Функции кератин: Что такое кератин и чем почему он применяется в косметологии

Содержание

Что такое кератин и чем почему он применяется в косметологии

Что такое «кератин»?

Кератин начали изучать в 1930 году в Англии и отнесли к волокнистому виду белков. Так же кератин исследовали израильские и другие ученые. Не удивительно, что кроме волос, кератин является основой ногтей, перьев и, да-да!, рогов и копыт, ведь он обладает удивительной прочностью. Существует два вида кератинов: α-кератины и β-кератины. Вторые более прочные, чем первые и в организме человека их, практически, не содержится. Зато первый вид является важнейшим «строительным материалом» волос. Его важное качество заключается в полной нерастворимости в воде, что придает водоупорность нашей коже (кератин входит в состав клеток эпидермиса – верхнего слоя кожи), а в сочетании с эластином и коллагеном придает ей эластичность и упругость. Эти качества кератина помогают обеспечить защитную функцию нашей кожи. Теперь мы знаем, что кератин является составляющей немалой части нашего тела.

Какое отношение кератин имеет к косметологии?!

Кератин, прошедший гидролизацию, стал важным ингредиентом в косметологических средствах, например, в шампунях, кондиционерах, средствах для восстановления и выпрямления волос.

Как писалось выше, кератин «не дружит» с водой, но после специальной химической обработки – гидролиза, он обретает структуру, способную «проникнуть» в поры волос. Как известно, волосы прошедшие через химическую завивку, окраску, постоянные сушки-укладки утюжками и фенами имеют ослабленную структуру, отличающуюся повышенной пористостью (чешуйки, окружающие стержень волоса неплотно прилегают к нему). Также волосы выносят на поверхность скрытые проблемы в организме: перенесенные болезни, лечение антибиотиками, стрессы, несбалансированное питание, влияние вредных привычек и внешней среды: ухудшающуюся экологию, радиационный фон, купание в морской воде, палящее солнце.

Кератин, имея мелкомолекулярное строение, попадает через поры волоса глубоко в кутикулу и восстанавливает естественный защитный слой. Это приводит к разглаживанию, упрочнению волоса, а так же придает эластичность, блеск и шелковистость. А поскольку кератин является природной составляющей волоса, то получается реализация принципа: лечим подобное подобным. И никакой химии! Кератин для косметологических целей вырабатывают из шерсти овец. Он подходит всем, у кого волосы по каким-то причинам потускнели, стали ломкими, секутся, ослаблены или повреждены. С осторожностью нужно отнести только людям с гиперчувствительностью.

В наши дни существует огромный спектр средств для ухода за волосами, содержащих кератин: шампуни и бальзамы, кремы и сыворотки, маски и пр. Но есть один нюанс: обладательницам жирных волос использовать такие средства малоэффективно, т.к. жир не пропускает кератин глубоко в волос.

В салонах существует широкий выбор процедур с использованием средств, в основе которых лежит кератин: восстановление, ламинирование, выпрямление волос. Как результат – блеск и шелковистость, непревзойденная жизненная сила и превосходный объем!

Так же кератин используется в качестве связующего материала при наращивании волос. Тут применимо такое его свойство, как тугоплавкость. Из него формируют капсулы, к которым надежно крепятся наращиваемые пряди. Это позволяет носить нарощенные волосы 2-3 месяца. При снятии нарощенных волос или коррекции используется специальная жидкость-растворитель, капсула размягчается и разрушается специальными щипцами, что позволяет снять прядь, не повредив родные волосы, а так же дает возможность использовать наращиваемые пряди повторно.

Конечно, салоны и шампуньки – это хорошо, но, как говорится, красота начинается изнутри. Для восстановления

кератина в волосах необходимо следить за питанием. Чтобы вырабатывались аминокислоты, являющиеся составляющей кератина, нашему организму нужны азот и сера, кремний и другие микроэлементы, которых много в белках животного происхождения: рыбе, птице, кисломолочных продуктах и мясе. Стоит обратить внимание на витамин В6, которым изобилуют печень, орехи и соя. Этот витамин подстегивает белковый обмен, а так же повышает воспроизводство кератина. Овощи и фрукты ускоряют усвоение микроэлементов и расщепление их на аминокислоты, что в свою очередь повышает воспроизводство кератина. Уже через 1-1,5 месяца питания правильными продуктами можно увидеть результат.

Важно помнить, что все хорошо в меру. И новомодные веяния, например, вегетарианство, не приводят к красоте волос. Им попросту не хватает «строительного материала», который содержится в пище животного происхождения. Лучше периодически устраивать себе разгрузочные дни на манер постов, но и позволять себе радости в виде птицы, рыбы и мяса.

 

И так, подведем итоги:

 

  1. Кератин – дан нам природой, а не придуман химиками.
  2. Кератин – необходим всем (за редкими исключениями).
  3. Кератин – может быть использован в салонных процедурах или домашней уходе за волосами.

Все в Ваших руках: правильно питайтесь, не переживайте по пустякам, ухаживайте за волосами

и обращайтесь за помощью к профессионалам!

Кератин в кожах — Справочник химика 21

    Рис. 21-17. а-Спираль, тип свертывания белковой цепи, обнаруживаемый как в фибриллярных, так и в глобулярных белках. -Спираль была предсказана Л. Полингом и Р. Кори на основе экспериментов по модельному построению белков с учетом длин связей и валентных углов, полученных в результате рентгеноструктурных исследований отдельных аминокислот и полимеров из двух-трех аминокислот. Впоследствии эта структура была обнаружена в белках волос и шерсти, в кератине кожи и в таких глобулярных белках, как миоглобин и гемоглобин. [c.316]
    Кератины — белковые вещества, являющиеся главной составной частью тканей, выполняющих в животных организмах покровные и защитные функции (кожа, рог, волос, шерсть). Кератины характеризуются высоким содержанием серы. 
[c.37]

    Соединительные тк 1ни Обеспечение целостности Кератин (кожа. [c.259]

    В заключение этой главы остановимся на строении и свойствах фибриллярных белков — структурных и сократительных. Первые играют роль опорных и защитных компонент, входя в состав сухожилий, хрящей, костей, связок и т. д. (коллагены), а также кожи, волос, шерсти, рогов и т. д. (кератины). Вторые [c.126]

    Хотя кератин нерастворим в воде, он обладает способностью разбухать и размягчаться под действием воды. Это заметно, например, когда ногти слегка размягчаются в воде и снова затвердевают после испарения воды. То же происходит с кератинами кожи и волос. 

[c.81]

    По мнению Рудольфа [30], на кожу большее действие оказывают поверхностно-активные вещества с сульфонатной группой, а также соединения с короткими, сильно разветвленными цепями. Щелочные растворы синтетических моющих средств приводят к нарушению защитного слоя кожи, к набуханию эпидермиса и реакции кератина кожи с синтетическими моющими средствами. Повышение температуры усиливает действие синтетических моющих средств. Действие на кожу приблизительно пропорционально продолжительности воздействия. Разбавленные растворы оказывают большее действие, чем концентрированные. Кожа женщин более чувствительна к синтетическим моющим средствам. 

[c.311]

    Структурообразующие белки тела человека называют фибриллярными белками (или волокнистыми, они имеют вытянутую, нитеобразную форму). Важнейшие фибриллярные белки животных — это кератин и коллаген белок кератин входит в состав волос, ногтей, мышц, рогов, игл и перьев коллаген — структурный компонент сухожилий, кожи, костей, соединительной ткани. При кипячении коллаген гидролизуется и образует растворимый в воде белок, называемый желатиной. В теле человека имеются растворимые белки, именуемые глобулярными белками. Альбумины, такие, как сывороточный альбумин, получаемый из крови животных, овальбумин яичного белка, лактальбумин молока, растворяются в холодной воде и слабом растворе соли. Глобулины, например глобулины плазмы крови, фибриноген, глобулин яичного белка, глобулин молока, растворяются в разбавленных растворах солей, но не в холодной воде. 

[c.384]


    Структура а-спирали является наиболее важным и широко распространенным случаем организации молекул глобулярных белков (например, ферменты). Структура Р-складчатого слоя встречается в фибриллярных белках типа фиброина шелка и Р-кератина (кожа, волосы, ногти, рога, копыта и т,д,). [c.535]

    В животном организме белки выполняют еще ряд других функций — опорные и защитные. Так, коллаген — составная часть костей, кожи и сухожилий обеспечивает прочность скелета, кератин — белок кожи защищает расположенные под кожей ткани от механических повреждений, миозин образует волокна, обусловливающие мышечные движения и т. д. [c.433]

    Исследование фибриллярных белков. Типичными представителями фибриллярных белков являются фибриноген, коллаген, кератин кожи и волос, миозин мышечной ткани, фиброин шелка. Белки данной группы нерастворимы в воде и относительно устойчивы к действию ферментов. Фибриллярные белки состоят из вытянутых цепей, что согласуется с размерами их молекул. Фибриноген и коллаген имеют соответственно молекулярный вес 450 ООО и 350 ООО и размеры 40 40 700 и 14 14 3000 А. Эти данные позволяют судить об особенностях третичной структуры фибриллярных белков. Молекулы их, по-видимому, составлены из полипептидных цепей, параллельных оси волокна. 

[c.152]

    Фибриллярные белки служат основным строительным материалом животных тканей, т. е. выполняют ту функцию, которая более всего им подходит они нерастворимы и склонны к образованию волокон. К их числу относятся следующие белки кератин — в коже, волосах, ногтях, рогах и перьях коллаген — в сухожилиях миозин — в мускулах фиброин — в шелке. [c.1053]

    Молекулярный вес белков варьирует в широких пределах— от нескольких тысяч до десятков миллионов. Сравнительно простыми являются такие белки, как кератин, фиброин и др. Белки этого типа носят название фибриллярных (нитевидных) белков. Ош обладают, как правило, достаточно высокой жесткостью и прочностью, в связи с чем используются организмом для создания жестких структур. Кератин, например, служит основным белком кожи, ногтей, волос, рогов и перьев. Из фиброина состоят шелковые нити. К фибриллярным белкам отиосится также коллаген, который входит в состав хрящей и сухожилий. [c.438]

    Л.13 Фибриллярные белки. — Эта группа включает фиброин (шелк), коллаген и кератин. Все они нерастворимы в воде. Основной слой кожи (кориум) состоит главным образом из коллагена, являющегося также основным белком сухожилий, опорных и соединительных тканей. Кератин содержится в волосах, ногтях и эпидермисе кожи. Фиброин и кератин устойчивы к гидролизу ферментами. [c.668]

    Кератин является главной составной частью волос, рогов, копыт, ногтей, перьев и верхнего слоя кожи. Скорлупа куриного яйца состоит из извести и кератина. Если растворить известь скорлупы яйца в кислоте, то остается мягкая пленка, состоящая из кератина из кератина состоит и та кожица, которая следует за скорлупой яйца. Кератин богат серой. [c.502]

    Белковые вещества, из которых построены рога и копыта животных, относятся к классу склеропротеинов. К этому классу принадлежит ряд различных протеинов, важнейшими представителями которых являются — коллаген, главная составная часть соединительной ткани кожи и сухожилий, и кератины, входящие в состав волос, рогов, копыт и перьев. [c.36]

    К кератину относятся белки волос, шерсти, рогов и когтей животных. При недостатке этих протеинов у человека может наступить атрофия клеток кожи и луковиц волос, а также другие дегенеративные их изменения. [c.150]

    Структурная функция. Белки, выполняющие структурную (опорную) функцию, занимают по количеству первое место среди других белков тела человека. Среди них важнейшую роль играют фибриллярные белки, в частности коллаген в соединительной ткани, кератин в волосах, ногтях, коже, эластин в сосудистой стенке и др. Большое значение имеют комплексы белков с углеводами в формировании ряда секретов мукоидов, муцина и т.д. В комплексе с липидами (в частности, с фосфолипидами) белки участвуют в образовании биомембран клеток. [c.21]

    У животных защита от облучения светом обычно обеспечивается экранирующим слоем пигмента, который либо поглощает свет всех длин волн, либо отфильтровывает особенно опасные лучи. Для целей экранирования наилучшими являются, очевидно, темные пигменты, такие, как меланины, поскольку они сильно поглощают во всем диапазоне видимого и УФ-света. Наиболее известным примером фотозащитной реакции служит пигментация кожи человека. Так называемая белая кожа у человека почти прозрачна, однако кератин рогового слоя поглощает значительную часть УФ-лучей. В ответ на продолжительное освещение солнечным светом в процессе формирования солнечного загара усиливается образование кератина и особенно меланина. Загоревшая белая кожа пропускает лишь 5% УФ-лучей с длиной волны 300 нм, тогда как незагоревшая — 25%. У людей с темной кожей почти весь УФ-свет поглощается значительными количествами меланина в коже. Этим обеспечивается адекватная защита от высоких доз лучистой энергии, характерных для тех областей земного шара, где живут темные расы. [c.386]


    Альбуминоиды (протеиноиды, склеропротеины) — белки, резко отличаюпще-ся от других белков по свойствам. Они растворяются лишь при длительной обработке концентрированными кислотами п щелочами, причем с расщеплением молекул. В животных организмах выполняют опорные и покровные функции в растениях не встречаются. Представители фиброин— белок шелка кератин — белок волос, шерсти, рогового вещества, эпидермиса кожи эластин — белок стенок кровеносных сосудов, сухожилий коллаген — белковое вещество кожи, костей, хрящей, соединительных тканей. [c.297]

    Склеропротеины — белковые вещества, несущие в организме механические функции из них построены рога, копыта и волосы животных. Протеины трех последних органов называют кератинами в отличие от коллагенов, представляющих собою главную составную часть костей, хрящей, сухожилий и кожи. Склеропротеины не (растворимы в обычных условиях ни в воде, ни в растворах нейтральных солей, ни в разведенных кислотах и щелочах и весьма трудно поддаются действию ферментов. [c.10]

    Другой большой класс белков образуют фибриллярные белки. Они выполняют в организме главным образом роль структурных материалов. К их числу относится кератин, входящий в состав кожи, волос, шерсти, ногтей и других роговых тканей. К другому типу фибриллярных белков относится коллаген, находяищйся в сухожилиях, подкожном слое и роговице глаз к фибриллярным относятся белки шелка и тканей насекомых. Белки, углеводы и липиды (жиры с длинными цепями и жирные кислоты) играют роль строительных материалов в любых живых организмах. [c.313]

    Структурные белки входят в состав мембран клеток и отличаются высокой степенью гидрофобности. Так называемые интегральные белки способствуют стабилизации клеточных мембран, но не обладают какой-либо функциональной активностью. К структурным белкам относятся также белки межклеточного матрикса, такие, как коллаген и ретикулин. Одним из основных компонентов связок является эластин, а кожи — коллаген. Что касается волос и ногтей, то они в основном состоят из очень прочного белка — кератина. [c.46]

    Нативные препараты готовят из волос, соскобов с ногтей, чешуек кожи и других тканей, предварительно обработанных 10 — 30%-м раствором КОН для растворения кератина и просветления [c.312]

    Кератины — белковые вещества из группы склеропротеидов, составляющих роговой слой эпидермиса кожи, ногтей, копыт рогов, волос, шерсти. [c.377]

    Среди структурных белков необходимо прежде всего упомянуть макромолекулы, составляющие остов многих ткаией и органов и определяющие их механические свойства коллаген соединительных тканей, костей и суставов, эластин связок, а-кератин кожи, волос, ногтей, рогов и перьев, склеротии наружного скелета насекомых, фиброин шелка. Эта группа может быть дополнена протеогликанами клеточных стенок бактерий, белквми оболочек вирусов, некоторыми мембранными и рибосомальными белками. Отметим, что приписываемая многим белкам чисто структурная функция часто связана лишь с недостаточным уровнем знаний об их других, более специфических функциях. [c.22]

    Среди альдегидов и кетонов максимальную опасность ровью населения Земли вследствие загрязнения окружа-1ей среды представляет самый активный и производи-н в наибольших количествах формальдегид Это обус-1лено его способностью быстрого взаимодействия по эгим типам функциональных групп — метиленовой, 1Н0-, гидрокси-, альдегидной группам В результате про-одит блокирование и инактивация ферментов, сшивка [ковых молекул, например, коллагена и кератина кожи, [вводов (в частности, гиалуроновой кислоты, нуклеино-и кислот) Тем самым ускоряется дубление и старение ки, провоцируются аллергия и раковые заболевания Формальдегид попадает в организм человека с возду-л через дыхательные пути, проникает через кожу (в том ле и с косметическими препаратами), с пищей итд 1годаря бактерицидным свойствам формальдегид, к сопению, широко используется недобросовестными произ-штелями в качестве консерванта при производстве пи-вых и косметических товаров, хотя во многих странах [c.623]

    В белках мозга находится также нейрокератин, напоминающий по своим свойствам (плохая растворимость и устойчивость к протеолитическим ферментам) кератины других тканей (стр. 53). Он отличается от типичных кератинов (кожа, шерсть и т. д.) по своему аминокислотному составу например, аргинина в нем содержится примерно в 2 раза меньше. Йейрокератин находится почти исключительно в белом веществе и нервных волокнах. Он представляет собой белок, образующий вместе с липоидами оболочку нервного волокна. Среди белков мозга найдены также кол л а -ген и эластин. [c.402]

    Фибриллярные, или волокнистые, белки (от латинского с гова ЬгШа — волокно) состоят из макромолекул в виде тонких вытянутых нитей, обычно соединенных между собой. В эту группу входят белки, являющиеся составными частями кожи и сухожилий (коллаген, желатин), волоса и рога (кератин), мышц (миозины) и др. В организме они выполняют в основном механические функция, хотя некоторые из фибриллярных белков обладают и биологической активностью. Так, названный выше миозип является ферментом он расщепляет аденазинтрифосфорную кислоту (АТФ), которая обладает большим количеством энергии, выделяемой при ее расщеплении. [c.338]

    По форме молекул белки можно приблизительно делить на две группы — склеропротеины и сферопротеины. Первые имеют волокнистую структуру и служат строительным материалом тканей. К ним относится коллаген, содержащийся в коже, сухожилиях, хрящах и костях. Коллаген построен в основном из глицина, пролина и оксипролина. При частичном гидролизе он превращается в желатину. Коллаген составляет почти одну треть всех животных белков. Другие склеропротеины — кератин, содержащийся в волосах, ногтях, перьях и шерсти, и фиброин из натурального шелка. В мышечных волокнах присутствуют главным образом белки миозин и актин. Они не растворяются в воде и активно участвуют в механохимических процессах, обусловливающих работу мышц. Поскольку тела млекопитающих примерно на 40% состоят из мышц, оба этих белка относятся к наиболее распространенным органическим соединениям в организмах млекопитающих. [c.194]

    Композиционные материалы. Третий принцип упрочнения металлов основан на применении волокон и пленок [32, 33]. Идея эта не нова. Она заимствована у природы. Солями кальция укрепила природа мягкий фибриллярный белок (кератин, коллаген), создав кожу, рога, волосы, когти, кости, зубы, хрящи, которые придают определенную форму живому организму. Природа сумела найти лучший способ армирования, не открытый нами до сих пор. Сцепление и ориентация кристаллов солей столь совершенны, что, например, кость прочнее не только коллагена, в котором заключен апатит [минерал состава СатТ (РО е, где 7 —С1 или Р], но и самого чистого апатита. Почему это происходит, мы пока не знаем, но, вероятно, потому, что благодаря хорошей связи между кристаллами апатита и мягким коллагеном трещины, которые могли бы развиваться в кристалле под нагрузкой, блокируются. При этом прочность кристаллов может приблизиться к их теоретической прочности. [c.217]

    Эпидермис состоит из эпителиальных клеток. Самый глубокий слой его — основной, базальный или производящий — из ряда цилиндрических клеток, расположенных перпендикулярно к базальной мембране. Они не прилегают вплотную одни к другим, между ними есть межклеточные пространства или щели, по которым циркулирует лимфатическая жидкость. В этом слое происходит в основном регенерация эпидермиса. Следующий за ним шиповатый слой состоит из нескольких рядов клеток. В нижних рядах эти клетки многогранно кубические, к периферии они все более уплощаются. И в этом слое клетки не прилегают плотно друг к другу. Межклеточные щели и мостики между клетками выражены в большей степени, чем в других слоях эпидермиса. Над шиповатым располагается зернистый слой — один или два ряда клеток (на ладонях и подошвах — до семи), веретенообразных по форме. Длинником они расположены параллельно поверхности кожи. Затем следует прозрачный (стекловидный) слой, состоящий из плоских безъядерных клеток. Он хорошо заметен лишь на участках, где эпидермис утолщен — на ладонях, подошвах. Протоплазма клеток этого слоя диффузно пропитана элеидином — белковым веществом, поэтому структура клеток, их границы — невидимы. Весь слой представляется блестящей светлой полосой. Самый поверхностный и самый мощный слой эпидермиса — роговой, он состоит из пластов уплощенных ороговевших клеток, пропитанных кератином. Клетки рогового слоя обычно пропитаны жиром и липоидами. Межклеточные щели заполнены также жиром и липоидами, которые играют важную роль в защитной функции. В последние годы доказано, что липогенез активно протекает непосредственно в коже. У человека этот процесс наиболее выражен в коже головы и груди. [c.11]

    ДУБЛЁ1ШЕ КОЖИ И МЕХА, обработка их дубильными (дубящими) в-вами с фиксацией структуры дермы путем придания ей пластичности, прочности, износоустойчивости и т. д. В результате между молекулами коллагена дермы (в произ-ве кожи) или кератина волоса (в произ-ве меха) и молекулами дубильного в-ва образуются хим. связи. Благодаря этому повышается т-ра сваривания коллагена, уменьшается склеиваемость элементов его микроструктуры, возрастает устойчивость дермы к действию ферментов и гидролизующих агентов, уменьшаются набухание ее в воде и усадка при сушке, увеличивается прочность при растяжении в обводненном состоянии, уменьшается смачиваемость и повышается упругость волоса Дубление (Д) проводят в барабанах, вращающихся с частотой 4-8 мин , при 20-33 С и атм давлении в зависимости от вида сырья продолжительность процесса 6-48 ч Используют как неорг, так и орг. дубильные в-ва Во мн. случаях применяют комбиниров. методы Д, т. е. одновременно или последовательно вводят в процесс неск различных по природе дубителей это позволяет сократить длительность Д, рационально использовать дубящие св-ва отдельных в-в [c.121]

    Кожа животного содержит коллаген (в дерме) и кератин (в эпидермисе). При экстрагировании соединительной гкани холодными растворами солей, разбавленными уксусной кислотой (pH 3,9), а также растворами щелочей часть коллагена переходит в раствор. Эти растворяющиеся молекулы при любом способе экстракции практически идентичны. Часть коллагена, растворимую в кислоте, принято называть проколлагеном. [c.254]

    Вред от избытка щелочи действительно значителен, но зависит не от омыления кожного жира, а от другой причины удаление при умывании с мылом накожного жира облегчает доступ к коже свободной щелочи, в результате чего последняя легко соединяется с белковой частью эпидермиса и кератином волоса, образуя легко растворимые в воде щелочные альбуми-наты, которые уносятся с мыльным раствором. [c.22]

    Поэтому естественная броня — кожный барьер, защищающий собственно кожу и экстерорецепторы от травм, оказывается нарушенным, а кожа приобретает повышенную раздражимость, волосы, вследствие потери части кератина и жира легко секутся [c.22]

