing

,

E.

,

Badalloo

,

,

Forrester

,

T.

,

Jackson

,

A.

и

Millward

,

D. J.

(

1996

)

Перенос ¹⁵ N из мочевины в циркулирующий пул лизина в человеческий младенец

.

Proc. Nutr. Soc.

55

:

37A

(абс.) .41

Yokogoshi

H.

Yoshida

A.

Последовательность ограничивающих аминокислот для использования эндогенных аминокислот у крыс, получавших безбелковые диета.

Нутр. Rep. Int.

23

1981

517

523

42

Йошида

,

A.

(

1983

)

Специфичность аминокислот для пищевой оценки белков

.

Proc. Int. Доц. Cereal Chem. Симпозиум по аминокислотному составу и биологической ценности белков злаков

(

Lasztity

,

R.

и

Hidvegi

,

M.

ред.), Стр.

163

—

182

.

Akademiai Kiado, Budapest

,

Hungary

.43

Yoshida

A.

Moritoki

K.

Азотсберегающее действие метионина и треонина у крыс, получавших безбелковую диету.

Нутр. Rep. Int.

9

1974

159

168

44

Янг

V. R.

Bier

D. M.

Pellet

P. L.

Теоретическая основа для увеличения тока оценки потребности в аминокислотах у взрослого человека с экспериментальной поддержкой.

Am. J. Clin. Nutr.

50

1989

80

92

45

Янг

V.R.

Fajardo

L.

Murray

E.

Rand

W. M.

Scrimshaw

N. S.

Потребность человека в белке: сравнительный ответ азотного баланса в рамках вспомогательного обслуживания. поддерживающий диапазон потребления белков пшеницы и говядины.

J. Nutr.

105

1975

534

544

46

Янг

V. R.

Эль-Хури

A.E.

Можно ли определить потребность в аминокислотах для поддержания питания взрослых людей на основе аминокислотного состава смешанных белков организма?

Proc. Natl. Акад. Sci. США

92

1995

300

304

47

Янг

V. R.

Pellet

P. L.

Современные концепции, касающиеся потребностей взрослых в незаменимых аминокислотах и ​​их значение для международного развития. планирование питания.

Food Nutr. Бык.

12

1990

289

300

48

Zello

,

G.A.

,

Pencharz

,

P. B.

и

Ball

,

R.O.

(

1992

)

Потребность в лизине у молодых взрослых мужчин

.

г. J. Physiol.

264

:

E677

—

E685

.

Добавить комментарий Отменить ответ

Ваш адрес email не будет опубликован. Обязательные поля помечены *

Комментарий *

Имя *

Email *

Сайт