    Гидролизат кератина получается кислотным, щелочным или ферментативным гидролизом кератина волос и последующей нейтрализацией (кроме полученного ферментативным расщеплением). Смесь аминокислот (цистеин, цистин, гистидин, аспарагиновую кислоту), из них 16—25% аминокислот, содержащих серу, также пентозу, кремневую кислоту и др. Употребляется при лечении волос в тех случаях, когда показано применение серы. Легко усваивается кожей. Может быть получен иж рога, копыт, щерсти, пера. [c.82]

    Склеропротеины — нерастворимые белки. К склеропротеннам относятся кератины, белок кожи и соеднн 1тельных тканей коллаген, белок натурального шелка фиброин. [c.626]

    Волокиа коллагеиа очень прочны, они входят в состав сухожилий, кожи, хрящей, кровеносных сосудов. Коллаген, состааляю-щий около одной трети всех белков позвоночных, относится к фибриллярным белкам, образующим длинные ннти — фибриллы. К та> КИМ белкам принадлежат также а-кератины волос и шерсти, фиброин шелка основой их служат сплетенные аместе а-спиральные пептидные цепи. Впервые рентгенограммы фибриллярных белков бьшн изучены в начале 30-х годов У. Астбери. [c.257]

    Почти таким же старым методом является золка — вымачивание шкур в известковом молоке при обычной температуре в течение нескольких дней. Известь действует на эпидермальную ткань у оснований волосяных луковиц. Белковое веш,ество этой ткани (вероятно, кератин в ранних стадиях образования) является наиболее чувствительной частью во всей коже в отношении действия щелочи. Старые известковые растворы оказываются более активными депилляторами (т. е. средствами для удаления волос), чем новые. Доказано, что они содержат амины, являющиеся активными вспомогательными депилляторами. Последние, повидимому, образуются при некоторых видах белкового распада. В настоящее время депилляцию, т. е. процесс удаления волос обычно рассматривают как результат химического гидролиза дисульфидных связей  [c.385]

    Среди белковых соединений, применяемых в косметике, наибольшее распространение получили гидролиэаты кожи животных и желатин, коллаген и кератин, метионин, глутаминовая кислота. [c.149]

    В состав кератина входят серосодержащие аминокислоты, благодаря которым он применяется в разнообразных средствах по уходу за волосами. Активное действие гидролизата в косметических препаратах объясняется тем, что входящие в состав аминокислоты хорошо адсорбируются на волосах, способствуя восстановлению разрушенных сульф-гидридных групп, и делают волосы мягкими, эласти шыми и блестящими. Кроме того, белковые гидролизаты, участвуя в белковом обмене, хорошо усваиваются кожей и служат дополнительным источником белкового питания кожи при косметических ее заболеваниях или профилактике ее старения. [c.150]


Кератины волос и шерсти — Справочник химика 21

    Кератины являются структурными белками волос, шерсти, перьев, рогов, ногтей и копыт. Кератин очень богат кислыми и основными аминокислотами. Как показывает анализ аминокислотного состава, кератин отличается необычно высоким содержанием цистеиновых остатков. Кератин пера интересен тем, что в его состав входит 33.4% незаменимых аминокислот и около 6% серосодержащих аминокислот. [c.36]
    Полипептидные цепочки в некоторых других белках (р-кератин волос, шерсти, фиброин шелка) спиралей не образуют, а расположены в основном параллельно, в виде лент, которые могут иметь складчатость (рис. 72). Белки с такой микроструктурой относят к р-типу. [c.177]

    Полипептидные цепочки в некоторых других белках (Р-кератин волос, шерсти, фиброин шелка) спира- [c.229]

    Кератины — белковые вещества, являющиеся главной составной частью тканей, выполняющих в животных организмах покровные и защитные функции (кожа, рог, волос, шерсть). Кератины характеризуются высоким содержанием серы. [c.37]

    Обратимся к кератину. Макроскопические свойства волос, шерсти и т. д. указывают на его высокую стабильность и нерастворимость. Эти особенности определяются прежде всего большим числом поперечных дисульфидных связей между полипептидны-ми цепями. Кератин волос человека и кератин шерсти содержат 11—12% Цис, т. е. 3% серы. [c.128]

    Кератин — основной компонент волос, шерсти, ногтей, перьев, рогов и копыт. Одна из форм кератина содержит только спиральные структуры (а-кератин), другая — только складчатые слои (Р-кератин). Возможен переход а-формы в (3-форму. Поскольку первая форма более растяжима и в ней легко разрываются водородные связи, полипептидные цепи приобретают более устойчивую (3-конформацию. Эти особенности кератинов позволяют изменять форму волос и шерсти при тепловой и механической обработке. [c.26]

    В заключение этой главы остановимся на строении и свойствах фибриллярных белков — структурных и сократительных. Первые играют роль опорных и защитных компонент, входя в состав сухожилий, хрящей, костей, связок и т. д. (коллагены), а также кожи, волос, шерсти, рогов и т. д. (кератины). Вторые [c.126]

    Число белков очень велико, различны их функции в организме. Например, в волокнах мышц имеется белок миозин, участвующ,ий в превращении химической энергии в механическую. Волосы, шерсть, ногти, роговой слой эпителия состоят в основном из белка кератина. Ферменты и гормоны (катализаторы и координаторы протекающих в живо.м организме реакций) также принадлежат к белкам или полипептидам. [c.626]

    К кератину относятся белки волос, шерсти, рогов и когтей животных. При недостатке этих протеинов у человека может наступить атрофия клеток кожи и луковиц волос, а также другие дегенеративные их изменения. [c.150]

    Альбуминоиды (протеиноиды, склеропротеины) — белки, резко отличаюпще-ся от других белков по свойствам. Они растворяются лишь при длительной обработке концентрированными кислотами п щелочами, причем с расщеплением молекул. В животных организмах выполняют опорные и покровные функции в растениях не встречаются. Представители фиброин— белок шелка кератин — белок волос, шерсти, рогового вещества, эпидермиса кожи эластин — белок стенок кровеносных сосудов, сухожилий коллаген — белковое вещество кожи, костей, хрящей, соединительных тканей. [c.297]


    Другой большой класс белков образуют фибриллярные белки. Они выполняют в организме главным образом роль структурных материалов. К их числу относится кератин, входящий в состав кожи, волос, шерсти, ногтей и других роговых тканей. К другому типу фибриллярных белков относится коллаген, находяищйся в сухожилиях, подкожном слое и роговице глаз к фибриллярным относятся белки шелка и тканей насекомых. Белки, углеводы и липиды (жиры с длинными цепями и жирные кислоты) играют роль строительных материалов в любых живых организмах. [c.313]

    Входит в состав природного угля, нефти и белковых тел (особенно многсеры содержится в кератине волос, перьев и шерсти). [c.367]

    Существуют четыре типа фибриллярных белков, вьшолняющих в животных организмах защитную или структурную роль а-кератин, р-кератин, коллаген и эластин. При их изучении бьши получены важные сведения о соотношении между структурой и функцией молекул белков. а-Кератины-это нерастворимые и плотные белки, входящие в состав волос, шерсти, перьев, чешуи, рогов и копыт, а также панцыря черепахи. Рентгеноструктурный анализ показывает, что фибриллы а-кератина имеют [c.183]

    Еще в 30-х годах главным образом в работах Астбери была дана рентгеногра(ф Ическая характеристика многих фибриллярных белков. Важнейший результат работ Астбери сводится к следующему. Многие совершенно различные в химическом отношении белки, такие например,, как кератин волос, шерсти и рога, миозин мышц, эпидермис кожных покровов, фибриноген—фибриллярный белок, образующийся при (свертывании крови, а также М(ногие другие дают практически одинаковые рентгенограммы. Это возможно только лишь В том случае, если конфигурации цепей этих белков и их упаковка (Или, иначе, их вторичная и третичная структуры в своих общих чертах не за(висят от специфччеокого чередова(Ния аминокислотных остатков. Здесь речь идет именно об общих чертах вторичной и третичной структур, так как на отдельных участках возможны существенные отклонения от общего плана строения за счет специфического взаимодействия боковых групп остатков, к чему, как указывалось выше, рентгенографический метод исследования оказывается нечувствительным (речь идет об изучении фибриллярных структур). [c.542]

    В молекулах некоторых фибриллярных белков (Р-кератины волос и шерсти, фиброин шелка и др.) полипептидные цепи почти полностью растянуты и расположены в виде слоев. В молекуле таких белков полипептидные цепи, образующие слой, определенным образом изгибаются, создавая складчатую конфигурацию слоя. При этом не возникает пространственных затруднений для размещения боковых цепей. [c.46]

    Цистин содержится во многих белках, из которых получается гидролизом. Однако только кератины дают высокий выход цистина, поэтому сырьем для его получения служат волосы, шерсть, перья, рог и др. [c.232]

    Эластические свойства кератина волос и шерсти, ио данным ронтге-ноструктурного анализа, зависят от того, что в нерастянутом белке полипептидная цепь закручена сама на себя. Растягивание развертывает петли и образуег цепь из аминокислотных единиц с периодом идентичности 3,3 А, сравнимым с таковым для фиброина. Кератин богат цистином, который образует дисульфидные поперечные связи между пептидными цепями. Шерсть может быть модифицирована, а волосы завиты путем восстановления меркаптаном для расщепления части поперечных связей и обратного окисления для образования других поперечных связей. Восстановление, которое в случае завивки производится смачиванием раствором тиогликолевой кислоты, приводит к денатурированному белку с менее жесткой структурой, допускающей растяжение и перестройку молекулы. Появление и исчезновение сульф-гидрильных групп можно проследить при помощи нитропрусоидной пробы. [c.668]

    Кератины образуются в клетках, расположенных на поверхности кожи. Они входят в состав волос, шерсти, перьев, рогов, ногтей и копыт. Кератин получается из всех этих тканей после [c.204]

    Серасодержащие аминокислоты цистенн, цистин и метионин. Эти аминокислоты содержатся почти во всех белках. Особенно большое количество цистина содержится в кератинах — волосах, шерсти и т. д. [c.471]

    Кератины — белковые вещества из группы склеропротеидов, составляющих роговой слой эпидермиса кожи, ногтей, копыт рогов, волос, шерсти. [c.377]

    КЕРАТИНЫ — белки группы склеро-протеинов, составляющих осноБную массу волос, шерсти, перьев, ногтей, рогового слоя эпителия и др. К- нерастворимы в воде, разбавленных кислотах и щелочах, спирте, эфире, ацетоне. В состав К. входят до 20 остатков различных аминокислот. К. выделяют из измель- [c.125]

    Рентгенограммы фибриллярных белков содержат меньшее число рефлексов, и, следовательно, они прош,е поэтому их попытались интерпретировать в первую очередь (Астбери, начиная с 1933 г.). Первым исследованным белком является кератин волоса, шерсти, игл колючей свиньи и т.д. Он дает различные спектры в зависимости от длины, а именно различают две формы кератина — а и — с разными характерными спектрами волокон и аморфную сверхсжатую форму. [c.435]


    Как видно из этого перечисления, белки представляют собой совершенно разнородные по физическим свойствам вещества. В соответствии с этими свойствами и с растворимостью была осуществлена их первичная классификация нерастворимые белки — склеропротеины (кератин волос, шерсти, пера, коллаген кожи, сухожилий, фиброин шелка) растворимые в воде белки альбумины (крови, яичного белка, молока) растворимые в разбавленных водных растворах солей, в кислотах и щелочах глобулины (у-глобулин крови, белковые ферменты, гормоны и т.д.) близкие к ним глутелины (белки семян злаков), растворимые в кислотах и щелочах, но не в солевых растворах находящиеся вместе с глутелинами в семенах злаков глиадины (относящиеся к пролами-нам), отличающиеся растворимостью в 70%-ном спирте сильно основные гистоны и протамины, растворимые в воде с щелочной реакцией (находятся в животных объектах). [c.653]

    Сера входит в состав почти всех белков тела. Особенно много серы находится в протеиноидах опорных тканей, например в кератине волос, рогах, шерсти и т. д., отличающихся высоким содержанием аминокислоты цистина. Сера встречается также в составе эфиросерных кислот, трипеп-тида глютатиона, витаминов, гормонов (например, в окситоцине) и ряде других органических соединений, играющих большую роль в обмене веществ. [c.391]

    Боковые группы большого размера лучше всего могут быть размещены в структуре совсем иного рода. Каждая цепь закручена так, что образуется спираль (как винтовая лестница). Между различными участками одной и той же цепи возникают водородные связи, фиксирующие структуру спирали. Для а-кератина (нерастянутая шерсть, волосы, рога, ногти) Полинг предложил спираль, в которой на один виток (шаг спирали) приходится 3,6 аминокислотных остатка (рис. 37.4). Согласно моделям, подобная спираль, содержащая 3,6 аминокислотных остатка на виток, образует пространство, достаточное для размещения боковых цепочек, и позволяет образоваться всевоз- [c.1058]

    Среди структурных белков особое место занимают кератины, поскольку они были первыми белками, изученными Астбюри метолом диффракции рентгеновских лучей. Их нерастворимость и биохимическая инертность не способствовали, однако, достаточному уровню активности исследований. Кератины образуют защищающие от внешней среды барьеры типа рогов, копыт, когтей, волос, шерсти и перьев. В перьях содержатся р-структуры, в то время как для волос и шерсти характерны а-спиральные структуры. Последние состоят из белков с низким содержанием серы эти микрофибриллы окружены матрицей двух других типов, одной с высоким содержанием глицина и тирозина, а другой—с высоким йроцентом серы. Во время синтеза прокератина в эпителиальных клетках в богатых серой белках имеются большие количества тиольных групп, образующих впоследствии дисульфидные связи, делающие кератин более жестким. Потерю волосами механической прочности при их обработке отбеливающими или восстанавливающими агентами (завивка-перманент) можно частично объяснить за счет расщепления дисульфидных связей. Восстановление и карбо-ксиметилирование дисульфидных связей (см. разд. 23.3.3) сделали возможным солюбилизацию и фракционирование некоторых компонентов кератина для последующего секвенирования [29]. В одном [c.572]

    Все рассказанное в этой главе втносилось к глобулярным белкам со свойственным им многообразием структур и функций. Гораздо менее разнообразные фибриллярные белки характеризуются специфическими особенностями строения и выполняют специальные функции. Это — структурные и сократительные белки. Первые играют роль опорных и защитных компонент, входя в состав сухожилий, хрящей, костей, связок и т. д. (коллагены), а также эпидермиса, волос, шерсти, рогов и т. д. (кератины). Вторые входят в состав рабочих веществ механохими-ческих систем, в частности мышц (миозин). [c.254]

    Макроскопические свойства кератинсодержащих биологических структур — волос, шерсти, перьев, ро1 в, ногтей, копыт — указывают на его высокую стабильность и Нерастворимость. Исследование кератина показывает, что эти особенности определяются прежде всего большим числом поперечных дисульфидных связей между пептидными цепями. Кератин волос человека и 1 ератин шерсти содержит 11 — 12% цистина, т.е. 3% серы. [c.258]

    Волокиа коллагеиа очень прочны, они входят в состав сухожилий, кожи, хрящей, кровеносных сосудов. Коллаген, состааляю-щий около одной трети всех белков позвоночных, относится к фибриллярным белкам, образующим длинные ннти — фибриллы. К та> КИМ белкам принадлежат также а-кератины волос и шерсти, фиброин шелка основой их служат сплетенные аместе а-спиральные пептидные цепи. Впервые рентгенограммы фибриллярных белков бьшн изучены в начале 30-х годов У. Астбери. [c.257]

    Существуют некоторые виды насекомых, например термиты, чешуйницы и сверчки, способные прогрызать насквозь даже защищенные от моли шерстяные ткани, синтетические и стеклянные волокна однако переваривать кератин, являющийся составной частью волос, шерсти, роговых материалов, перьев и т. д., способны только питающиеся тканями насекомые. В кератиновой группе белков имеется цистин, серусодержащая аминокислота, в количестве от 7 до 16% [3]. Чем выше содержание цистина, тем больше сопротивление кератина биологическому разрушению. Примером этого является шерсть, содержащая цистин в количестве от 10 до 137о- [c.102]

    Белки могут быть разбиты на два больших класса в соответствии с формой их молекул и некоторыми физическими свойствами глобулярные и фибриллярные белки (рис. 6-1). В глобулярных белках одна или большее число полипептидных цепей свернуты в плотную компактную структуру сферической, или глобулярной, формы. Обьлно глобулярные белки растворимы в водных системах и легко диффундируют одни из.этих белков выполняют функции, обусловленные их подвижностью, а другие функционируют как динамические системы. К глобулярным белкам относятся почти все ферменты, равно как и транспортные белки крови, антитела и пищевые белки. Фибриллярные белки представляют собой нерастворимые в воде длинные нитевидные молекулы, полипептидные цепи которых не имеют глобулярной формы, а вытянуты вдоль одной оси. Большинство фибриллярных белков выполняет структурные или защитные функции. Типичными фибриллярными белками являются а-кератин волос и шерсти, фиброин шелка и коллаген сухожилий. [c.140]

    КЕРАТИНЫ — белки группы склеропротеинов. К. составляют основную массу волос, шерсти, перьев, ногтей, рогового слоя эпителия и т. п. К. нерастворимы в воде, разбавленных к-тах и щелочах, этиловом спирте, эфире, ацетоне. По данным рентгеноструктурного анализа, полипептидные цепи К. существуют в двух формах вытянутой ( -форма) и складчатой (а-форма). В К. имеется много дисульфидных связей, обусл()вливающих нерастворимость этих белков, К. растворяются при нагревании с водой при 150—200 , Сульфиды щелочных металлов, тиогликолевая к-та, цианиды восстанавливают дисульфидные связи К. При этом получаются более растворимые вещества, называемые к е р а т е и н а м и. Химич, состав продуктов гидролиза К. шерсти (в процентах, ориентировочно) аланин 4,1 глицин 6,5 валин 4,6 лейцин 11,3 пролин 9,5 фенилаланин 3,6 тирозин 4,6 триптофан 1,8 серии 10 треонин 6,4 цистин/2 11,9 метионин 0,7 аргинин 10,4 гистидин 1,1 лизин 2,7 аспарагиновая к-та 7,2 глутаминовая к-та 14,1 амидный азот 1,2, К- очищают обработкой измельченных роговых тканей органич, растворителями, водой, затем пепсином и трипсином. [c.272]

    Переваривав мость казеина и кератина, р-Казеин (мол. масса 23 600) крупного рогатого скота-один из белков коровьего молока-не содержит остатков цистеина и цистина. Кроме того, четвертичная структура этого белка слабо выражена его нативная конформация напоминает беспорядочный клубок. В отличие от этого а-кератины (белки, содержащиеся в волосах, шерсти, ногтях и т.д.) очень богаты остатками цистеина й цистина. К тому же эти белки обладают высокоупорядоченной вторичной и третичной структурами. Объясните, каким образом свойства этих двух групп белков отражаются на их пере-вариваемости. Почему, в частности, молоко, выпиваемое котенком, служит для него прекрасным источником аминокислот, тогда как его собственный мех не переваривается ( волосяные пробки могут даже закупорить кишечник). [c.776]

    Лисильфидная связь в белке (кератине) волос и шерсти [c.317]


Различия кератинового выпрямления и ботокса для волос

Развитие индустрии красоты, в том числе и парикмахерского искусства, не стоит на месте, с каждым годом предлагает новые, усовершенствованные процедуры по уходу. Спектр услуг, которые предоставляются салонами красоты, уже не ограничиваются только стрижками и окрашиванием.

Давно не секрет, что красивые ухоженные волосы для любой женщины – это визитная карточка. На сегодняшний день производители в сфере бьюти-маркетинга выпускают профессиональные средства по уходу, позволяющие восстановить структуру поврежденных волос, насытить их питанием и защитить от внешних фактов, негативно влияющих на общее состояние.

На сегодняшний день наибольшей популярностью пользуются процедуры по восстановлению волос – ботокс и кератиновое выпрямление. Каждая из этих процедур позволит улучшить внешний вид волос и зарядить жизненной энергией. Но, как у любой другой бьюти-процедуры, есть свои отрицательные стороны.

Кератиновое выпрямление и его плюсы

Непослушные, тусклые, вьющиеся, пушистые с ослабленными кончиками  волосы просто нуждаются в проведении процедуры кератинового выпрямления. Она позволит не просто дать волосам глянцевый блеск и ухоженный вид, но и наполнит каждый волосок необходимыми аминокислотами.

Волосы человека состоят из кератина, от количества которого зависит структура локонов. К сожалению, на количество природного кератина в волосе оказывают влияние не только наследственный фактор, но и применение разного вида укладочных инструментов: плоек, утюжков и т.д.

Влияние высоких температур способствует приподнятию и расслоению чешуек каждого волоса.  Кроме того, погодные условия, стресс, неправильное питание в целом влияют на общее состояние локонов. Их вид под действием этих факторов оставляет желать лучшего.

Волшебство процедуры керативого выпрямления заключается в проникновении и обволакивании каждой волосинки жидким кератином, при этом, не меняя их структуру. Жидкий кератин, как кирпичики, заполняет поврежденную структуру волоса.

Помимо придания эстетического вида волосам, процедура имеет лечебный эффект. Структура волоса становится гладкой и прочной.

Эффект от кератинового выпрямления накопительный и остается на протяжении 3-6 месяцев. Это зависит от порядка ухода и индивидуальных особенностей каждого человека.

Основные достоинства кератинового (бразильского) выпрямления

:

• оно направлено не только на придание локонам эстетического вила, но и на восстановление структуры волос;
• кучерявые, после завивки волосы аккуратно разглаживаются;
• процедура имеет накопительный эффект;
• проведение кератинового выпрямления не ограничивает в проведении дальнейших укладок или завивки волос;
• выполняет защитную функцию от вредного воздействия солнечных лучей;
• увеличивается прочность и эластичность каждого волоска.

Ботокс для волос и его плюсы.

Ботокс — относительно недавно появившаяся процедура восстановления волос и быстро завоевавшая свою популярность в сфере красоты, разработанная арабскими косметологами.

Благодаря химическим свойствам содержащихся в составе молекул инра-силан происходит увлажнение, восстановление структуры волос, повышается их упругость. Боток содержит витамины А, В, С, Е, экстракт зеленого чая и алоэ вера, кератин, кислоты. Химическая формула ботокса позволяет проникнуть питательным молекулам в кортекс волоса.

Кроме того, эта процедура увлажняет кожу головы, восстанавливая водный баланс кожи, что способствует росту и укреплению волосяного покрова.

Самые тусклые волосы обретают силу и блеск, мягкость и ухоженность. Витаминный комплекс, содержащийся в составе, оказывает лечебный эффект на волосы в целом.

Ботокс – это прекрасная процедура для дам, желающих отрастить красивые и густые локоны.

Основные достоинства процедуры ботокса:

• в связи с тем, что производится питание волос и кожи головы, происходит активизация луковиц волос,  улучшается их функционирование;
• улучшается качество волос за счет проникновения в кортекс питательных веществ, витаминов и аминокислот;
• за счет утолщения стержня волоса увеличивается общий объем локонов;
• происходит разглаживание структуры волос, восстанавливаются секущие кончики;
• на ощупь волосы становятся гладкие и мягкие, что упрощает процесс укладки.

Различия кератинового выпрямления и ботокса для волос

Основное и  важное отличие этих двух процедур – разное влияние при одинаковых видимых эффектах после процедуры. При кератиновом восстановлении волос заполняется и обволакивается жидким кератином, что дает эффект гладкости и ухоженности волос.

Ботокс же имеет лечебный эффект, попадает в состав волоса без уменьшения природной волнистости. Кроме того, он позволяет блондинкам попрощаться с надоедливой желтизной.

Кератиновое выпрямление по своей пролонгации имеет более длительный эффект.
Тем не менее, обе процедуры показаны для придания жизни волосам после окрашивания, обесцвечивания, ломкости и устранения посеченных концов. И ботокс и кератин защищают локоны от повреждений, воздействия температур.

Кератиновое восстановление в основном улучшает эстетику волос. Он разглаживает поверхность волоса, восстанавливает блеск, останавливает вымывание красящего пигмента из окрашенных волос.

Для сухих, вьющихся, блеклых и безжизненных волос кератин станет спасительным. Но если по своей структуре волосы очень тонкие, сильно повреждены, то эффект от кератинового выпрямления будет очень кратковременный и не принесет нужного результата.

Ботокс – это более универсальная оздоровительная процедура. Разглаживание структуры волоса – это побочный эффект, но не основная цель процесса. Волосы любого типа подойдут для проведения процедуры ботокса. Решается проблема ломкости, посеченных концов, чрезмерной пушистости волос.

Противопоказания для проведения процедур

• беременность, лактация, активная фаза гормональных изменений у женщин;
• заболевания волос и кожи головы (гнойничковые инфекции, облысение, себорея, зуд, облысение и пр.)
• онкологические и хронические заболевания.

Важно отметить, что не исключается вероятность появления аллергических реакций. Проводить процедуру кератинового выпрямления на очень поврежденных волосах нельзя, поскольку ожидаемого результата не будет.

Материалы фирмы Vitaker для проведения процедур

Английская компания Vitaker cosmetics ltd. выпускает профессиональную косметику для волос. На сегодняшний день составы этой марки по восстановлению и реконструкции волос завоевали свою популярность благодаря отличному качеству.

Состав для кератинового выпрямления фирмы  Vitaker справляется даже с самой непослушной и кудрявой шевелюрой, в нем отсутствует формальдегид, срок пролонгированного действия от 3 до 8 месяцев.

Состав удаляется смыванием сразу после процедуры. В него входят масло карите, кислоты, антиоксиданты, минералы и витамины. Ваши волосы станут надолго прямыми, здоровыми и будут выглядеть отлично.

Ботокс для волос марки Vitaker – это уникальная система, содержащая в своем комплексе аминокислоты и кератин. Тусклым волосам вследствие укладок, окрашивания, воздействия внешних факторов и механических повреждений показана такая процедура. Результат после ботокса будет моментальным. Волосы будут выглядеть здоровыми и ухоженными.

Порядок проведения кератинового выпрямления с помощью комплекса Vitaker

1. Для начала волосы дважды аккуратно моются очищающим шампунем очищающим шампунем Sense Step 1, избегая втирающих движений.  На данном этапе важно качественно очистить волосы. Кондиционер не применяется.
2. Далее волосы подсушиваются до состояния влажных и не расчесываются.
3. Встряхивается состав Sense Step 2, отливается необходимое количество в отдельную миску. Волосы аккуратно разделяются по зонам на пряди, состав наносится локоны на расстоянии 1 см. от кожи головы, начиная с затылочной области
4. Волосы прочесываются с целью распределения и впитывания кератина.
5. Состав на волосах оставляется на 10 минут.
6. Далее волосы просушиваются феном и при помощи утюжка, разогретого до температуры 190-230 С, волосы постепенно прядь за прядью разглаживаются, начиная с затылка 10 раз.
7. Волосы не рекомендуется мыть в течение суток после процедуры.

Порядок проведения процедуры ботокса для волос составом Vitaker

1. Волосы моются очищающим шампунем дважды и просушиваются полотенцем до влажного состояния.
2. Локоны разделяются на зоны. Наносится состав реконструктора Vitaker по прядям и держится  5-10 минут для проникновения питательных веществ внутрь волоса.
3. Локоны просушиваются феном, протягиваются утюжком по 10 раз каждая прядь.

 

Читайте также:

Кератин❤️для волос в домашних условиях❤️шампунь, маска, спрей

Что такое кератин

Кератин – белок, выступающий главным структурным компонентом волоса. Наши волосы состоят на:

1% — из пигмента, определяющего их цвет;

6% — из липидов, определяющих их прочность;

15 % — из воды;

78 % — из белка кератина.

Здоровые, сильные, упругие волосы – показатель того, что защитные функции кератина полностью выполняют свою «работу». Дефицит белка иссушает волосы и приводит к их ломкости, делает хрупкими и пористыми.

Специальные бьюти-средства, содержащие кератин, помогают восстановить естественную защитную оболочку волос, заполняют поврежденные структуры, обеспечивают прядям силу и блеск.

Кератин – белок, обладающий механической прочностью и выступающий основным структурным компонентом волос, ногтей, зубов. Элемент отвечает за здоровье и красоту волос – он делает локоны сильными, упругими, устраняет ломкость. Организм человека вырабатывает белок самостоятельно, однако в результате ряда факторов его количество может стремительно уменьшиться.

Дефицит кератина в волосах обусловлен:

  1. Отрицательным влиянием внешней среды – атмосферными осадками, УФ-излучением.
  2. Стрессами, дестабилизацией работы нервной системы.
  3. Неправильным питанием, агрессивными диетами.
  4. Термическими обработками волос (регулярная сушка феном, использование выпрямителей или плоек).
  5. Химическими завивками, окрашиванием.

Чтобы организм бесперебойно вырабатывал кератин, ему требуется постоянное питание определенными микроэлементами. Белок начинает вырабатываться активнее при постоянном употреблении рыбы, мяса, молочных продуктов. Ускорит выработку кератина витамин В6, содержащийся в орехах, сое, печени.

При этом важно учитывать, что темные волосы содержат большее количество кератина в сравнении со светлыми. Ровные волосы имеют содержат кератина, чем вьющиеся – из-за своей более плотной структуры.

Что делает кератин для волос

Польза кератина неоценима – когда другие элементы воздействуют исключительно на поверхность волоса, молекулы белка проникает глубоко в его структуру, восстанавливая изнутри.

Кератин для волос:

  • делает пряди безупречно гладкими, придает им природный блеск;
  • глубоко увлажняет локоны, избавляя их от ломкости, сечения;
  • облегчает процесс расчесывания и укладки, устраняет «пушение»;
  •  улучшает структуру волоса по всей длине;
  • повышает прочность волос, создает на их поверхности мощную защитную оболочку от негативного воздействия внешней среды.

Интересно! История кератина как косметической процедуры берет начало в Бразилии. Сложная структура волос, которой наделены жители Южной Америки, обусловила необходимость «дисциплинирования» непослушных локонов. Именно здесь были разработаны первые косметические средства, позволяющие «вводить» кератин в структуру волоса. Позже моду на кератиновое выпрямление переняла Северная Америка, а после процедура стремительно популяризировалась во всем мире.

Кератин, привлекаемый для косметических процедур, добывают из овечьей шерсти, копыт млекопитающих, птичьих перьев. Молекулы кератина, полученные из указанных продуктов, обладают достаточно большой молекулярной массой, а значит не могут использоваться в чистом виде.

Для того, чтобы уменьшить вес молекул и позволить им проникать глубоко в структуру волоса, кератин гидролизуют (разбивают на более мелкие частички). Именно эти частички становятся основой для производства шампуней, ополаскивателей, масок с кератином, а также специальных средств для салонных процедур.

Кератин для волос: какая польза и портит ли кератин волосы

Неоценимые достоинства кератина легли в основу специальных уходовых процедур. Так, кератиновое восстановление волос привлекает нано-молекулы белка, которые делают волосы гладкими, шелковистыми и идеально ровными уже после первой процедуры.

Кератиновое восстановление волос предполагает проведение ряда этапов:

  1. Тщательное мытье головы с использованием специального шампуня.
  2. Распределение кератиновой маски по поверхности волос.
  3. Сушка прядей феном.
  4. Выпрямление сухих прядей утюжком (для «запечатывания» белка в структуру волоса).
  5. Смывание излишков кератина, нанесение бальзама и сушка волос.

Что дает процедура кератинового восстановления? После ее проведения волосы:

  • становятся ровными, гладкими, послушными;
  • выглядят живыми и здоровыми;
  • перестают сечься;
  • теряют ломкость.

Кератин также создает на поверхности волос невидимый защитный слой, который уберегает их термической обработки, негативного воздействия внешний факторов (УФ-излучения, атмосферных осадков, ветра). Эффект от процедуры держится на протяжение 2-3 месяцев.

Есть ли недостатки? После процедуры волосы теряют объем, а после нанесение кератина разрешается пользоваться исключительно безсульфатными шампунями.

Кератиновое укрепление волос в домашних условиях

Благодаря современным бьюти-технологиям восстановление волос при помощи кератина доступно не только в салоне, но и дома. Производители предлагают кератинсодержащие линейки по уходу за волосами – шампуни, ополаскиватели, маски, масла.

Средства для волос с кератином

Шампунь для волос интенсивный на основе кератина, 400 мл

Шампунь для волос с кератином, 400 мл

Тканевая маска для лица увлажняющая с керамидами 27 мл

Сыворотка для волос восстанавливающая c кератином, 20 мл

Спрей для волос восстанавливающий с кератином, 30 мл

Масло для поврежденных волос с про-кератиновым комплексом Восстановление для волос , 50 капсул

Маска для всех типов волос Безупречный шелк с про-кератиновым комплексом, 18 гр

Лосьон для тела с керамидами 250 мл

Крем для тела с овсяными керамидами, 200 мл

Крем для лица увлажняющий и смягчающий с керамидами, 50 мл

Кондиционер для волос интенсивный с кератином, 400 мл

Кератиновая маска для экспресс восстановления, 200 мл

Шампунь для волос интенсивный на основе кератина, 400 мл

Шампунь для волос с кератином, 400 мл

Тканевая маска для лица увлажняющая с керамидами 27 мл

Сыворотка для волос восстанавливающая c кератином, 20 мл

Спрей для волос восстанавливающий с кератином, 30 мл

Масло для поврежденных волос с про-кератиновым комплексом Восстановление для волос , 50 капсул

Маска для всех типов волос Безупречный шелк с про-кератиновым комплексом, 18 гр

Лосьон для тела с керамидами 250 мл

Крем для тела с овсяными керамидами, 200 мл

Крем для лица увлажняющий и смягчающий с керамидами, 50 мл

Кондиционер для волос интенсивный с кератином, 400 мл

Кератиновая маска для экспресс восстановления, 200 мл

Шампунь для волос интенсивный на основе кератина, 400 мл

Шампунь для волос с кератином, 400 мл

Тканевая маска для лица увлажняющая с керамидами 27 мл

Сыворотка для волос восстанавливающая c кератином, 20 мл

Спрей для волос восстанавливающий с кератином, 30 мл

Масло для поврежденных волос с про-кератиновым комплексом Восстановление для волос , 50 капсул

Маска для всех типов волос Безупречный шелк с про-кератиновым комплексом, 18 гр

Лосьон для тела с керамидами 250 мл

Крем для тела с овсяными керамидами, 200 мл

Крем для лица увлажняющий и смягчающий с керамидами, 50 мл

Кондиционер для волос интенсивный с кератином, 400 мл

Кератиновая маска для экспресс восстановления, 200 мл

Как подобрать средство, которое поможет восстановить кератиновый дефицит, не причинив вреда волосам? Перед покупкой уходовой косметики тщательно изучите состав. Максимально эффективные формулы содержат гидролизованный коллаген. Благодаря низкой массе его молекулы поникают глубоко в структуру волоса, а процесс гидролиза делает их водорастворимыми.

Обратите внимание на вредные добавки, самой опасной среди которых является формальдегид. Согласно стандартам, количество этого компонента в составах бьюти-средств не должно превышать 2%.

Значительным «плюсом» будет содержание в составе средства витаминов, масел, растительных экстрактов и вытяжек. Перечисленные ингредиенты усиливают действие кератина, обеспечивая волосам дополнительное увлажнение, питание и восстановление.

Шампунь для волос с кератином: топ от ISEI

Шампунь для волос интенсивный на основе кератина, 400 мл

Шампунь для волос с кератином, 400 мл

Тканевая маска для лица увлажняющая с керамидами 27 мл

Сыворотка для волос восстанавливающая c кератином, 20 мл

Спрей для волос восстанавливающий с кератином, 30 мл

Масло для поврежденных волос с про-кератиновым комплексом Восстановление для волос , 50 капсул

Маска для всех типов волос Безупречный шелк с про-кератиновым комплексом, 18 гр

Лосьон для тела с керамидами 250 мл

Крем для тела с овсяными керамидами, 200 мл

Крем для лица увлажняющий и смягчающий с керамидами, 50 мл

Кондиционер для волос интенсивный с кератином, 400 мл

Кератиновая маска для экспресс восстановления, 200 мл

Шампунь для волос интенсивный на основе кератина, 400 мл

Шампунь для волос с кератином, 400 мл

Тканевая маска для лица увлажняющая с керамидами 27 мл

Сыворотка для волос восстанавливающая c кератином, 20 мл

Спрей для волос восстанавливающий с кератином, 30 мл

Масло для поврежденных волос с про-кератиновым комплексом Восстановление для волос , 50 капсул

Маска для всех типов волос Безупречный шелк с про-кератиновым комплексом, 18 гр

Лосьон для тела с керамидами 250 мл

Крем для тела с овсяными керамидами, 200 мл

Крем для лица увлажняющий и смягчающий с керамидами, 50 мл

Кондиционер для волос интенсивный с кератином, 400 мл

Кератиновая маска для экспресс восстановления, 200 мл

Шампунь для волос интенсивный на основе кератина, 400 мл

Шампунь для волос с кератином, 400 мл

Тканевая маска для лица увлажняющая с керамидами 27 мл

Сыворотка для волос восстанавливающая c кератином, 20 мл

Спрей для волос восстанавливающий с кератином, 30 мл

Масло для поврежденных волос с про-кератиновым комплексом Восстановление для волос , 50 капсул

Маска для всех типов волос Безупречный шелк с про-кератиновым комплексом, 18 гр

Лосьон для тела с керамидами 250 мл

Крем для тела с овсяными керамидами, 200 мл

Крем для лица увлажняющий и смягчающий с керамидами, 50 мл

Кондиционер для волос интенсивный с кератином, 400 мл

Кератиновая маска для экспресс восстановления, 200 мл

Шампуни с кератином активируют процессы производства естественных кератиновых волокон волос. Они направлены на восстановление, укрепление и защиту локонов от негативного воздействия внешних факторов.

Шампунь с кератином от Lador создает на волосах густую пену с мелкими пузырьками, которая отлично промывает волосы. Помимо функции очищения, состав продукта оказывает ряд дополнительных воздействий на локоны:

  • кератин восстанавливает поврежденные участки, заполняя структуру каждого волоса изнутри;
  • протеины шелка отвечают за упругость, силу и шелковистость прядей;
  • эфирные масла питают волосы витаминами и микроэлементами, придавая им естественный блеск.

В составе шампуня отсутствуют сульфаты, силиконы, парабены. Его формула имеет прозрачную, не слишком плотную консистенцию, которая легко смывается с волос, оставляя им еле ощутимый цветочный аромат.

Средство от израильского производителя Natural Formula основано на силе двух мощных ингредиентов – кератина и пантенола. Кератин проникает глубоко в структуру волос, заполняя собой поврежденные чешуйки, а пантенол защищает пряди от термической обработки (воздействия фена, плойки).

Действие шампуня направлено на восстановление структуры и мягкости локонов, возвращение им естественного блеска. Шампунь подойдет обладательницам всех типов волос. В особенности рекомендован женщинам, часто пользующимся феном, плойкой, выпрямителями. Для облегчения расчесывания и укладки волос средство обогащено увлажняющими компонентами.

Melica Organic Volume Shampoo – относительно недорогое, но высокоэффективное средство от польского бренда, способное придать тонким волосам силу и дополнительный объем. Формула состава обогащена:

  • кератином, проникающим глубоко в структуру каждого волоса, заполняя поврежденные участки;
  • экстрактом меда, укрепляющем структуру волос;
  • пшеничным белком, возвращающем прядям эластичность.

Прозрачный, пахнущий медом и легким цветочным ароматом, создающий мягкую, легкую пену – шампунь от Melica Organic особенно рекомендован обладательницам тонких, обессиленных волос. При регулярном использовании состав возвращает им жизненный тонус и обеспечивает объем.

Маска для волос с кератином: топ от ISEI

Шампунь для волос интенсивный на основе кератина, 400 мл

Шампунь для волос с кератином, 400 мл

Тканевая маска для лица увлажняющая с керамидами 27 мл

Сыворотка для волос восстанавливающая c кератином, 20 мл

Спрей для волос восстанавливающий с кератином, 30 мл

Масло для поврежденных волос с про-кератиновым комплексом Восстановление для волос , 50 капсул

Маска для всех типов волос Безупречный шелк с про-кератиновым комплексом, 18 гр

Лосьон для тела с керамидами 250 мл

Крем для тела с овсяными керамидами, 200 мл

Крем для лица увлажняющий и смягчающий с керамидами, 50 мл

Кондиционер для волос интенсивный с кератином, 400 мл

Кератиновая маска для экспресс восстановления, 200 мл

Шампунь для волос интенсивный на основе кератина, 400 мл

Шампунь для волос с кератином, 400 мл

Тканевая маска для лица увлажняющая с керамидами 27 мл

Сыворотка для волос восстанавливающая c кератином, 20 мл

Спрей для волос восстанавливающий с кератином, 30 мл

Масло для поврежденных волос с про-кератиновым комплексом Восстановление для волос , 50 капсул

Маска для всех типов волос Безупречный шелк с про-кератиновым комплексом, 18 гр

Лосьон для тела с керамидами 250 мл

Крем для тела с овсяными керамидами, 200 мл

Крем для лица увлажняющий и смягчающий с керамидами, 50 мл

Кондиционер для волос интенсивный с кератином, 400 мл

Кератиновая маска для экспресс восстановления, 200 мл

Шампунь для волос интенсивный на основе кератина, 400 мл

Шампунь для волос с кератином, 400 мл

Тканевая маска для лица увлажняющая с керамидами 27 мл

Сыворотка для волос восстанавливающая c кератином, 20 мл

Спрей для волос восстанавливающий с кератином, 30 мл

Масло для поврежденных волос с про-кератиновым комплексом Восстановление для волос , 50 капсул

Маска для всех типов волос Безупречный шелк с про-кератиновым комплексом, 18 гр

Лосьон для тела с керамидами 250 мл

Крем для тела с овсяными керамидами, 200 мл

Крем для лица увлажняющий и смягчающий с керамидами, 50 мл

Кондиционер для волос интенсивный с кератином, 400 мл

Кератиновая маска для экспресс восстановления, 200 мл

Маска – косметический продукт, предназначенный для глубокого питания и восстановления волос. В особенности – если в составе средства присутствуют такие мощные ингредиенты, как кератин. Благодаря высокой концентрации активных компонентов результаты их воздействия заметны уже после первого применения, а при регулярном использовании продуктов (1-2 раза в неделю) волосы приобретают силу, упругость, шелковистость. 

Маска от Ellips направлена на смягчение, питание и глубокое увлажнение волос. При регулярном использовании состав делает пряди блестящими, послушными и гладкими, как шелк. Формула продукта интенсивно восстанавливает порожденные структуры и возвращает волосам жизненные силы.

Маска подходит для всех типов волос, особенно рекомендована обладательницам светлых, тонких волос. Она обладает мягким, деликатным действием и не слишком плотной текстурой, которая хорошо распределяется и легко смывается с волос.

Про-кератиновый комплекс, ставший основой состава, дополнен силой экстракта алоэ вера. Ингредиент увлажняет волосы, облегчая их расчесывание и уберегая от обезвоживания.

Масло для волос Ellips обогащено:

  • про-кератиновым комплексом, восстанавливающим поврежденную структуру волос и придающим им гладкость шелка;
  • экстрактами алоэ вера, возвращающим локонам естественный блеск и сохраняющим оптимальный уровень их увлажненности.

Масло от Ellips обеспечивает интенсивный несмываемый уход. Состав, помещенный в удобные в использовании капсулы, наносят на чистые, влажные волосы, деликатно распределяя от корней до самых кончиков.

Серия «Безупречный шелк» разработана специально для сухих и обезвоженных волос.

Масло «Шелковая ночь» обеспечивает восстановление и защиту для темных волос. Про-кератиновый комплекс, ставший основой формулы, мгновенно улучшает внешний вид и состояние локонов. Волосы становятся заметно более гладкими, мягкими и блестящими уже после первого нанесения.

Запатентованная технология индонезийского бренда Pro-Keratin Complex сглаживает кутикулу волоса и препятствует процессам потери влаги. Экстракты алоэ вера и масла кемири, дополняющие эффективность продукта, питают и возвращают темным локонам природный блеск.

Спрей для волос с кератином: топ от ISEI

Шампунь для волос интенсивный на основе кератина, 400 мл

Шампунь для волос с кератином, 400 мл

Тканевая маска для лица увлажняющая с керамидами 27 мл

Сыворотка для волос восстанавливающая c кератином, 20 мл

Спрей для волос восстанавливающий с кератином, 30 мл

Масло для поврежденных волос с про-кератиновым комплексом Восстановление для волос , 50 капсул

Маска для всех типов волос Безупречный шелк с про-кератиновым комплексом, 18 гр

Лосьон для тела с керамидами 250 мл

Крем для тела с овсяными керамидами, 200 мл

Крем для лица увлажняющий и смягчающий с керамидами, 50 мл

Кондиционер для волос интенсивный с кератином, 400 мл

Кератиновая маска для экспресс восстановления, 200 мл

Шампунь для волос интенсивный на основе кератина, 400 мл

Шампунь для волос с кератином, 400 мл

Тканевая маска для лица увлажняющая с керамидами 27 мл

Сыворотка для волос восстанавливающая c кератином, 20 мл

Спрей для волос восстанавливающий с кератином, 30 мл

Масло для поврежденных волос с про-кератиновым комплексом Восстановление для волос , 50 капсул

Маска для всех типов волос Безупречный шелк с про-кератиновым комплексом, 18 гр

Лосьон для тела с керамидами 250 мл

Крем для тела с овсяными керамидами, 200 мл

Крем для лица увлажняющий и смягчающий с керамидами, 50 мл

Кондиционер для волос интенсивный с кератином, 400 мл

Кератиновая маска для экспресс восстановления, 200 мл

Шампунь для волос интенсивный на основе кератина, 400 мл

Шампунь для волос с кератином, 400 мл

Тканевая маска для лица увлажняющая с керамидами 27 мл

Сыворотка для волос восстанавливающая c кератином, 20 мл

Спрей для волос восстанавливающий с кератином, 30 мл

Масло для поврежденных волос с про-кератиновым комплексом Восстановление для волос , 50 капсул

Маска для всех типов волос Безупречный шелк с про-кератиновым комплексом, 18 гр

Лосьон для тела с керамидами 250 мл

Крем для тела с овсяными керамидами, 200 мл

Крем для лица увлажняющий и смягчающий с керамидами, 50 мл

Кондиционер для волос интенсивный с кератином, 400 мл

Кератиновая маска для экспресс восстановления, 200 мл

Спреи для волос обеспечивают прядям мощный несмываемый уход. Спреи различают по назначению, способу воздействия, составу.

Восстанавливающий спрей Lador предназначен для всех типов волос, нуждающихся в повышении эластичности, смягчении, устранении сухости и ломкости.

Состав спрея обогащен:

  • кератином, заполняющим «пустоты» в структуре волоса и «склеивающим» посеченные кончики;
  • коллагеном, укрепляющим и разглаживающим локоны, придающим им блеск и гладкость.

Спрей наносят на чистые, немного подсушенные волосы, распределяя от корней до кончиков, но не затрагивая кожу головы. Его используют в качестве уходового средства или непосредственно перед процедурой окрашивания/химической завивки волос.

Lador Eco Before PPT – средство в форме спрея, предназначенное для защиты волос от агрессивных косметических процедур (окрашивание, химическая завивка) и негативного воздействия факторов внешней среды.

Богатый состав спрея обеспечивает прядям комплексный уход:

  • кератин восстанавливает поврежденную структуру волоса и решает проблему секущихся кончиков;
  • коллаген увлажняет волосы, защищая их от обезвоживания и ломкости;
  • муцин улитки регенерирует волосяной покров, возвращает ему жизненную энергию;
  • масло моринги оказывает на пряди антиоксидантное воздействие, стимулирует процессы регенерации поврежденных структур.

Спрей можно использовать ежедневно – в качестве термозащиты или как дополнительную защиту перед проведением агрессивных процедур.

кератин | Определение, функции и факты

Кератин , волокнистый структурный белок волос, ногтей, рогов , копыт, шерсти , перьев и эпителиальных клеток в самых внешних слоях кожи . Кератин выполняет важные структурные и защитные функции, особенно в эпителии . Также было обнаружено, что некоторые кератины регулируют ключевые клеточные активности, такие как рост клеток и синтез белка .

кератин

Сканирующая электронная микрофотография, показывающая нити кератина в пёрышке, увеличенная в 186 раз.

Дженис Карр / Центры по контролю и профилактике заболеваний (CDC) (номер изображения: 8673)

Узнать больше по этой теме

белок: Кератин

Кератин , структурный белок эпителиальных клеток в самых внешних слоях кожи, был выделен из волос, ногтей и т. Д.

Кератиновые белки можно подразделить на альфа-кератины и бета-кератины на основе их вторичной структуры (геометрии их полипептидных цепей, на которую влияет водородная связь ). Альфа-кератины, которые содержатся в волосах, коже и шерсти млекопитающих, в основном имеют волокнистую и спиральную структуру. Напротив, бета-кератины, которые встречаются у птиц и рептилий, состоят из параллельных слоев полипептидных цепей. Аминокислотный состав кератина также варьируется, в зависимости от ткани , в которой оно происходит и его функции. Особое значение имеютостатки цистеина , которые становятся ковалентно связанными через дисульфидные связи, образуя цистины . Цистины ответственны за большую стабильность кератина.

Кератин полностью нерастворим в горячей или холодной воде и не подвергается действию протеолитических ферментов (ферментов, расщепляющих молекулы белка). Длина кератиновых волокон зависит от содержания в них воды: полная гидратация (примерно 16 процентов воды) увеличивает их длину на 10–12 процентов.

Выпрямитель Liss & Curl 2 в 1 | Уход за волосами

Как лучше использовать мой прибор
Можно ли продолжить пользоваться средствами для укладки волос?

Вы можете продолжать пользоваться своими обычными средствами для укладки, например гелями, кондиционерами, муссами и пр., или (что еще лучше) специальными средствами для защиты от воздействия высокой температуры фена или выпрямителя. Но ни в коем случае не пользуйтесь выпрямителем после нанесения средств для распрямления, так как это может существенно повредить волосы.

Нужно ли мне полностью высушить волосы перед выпрямлением?

Нет, если вы пользуетесь классическим выпрямителем. Вымойте волосы шампунем и приступайте к укладке. Пользуйтесь выпрямителем до тех пор, пока волосы почти полностью не высохнут.
Выпрямителем Wet & Dry можно делать укладку как на сухих, так и на мокрых волосах.

В каком порядке нужно правильно выпрямлять волосы?

Всегда начинайте выпрямление снизу: начинайте с затылка, затем обрабатывайте бока и заканчивайте челкой.

Как избежать появления вмятин на длинных волосах?

Не делайте прерывистых движений во время укладки. Выравнивайте каждую прядь одним плавным непрерывным движением. Повторите при необходимости.

Техническая поддержка
Что делать в случае неисправности устройства?

После ознакомления с инструкциями по запуску прибора в руководстве пользователя убедитесь, что электрическая розетка находится в рабочем состоянии, подключив к ней другое устройство. Если прибор не заработал, не пытайтесь разобрать или отремонтировать его. Отнесите прибор в авторизованный центр технического обслуживания.

Что делать, если кабель питания прибора поврежден?

Не пользуйтесь устройством. Во избежание опасности, замените кабель в центре технического обслуживания.

Разное
Чему соответствуют классы I и II?

Приборы класса I должны быть заземлены (они имеют только один слой изоляции). Приборы класса II не должны быть заземлены, потому что они имеют два слоя разной и отдельной изоляции и представляют собой значительный риск, если другие заземленные устройства неисправны.

Как выбрать выпрямитель, подходящий для моих волос?

• Короткая или каскадная прическа или тонкие и хрупкие волосы: выпрямитель с узкими или обычными пластинами.
• Длинные волосы (ниже плеч): широкие пластины упрощают и ускоряют процесс выпрямления.
• Толстые непослушные волосы, с трудом поддающиеся выпрямлению: профессиональные выпрямители с черными пластинами.

В чем преимущества выпрямителей с широкими пластинами?

Такие приборы предназначены, прежде всего, для женщин, чьи волосы с трудом поддаются выпрямлению, являются кудрявыми, вьющимися или очень длинными. Такие пластины позволяют экономить время и дают отличные результаты.

Какой температурный режим необходимо соблюдать в зависимости от типа волос?

• Тонкие, ломкие или поврежденные волосы: от 80 до 150°C.
• Нормальные, тонкие или мягкие волосы: от 150 до 170°C.
• Кудрявые, волнистые или сильно вьющиеся волосы: от 170 до 190°C.
• Африканские или сильно курчавые волосы: от 190 до 230°C.
В некоторых моделях есть автоматическая система регулировки температуры в зависимости от типа и состояния здоровья волос.

При какой длине волос нужно пользоваться Lissima?

Lissima помогает выпрямить длинные волосы, волосы средней длины и подстриженные каскадом, а также короткое каре.

Для чего нужны плавающие пластины?

Такая система позволяет адаптировать пластины под толщину волос, сохраняя постоянный контакт для более эффективного выпрямления.

Для чего нужна функция Respect (щадящий режим) (в зависимости от модели)?

Она позволяет автоматически подстроится под оптимальную температуру исходя из типа (волнистые, вьющиеся и пр.) и состояния здоровья (здоровые, слабые и пр.) волос с целью их защиты.

В чем преимущество керамического или турмалинового покрытия?

Покрытие такого типа обеспечивает естественную защиту волос от воздействия тепла, придавая им блеска.

Как можно утилизировать этот прибор по окончании срока его службы?

В Вашем приборе содержатся ценные материалы, которые могут быть подвергнуты вторичной переработке. Отнесите его на городской пункт сбора отходов.

Я только что распаковал(-а) свою новую машину, и мне кажется, что не хватает одной из частей. Что делать?

Если вам кажется, что каких-то частей не хватает, позвоните в центр обслуживания покупателей, и мы поможем вам найти приемлемое решение.

Где я могу приобрести аксессуары, расходные материалы или запасные части к моему устройству?

Пожалуйста, перейдите в раздел «Аксессуары» веб-сайта, чтобы легко найти то, что вам нужно для вашего продукта.

Каковы условия гарантии на мой прибор?

Дополнительные сведения содержатся в разделе «Гарантия» этого веб-сайта.

Структура, функции и механические свойства кератина

  • 1.

    M. Feughelman, Textile Res. J. 29, 223 (1959).

    Артикул Google Scholar

  • 2.

    С.А. Уэйнрайт, У.Д.Биггс, Дж.Д. Карри и Дж.М. Гослайн, Механический дизайн в организмах (Принстон, Нью-Джерси: Princeton University Press, 1982).

    Google Scholar

  • 3.

    Ю. Секи и М.А. Мейерс, Acta Mater. 53, 5281 (2005).

    Артикул Google Scholar

  • 4.

    A.M. Тейлор, R.H.C. Бонсер и Дж. Farrent, J. Mater. Sci. 39, 939 (2004).

    Артикул Google Scholar

  • 5.

    D.S. Fudge, J.M. Gosline, Proc. R. Soc. Лондон. В 271, 291 (2004).

    Артикул Google Scholar

  • 6.

    л.с. Баден и П.Ф. Maderson, J. Exp. Zool. 174, 225 (1970).

    Артикул Google Scholar

  • 7.

    A. Franck, G. Cocquyt, P. Simoens, and N. De Belie, Biosyst. Англ. 93, 459 (2006).

    Артикул Google Scholar

  • 8.

    I.P. Вагнер, Д. Худ, Х.А. Hogan, Am. J. Vet. Res. 62, 745 (2001).

    Артикул Google Scholar

  • 9.

    M.A. Kasapi, J.M. Gosline, J. Exp. Биол. 200, 1639 (1997).

    Google Scholar

  • 10.

    А. Китченер, J. Mater. Sci. Lett. 6, 321 (1987).

    Артикул Google Scholar

  • 11.

    F.L. Warburton, J. Textile Inst. 39, 297 (1948).

    Артикул Google Scholar

  • 12.

    Томболато Л., Новицкая Э. Чен, Ф.А.Шеппард и Дж. МакКиттрик, Acta Biomater. 6, 319 (2010).

    Артикул Google Scholar

  • 13.

    Л. Фарран, А.Р. Эннос, М. Старки и С.Дж. Eichhorn, J. Biomech. 42, 1230 (2009).

    Артикул Google Scholar

  • 14.

    E.G. Бендит и М. Келли, Textile Res. J. 48, 674 (1978).

    Артикул Google Scholar

  • 15.

    W. Yang, C. Chao, E.E. Novitskaya, J. McKittrick (неопубликованная работа, Калифорнийский университет в Сан-Диего, Ла-Хойя, Калифорния, 2011).

  • 16.

    S.F. Чжоу и Р.А. Overfelt, матер. Sci. Англ. С 31, 1729 (2011).

    Артикул Google Scholar

  • 17.

    J.F.V. Винсент и П. Оверс, J. Zool. 210, 55 (1986).

    Артикул Google Scholar

  • 18.

    Ю. Папир, К. Хсу и Р. Вильднауэр, Biochim. Биофиз. Acta 399, 170 (1975).

    Артикул Google Scholar

  • 19.

    Р. Мередит, изд., Механические свойства текстильных волокон (Амстердам, Нидерланды: North Holland Publishing Co., 1956).

  • 20.

    р.Д. Фрейзер и Т. MacRae, Механические свойства биологических материалов, Симпозиум Общества экспериментальной биологии, изд. J.F.V. Винсент и Дж. Д. Карри (Кембридж, Великобритания: Cambridge University Press, 1980), стр. 211–246.

  • 21.

    D.A.D. Парри и A.C.T. North, J. Struct. Биол. 122, 67 (1998).

    Артикул Google Scholar

  • 22.

    D. Voet, J.G. Воет и К.В. Пратт, Биохимия: жизнь на молекулярном уровне , 3-е изд.(Нью-Йорк, Нью-Йорк: John Wiley & Sons, 2008).

    Google Scholar

  • 23.

    Б.М. Chapman, J. Textile Inst. 60, 181 (1969).

    Артикул Google Scholar

  • 24.

    J. McKittrick, P.-Y. Чен, Л. Томболато, Е.Е. Новицкая, В. Трим, Ю.-С. Линь, Г.А. Хирата, Э.А. Олевский, М.Ф. Horstemeyer, M.A. Meyers, Mater. Sci. Англ. С 30, 331 (2010).

    Артикул Google Scholar

  • 25.

    Х. Ямада, Прочность биологических материалов (Балтимор, Мэриленд: Ф. Г. Уильямс и Уилкинс, 1970).

    Google Scholar

  • 26.

    H. Zahn, J. Föhles, M. Nienhaus, A. Schwan, and M. Spei, Ind. Eng. Chem. Proc. Res. Dev. 19, 496 (1980).

    Артикул Google Scholar

  • 27.

    R.D.B. Фрейзер, Т. Макрей, Д.А.Д. Парри и Э. Сузуки, Polymer 12, 35 (1969).

    Артикул Google Scholar

  • 28.

    A. Park and C. Baddiel, J. Soc. Космет. Chem. 23, 3 (1972).

    Google Scholar

  • 29.

    Р.Д. Фрейзер, Т.П. Макрей, Д.А. Парри и Э. Сузуки, Proc. Natl Acad. Sci. USA 83, 1179 (1986).

    Артикул Google Scholar

  • 30.

    J.W.S. Hearle, Int. J. Biol. Макромол. 27, 123 (2000).

    Артикул Google Scholar

  • 31.

    F.J. Wortmann and H. Zahn, Textile Res. J. 64, 737 (1994).

    Артикул Google Scholar

  • 32.

    M. Feughelman, Механические свойства и структура α-кератиновых волокон: шерсть, человеческие волосы и родственные волокна (Сидней, Австралия: University of New South Wales Press, 1997).

    Google Scholar

  • 33.

    Л. Петерс и Х. Дж. Вудс, Механические свойства текстильных волокон, изд. Р. Мередит (Амстердам, Нидерланды: издательство North Holland Publishing Company, 1955), стр. 151–163.

  • 34.

    Г.Н. Карам и Л.Дж. Гибсон, Mater. Sci. Англ. С 2, 113 (1994).

    Артикул Google Scholar

  • 35.

    L.J.Гибсон и М.Ф. Эшби, Ячеистые твердые тела: структура и свойства (Нью-Йорк, Нью-Йорк: Pergamon Press, 1988).

    MATH Google Scholar

  • 36.

    Л.Дж. Гибсон, М.Ф. Эшби, Г. Карам, У. Вегст, Х. Р. Шерклифф, Proc. R. Soc. Лондон. А 450, 141 (1995).

    Артикул Google Scholar

  • 37.

    J.F.V. Винсент, Structural Biomaterials , Revised ed.(Принстон, Нью-Йорк: Издательство Принстонского университета, 1990).

  • 38.

    J. Banhart, MRS Bull. 28, 290 (2003).

    Артикул Google Scholar

  • 39.

    A. Kitchener, J. Zool. 213, 621 (1987).

    Артикул Google Scholar

  • 40.

    А. Китченер, J.F.V. Винсент, J. Mater. Sci. 22, 1385 (1987).

    Артикул Google Scholar

  • 41.

    A. Kitchener, J. Zool. 214, 1 (1988).

    Артикул Google Scholar

  • 42.

    Китченер А.С., Биомеханика и эволюция , изд. J.M.V. Райнер и Р.Дж. Вуттон (Кембридж, Великобритания: Cambridge University Press, 1991).

  • 43.

    Китченер А.К., Биомеханика поведения животных , изд. П. Доменичи и Р. В. Блейк (Оксфорд, Великобритания: BIOS Scientific Publishers, 2000).

  • 44.

    W. Trim, M.F. Horstemeyer, H. Rhee, S.-J. Парк, Х. Эль Кадири, Л. Уильямс, Дж. Ляо и Дж. МакКиттрик, Acta Biomater. 7, 1228 (2011).

    Артикул Google Scholar

  • 45.

    С. Ли, Б. Рейанте, Т. Цукаса, Э. Вули, Л. Томболато, П.-Й. Чен, Е.Е. Новицкая, Дж. Васкес, Р. Урбаниак, Дж. Маккитрик, Mater. Sci. Англ. С 31, 730 (2011).

    Артикул Google Scholar

  • 46.

    R.H.C. Bonser, J. Mater. Sci. Lett. 19, 1039 (2000).

    Артикул Google Scholar

  • 47.

    R.H.C. Bonser, J. Mater. Sci. Lett. 21, 1563 (2002).

    Артикул Google Scholar

  • 48.

    Л. Фарран, С. Шейлер, А.Р. Ennos, J. Exp. Биол. 207, 735 (2004).

    Артикул Google Scholar

  • 49.

    Л. Фарран, А.Р. Эннос и С.Дж. Eichhorn, J. Exp. Биол. 211, 3677 (2008).

    Артикул Google Scholar

  • 50.

    Y. Seki, B. Kad, D. Benson, M.A. Meyers, Mater. Sci. Англ. С 26, 1412 (2006).

    Артикул Google Scholar

  • 51.

    Я. Секи, С.Г. Бодде, М.А. Мейерс, Acta Biomater. 6, 331 (2010).

    Артикул Google Scholar

  • 52.

    Г. Карам и Л.Дж. Гибсон, Int. J. Solids Struct. 32, 1259 (1995).

    MATH Статья Google Scholar

  • 53.

    М.М. Смит и М. Коутс, Развитие, функция и эволюция зубов , изд. М.Ф. Тефорд, М. Смит и М.В.Дж. Фергюсон (Кембридж, Великобритания: Cambridge University Press, 2007), стр. 137.

  • 54.

    Д.С. Фадж, Н. Леви, С. Чиу, Дж. М. Гослайн, J. Exp. Биол. 208, 4613 (2005).

    Артикул Google Scholar

  • 55.

    Дж. Лим, Д.С. Фадж, Н. Леви, Дж. М. Гослайн, J. Exp. Биол. 209, 702 (2006).

    Артикул Google Scholar

  • 56.

    S.W. Даунинг, Р.Х. Спитцер, Э.А. Кох, В. Salo, J. Cell Biol. 98, 653 (1984).

    Артикул Google Scholar

  • 57.

    D.S. Fudge, K.H. Гарднер, В. Форсайт, К. Рикель и Дж. М. Гослайн, Biophys. J. 85, 2015 (2003).

    Артикул Google Scholar

  • 58.

    С. Даунинг, Р. Х. Спитцер, W.L. Сало, С. Даунинг, Л.Дж. Сайдель и Э.А. Koch, Science 212, 326 (1981).

    Артикул Google Scholar

  • 59.

    B. Fernholm, Acta Zool. 62, 137 (1981).

    Артикул Google Scholar

  • 60.

    M.A. Kasapi, J.M. Gosline, Equine Vet. J. 26, 10 (1998).

    Google Scholar

  • 61.

    M.A. Kasapi, J.M. Gosline, J. Exp. Биол. 202, 377 (1999).

    Google Scholar

  • 62.

    J.E.A. Бертрам и Дж.М. Гослайн, J. Exp.Биол. 125, 29 (1986).

    Google Scholar

  • 63.

    J.E.A. Бертрам и Дж.М. Гослайн, J. Exp. Биол. 130, 121 (1987).

    Google Scholar

  • 64.

    К. Кларк и Л. Петри, Ветеринар. J. 173, 541 (2007).

    Артикул Google Scholar

  • 65.

    К. Бэйли и Р. Фитфорд, Biomimetics 4, 1 (1996).

    Google Scholar

  • 66.

    A.M. Лукас и П.Р. Стеттенхайм, Справочник по сельскому хозяйству , Vol. 362 (Вашингтон, округ Колумбия: правительственная типография, 1972 г.).

    Google Scholar

  • 67.

    S.G. Bodde, M.A. Meyers, J. McKittrick, J. Mech. Behav. Биомед. Матер. 4, 723 (2011).

    Артикул Google Scholar

  • 68.

    К. Эрленд, П.Р. Блейки и Дж. Г. П. Stell, Nature 196, 1287 (1962).

    Артикул Google Scholar

  • 69.

    К. Эрленд, П. Р. Блейки и Дж. Г. П. Стелл, Биохим. Биофиз. Acta 56, 268 (1962).

    Артикул Google Scholar

  • 70.

    D.G. Crenshaw, Symp. Soc. Exp. Биол. 34, 485 (1980).

    Google Scholar

  • 71.

    R.H.C. Бонсер и П. Purslow, J. Exp. Биол. 198, 1029 (1995).

    Google Scholar

  • 72.

    G.D. MacLeod, J. Exp. Биол. 87, 65 (1980).

    Google Scholar

  • 73.

    R.H.C. Бонсер и Дж. Фаррент, руб. Пульт. Sci. 42, 271 (2001).

    Артикул Google Scholar

  • 74.

    С.А.Бостанджиян, А.С. Штейнберг, А. Бокова, Докл. Акад. АН СССР 408, 772 (2006).

    Google Scholar

  • 75.

    P.O. Prum, J. Exp. Zool. 285, 291 (1999).

    Артикул Google Scholar

  • 76.

    Г. Кэмерон, Т. Весс и Р. Бонсер, J. Struct. Биол. 143, 118 (2003).

    Артикул Google Scholar

  • 77.

    И.М. Вайс, Х.О.К. Кирхнер, J. Exp. Zool. 313А, 690 (2010).

    Артикул Google Scholar

  • 78.

    В. Карагеоргиу и Д. Каплан, Биоматериалы 26, 5474 (2005).

    Артикул Google Scholar

  • 79.

    А. Цао, В.П. Виду, Х. Ли, З. Яо, М.Н. Гасеми-Неджхад и П. Аджаян, Нац. Матер. 4, 540 (2005).

    Артикул Google Scholar

  • 80.

    M.A. Lopez-Heredia, J. Sohier, C. Gaillard, S. Quillard, M. Dorget, and P. Layrolle, Biomaterials 29, 2608 (2008).

    Артикул Google Scholar

  • 81.

    В.П. Veedu, A. Cao, X. Li, K. Ma, C. Soldano, S. Kar, P.M. Аджаян, М. Ghasemi-Nejhad, Nat. Матер. 5, 457 (2006).

    Артикул Google Scholar

  • Человеческие кератины: биология и патология

  • Abrahams NA, Ormsby AH, Brainard J (2002) Валидация цитокератина 5/6 в качестве эффективного заменителя кератина 903 при дифференциации доброкачественных желез от злокачественных при биопсии простаты.Гистопатология 41 (1): 35–41

    PubMed CAS Google Scholar

  • Abrahams NA, Bostwick DG, Ormsby AH, Qian J, Brainard JA (2003) Отличие атрофии и интраэпителиальной неоплазии предстательной железы высокой степени от аденокарциномы предстательной железы с предшествующей адъювантной гормональной терапией с помощью цитокератина 5/6 и без нее. Am J Clin Pathol 120 (3): 368–376

    PubMed Google Scholar

  • Альтманнсбергер М., Дирк Т., Дроиз М., Вебер К., Осборн М. (1986) Распределение полипептидов кератина в доброкачественных и злокачественных опухолях молочной железы: подразделение карцином протоков с использованием моноклональных антител.Патол клеток Arch B Virchows, включая Mol Pathol 51 (3): 265–275

    PubMed CAS Google Scholar

  • Bader BL, Magin TM, Hatzfeld M, Franke WW (1986) Аминокислотная последовательность и генная организация цитокератина нет. 19, исключительный белок промежуточных филаментов без хвоста. EMBO J 5 (8): 1865–1875

    PubMed CAS Google Scholar

  • Balaton AJ, Nehama-Sibony M, Gotheil C, Callard P, Baviera EE (1988) Различие между гепатоцеллюлярной карциномой, холангиокарциномой и метастатической карциномой на основе иммуногистохимического окрашивания на карциноэмбриональные антигенные срезы 19.J Pathol 156 (4): 305–310

    PubMed CAS Google Scholar

  • Barak V, Goike H, Panaretakis KW, Einarsson R (2004) Клиническая полезность цитокератинов в качестве маркеров опухолей. Clin Biochem 37 (7): 529–540

    PubMed CAS Google Scholar

  • Bártek J, Bartkova J, Taylor-Papadimitriou J, Rejthar A, Kovarik J, Lukas Z, Vojtesek B (1986) Дифференциальная экспрессия кератина 19 в нормальных эпителиальных тканях человека, выявленная моноспецифическими моноклональными антителами.Histochem J 18 (10): 565–575

    PubMed Google Scholar

  • Bártek J, Vojtsek B, Stasková Z, Bártková J, Kerekés Z, Rejthar A, Kovarík J (1991) Серия из 14 новых моноклональных антител к кератинам: характеристика и значение в диагностической гистопатологии. J Pathol 164 (3): 215-224

    PubMed Google Scholar

  • Блюменберг М. (1988) Согласованные дупликации генов в двух семействах кератиновых генов.J Mol Evol 27 (3): 203–211

    PubMed CAS Google Scholar

  • Böcker W, Moll R, Poremba C, Holland R, Van Diest PJ, Dervan P, Burger H, Wai D, Ina DR, Brandt B, Herbst H, Schmidt A, Lerch MM, Buchwallow IB (2002) Common взрослые стволовые клетки в груди человека дают начало клонам железистых и миоэпителиальных клеток: новая концепция клеточной биологии. Lab Invest 82 (6): 737–746

    PubMed Google Scholar

  • Bosch FX, Leube RE, Achtstätter T, Moll R, Franke WW (1988) Экспрессия цитокератинов простого эпителиального типа в многослойном эпителии, обнаруженная с помощью иммунолокализации и гибридизации in situ.J Cell Biol 106 (5): 1635–1648

    PubMed CAS Google Scholar

  • Bosch FX, Ouhayoun JP, Bader BL, Collin C, Grund C, Lee I, Franke WW (1989) Обширные изменения в паттернах экспрессии цитокератина в патологически пораженных деснах человека. Вирхова Arch B Cell Pathol Incl Mol Pathol 58 (1): 59–77

    PubMed CAS Google Scholar

  • Caulin C, Ware CF, Magin TM, Oshima RG (2000) Кератин-зависимая устойчивость эпителия к апоптозу, индуцированному фактором некроза опухоли.J Cell Biol 149 (1): 17–22

    PubMed CAS Google Scholar

  • Chaloin-Dufau C, Pavitt I, Delorme P, Dhouailly D (1993) Идентификация кератинов 3 и 12 в эпителии роговицы позвоночных. Биол эпителиальных клеток 2 (3): 120–125

    PubMed CAS Google Scholar

  • Chapalain V, Winter H, Langbein L, LeRoy JM, Labreze C, Nikolic M, Schweizer J, Taieb A (2002) Является ли синдром распущенных волос в анагене кератиновым заболеванием? Клиническое и молекулярное исследование.Arch Dermatol 138: 501–506

    PubMed Google Scholar

  • Чаусовский Г., Лучанский М., Фигер А., Шапира Дж., Готфрид М., Новис Б., Богельман Г., Земер Р., Цимлихман С., Кляйн А. (1999) Экспрессия цитокератина 20 в крови пациентов с диссеминированной карциномой поджелудочная железа, толстая кишка, желудок и легкие. Рак 86 (11): 2398–2405

    PubMed CAS Google Scholar

  • Cheuk W, Kwan MY, Suster S, Chan JK (2001) Иммуноокрашивание на фактор транскрипции щитовидной железы 1 и цитокератин 20 помогает отличить мелкоклеточную карциному от карциномы клеток Меркеля, но не легочной карциномы от внелегочной мелкоклеточной карциномы.Arch Pathol Lab Med 125 (2): 228–231

    PubMed CAS Google Scholar

  • Chu PG, Weiss LM (2002a) Экспрессия цитокератина 5/6 в эпителиальных новообразованиях: иммуногистохимическое исследование 509 случаев. Mod Pathol 15 (1): 6–10

    PubMed Google Scholar

  • Chu PG, Weiss LM (2002b) Экспрессия кератина в тканях и новообразованиях человека. Гистопатология 40 (5): 403–439

    PubMed CAS Google Scholar

  • Chu P, Wu E, Weiss LM (2000) Экспрессия цитокератина 7 и цитокератина 20 в эпителиальных новообразованиях: обзор 435 случаев.Mod Pathol 13 (9): 962–972

    PubMed CAS Google Scholar

  • Кларк Р.П., Кокс Р.Н., Льюис Х.Э. (1971) Осаждение и рассеяние частиц из микросреды человека. J Physiol 216 (1): 19–20

    Google Scholar

  • Collin C, Moll R, Kubicka S, Ouhayoun JP, Franke WW (1992a) Характеристика человеческого цитокератина 2, эпидермального цитоскелетного белка, синтезируемого на поздней стадии дифференцировки.Exp Cell Res 1: 132–141

    Google Scholar

  • Collin C, Ouhayoun JP, Grund C, Franke WW (1992b) Супрабазальные маркерные белки, отличающие ороговевающий плоский эпителий: полипептиды цитокератина 2 жевательного эпителия полости рта и эпидермиса различны. Дифференциация 51 (2): 137–148

    PubMed CAS Google Scholar

  • Compton CC, Nadire KB, Regauer S, Simon M, Warland G, O’Connor NE, Gallico GG, Landry DB (1998) Культивированные трансплантаты кератиноцитов человека, полученные из единственных источников, повторно экспрессируют сайт-специфическую дифференцировку после трансплантации.Дифференциация 64 (1): 45–53

    PubMed CAS Google Scholar

  • Купер Д., Шермер А., Сан Т.Т. (1985) Классификация эпителия человека и их новообразований с использованием моноклональных антител к кератинам: стратегии, применения и ограничения. Lab Invest 52 (3): 243–256

    PubMed CAS Google Scholar

  • Cribier B, Peltre B, Langbein L, Winter H, Schweizer J, Grosshans E (2001) Экспрессия фолликулярных опухолей с кератином волос типа I.Br J Dermatol 144: 977–982

    PubMed CAS Google Scholar

  • Cribier B, Peltre B, Grosshans E, Langbein L, Schweizer J (2004) О регуляции экспрессии кератина волос: уроки из исследований пиломатриком. J Invest Dermatol 122 (5): 1078–1083

    PubMed CAS Google Scholar

  • Cribier B, Worret WI, Braun-Falco M, Peltre B, Langbein L, Schweizer J (2006) Паттерны экспрессии волос и эпителиальных кератинов и факторов транскрипции HOXC13, LEF1 и β-катенина в злокачественной пиломатрикоме: a гистологическое и иммуногистохимическое исследование.Дж. Кутан Патол 33: 1–9

    PubMed Google Scholar

  • Crick FH (1952) Является ли альфа-кератин спиральной спиралью? Nature 170 (4334): 882–883

    PubMed CAS Google Scholar

  • Dabbs DJ (2006) Иммуногистология метастатической карциномы неизвестной первичной. В: Dabbs DJ (ed) Диагностическая иммуногистохимия. Черчилль Ливингстон, Эльзевир, Филадельфия, стр. 180–226

    Google Scholar

  • Dairkee SH, Mayall BH, Smith HS, Hackett AJ (1987) Моноклональный маркер, который предсказывает ранний рецидив рака груди.Ланцет 1 (8531): 514

    PubMed CAS Google Scholar

  • Demirkesen C, Hoede N, Moll R (1995) Эпителиальные маркеры и дифференциация в придаточных новообразованиях кожи: иммуногистохимическое исследование, включающее отдельные цитокератины. Дж. Кутан Патол 22 (6): 518–535

    PubMed CAS Google Scholar

  • Diaz LK, Cryns VL, Symmans WF, Sneige N (2007) Тройная отрицательная карцинома молочной железы и базальный фенотип: от профилирования экспрессии до клинической практики.Adv Anat Pathol 14 (6): 419–430

    PubMed CAS Google Scholar

  • Fillies T, Werkmeister R, Packeisen J, Brandt B, Morin P, Weingart D, Joos U, Buerger H (2006) Экспрессия цитокератина 8/18 указывает на плохой прогноз плоскоклеточного рака полости рта. BMC Рак 6:10

    PubMed Google Scholar

  • Fox K, Castanha E, Fox A, Feigley C, Salzberg D (2008) Эпителиальный кератин человека K10 является наиболее распространенным белком в переносимой по воздуху пыли как в занятых, так и в незанятых классных комнатах.J Environ Monit 10 (1): 55–59

    PubMed CAS Google Scholar

  • Franke WW, Weber K, Osborn M, Schmid E, Freudenstein C (1978) Антитело к прекератину. Украшение тонофиламентных массивов в различных клетках эпителиального характера. Exp Cell Res 116 (2): 429–445

    PubMed CAS Google Scholar

  • Franke WW, Schiller DL, Moll R, Winter S, Schmid E, Engelbrecht I, Denk H, Krepler R, Platzer B (1981) Разнообразие цитокератинов.Специфическая для дифференцировки экспрессия полипептидов цитокератина в эпителиальных клетках и тканях. J Mol Biol 153 (4): 933–959

    PubMed CAS Google Scholar

  • Franke WW, Moll R (1987) Цитоскелетные компоненты лимфоидных органов. I. Синтез цитокератинов 8 и 18 и десмина в субпопуляциях клеток экстрафолликулярного ретикулума лимфатических узлов, миндалин и селезенки человека. Дифференциация 36 (2): 145–163

    PubMed CAS Google Scholar

  • Fraser RD, Macrae TP, Rogers GE (1959) Структура альфа-кератина.Nature 183 (4661): 592–594

    PubMed CAS Google Scholar

  • Friederichs J, Gertler R, Rosenberg R, Dahm M, Nekarda H, Holzmann B, Siewert JR (2007) Корреляция CK-20-положительных клеток в периферической венозной крови с уровнями СЕА в сыворотке у пациентов с колоректальной карциномой. World J Surg 31 (12): 2329–2334

    PubMed Google Scholar

  • Fuchs E, Green H (1980) Изменения в экспрессии гена кератина во время терминальной дифференцировки кератиноцитов.Ячейка 19 (4): 1033–1042

    PubMed CAS Google Scholar

  • Fuchs E, Esteves RA, Coulombe PA (1992) Трансгенные мыши, экспрессирующие мутантный ген кератина 10, выявляют вероятную генетическую основу эпидермолитического гиперкератоза. Proc Natl Acad Sci USA 89 (15): 6906–6910

    PubMed CAS Google Scholar

  • Funaki NO, Tanaka J, Ohshio G, Onodera H, Maetani S, Imamura M (1998) мРНК цитокератина 20 в периферической венозной крови пациентов с колоректальной карциномой.Br J Cancer 77 (8): 1327–1332

    PubMed CAS Google Scholar

  • Galarneau L, Loranger A, Gilbert S, Marceau N (2007) Кератины модулируют адгезию печеночных клеток, их размер и переход G1 / S. Exp Cell Res 313 (1): 179–194

    PubMed CAS Google Scholar

  • Geisler N, Weber K (1982) Аминокислотная последовательность десмина куриных мышц обеспечивает общую структурную модель для белков промежуточных филаментов.EMBO J 1 (12): 1649–1656

    PubMed CAS Google Scholar

  • Glass C, Fuchs E (1988) Выделение, последовательность и дифференциальная экспрессия гена K7 человека в простых эпителиальных клетках. J Cell Biol 107 (4): 1337–1350

    PubMed CAS Google Scholar

  • Goldstein NS, Bosler DS (2006) Иммуногистохимия желудочно-кишечного тракта, поджелудочной железы, желчных протоков, желчного пузыря и печени.В: Dabbs DJ (ed) Диагностическая иммуногистохимия. Черчилль Ливингстон, Эльзевир, Филадельфия, стр. 442–508

    Google Scholar

  • Гулд В.Е., Блум К.Дж., Франк В.В., Уоррен WH, Молл Р. (1995) Повышенное количество цитокератин-положительных клеток интерстициального ретикулума (CIRC) в реактивных, воспалительных и неопластических лимфаденопатиях: гиперплазия или индуцированная экспрессия? Арка Вирхова 425 (6): 617–629

    PubMed CAS Google Scholar

  • Grimm SL, Bu W, Longley MA, Roop DR, Li Y, Rosen JM (2006) Кератин 6 не важен для развития молочной железы.Рак молочной железы Res 8 (3): R29

    PubMed Google Scholar

  • Gu LH, Coulombe PA (2007) Экспрессия кератина обеспечивает новое понимание морфогенеза и функции сопутствующего слоя в волосяных фолликулах. J Invest Dermatol 127 (5): 1061–1073

    PubMed CAS Google Scholar

  • Gusterson BA, Ross DT, Heath VJ, Stein T (2005) Базальные цитокератины и их связь с клеточным происхождением и функциональной классификацией рака груди.Рак молочной железы Res 7 (4): 143–148

    PubMed CAS Google Scholar

  • Harada N, Tamai Y, Ishikawa T., Sauer B, Takaku K, Oshima M, Taketo MM (1999) Кишечный полипоз у мышей с доминантной стабильной мутацией гена бета-катенина. EMBO J 18 (21): 5931–5942

    PubMed CAS Google Scholar

  • Heid HW, Werner E, Franke WW (1986) Комплемент нативных полипептидов альфа-кератина волосообразующих клеток: подмножество восьми полипептидов, которые отличаются от эпителиальных цитокератинов.Дифференциация 32 (2): 101–119

    PubMed CAS Google Scholar

  • Heid HW, Moll I, Franke WW (1988a) Паттерны экспрессии трихоцитарных и эпителиальных цитокератинов в тканях млекопитающих. I. Волосяные фолликулы человека и крупного рогатого скота. Дифференциация 37 (2): 137–157

    PubMed CAS Google Scholar

  • Heid HW, Moll I, Franke WW (1988b) Паттерны экспрессии трихоцитарных и эпителиальных цитокератинов в тканях млекопитающих.II. Сопутствующий и взаимоисключающий синтез трихоцитарных и эпителиальных цитокератинов в различных тканях человека и крупного рогатого скота (волосяной фолликул, ногтевое ложе и матрикс, язычный сосочек, тимический ретикулум). Дифференциация 37 (3): 215–230

    PubMed CAS Google Scholar

  • Hernandez BY, Fierson HF, Moskaluk CA, Li YJ, Clegg L, Cote TR, McCusker ME, Hankey BF, Edwards BK, Goodman MT (2005) Экспрессия белков CK20 и CK7 при колоректальном раке: демонстрация полезности популяционный тканевый микрочип.Хум Патол 36 (3): 275–281

    PubMed CAS Google Scholar

  • Hesse M, Franz T, Tamai Y, Taketo MM, Magin TM (2000) Целенаправленная делеция кератинов 18 и 19 приводит к хрупкости трофобластов и ранней эмбриональной летальности. EMBO J 19 (19): 5060–5070

    PubMed CAS Google Scholar

  • Hesse U (2003) Expressionsmuster von plattenepithelialen Zytokeratinen — insbesondere von Zytokeratin 6 — in nicht-neoplastischen Epithelien, oropharyngealen Plattenepithelkarzinomen und Mammakarzinomen.Докторская диссертация, Университет Майнца, стр. 1–195

  • Huitfeldt HS, Brandtzaeg P (1985) Различные кератиновые антитела вызывают иммуногистохимическое окрашивание миокарда и миометрия человека. Гистохимия 83 (5): 381–389

    PubMed CAS Google Scholar

  • Irvine AD, Corden LD, Swensson O, Swensson B, Moore JE, Frazer DG, Smith FJ, Knowlton RG, Christophers E, Rochels R, Uitto J, McLean WH (1997) Мутации в роговичном кератине K3 или Гены K12 вызывают дистрофию роговицы Мейсманна.Nat Genet 16 (2): 184–187

    PubMed CAS Google Scholar

  • Ivanyi D, Ansink A, Groeneveld E, Hageman PC, Mooi WJ, Heintz AP (1989) Новые моноклональные антитела, распознающие кератины, связанные с эпидермальной дифференцировкой, в фиксированной формалином, залитой парафином ткани. Экспрессия кератина 10 при раке вульвы. J Pathol 159 (1): 7–12

    PubMed CAS Google Scholar

  • Jackson BW, Grund C, Schmid E, Burki K, Franke WW, Illmensee K (1980) Формирование элементов цитоскелета во время эмбриогенеза мыши.Промежуточные филаменты цитокератинового типа и десмосомы у преимплантационных эмбрионов. Дифференциация 17 (3): 161–179

    PubMed CAS Google Scholar

  • Jahn L, Franke WW (1989) Высокая частота цитокератин-продуцирующих гладкомышечных клеток в атеросклеротических бляшках человека. Дифференциация 40 (1): 55–62

    PubMed CAS Google Scholar

  • Jahn L, Kreuzer J, von Hodenberg E, Kübler W, Franke WW, Allenberg J, Izumo S (1993) Цитокератины 8 и 18 в гладкомышечных клетках.Выявление при заболеваниях коронарных артерий, периферических сосудов и венозных трансплантатов человека, а также при артериосклерозе, связанном с трансплантацией. Артериосклер Тромб 133 (11): 1631–1639

    Google Scholar

  • Jaquemar D, Kupriyanov S, Wankell M, Avis J, Benirschke K, Baribault H, Oshima RG (2003) Кератин 8 защищает функцию плацентарного барьера. J Cell Biol 161 (4): 749–756

    PubMed CAS Google Scholar

  • Jih DM, Lyle S, Elenitsas R, Elder DE, Cotsarelis G (1999) Экспрессия цитокератина 15 в трихоэпителиомах и подмножестве базальноклеточных карцином предполагает, что они происходят из стволовых клеток волосяного фолликула.Дж. Кутан Патол, 26 (3): 113–118

    PubMed CAS Google Scholar

  • Kanitakis J, Bourchany D, Faure M, Claudy A (1999) Экспрессия кератина 15, специфичного для волосяных стволовых клеток, в волосистых опухолях кожи. Eur J Dermatol 9 (5): 363–365

    PubMed CAS Google Scholar

  • Kao WW, Liu CY, Converse RL, Shiraishi A, Kao CW, Ishizaki M, Doetschman T, Duffy J (1996) Мыши с дефицитом кератина 12 имеют хрупкий эпителий роговицы.Invest Ophthalmol Vis Sci 37 (13): 2572–2584

    PubMed CAS Google Scholar

  • Karsten U, Papsdorf G, Roloff G, Stolley P, Abel H, Walther I, Weiss H (1985) Моноклональные антицитокератиновые антитела из клона гибридомы, полученного методом электрослияния. Eur J Cancer Clin Oncol 21 (6): 733–740

    PubMed CAS Google Scholar

  • Кацумата К., Суми Т., Мори Ю., Хисада М., Цучида А., Аоки Т. (2006) Обнаружение и оценка эпителиальных клеток в крови пациентов с раком толстой кишки с помощью ОТ-ПЦР.Int J Clin Oncol 11 (5): 385–389

    PubMed Google Scholar

  • Kim S, Wong P, Coulombe PA (2006) Кератиновый цитоскелетный белок регулирует синтез белка и рост эпителиальных клеток. Nature 441 (7091): 362–365

    PubMed CAS Google Scholar

  • Knapp AC, Franke WW (1989) Спонтанные потери контроля экспрессии гена цитокератина в трансформированных неэпителиальных клетках человека, происходящие на разных уровнях регуляции.Ячейка 59 (1): 67–79

    PubMed CAS Google Scholar

  • Knapp AC, Bosch FX, Hergt M, Kuhn C, Winter-Simanowski S, Schmid E, Regauer S, Bartek J, Franke WW (1989) Цитокератины и филаменты цитокератина в субпопуляциях культивируемых клеток человека и грызунов неэпителиального происхождения : режимы и закономерности формирования. Дифференциация 42 (2): 81–102

    PubMed CAS Google Scholar

  • Knösel T, Emde V, Schluns K, Schlag PM, Dietel M, Petersen I (2006) Профили цитокератина идентифицируют диагностические признаки колоректального рака с использованием мультиплексного анализа тканевых микроматриц.Cell Oncol 28 (4): 167–175

    PubMed Google Scholar

  • Koch PJ, Roop DR (2004) Роль кератинов в развитии эпидермиса и гомеостазе выходит за рамки очевидного. J Invest Dermatol 123 (5): x – xi

    PubMed CAS Google Scholar

  • Koch M, Kienle P, Hinz U, Antolovic D, Schmidt J, Herfarth C, von Knebel Doeberitz M, Weitz J (2005) Обнаружение диссеминации гематогенных опухолевых клеток предсказывает рецидив опухоли у пациентов, перенесших хирургическую резекцию метастазов колоректальной печени .Ann Surg 241 (2): 199–205

    PubMed Google Scholar

  • Ku NO, Omary MB (2006) Немеханическая функция кератина 8, связанная с заболеванием и фосфорилированием. J Cell Biol 174 (1): 115–125

    PubMed CAS Google Scholar

  • Ku NO, Michie S, Resurreccion EZ, Broome RL, Omary MB (2002) Связывание кератина с белками 14–3-3 модулирует кератиновые филаменты и митотическую прогрессию гепатоцитов.Proc Natl Acad Sci USA 99 (7): 4373–4378

    PubMed CAS Google Scholar

  • Ku NO, Darling JM, Krams SM, Esquivel CO, Keeffe EB, Sibley RK, Lee YM, Wright TL, Omary MB (2003a) Мутации кератина 8 и 18 являются факторами риска развития заболеваний печени множественной этиологии. Proc Natl Acad Sci USA 100 (10): 6063–6068

    PubMed CAS Google Scholar

  • Ku NO, Soetikno RM, Omary MB (2003b) Мутация кератина у трансгенных мышей предрасполагает к Fas, но не к TNF-индуцированному апоптозу и массивному повреждению печени.Гепатология 37 (5): 1006–1014

    PubMed CAS Google Scholar

  • Курук Н., Франке В.В. (1988) Временная коэкспрессия десмина и цитокератинов 8 и 18 в развивающихся клетках миокарда некоторых видов позвоночных. Дифференциация 38 (3): 177–193

    PubMed CAS Google Scholar

  • Kuruc N, Leube RE, Moll I, Bader BL, Franke WW (1989) Синтез цитокератина 13, компонента, характерного для внутреннего многослойного эпителия, не индуцируется в эпидермальных опухолях человека.Дифференциация 42 (2): 111–123

    PubMed CAS Google Scholar

  • Курцен Х., Эспозито Л., Лангбейн Л., Хартшу В. (2001) Цитокератины как маркеры дифференцировки фолликулов: иммуногистохимическое исследование трихобластомы и базальноклеточной карциномы. Am J Dermatopathol 23 (6): 501–509

    PubMed CAS Google Scholar

  • La Rosa S, Rigoli E, Uccella S, Novario R, Capella C (2007) Прогностическое и биологическое значение цитокератина 19 в эндокринных опухолях поджелудочной железы.Гистопатология 50 (5): 597–606

    PubMed CAS Google Scholar

  • Lane EB, Alexander CM (1990) Использование кератиновых антител в диагностике опухолей. Semin Cancer Biol 1 (3): 165–179

    PubMed CAS Google Scholar

  • Lane EB, McLean WH (2004) Кератины и кожные заболевания. J Pathol 204 (4): 355–366

    PubMed CAS Google Scholar

  • Langbein L, Schweizer J (2005) Кератины волосяного фолликула человека.Int Rev Cytol 243: 1–78

    PubMed CAS Google Scholar

  • Langbein L, Kosmehl H, Kiss F, Katenkamp D, Neupert G (1989) Экспрессия цитокератина в экспериментальных рабдомиосаркомах мышей. Образец промежуточных филаментов в исходных опухолях, аллотрансплантатах, клеточной культуре и восстановленных опухолях из клеточной культуры. Exp Pathol 36 (1): 23–36

    PubMed CAS Google Scholar

  • Langbein L, Heid HW, Moll I, Franke WW (1993) Молекулярная характеристика сайт-специфичного эпидермального цитокератина человека 9 в организме: клонирование кДНК, аминокислотная последовательность и тканевая специфичность экспрессии генов.Дифференциация 55 (1): 57–71

    PubMed CAS Google Scholar

  • Langbein L, Rogers MA, Winter H, Praetzel S, Beckhaus U, Rackwitz HR, Schweizer J (1999) Каталог кератинов человеческих волос: I. Экспрессия девяти членов типа I в волосяном фолликуле. J Biol Chem 274: 19874–19893

    PubMed CAS Google Scholar

  • Langbein L, Rogers MA, Winter H, Praetzel S, Schweizer J (2001) Каталог кератинов человеческих волос: II.Экспрессия шести членов типа II в волосяном фолликуле и объединенный каталог человеческих кератинов типа I и типа II. J Biol Chem 276: 35123–35132

    PubMed CAS Google Scholar

  • Langbein L, Rogers MA, Praetzel S, Aoki N, Winter H, Schweizer J (2002) Новый эпителиальный кератин, K6irs1, дифференциально экспрессируется во всех слоях внутренней оболочки корня, включая специализированные клетки Хаксли (Flügelzellen) фолликула человеческого волоса.J Invest Dermatol 118 (5): 789–799

    PubMed CAS Google Scholar

  • Langbein L, Rogers MA, Praetzel S, Winter H, Schweizer J (2003) K6irs1, K6irs2, K6irs3 и K6irs4 представляют собой эпителиальные кератины типа II, специфичные для внутренней оболочки корня волосяного фолликула человека. J Invest Dermatol 120 (4): 512–522

    PubMed CAS Google Scholar

  • Langbein L, Spring H, Rogers MA, Praetzel S, Schweizer J (2004) Кератины волос и эпителиальные кератины, специфичные для волосяных фолликулов.Методы Cell Biol 78: 413–451

    PubMed CAS Google Scholar

  • Langbein L, Rogers MA, Praetzel S, Cribier B, Peltre B, Gassler N, Schweizer J (2005) Характеристика нового эпителиального кератина человека типа II K1b, специфически экспрессируемого в эккринных потовых железах. J Invest Dermatol 125 (3): 428–444

    PubMed CAS Google Scholar

  • Langbein L, Rogers MA, Praetzel-Wunder S, Helmke B, Schirmacher P, Schweizer J (2006) K25 (K25irs1), K26 (K25irs2), K27 (K25irs3) и K28 (K25irs4) представляют тип I. кератины внутренней корневой оболочки волосяного фолликула человека.J Invest Dermatol 126 (11): 2377–2386

    PubMed CAS Google Scholar

  • Langbein L, Rogers MA, Praetzel-Wunder S, Boeckler D, Schirmacher P, Schweizer J (2007) Новые кератины K39 и K40 представляют собой последние выраженные кератины волос типа II и дополняют семейство кератинов человеческих волос. J Invest Dermatol 127: 1532–1535

    PubMed CAS Google Scholar

  • Langbein L, Cribier B, Schirmacher P, Praetzel-Wunder S, Peltre B, Schweizer J (2008) Новые концепции гистогенеза эккринной неоплазии на основе экспрессии кератина в нормальной эккринной железе, сирингоме и пороме.Br J Dermatol (в печати)

  • Leers MP, Kölgen W, Björklund V, Bergman T, Tribbick G, Persson B, Björklund P, Ramaekers FC, Björklund B, Nap M, Jörnocyall H, Immuntte B (1999) обнаружение и картирование неоэпитопа цитокератина 18, экспонированного во время раннего апоптоза. J Pathol 187 (5): 567–572

    PubMed CAS Google Scholar

  • Leigh IM, Navsaria H, Purkis PE, McKay IA, Bowden PE, Riddle PN (1995) Кератины (K16 и K17) как маркеры гиперпролиферации кератиноцитов при псориазе in vivo и in vitro.Br J Dermatol 133 (4): 501–511

    PubMed CAS Google Scholar

  • Leube RE, Rustad TJ (1991) Плоскоклеточная метаплазия в легком человека: молекулярные характеристики стратификации эпителия. Вирхова Arch B Cell Pathol, включая Mol Pathol 61 (4): 227–253

    PubMed CAS Google Scholar

  • Leube RE, Bader BL, Bosch FX, Zimbelmann R, Achtstaetter T, Franke WW (1988) Молекулярная характеристика и экспрессия цитокератинов, связанных со стратификацией 4 и 15.J Cell Biol 106 (4): 1249–1261

    PubMed CAS Google Scholar

  • Lindberg K, Rheinwald JG (1989) Экспрессия супрабазального 40 кДа кератина (K19) как иммуногистологического маркера предракового развития в эпителии полости рта. Am J Pathol 134 (1): 89–98

    PubMed CAS Google Scholar

  • Linder S (2007) Цитокератиновые маркеры достигли совершеннолетия. Tumor Biol 28 (4): 189–95

    PubMed CAS Google Scholar

  • Linder S, Havelka AM, Ueno T, Shoshan MC (2004) Определение апоптоза и некроза опухоли в сыворотке крови пациента с использованием цитокератина 18 в качестве биомаркера.Cancer Lett 214 (1): 1–9

    PubMed CAS Google Scholar

  • Лю Л., Цянь Дж., Сингх Х., Мейерс И., Чжоу Х, Боствик Д.Г. (2007) Иммуногистохимический анализ хромофобной почечно-клеточной карциномы, онкоцитомы почек и светлоклеточной карциномы: оптимальная и практичная панель для дифференциальной диагностики. Arch Pathol Lab Med 131 (8): 1290–1297

    PubMed Google Scholar

  • Lloyd C, Yu QC, Cheng J, Turksen K, Degenstein L, Hutton E, Fuchs E (1995) Базальная кератиновая сеть многослойного плоского эпителия: определение функции K15 в отсутствие K14.J Cell Biol 129 (5): 1329–1344

    PubMed CAS Google Scholar

  • Lobeck H, Bartke I, Naujoks K, Müller D, Bornhöft G, Mischke D., Wild G (1989) Verteilungsmuster der Zytokeratinpolypeptide 4 und 5 im normalen und neoplastischen Anti-Immunegre der Unter. Верх Дч Гес Путь 73: 645

    Google Scholar

  • Lu X, Lane EB (1990) Опосредованная ретровирусом экспрессия трансгенного кератина в культивируемых фибробластах: специфические доменные функции в стабилизации кератина и формировании филаментов.Ячейка 62 (4): 681–696

    PubMed CAS Google Scholar

  • Lyle S, Christofidou-Solomidou M, Liu Y, Elder DE, Albelda S, Cotsarelis G (1998) Моноклональное антитело C8 / 144B распознает цитокератин 15 и определяет местоположение стволовых клеток волосяного фолликула человека. J Cell Sci 111 (Pt 21): 3179–3188

    PubMed CAS Google Scholar

  • Lyle S, Christofidou-Solomidou M, Liu Y, Elder DE, Albelda S, Cotsarelis G (1999) Клетки выпуклости волосяного фолликула человека биохимически различны и обладают фенотипом эпителиальных стволовых клеток.J Investigate Dermatol Symp Proc 4 (3): 296–301

    PubMed CAS Google Scholar

  • Magin TM, Vijayaraj P, Leube RE (2007) Структурные и регулирующие функции кератинов. Exp Cell Res 313 (10): 2021–2032

    PubMed CAS Google Scholar

  • Makin CA, Bobrow LG, Bodmer WF (1984) Моноклональные антитела к цитокератину для использования в рутинной гистопатологии. J Clin Pathol 37 (9): 975–983

    PubMed CAS Google Scholar

  • Malzahn K, Mitze M, Thoenes M, Moll R (1998) Биологическое и прогностическое значение многослойных эпителиальных цитокератинов в инфильтрирующих карциномах протоков молочной железы.Арка Вирхова 433 (2): 119–129

    PubMed CAS Google Scholar

  • Margolis SS, Perry JA, Forester CM, Nutt LK, Guo Y, Jardim MJ, Thomenius MJ, Freel CD, Darbandi R, Ahn JH, Arroyo JD, Wang XF, Shenolikar S, Nairn AC, Dunphy WG, Hahn WC, Virshup DM, Kornbluth S (2006) Роль фосфатазы PP2A / B56delta в регулировании высвобождения 14-3-3 из Cdc25 для контроля митоза. Ячейка 127 (4): 759–773

    PubMed CAS Google Scholar

  • Martens J, Baars J, Smedts F, Holterheus M, Kok MJ, Vooijs P, Ramaekers F (1999) Может ли иммуногистохимия кератина 8 и 17 иметь диагностическое значение в цитологии шейки матки? Технико-экономическое обоснование.Рак 87 (2): 87–92

    PubMed CAS Google Scholar

  • Mazzalupo S, Wong P, Martin P, Coulombe PA (2003) Роль кератинов 6 и 17 во время закрытия ран в коже эмбриональной мыши. Dev Dyn 226 (2): 356–365

    PubMed CAS Google Scholar

  • McGowan KM, Coulombe PA (2000) Экспрессия кератина 17 в жестком эпителиальном контексте волос и ногтей и ее значение для фенотипа pachyonychia congenita.J Invest Dermatol 114 (6): 1101–1107

    PubMed CAS Google Scholar

  • McGowan KM, Tong X, Colucci-Guyon E, Langa F, Babinet C, Coulombe PA (2002) Нулевые мыши по кератину 17 проявляют алопецию, зависящую от возраста и линии. Genes Dev 16 (11): 1412–1422

    PubMed CAS Google Scholar

  • McGregor DK, Wu TT, Rashid A, Luthra R, Hamilton SR (2004) Снижение экспрессии цитокератина 20 в колоректальных карциномах с высоким уровнем микросателлитной нестабильности.Am J Surg Pathol 28 (6): 712–718

    PubMed Google Scholar

  • McLean WH, Irvine AD (2007) Нарушения кератинизации: от редких до общих генетических заболеваний кожи и других эпителиальных тканей. Ulster Med J 76 (2): 72–82

    PubMed Google Scholar

  • McLean WH, Rugg EL, Lunny DP, Morley SM, Lane EB, Swensson O, Dopping-Hepenstal PJ, Griffiths WA, Eady RA, Higgins C (1995) Мутации кератина 16 и кератина 17 вызывают врожденную пахионихию.Nat Genet 9 (3): 273–278

    PubMed CAS Google Scholar

  • Миеттинен М. (1995) Кератин 20: иммуногистохимический маркер желудочно-кишечного, уротелиального рака и карциномы из клеток Меркеля. Mod Pathol 8 (4): 384–388

    PubMed CAS Google Scholar

  • Moll R (1993) Цитокератины как маркеры дифференцировки: профили экспрессии в эпителии и эпителиальных опухолях.Прогресс в патологии (серия), том 142. Густав Фишер, Штутгарт, стр. 1–197

    Google Scholar

  • Moll R (1998) Цитокератины как маркеры дифференцировки в диагностике эпителиальных опухолей. Subcell Biochem 31: 205–262

    PubMed CAS Google Scholar

  • Молл Р., Молл И., Уист В. (1982a) Изменения в структуре полипептидов цитокератина в эпидермисе и волосяных фолликулах во время развития кожи у плодов человека.Дифференциация 23 (2): 170–178

    PubMed CAS Google Scholar

  • Moll R, Franke WW, Schiller DL, Geiger B, Krepler R (1982b) Каталог цитокератинов человека: паттерны экспрессии в нормальном эпителии, опухолях и культивируемых клетках. Ячейка 31 (1): 11–24

    PubMed CAS Google Scholar

  • Moll R, Franke WW, Volc-Platzer B, Krepler R (1982c) Различные полипептиды кератина в эпидермисе и других эпителиях кожи человека: специфический цитокератин с молекулярной массой 46000 в эпителии пилосебациального тракта и эпителиом базальных клеток.J Cell Biol 95 (1): 285–295

    PubMed CAS Google Scholar

  • Moll R, Krepler R, Franke WW (1983) Сложные структуры полипептидов цитокератина, наблюдаемые в некоторых карциномах человека. Дифференциация 23 (3): 256–269

    PubMed CAS Google Scholar

  • Moll I, Heid H, Franke WW, Moll R (1987) Распределение особой подгруппы кератиноцитов, характеризующихся экспрессией цитокератина 9, в эпидермисе взрослого и плода человека на различных участках тела.Дифференциация 33 (3): 254–265

    PubMed CAS Google Scholar

  • Moll I, Heid H, Moll R (1988a) Цитокератиновый анализ пиломатриксомы: изменения в экспрессии цитокератинового типа во время дифференцировки. J Invest Dermatol 91 (3): 251–257

    PubMed CAS Google Scholar

  • Moll R, Achtstätter T, Becht E, Balcarova-Ständer J, Ittensohn M, Franke WW (1988b) Цитокератины в нормальном и злокачественном переходном эпителии.Поддержание экспрессии признаков дифференцировки уротелия в линиях культур клеток переходно-клеточного рака и рака мочевого пузыря. Am J Pathol 132 (1): 123–144

    PubMed CAS Google Scholar

  • Moll R, Dhouailly D, Sun TT (1989) Экспрессия кератина 5 как отличительный признак эпителиальных и двухфазных мезотелиом. Иммуногистохимическое исследование с использованием моноклонального антитела AE14. Вирхова Arch B Cell Pathol Incl Mol Pathol 58 (2): 129–145

    PubMed CAS Google Scholar

  • Moll R, Schiller DL, Franke WW (1990) Идентификация белка IT кишечного цитоскелета как нового цитокератина типа I с необычными свойствами и паттернами экспрессии.J Cell Biol 111 (2): 567–580

    PubMed CAS Google Scholar

  • Moll R, Hage C, Thoenes W (1991) Экспрессия белков промежуточных филаментов в почках плода и взрослого человека: модуляция структуры промежуточных филаментов во время развития и в поврежденной ткани. Lab Invest 65 (1): 74–86

    PubMed CAS Google Scholar

  • Moll R, Löwe A, Laufer J, Franke WW (1992) Cytokeratin 20 в карциномах человека.Новый гистодиагностический маркер, обнаруживаемый моноклональными антителами. Am J Pathol 140 (2): 427–447

    PubMed CAS Google Scholar

  • Moll I, Troyanovsky SM, Moll R (1993a) Специальная программа дифференцировки, экспрессируемая в кератиноцитах haarscheiben человека: анализ индивидуальных полипептидов цитокератина. J Invest Dermatol 100 (1): 69–76

    PubMed CAS Google Scholar

  • Молл Р., Зимбельманн Р., Голдшмидт М.Д., Кейт М., Лауфер Дж., Каспер М., Кох П.Дж., Франке В.В. (1993b) Ген человека, кодирующий цитокератин 20, и его экспрессия во время развития плода и при карциномах желудочно-кишечного тракта.Дифференциация 53 (2): 75–93

    PubMed CAS Google Scholar

  • Moll I, Kuhn C, Moll R (1995) Цитокератин 20 является общим маркером кожных клеток Меркеля, в то время как определенные нейрональные белки отсутствуют. J Invest Dermatol 104 (6): 910–915

    PubMed CAS Google Scholar

  • Наим М., Ваджид М., Ли К., Леал С.М., Ахмад В. (2006) Мутация в матриксе волос и гене кератина кутикулы KRTHB5 вызывает эктодермальную дисплазию типа волос и ногтей.J Med Genet 43 (3): 274–279

    PubMed CAS Google Scholar

  • Nagle RB (1994) Обзор биологии промежуточных волокон и их использования в патологической диагностике. Mol Biol Rep 19 (1): 3–21

    PubMed CAS Google Scholar

  • Nagle RB, Böcker W, Davis JR, Heid HW, Kaufmann M, Lucas DO, Jarasch ED (1986) Характеристика карцином груди с помощью двух моноклональных антител, отличающих миоэпителиальные от просветных эпителиальных клеток.J Histochem Cytochem 34 (7): 869–881

    PubMed CAS Google Scholar

  • Odland GF (1953) Некоторые микроскопические исследования ороговения человеческих волос. J Invest Dermatol 21 (5): 305–12

    PubMed CAS Google Scholar

  • Oki-Idouchi CE, Lorenzo PS (2007) Трансгенная сверхэкспрессия RasGRP1 в эпидермисе мыши приводит к спонтанным опухолям кожи.Cancer Res 67 (1): 276–80

    PubMed CAS Google Scholar

  • Omary MB, Coulombe PA, McLean WH. (2004) Промежуточные филаменты и связанные с ними заболевания. N Engl J Med 351 (20): 2087–2100

    PubMed CAS Google Scholar

  • Ордонез Н.Г. (1998) Роль иммуногистохимии в различении эпителиальных мезотелиом брюшины от серозных карцином брюшины и яичников.Am J Surg Pathol 22 (10): 1203–1214

    PubMed CAS Google Scholar

  • Орфанос К., Руска Х. (1968) Тонкая структура человеческого волоса. II. Волосы-кора. Арка Клин Эксп Дерматол 231 (3): 264–278

    PubMed CAS Google Scholar

  • Ориоло А.С., Вальд Ф.А., Рамзауэр В.П., Салас П.Дж. (2007) Промежуточные филаменты: роль в полярности эпителия. Exp Cell Res 313 (10): 2255–2264

    PubMed CAS Google Scholar

  • Осима Р.Г. (2007) Промежуточные волокна: историческая перспектива.Exp Cell Res 313 (10): 1981–1994

    PubMed CAS Google Scholar

  • Otterbach F, Bankfalvi A, Bergner S, Decker T, Krech R, Boecker W (2000) Иммуногистохимия цитокератина 5/6 помогает дифференциальной диагностике атипичных разрастаний груди. Гистопатология 37 (3): 232–240

    PubMed CAS Google Scholar

  • Owens DW, Lane EB (2003) Поиски функции простых эпителиальных кератинов.Bioessays 25 (8): 748–758

    PubMed CAS Google Scholar

  • Owens DW, Lane EB (2004) Кератиновые мутации и кишечная патология. J Pathol 204 (4): 377–385

    PubMed CAS Google Scholar

  • Paladini RD, Takahashi K, Bravo NS, Coulombe PA (1996) Начало реэпителизации после повреждения кожи коррелирует с реорганизацией кератиновых нитей в кератиноцитах края раны: определение потенциальной роли кератина 16.J Cell Biol 132 (3): 381–397

    PubMed CAS Google Scholar

  • Paramio JM, Casanova ML, Segrelles C, Mittnacht S, Lane EB, Jorcano JL (1999) Модуляция клеточной пролиферации цитокератинами K10 и K16. Mol Cell Biol 19 (4): 3086–3094

    PubMed CAS Google Scholar

  • Парри Д.А., Стрелков С.В., Буркхард П., Эби У., Херрманн Х. (2007) К молекулярному описанию структуры и сборки промежуточных филаментов.Exp Cell Res 313 (10): 2204–2216

    PubMed CAS Google Scholar

  • Perrin C (2007) Экспрессия кератинов фолликулярной оболочки в нормальном ногте с особым акцентом на морфологический анализ дистальной части ногтя. Am J Dermatopathol 29 (6): 543–550

    PubMed Google Scholar

  • Perrin C, Langbein L, Schweizer J (2004) Экспрессия кератинов волос в ногтевом блоке у взрослых: иммуногистохимический анализ онихогенеза в проксимальной части ногтевого валика, матрицы и ногтевого ложа.Br J Dermatol 151: 362–371

    PubMed CAS Google Scholar

  • Pitz S, Moll R (2002) Экспрессия промежуточных филаментов в ткани глаза. Prog Retin Eye Res 21 (2): 241–262

    PubMed Google Scholar

  • Porter RM, Leitgeb S, Melton DW, Swensson O, Eady RA, Magin TM (1996) Нацеливание гена на локус цитокератина 10 мыши: серьезная хрупкость кожи и изменения экспрессии цитокератина в эпидермисе.J Cell Biol 132 (5): 925–936

    PubMed CAS Google Scholar

  • Porter RM, Lunny DP, Ogden PH, Morley SM, McLean WH, Evans A, Harrison DL, Rugg EL, Lane EB (2000) Экспрессия K15 подразумевает латеральную дифференцировку в многослойных базальных клетках эпителия. Lab Invest 80 (11): 1701–1710

    PubMed CAS Google Scholar

  • Пауэлл BC, Роджерс Г.Е. (1986) Кератин волос: состав, структура и биогенез.В: Bereiter-Hahn J, Matoltsy AG, Richards KS (eds) Биология покровов, том 2. Springer, Berlin, pp 695–721

    Google Scholar

  • Purkis PE, Steel JB, Mackenzie IC, Nathrath WB, Leigh IM, Lane EB (1990) Маркеры антител базальных клеток в сложном эпителии. J Cell Sci 97 (Pt 1): 39–50

    PubMed Google Scholar

  • Ramaekers F, van NC, Poels L, Schaafsma E, Huijsmans A, Robben H, Schaart G, Vooijs P (1990) Использование моноклональных антител к кератину 7 в дифференциальной диагностике аденокарцином.Am J Pathol 136 (3): 641–655

    PubMed CAS Google Scholar

  • Real FX, Vila MR, Skoudy A, Ramaekers FC, Corominas JM (1993) Промежуточные филаменты как маркеры дифференцировки экзокринной поджелудочной железы. II. Экспрессия цитокератинов сложного и многослойного эпителия в нормальной поджелудочной железе и при раке поджелудочной железы. Int J Cancer 54 (5): 720–727

    PubMed CAS Google Scholar

  • Régnier CH, Asch PH, Grosshans E, Rio MC (1997) Характер экспрессии кератина основного 1 человеческого волоса (hHb1) в волосяном фолликуле и пиломатрикоме.Exp Dermatol 6 (2): 87–90

    PubMed Google Scholar

  • Reichelt J, Fürstenberger G, Magin TM (2004) Потеря кератина 10 приводит к активации митоген-активируемой протеинкиназы (MAPK), увеличению оборота кератиноцитов и снижению образования опухолей у мышей. J Invest Dermatol 123 (5): 973–981

    PubMed CAS Google Scholar

  • Reis A, Hennies HC, Langbein L, Digweed M, Mischke D, Drechsler M, Schröck E, Royer-Pokora B, Franke WW, Sperling K, Küster W (1994) Мутации гена Keratin 9 при эпидермолитической пальмоплантарной кератодерме ( ЕППК).Nat Genet 6: 174–179

    PubMed CAS Google Scholar

  • Rogers GE, Clarke RM (1965) Кератиновые протофиламенты и рибосомы из волосяных фолликулов. Nature 205: 77–78

    PubMed CAS Google Scholar

  • Rogers MA, Winter H, Langbein L, Bleiler R, Schweizer J (2004) Семейство генов кератина человека I типа: характеристика новых членов, специфичных для волосяных фолликулов, и оценка хромосомы 17q21.2 генный домен. Дифференциация 72: 527–540

    PubMed CAS Google Scholar

  • Rogers MA, Edler L, Winter H, Langbein L, Beckmann I, Schweizer J (2005) Характеристика новых членов семейства генов кератина типа II человека и общая оценка домена гена кератина на хромосоме 12q13.13 . J Invest Dermatol 124 (3): 536–544

    PubMed CAS Google Scholar

  • Rogers MA, Langbein L, Praetzel-Wunder S, Winter H, Schweizer J (2006) Белки, связанные с кератином человеческого волоса (KAP).Int Rev Cytol 251: 209–263

    PubMed CAS Google Scholar

  • Roop DR (1987) Регулирование экспрессии гена кератина во время дифференцировки эпидермальных и вагинальных эпителиальных клеток. Curr Top Dev Biol 22: 195–207

    PubMed CAS Google Scholar

  • Rydlander L, Ziegler E, Bergman T, Schoberl E, Steiner G, Bergman AC, Zetterberg A, Marberger M, Bjorklund P, Skern T, Einarsson R, Jornvall H (1996) Молекулярная характеристика тканевого полипептида — Эпитоп специфического антигена и его связь с цитокератином человека 18.Eur J Biochem 241 (2): 309–314

    PubMed CAS Google Scholar

  • Schaafsma HE, Ramaekers FC (1994) Подтип цитокератина в нормальном и неопластическом эпителии: основные принципы и диагностические приложения. Pathol Annu 29 (Pt 1): 21–62

    PubMed Google Scholar

  • Schaller G, Fuchs I, Pritze W, Ebert A, Herbst H, Pantel K, Weitzel H, Lengyel E (1996) Повышенная экспрессия белка кератина 18 указывает на благоприятный прогноз у пациентов с раком груди.Clin Cancer Res 2 (11): 1879–1885

    PubMed CAS Google Scholar

  • Schermer A, Galvin S, Sun TT (1986) Связанная с дифференцировкой экспрессия основного кератина роговицы 64 K in vivo и в культуре предполагает лимбальное расположение эпителиальных стволовых клеток роговицы. J Cell Biol 103 (1): 49–62

    PubMed CAS Google Scholar

  • Schmelz M, Moll R, Hesse U, Prasad AR, Gandolfi JA, Hasan SR, Bartholdi M, Cress AE (2005) Идентификация кандидата в стволовые клетки в нормальной предстательной железе человека.Eur J Cell Biol 84 (2–3): 341–354

    PubMed CAS Google Scholar

  • Schmitt AM, Anlauf M, Rousson V, Schmid S, Kofler A, Riniker F, Bauersfeld J, Barghorn A, Probst-Hensch NM, Moch H, Heitz PU, Kloeppel G, Komminoth P, Perren A (2007) Критерии ВОЗ 2004 и CK19 являются надежными прогностическими маркерами эндокринных опухолей поджелудочной железы. Am J Surg Pathol 31 (11): 1677–1682

    PubMed Google Scholar

  • Schüssler MH, Skoudy A, Ramaekers F, Real FX (1992) Промежуточные волокна как маркеры дифференциации нормального рака поджелудочной железы и поджелудочной железы.Am J Pathol 140 (3): 559–568

    PubMed Google Scholar

  • Schweizer J, Bowden PE, Coulombe PA, Langbein L, Lane EB, Magin TM, Maltais L, Omary MB, Parry DA, Rogers MA, Wright MW (2006) Новая согласованная номенклатура кератинов млекопитающих. J Cell Biol 174 (2): 169–174

    PubMed CAS Google Scholar

  • Schweizer J, Langbein L, Rogers MA, Winter H (2007) Кератины, специфичные для волосяных фолликулов, и их заболевания.Exp Cell Res 313 (10): 2010–2020

    PubMed CAS Google Scholar

  • Skinnider BF, Folpe AL, Hennigar RA, Lim SD, Cohen C, Tamboli P, Young A, Peralta-Venturina M, Amin MB (2005) Распределение цитокератинов и виментина в новообразованиях почек у взрослых и нормальной почечной ткани: потенциал Применение панели антител к цитокератину в дифференциальной диагностике опухолей почек. Am J Surg Pathol 29 (6): 747–754

    PubMed Google Scholar

  • Smedts F, Ramaekers F, Leube RE, Keijser K, Link M, Vooijs P (1993) Экспрессия кератинов 1, 6, 15, 16 и 20 в нормальном эпителии шейки матки, плоской метаплазии, цервикальной интраэпителиальной неоплазии и рак шейки матки.Am J Pathol 142 (2): 403–412

    PubMed CAS Google Scholar

  • Smith FJ, Porter RM, Corden LD, Lunny DP, Lane EB, McLean WH (2002) Клонирование человеческого, мышиного и сумчатого кератина 7 и обзор экспрессии K7 у мышей. Biochem Biophys Res Commun 297 (4): 818–827

    PubMed CAS Google Scholar

  • Soeth E, Roder C, Juhl H, Kruger U, Kremer B, Kalthoff H (1996) Обнаружение диссеминированных опухолевых клеток в костном мозге от пациентов с колоректальным раком с помощью цитокератин-20-специфической вложенной обратной транскриптазы. полимеразно-цепная реакция относится к стадии заболевания.Int J Cancer 69 (4): 278–282

    PubMed CAS Google Scholar

  • Сёрли Т., Перу С.М., Тибширани Р., Аас Т., Гайслер С., Йонсен Х., Хасти Т., Эйзен М.Б., ван де Р.М., Джеффри С.С., Торсен Т., Квист Н., Матезе Дж.С., Браун П.О., Ботштейн Д., Эйстейн Л.П., Борресен-Дейл А.Л. (2001) Паттерны экспрессии генов карцином груди различают подклассы опухолей с клиническими последствиями. Proc Natl Acad Sci USA 98 (19): 10869–10874

    PubMed Google Scholar

  • Саутгейт Дж., Харден П., Трейдосевич Л.К. (1999) Паттерны экспрессии цитокератина в нормальном и злокачественном уротелии: обзор биологических и диагностических значений.Histol Histopathol 14 (2): 657–664

    PubMed CAS Google Scholar

  • Stasiak PC, Purkis PE, Leigh IM, Lane EB (1989) Кератин 19: предсказанная аминокислотная последовательность и широкое тканевое распределение предполагают, что он произошел из кератинов кератиноцитов. J Invest Dermatol 92 (5): 707–716

    PubMed CAS Google Scholar

  • Steinert PM, Idler WW, Zimmerman SB (1976) Самосборка бычьих эпидермальных кератиновых нитей in vitro.J Mol Biol 108 (3): 547–567

    PubMed CAS Google Scholar

  • Stoler A, Kopan R, Duvic M, Fuchs E (1988) Использование моноспецифических антисывороток и зондов кРНК для локализации основных изменений в экспрессии кератина во время нормальной и аномальной эпидермальной дифференцировки. J Cell Biol 107 (2): 427–446

    PubMed CAS Google Scholar

  • Stoner ML, Wood FM (1999) «Отбор» культивированного эпителиального аутотрансплантата, подтвержденный присутствием цитокератина 9.J Invest Dermatol 112 (3): 391–392

    PubMed CAS Google Scholar

  • Stosiek P, Kasper M, Moll R (1992) Изменения в экспрессии цитокератина сопровождают плоскоклеточную метаплазию респираторного эпителия человека. Арка Вирхова A Pathol Anat Histopathol 421 (2): 133–141

    PubMed CAS Google Scholar

  • Swensson O, Langbein L, McMillan JR, Stevens HP, Leigh IM, McLean WH, Lane EB, Eady RA (1998) Специализированный паттерн экспрессии кератина в ребристой коже человека как адаптация к высоким физическим нагрузкам.Br J Dermatol 139 (5): 767–775

    PubMed CAS Google Scholar

  • Takahashi K, Paladini RD, Coulombe PA (1995) Клонирование и характеристика множества человеческих генов и кДНК, кодирующих родственные изоформы кератина 6 типа II. J Biol Chem 270 (31): 18581–18592

    PubMed CAS Google Scholar

  • Takei H, Iino Y, Horiguchi J, Kanoh T., Takao Y, Oyama T, Morishita Y (1995) Иммуногистохимический анализ цитокератина № 8 как прогностического фактора при инвазивной карциноме молочной железы.Anticancer Res 15 (3): 1101–1105

    PubMed CAS Google Scholar

  • Thoenes W, Störkel S, Rumpelt HJ, Moll R, Baum HP, Werner S (1988) Хромофобно-клеточная карцинома почек и ее варианты — отчет о 32 случаях. J Pathol 155 (4): 277–287

    PubMed CAS Google Scholar

  • Toivola DM, Nieminen MI, Hesse M, He T., Baribault H, Magin TM, Omary MB, Eriksson JE (2001) Нарушения регуляции клеточного цикла печени у мышей с кератином с дефицитом сборки 8/18.Гепатология 34 (6): 1174–1183

    PubMed CAS Google Scholar

  • Tong X, Coulombe PA (2006) Кератин 17 модулирует цикличность волосяных фолликулов TNF-альфа-зависимым образом. Genes Dev 20 (10): 1353–1364

    PubMed CAS Google Scholar

  • Torchard D, Blanchet-Bardon C, Serova O, Langbein L, Narod S, Janin N, Goguel AF, Bernheim A, Franke WW, Lenoir GM (1994) Эпидермолитическая ладонно-подошвенная кератодермия объединяется с мутацией кератина 9 в родословной при раке груди и яичников.Nat Genet 6 (1): 106–110

    PubMed CAS Google Scholar

  • Tot T (2002) Цитокератины 20 и 7 как биомаркеры: полезность в различении первичной аденокарциномы от метастатической. Eur J Cancer 38 (6): 758–763

    PubMed CAS Google Scholar

  • Трояновский С.М., Гельштейн В.И., Чипышева Т.А., Крутовских В.А., Банников Г.А. (1989) Паттерны экспрессии кератина 17 в эпителии человека: зависимость от положения клетки.J Cell Sci 93 (Pt 3): 419–426

    PubMed Google Scholar

  • Трояновский С.М., Leube RE, Franke WW (1992) Характеристика человеческого гена, кодирующего цитокератин 17, и характер его экспрессии. Eur J Cell Biol 59 (1): 127–137

    PubMed CAS Google Scholar

  • Tseng SC, Jarvinen MJ, Nelson WG, Huang JW, Woodcock-Mitchell J, Sun TT (1982) Корреляция специфических кератинов с различными типами эпителиальной дифференцировки: исследования моноклональных антител.Ячейка 30 (2): 361–372

    PubMed CAS Google Scholar

  • Uitto J, Richard G, McGrath JA (2007) Заболевания эпидермальных кератинов и их линкерных белков. Exp Cell Res 313 (10): 1995–2009

    PubMed CAS Google Scholar

  • van de Rijn RM, Perou CM, Tibshirani R, Haas P, Kallioniemi O, Kononen J, Torhorst J, Sauter G, Zuber M, Kochli OR, Mross F, Dieterich H, Seitz R, Ross D, Botstein D , Brown P (2002) Экспрессия цитокератинов 17 и 5 определяет группу карцином груди с плохим клиническим исходом.Am J Pathol 161 (6): 1991–1996

    PubMed Google Scholar

  • van Muijen GN, Ruiter DJ, Franke WW, Achtstätter T, Haasnoot WH, Ponec M, Warnaar SO (1986) Гетерогенность экспрессии цитокератина в сложных эпителиях и карциномах по типу клеток, что продемонстрировано моноклональными антителами, специфичными для цитокератинов №№. 4 и 13. Exp Cell Res 162 (1): 97–113

    PubMed Google Scholar

  • van Muijen GN, Ruiter DJ, Warnaar SO (1987) Коэкспрессия полипептидов промежуточных филаментов в тканях плода и взрослого человека.Lab Invest 57 (4): 359–369

    PubMed Google Scholar

  • van Niekerk CC, Jap PH, Ramaekers FC, van de Molengraft F, Poels LG (1991) Иммуногистохимическая демонстрация кератина 7 в обычно фиксированных залитых парафином тканях человека. J Pathol 165 (2): 145–152

    PubMed Google Scholar

  • Vassar R, Coulombe PA, Degenstein L, Albers K, Fuchs E (1991) Экспрессия мутантного кератина у трансгенных мышей вызывает заметные аномалии, напоминающие генетическое заболевание кожи человека.Ячейка 64 (2): 365–380

    PubMed CAS Google Scholar

  • Wang Z, Wong P, Langbein L, Schweizer J, Coulombe PA (2003) Эпителиальный кератин типа II 6hf (K6hf) экспрессируется в сопутствующем слое, матриксе и мозговом веществе волосяных фолликулов на стадии анагена. J Invest Dermatol 121: 1276–1282

    PubMed CAS Google Scholar

  • Waschke J (2008) Десмосома и пузырчатка.Histochem Cell Biol 129. DOI: 10.1007 / s00418-008-0420-0

  • Waseem A, Dogan B, Tidman N, Alam Y, Purkis P, Jackson S, Lalli A, Machesney M, Leigh IM (1999) Экспрессия кератина 15 в многослойном эпителии: подавление активированных кератиноцитов. J Invest Dermatol 112 (3): 362–369

    PubMed CAS Google Scholar

  • Wawersik MJ, Mazzalupo S, Nguyen D, Coulombe PA (2001) Повышенные уровни кератина 16 изменяют потенциал эпителизации кератиноцитов кожи мыши in vivo и ex vivo.Mol Biol Cell 12 (11): 3439–3450

    PubMed CAS Google Scholar

  • Weber K, Osborn M, Moll R, Wiklund B, Luning B (1984) Тканевый полипептидный антиген (TPA) относится к неэпидермальным кератинам 8, 18 и 19, типичным для простого и неплоскоклеточного эпителия: re -оценка онкомаркера человека. EMBO J 3 (11): 2707–2714

    PubMed CAS Google Scholar

  • Weikel W, Wagner R, Moll R (1987) Характеристика субколоночных резервных клеток и другого эпителия шейки матки человека.Демонстрация разнообразных полипептидов цитокератина в резервных клетках. Вирхова Arch B Cell Pathol Incl Mol Pathol 54 (2): 98–110

    PubMed CAS Статья Google Scholar

  • Weiss RA, Eichner R, Sun TT (1984) Анализ экспрессии кератина при эпидермальных заболеваниях с помощью моноклональных антител: 48- и 56-килодальтонный кератин как молекулярные маркеры гиперпролиферативных кератиноцитов. J Cell Biol 98 (4): 1397–1406

    PubMed CAS Google Scholar

  • Wetzels RH, Kuijpers HJ, Lane EB, Leigh IM, Troyanovsky SM, Holland R, van Haelst UJ, Ramaekers FC (1991) Специфичные для базальных клеток и связанные с гиперпролиферацией кератины при раке груди человека.Am J Pathol 138 (3): 751–763

    PubMed CAS Google Scholar

  • Winter H, Rogers MA, Langbein L, Stevens HP, Leigh IM, Labreze L, Roul S, Taieb A, Krieg T., Schweizer J (1997) Мутации в кератине коры волос hHb6 вызывают наследственное заболевание волос Monilethrix. Нат Генет 16: 372–374

    PubMed CAS Google Scholar

  • Winter H, Langbein L, Praetzel S, Jacobs M, Rogers MA, Leigh IM, Tidman N, Schweizer J (1998) Новый человеческий цитокератин типа II, K6hf, специфически экспрессируемый в сопутствующем слое волосяного фолликула.J Invest Dermatol 111 (6): 955–962

    PubMed CAS Google Scholar

  • Winter H, Schissel D, Parry DA, Smith TA, Liovic M, Birgitte LE, Edler L, Langbein L, Jave-Suarez LF, Rogers MA, Wilde J, Peters G, Schweizer J (2004) необычный Ala12Thr полиморфизм в альфа-спиральном сегменте 1A сопутствующего слоя кератина K6hf: доказательства фактора риска в этиологии общего расстройства волос псевдофолликулита усиков.J Invest Dermatol 122 (3): 652–657

    PubMed CAS Google Scholar

  • Woelfle U, Sauter G, Santjer S, Brakenhoff R, Pantel K (2004) Пониженная экспрессия цитокератина 18 способствует прогрессированию рака груди человека. Clin Cancer Res 10 (8): 2670–2674

    PubMed CAS Google Scholar

  • Wojcik SM, Bundman DS, Roop DR (2000) Замедленное заживление ран у мышей с нокаутом кератина 6a.Mol Cell Biol 20 (14): 5248–5255

    PubMed CAS Google Scholar

  • Wojcik SM, Longley MA, Roop DR (2001) Открытие новой изоформы мышиного кератина 6 (K6) объясняет отсутствие дефектов волос и ногтей у мышей, дефицитных по K6a и K6b. J Cell Biol 154 (3): 619–630

    PubMed CAS Google Scholar

  • Wong P, Colucci-Guyon E, Takahashi K, Gu C, Babinet C, Coulombe PA (2000) Введение нулевой мутации в генах K6alpha и K6beta мышей показывает их важную структурную роль в слизистой оболочке рта.J Cell Biol 150 (4): 921–928

    PubMed CAS Google Scholar

  • Wu YJ, Parker LM, Binder NE, Beckett MA, Sinard JH, Griffiths CT, Rheinwald JG (1982) Мезотелиальные кератины: новое семейство цитоскелетных белков, идентифицированных в культивируемых мезотелиальных клетках и некератинизирующем эпителии. Ячейка 31 (3 Pt 2): 693–703

    Google Scholar

  • Wyld DK, Selby P, Perren TJ, Jonas SK, len-Mersh TG, Wheeldon J, Burchill SA (1998) Обнаружение клеток колоректального рака в периферической крови с помощью полимеразной цепной реакции с обратной транскриптазой для цитокератина 20.Int J Cancer 79 (3): 288–293

    Google Scholar

  • Yaziji H, Battifora H, Barry TS, Hwang HC, Bacchi CE, McIntosh MW, Kussick SJ, Gown AM (2006) Оценка 12 антител для отличия эпителиоидной мезотелиомы от аденокарциномы: идентификация трех антител с помощью иммуногистохимической панели максимальная чувствительность и специфичность. Mod Pathol 19 (4): 514–523

    PubMed CAS Google Scholar

  • Yuspa SH, Kilkenny A, Cheng C, Roop D, Hennings H, Kruszewski F, Lee E, Strickland J, Greenhalgh DA (1991) Изменения в биохимии эпидермиса как следствие специфичных для стадии генетических изменений в канцерогенезе кожи.Environ Health Perspect 93: 3–10

    PubMed CAS Google Scholar

  • Затлукал К., Штумптнер С., Ленер М., Денк Х., Барибо Х, Эшкинд Л.Г., Франке В.В. (2000) Цитокератин 8 защищает от гепатотоксичности, и его соотношение с цитокератином 18 определяет способность гепатоцитов образовывать тельца Мэллори. Am J Pathol 156 (4): 1263–1274

    PubMed CAS Google Scholar

  • Zatloukal K, Stumptner C, Fuchsbichler A, Fickert P, Lackner C, Trauner M, Denk H (2004) Кератиновый цитоскелет при заболеваниях печени.J Pathol 204 (4): 367–376

    PubMed CAS Google Scholar

  • Zatloukal K, French SW, Stumptner C, Strnad P, Harada M, Toivola DM, Cadrin M, Omary MB (2007) От Мэллори до тел Мэллори-Денк: что, как и почему? Exp Cell Res 313 (10): 2033–2049

    PubMed CAS Google Scholar

  • Zhang JS, Wang L, Huang H, Nelson M, Smith DI (2001) Кератин 23 (K23), новый кислый кератин, сильно индуцируется гистондеацетилазой ингибиторы при дифференцировке клеток рака поджелудочной железы.Гены Хромосомы Рак 30 (2): 123–135

    PubMed Google Scholar

  • Zhou Q, Toivola DM, Feng N, Greenberg HB, Franke WW, Omary MB (2003) Кератин 20 помогает поддерживать организацию промежуточных филаментов в эпителии кишечника. Mol Biol Cell 14 (7): 2959–2971

    PubMed CAS Google Scholar

  • Zhou Q, Cadrin M, Herrmann H, Chen CH, Chalkley RJ, Burlingame AL, Omary MB (2006) Фосфорилирование серина 13 кератина 20 является маркером стрессовых и кишечных бокаловидных клеток.J Biol Chem 281 (24): 16453–16461

    PubMed CAS Google Scholar

  • Типы, структура, условия, использование, риски

    Кератин — это тип белка, который содержится в эпителиальных клетках на поверхности кожи. Различные типы кератина отвечают за рост и структуру ногтей, волос и кожи. Кератин — это промежуточный белок, образующий нити, который обеспечивает поддержку и барьер защиты.

    Здоровье ногтей, волос и кожи зависит от количества кератина, присутствующего в организме в любой момент времени.В животном мире кератин содержится в копытах, шерсти и перьях, его можно извлекать и использовать в добавках, лечебных и других продуктах, помогающих сохранить здоровье волос, кожи и ногтей.

    июнь Сюй / Getty Images

    Типы кератина

    Существует 54 типа кератина, генетически кодируемых геномом человека и производимых организмом. Из 54 типов половина из них находится в волосяных фолликулах по всему телу.

    Тип I

    Кератины типа I относятся к более мелким и более кислым кератинам.Они разделены на две группы, которые функционально работают вместе для достижения общей цели здоровья эпителиальных клеток.

    Тип II

    Кератины типа II больше, чем их аналоги типа I, и имеют нейтральный pH, что может помочь сбалансировать пары обоих типов, когда они синтезируют белки и регулируют активность клеток.

    Альфа-кератины

    Альфа-кератины — это исключительная форма кератина, обнаруженная в организме человека и шерсти других млекопитающих.Структура альфа-кератина является волокнистой и спиральной, и кератины обоих типов I и II могут подпадать под категорию альфа.

    Бета-кератины

    Бета-кератины классифицируются как полипептидные цепи и встречаются только у птиц и рептилий, хотя эти виды также могут содержать альфа-кератины. Они внесли большой вклад в общую эволюцию птиц на протяжении всей истории.

    Как альфа-, так и бета-кератины помогают этим животным поддерживать форму когтей, чешуек, клювов, кожи и перьев.

    Устройство и функции

    Структура и функция кератиновых белков определяются их аминокислотными цепями, которые очень похожи у разных видов. У людей общие аминокислотные последовательности с коровьими видами и крысами.

    Кератин не растворяется в воде, растворителях, кислотах или щелочах, поэтому его структура остается практически неизменной при воздействии многих химических веществ организма. Кератиновые белки зависят от гидратации (воды), чтобы поддерживать свой общий размер и функцию.Чтобы представить это в контексте, шерсть полна кератина. Когда шерстяной свитер стирается в горячей воде, он дает усадку. Это связано с тем, что кератиновые белки теряют свою длину, когда некоторые из молекулярных связей разрываются при высоких температурах.

    Сопутствующие условия

    Гиперкератоз (избыток кератина) может привести к множеству различных состояний.

    Гиперкератоз может развиться из-за воспаления. Гиперкератоз, связанный с давлением, возникает, когда избыток кератина является защитной реакцией на повреждение кожи, тогда как кератоз, не связанный с давлением, возникает без видимой причины и может быть вызван генетикой.

    К состояниям, связанным с кератином, относятся:

    • Волосный кератоз (куриная кожа) : Хотя волосяной кератоз может иметь нежелательный вид, он ни в коем случае не опасен. Это происходит, когда кератин закупоривает поры и блокирует волосяные фолликулы.
    • Актинический кератоз : Это заболевание кожи вызывает поражения на теле, которые могут ощущаться как грубая наждачная бумага. Поражения считаются предшественниками рака кожи, и ваш врач может контролировать состояние вашей кожи и / или лечить поражения.
    • Эпидермолитический гиперкератоз : Эта форма гиперкератоза передается по наследству и присутствует у младенцев при рождении.
    • Красный плоский лишай : это тип воспалительного заболевания, которое чаще всего поражает сгибательные (внутренние) поверхности рук и ног. Это может быть вызвано перепроизводством кератина в организме.

    Лечение

    Лечение гиперкератоза зависит от конкретного состояния. При красном плоском лишае врач может прописать вам крем с кортикостероидами, а для удаления очагов актинического кератоза может потребоваться криохирургия.От наследственных заболеваний, таких как волосяной кератоз, лекарств не существует.

    Использование дополнительного кератина

    Многие отрасли промышленности использовали кератин или другие витаминные добавки, которые способствуют выработке кератина, как форму поддержания или улучшения здоровья волос, кожи и ногтей. Индустрия красоты рекламирует кератин как средство борьбы с поврежденными волосами.

    Средства и продукты для волос

    Кератин часто является компонентом средств для ухода за волосами, которые используются для более блестящих и сильных локонов.В зависимости от типа используемого кератина результаты будут сильно различаться. В случае изолированного кератина животных результаты оказались менее эффективными.

    Биотин

    Биотин — это витамин B, популярность которого также резко возросла, поскольку считается, что он положительно влияет на способность организма синтезировать белки, такие как кератин, тем самым делая кожу, волосы и ногти более здоровыми.

    Растворимый кератин

    Как упоминалось ранее, кератин не является легко растворимым белком.Производство растворимой формы белка предназначено для спортсменов, которые хотят увеличить потребление белка для достижения спортивных результатов.

    Риски и побочные эффекты

    Хотя существует не так много доказательств того, что использование кератина само по себе опасно для здоровья волос, кожи и ногтей, химические вещества, которые могут быть добавлены в кератиновые средства для лечения волос, могут иметь побочные эффекты. Воздействие формальдегида было проблемой для тех, кто регулярно пользуется средствами для волос с кератином.

    Использование формальдегида в этих продуктах может привести к проблемам со здоровьем, в том числе:

    • Зуд и покалывание в глазах
    • Раздражение носа и горла
    • Аллергическая реакция
    • Кожный зуд с сыпью или без нее
    • Раздражение кожи головы, которое может проявляться ожогами или волдырями
    • Изменения настроения
    • Выпадение и повреждение волос

    Также было показано, что длительное воздействие формальдегида оказывает канцерогенное (вызывающее рак) действие.

    Слово от Verywell

    Поскольку кератин — это естественный белок в организме, использование добавок кератина обычно не требуется. Если вы страдаете от гиперкератоза, ваш дерматолог (кожный врач) может дать рекомендации по лечению, которое улучшит ваше состояние.

    Если вы хотите получить дополнительное лечение кератином для волос, важно поговорить со стилистом салона и врачом. Это может помочь в краткосрочной перспективе, но долгосрочное воздействие некоторых продуктов может нанести вред вашему здоровью.

    Выбор кератинового лечения, не содержащего нежелательных химикатов и веществ, таких как формальдегид, даст вам возможность улучшить здоровье волос без ненужного риска для вашего здоровья в целом.

    Кератин 14-зависимые дисульфиды регулируют эпидермальный гомеостаз и барьерную функцию через 14-3-3σ и YAP1

    Распределение остатков цистеина в белке K14 мыши схематически представлено на рисунке 1A. Кодон C367 в KRT14 (человек) находится в положении 373 в Krt14 (мышь) и законсервирован в ортологическом кератине нескольких других видов (рис. 1B).Более того, этот кодон также консервативен во многих других генах кератина типа I, экспрессируемых в коже (Strnad et al., 2011; Lee et al., 2012; Figure 1B). Чтобы выяснить физиологическое значение консервативного цистеина заикания в K14, мы сгенерировали мутантных мышей Krt14 C373A с использованием технологии CRISPR-Cas9 (рисунок 1C) и проверили его присутствие с помощью аллель-специфичного секвенирования ДНК (рисунок 1D). Krt14 C373A мыши рождаются с ожидаемым менделевским соотношением, жизнеспособны и плодовиты и показывают нормальную массу тела по достижении взрослого возраста (рис. 1E).Анализ общих белков кожи из нескольких участков тела показал, что стабильные уровни белка K14 не изменяются в Krt14 C373A по сравнению с кожей WT. Напротив, структура K14-зависимых, высокомолекулярных соединений с дисульфидными связями заметно изменяется, учитывая меньшее количество видов, которые встречаются на более низких уровнях (рис. 1F, G). Это особенно заметно в коже ушей и хвоста (рис. 1F, G), что побуждает нас сосредоточить внимание на этих двух участках тела в последующих анализах. Остаточное K14-зависимое дисульфидное связывание, происходящее в Krt14 мутантной коже C373A (Рисунок 1F, G), вероятно, отражает участие цистеинов, расположенных в N-концевом домене K14 (см. Рисунок 1A и Feng and Coulombe, 2015a).Эти данные показывают, что мыши, гомозиготные по аллелю Krt14 C373A, являются жизнеспособными и кажутся макроскопически нормальными, хотя биохимически они демонстрируют поразительно измененный паттерн K14-зависимых дисульфидных связей, особенно в коже ушей и хвоста.

    Уменьшение K14-зависимых видов с дисульфидными связями и утолщение эпидермиса в коже мышей
    Krt14 C373A.

    ( A ) Расположение остатков цистеина (C) в белке K14 мыши (C4, C18, C36, C58, C373, C395), в котором N-концевые головные и C-концевые концевые домены фланкируют центральную α-спираль. стержневой домен (катушки 1A, 1B и 2 (синие прямоугольники) разделены линкерами L1 и L12). ( B ) Выравнивание контекста последовательности, фланкирующего остаток C373 в мышиных кератинах K14 и других кератинах мыши типа I (вверху), а также для K14 у других видов (внизу).Внизу показан гептадный повтор. «Xxxx» обозначает место последовательности заикания (зеленые буквы). ( C ) Схематическая диаграмма стратегии, используемой для создания мышей Krt14 C373A с использованием системы Crispr / Cas9. sgRNA, одиночная направляющая РНК; PAM, прилегающий мотив протоспейсера. ( D ) Секвенирование по Сэнгеру, показывающее трансверсию TGC в GCA по кодону 373 (цистеин в аланин) в гене Krt14 . ( E ) Молодые взрослые особи Krt14 C373A Самцы однопометных мышей WT демонстрируют аналогичную массу тела.N = 7 для каждого генотипа. ( F ) Иммуноблоттинг-анализ лизатов общего белка из кожи ушей, лап, кожи спины и хвоста от молодых взрослых мышей WT и Krt14 C373A, подвергнутых электрофорезу SDS-PAGE в восстанавливающем (+ TCEP) и невосстанавливающем (- TCEP) условия. ( G ) Количественное определение относительных количеств K14-зависимых дисульфидов по сравнению с мономерами (см. C). N = 3 повторности. Данные представляют собой среднее значение ± стандартная ошибка среднего. T-критерий Стьюдента: нет статистической разницы; * р <0,05; *** р <0.005.

    Затем были проанализированы гистология и барьерный статус кожи молодых взрослых мышей Krt14 C373A. По гистологическим данным, эпидермис мышей Krt14 C373A умеренно, но значительно утолщен по сравнению с WT в коже уха и хвоста (рис. 2A, B). Измерение трансэпидермальной потери воды (TEWL) на поверхности кожи показало увеличение у мышей Krt14 C373A по сравнению с контролем WT. Это так и на исходном уровне (7,02 ± 0.72 г / м2 / ч по сравнению с 2,95 ± 0,49 г / м 2 / ч) и после местного нанесения ацетона (19,20 ± 1,78 г / м2 / ч по сравнению с 7,02 ± 0,72 г / м 2 / ч) (Рисунок 2C), стандартная задача, при которой кожный барьер подвергается легкому и обратимому стрессу (Denda et al., 1996). Дефекты кожного барьера часто вызывают повышенную экспрессию ассоциированных с опасностями молекулярных паттернов (Lessard et al., 2013) (DAMPs, также известные как alarmins). Исходно DAMPs, такие как S100a8 , S100a9 , Mmp9 и Ptgs2 , активируются в 4 раза или более на уровне мРНК в Krt14 C373A коже по сравнению с WT (рисунок 2D).Это аберрантное состояние заметно усиливается после местного воздействия ацетона на барьер (рис. 2E). Затем мы проанализировали ороговевшие оболочки (CE), изолированные от эпидермиса, учитывая, что они вносят ключевой вклад в барьерную функцию кожи (Eckhart et al., 2013). КЭ, полученные от мышей WT, выглядят относительно однородными по размеру и форме, в основном имеют овальную форму и четкие и плавные очертания (рис. 2F, G). Напротив, КЭ, изолированные от мышей Krt14 C373A, меньше (85% площади и 87% окружности КЭ WT), зубчатые и менее овальные (соотношение сторон 1.3 по сравнению с 1.1 в WT) (Рисунок 2F, G и Рисунок 2 — дополнение к рисунку 1A, B). Таким образом, морфологические и молекулярные аномалии, возникающие в эпидермисе, сопровождаются значительными дефектами барьерной функции в коже Krt14 C373A.

    Изменения морфологии и барьерного статуса в коже
    Krt14 C373A.

    ( A ) Срезы, окрашенные толуидиновым синим (толщиной 1 мм из залитой эпоксидной смолой кожи молодых взрослых мышей WT и Krt14, C373A).( B ) Количественная оценка всей толщины эпидермиса (живые слои эпидермиса и слои рогового слоя) в коже уха (слева) и хвоста (справа) мышей WT и Krt14 C373A. Были отобраны пять случайных полей для каждой из 3 мышей на каждый генотип. Масштабная линейка, 20 мкм. ( C ) Измерения трансэпидермальной потери воды в коже уха WT и Krt14 C373A на исходном уровне (необработанной) и после нарушения барьера, вызванного ацетоном. N = 6 на образец. D. Относительное кратное изменение уровней мРНК (qRT-PCR) для связанных с опасностями молекулярных паттернов (DAMP) в коже WT и Krt14 C373A на исходном уровне.N = 3 биологических повтора. ( E ) Относительное кратное изменение уровней мРНК (qRT-PCR) для DAMP после обработки ацетоном. N = 3 биологических повтора. ( F ) Типичные изображения фазово-контрастной микроскопии ороговевших оболочек, выделенных из кожи хвоста WT и Krt14 C373A. ( G ) Количественное определение площади поверхности, окружности и соотношения сторон ороговевших конвертов в d. Для каждой из четырех мышей подсчитывали приблизительно 100 CE. Данные представляют собой среднее значение ± стандартная ошибка среднего. Тест Стьюдента: * p <0.05; ** p <0,01; *** p <0,005; n.s., статистической разницы нет. Масштабная линейка, 100 мкм.

    Затем мы оценили пролиферацию кератиноцитов, время прохождения и апоптоз, чтобы определить возможные причины увеличения толщины и дефекта барьера в эпидермисе Krt14 C373A. Через 2 часа после однократного введения аналога нуклеотида Edu (Chehrehasa et al., 2009) в базальном слое эпидермиса Krt14 C373A метится значительно большая фракция кератиноцитов по сравнению с WT (на ~ 1.6 раз; p = 0,024) (рис. 3A, B), что указывает на то, что пролиферация кератиноцитов усиливается на исходном уровне у мутантных мышей. После однодневной погони за импульсом Edu эта разница усиливается (> 2 раза; p = 0,01), и ядра, меченные Edu, теперь появляются в супрабазальных слоях эпидермиса у обоих генотипов, что отражает выход кератиноцитов из базального слоя (рис. 3A). , Б). После 3-дневной погони за импульсом Edu ядерная маркировка остается высокой и стабильной в базальном слое эпидермиса в обоих генотипах, но появляется четкое дополнительное различие, поскольку в супрабазальных слоях мутантного эпидермиса имеется значительно больше ядер, меченных Edu.На 7-дневной отметке доля меченых клеток в базальном слое уменьшилась в обоих генотипах, но, опять же, надбазальный эпидермис кожи Krt14 C373A показывает гораздо больше меченых ядер (рис. 3A, B). Этот импульсный эксперимент показывает, что кератиноциты в эпидермисе Krt14, C373A демонстрируют усиленную пролиферацию, ограниченную базальным слоем на исходном уровне, и что кератиноциты демонстрируют более быстрый темп движения через надбазальные слои по мере того, как они прогрессируют через дифференцировку.Сходный фенотип был ранее описан для Krt10 нулевых мышей (Reichelt and Magin, 2002). Мы также наблюдали более высокую частоту (~ 3 раза) TUNEL-положительных ядер в Krt14 C373A эпидермисе по сравнению с WT, при этом гибель апоптотических клеток ограничивалась супрабазальным отделом (рис. 3C, D). Мы также исследовали экспрессию p63, учитывая его роль в качестве главного регулятора стратификации и дифференцировки эпидермиса (Soares and Zhou, 2018). Отчетливая картина иммуноокрашивания наблюдалась в эпидермисе Krt14 и C373A по сравнению с WT (рис. 3E).При количественном определении преобладали существенные различия в отношении частоты помеченных кератиноцитов и их расстояния от базальной пластинки (рис. 3F), при этом p63-положительное окрашивание показало заметную удлиненную форму и простиралось выше в мутантном эпидермисе. В совокупности эти данные позволяют предположить, что умеренное увеличение толщины эпидермиса (рис. 1) маскирует более выраженный дефект эпидермального гомеостаза в исходных условиях у мышей Krt14 C373A.

    Измененный гомеостаз тканей и нарушение регуляции дифференцировки кератиноцитов в коже
    Krt14 C373A.

    ( A ) Непрямая иммунофлуоресценция для Edu в срезе кожи хвоста от WT и Krt14 C373A через 2 часа, 1 день и 3 дня после обработки аналогом тимидина EdU. Ядра окрашены DAPI (синий). ( B ) Количественная оценка количества EdU-положительных ядер в базальном и супрабазальном слоях на мм эпидермиса. N = 3 повтора для каждого образца. ( C ) Окрашивание TUNEL в эпидермисе хвоста молодых взрослых мышей WT и Krt14 C373A.D. Количественное определение TUNEL-положительных клеток показано в рамке c. N = 4 мыши на образец. E. Непрямая иммунофлуоресценция для p63 в срезе кожи хвоста от WT и Krt14 C373A кожи хвоста. Пунктирные линии изображают дермо-эпидермальный интерфейс. ( F ) Количественная оценка количества p63-положительных ядер на мм эпидермиса (слева) и их расстояния от базальной пластинки (справа). N = 3 повтора для каждого образца. ( G ) Непрямая иммунофлуоресценция для K14 (зеленый), K10 (красный), филаггрина и лорикрина из срезов кожи хвоста мышей WT и Krt14 C373A.( H ) Количественная оценка относительной интенсивности флуоресценции данных, показанных в рамке g, нормированных на WT. N = 3 мыши на образец. ( I ) Непрямая иммунофлуоресценция для клаудина 3, E-кадгерина и десмоплакина в срезах кожи хвоста мышей WT и Krt14 C373A. ( J ) Количественное определение относительной интенсивности флуоресценции в г. N = 3 мыши на образец. В a, c, e, g и I ядра окрашены DAPI (синий), а пунктирные линии изображают дермо-эпидермальный интерфейс. Масштабные линейки, 20 мкм.Данные в b, d, f, h и g представляют собой среднее значение ± стандартная ошибка среднего. T-критерий Стьюдента: * p <0,05; ** p <0,01; *** p <0,005; н.с., без разницы.

    Затем мы оценили маркеры, относящиеся к пролиферации кератиноцитов, чтобы определить возможные причины дефектного барьера кожи Krt14 C373A относительно WT. Мы исследовали распределение K14 (базальный клеточный слой), K10 (ранняя дифференцировка), филаггрина и лорикрина (поздняя дифференцировка) в срезах кожи хвоста молодых взрослых мышей.Окрашивание на филаггрин и лорикрин было заметно уменьшено (~ 62% и 48% соответственно), в то время как окрашивание для K10 было умеренно уменьшено (~ 37%) эпидермиса Krt14 C373A по сравнению с WT (Рисунок 3G, H). Мы также исследовали маркеры соединения адгезивов (E-кадгерин), десмосом (десмоплакин), плотных соединений (клаудин 3), поскольку дифференцировка эпидермиса влечет за собой тесно скоординированную перестройку межклеточных соединений. Окрашивание клаудина 3 уменьшилось на ~ 33% в эпидермисе Krt14 C373A, что соответствует дефекту барьера.Сигналы для E-кадгерина и десмоплакина казались слегка увеличенными (Рисунок 3I), что может отражать умеренное утолщение эпидермиса (Рисунок 3J). В отличие от эпидермиса хвоста и ушей, несколько маркеров, включая K14, K10, лорикрин и филаггрин, кажутся нормальными в тонком эпидермисе кожи спины (Рисунок 3 — рисунок в приложении 1A – C), что соответствует заметно более низкому результату K14-зависимого дисульфидного связывания. на этом участке тела (рис. 1). Вместе эти наблюдения связывают аномалии, наблюдаемые в эпидермальном гомеостазе и кожном барьере, с дефектами дифференцировки терминальных кератиноцитов в коже мышей Krt14 C373A.

    Ранее мы показали, что замена Cys на Ala в положении 367 в человеческом K14 не отменяет образование 10 нм филаментов, но ведет к снижению перинуклеарных кластеров кератиновых филаментов в культивируемых кератиноцитах (Feng and Coulombe, 2015b). Затем использовали просвечивающую электронную микроскопию срезов ткани кожи, залитых эпоксидной смолой, чтобы оценить, происходят ли аналогичные изменения in vivo. В базальных кератиноцитах эпидермиса WT кератиновые IFs обычно располагаются в виде пучков около ядра. Однако в базальных кератиноцитах Krt14 C373A кератиновые IFs отсутствуют в перинуклеарной области и, по-видимому, перераспределяются к периферии клетки (Рисунок 3 — приложение к рисунку 2A, B).В соответствии с макроскопическим внешним видом кожной ткани нет никаких ультраструктурных доказательств хрупкости клеток в эпидермисе Krt14 C373A (Рисунок 3 — приложение к рисунку 2A, B и данные не показаны). Мы обнаружили, что ядра имеют более эллипсовидную форму вместе с большей частотой цитоплазматических инвагинаций (в ~ 1,4 раза в базальных кератиноцитах и ​​в ~ 1,7 раза в супрабазальных кератиноцитах, соответственно) по сравнению с контрольными WT; Рисунок 3 — приложение к рисунку 2С). Возникновение ультраструктурных аномалий в перинуклеарной кератиновой сети IF в базальных кератиноцитах Krt14 C373A расширяет предыдущие наблюдения с помощью визуализации в реальном времени (Feng and Coulombe, 2015b) и указывает на возможность изменения механических свойств ядерной оболочки или ядра в этих клетках. .

    Для выявления потенциальных путей, регулируемых K14-зависимыми дисульфидами, мы провели анализ коиммунопреципитации (co-IP) K14 с последующим масс-спектрометрическим (MS) анализом белковых экстрактов, приготовленных из кератиноцитов новорожденных WT в первичной культуре в присутствии 1 мМ Ca 2+ , состояние, которое индуцирует дифференцировку кератиноцитов (Hennings et al., 1980). Этот скрининг идентифицировал 14-3-3σ и другие изоформы 14-4-3 в качестве основных взаимодействующих партнеров для K14 в культурах клеток WT (рисунок 4A и дополнительный файл 1).Имеется убедительный прецедент взаимодействия между белками 14-3-3 и кератинами, включая K18 (Liao and Omary, 1996; Ku et al., 1998), K17 (Kim et al., 2006), которые происходят при фосфорилировании — зависимая мода. Анализы совместной иммунопреципитации подтвердили, что трансфицированный, меченный НА-14-3-3σ физически взаимодействует с эндогенным WT K14 и Krt14 373A мутантным белком в кератиноцитах мышей в первичной культуре (Фиг.4B и данные не показаны). Дальнейшее изучение 100 лучших белков, идентифицированных МС, в этом целевом протеомном скрининге (дополнительный файл 1), как и ожидалось, выявляет присутствие десмосомных белков, известных взаимодействующих с кератином белков (например,г., аннексины; (Chung et al., 2012) и несколько белков с известной ролью в транспорте и организации органелл (например, члены семейства рабов; Ohbayashi and Fukuda, 2012), что согласуется с установленной ролью K5-K14 в пигментации кожи (Gu and Coulombe , 2007).

    14-3-3σ взаимодействует с K14, а аномальная локализация 14-3-3σ и YAP в эпидермисе
    Krt14 C373A.

    ( A ) Девять самых распространенных некератиновых записей по результатам масс-спектрометрического скрининга белков, взаимодействующих с K14 в кератиноцитах кожи новорожденных дикого типа (первичная культура, 1 мМ кальция, 4 дня). Показаны спектральные подсчеты и известное отношение к передаче сигналов Hippo. См. Рисунок 4 — приложение к рисунку 1 для полного списка. ( B ) Иммунопреципитация K14 из WT или Krt14 C373A кератиноцитов кожи в первичной культуре.И K14 WT, и, хотя и в меньшей степени, мутант 373A взаимодействуют с меченным НА 14-3-3σ. КДа, килодальтон. ( C ) Непрямая иммунофлуоресценция для 14-3-3σ в срезах кожи хвоста WT и Krt14 C373A. Пунктирные линии изображают дермо-эпидермальный интерфейс. ( D ) Непрямая иммунофлуоресценция для YAP в срезах кожи хвоста WT и Krt14 C373A. ( E ) Относительные уровни мРНК (qRT-PCR) для генов-мишеней YAP Ccn1 , Zeb1 , Ccn2 и Snail2 в коже хвоста взрослых особей и Krt14 C373A.N = 3 биологических повтора на генотип. ( F ) Иммуноблоттинг-анализ общего YAP и YAP Ser127 в WT и Krt14 C373A в лизатах белков кожи хвоста. ( G ) Количественная оценка относительных уровней белка показана в рамке d. Данные представляют собой среднее значение ± стандартная ошибка среднего для трех биологических повторов. T-критерий Стьюдента: * p <0,05; ** p <0,01; *** p <0,005; n.s., статистической разницы нет. Масштабные линейки, 20 мкм.

    14-3-3σ представлял интерес, поскольку он регулирует пролиферацию и дифференцировку кератиноцитов в эпидермисе (Herron et al., 2005; Ли и др., 2005). Последнее достигается частично за счет модуляции клеточной локализации YAP (Li et al., 2005; Sun et al., 2015), конечного эффектора передачи сигналов Hippo (Schlegelmilch et al., 2011; Silvis et al., 2011; Sambandam et al., 2015). Hippo — это эволюционно консервативный путь, играющий главную роль в регулировании роста и гомеостаза в органах и тканях (Pocaterra et al., 2020). Затем мы оценили распределение 14-3-3σ и YAP с использованием непрямой иммунофлуоресценции срезов ткани, полученных из кожи хвоста WT и Krt14 C373A.14-3-3σ встречается в основном в виде агрегатов в супрабазальных кератиноцитах эпидермиса Krt14 C373A, что резко контрастирует с диффузным распределением, наблюдаемым в контроле WT (Рисунок 4C). В соответствии с предыдущими сообщениями (Schlegelmilch et al., 2011; Sambandam et al., 2015) сильный сигнал для YAP возникает как в ядре, так и в цитоплазме базальных кератиноцитов, в противном случае YAP проявляется как более слабый и диффузный сигнал в цитоплазме ( но не наблюдается в ядре) супрабазальных кератиноцитов в эпидермисе WT (рис. 4D).Поразительно, что в эпидермисе Krt14 C373A YAP локализуется преимущественно в ядрах как в базальных, так и в супрабазальных кератиноцитах, согласованным образом (рис. 4D). Последнее открытие предполагает, что экспрессия YAP-зависимого гена может быть изменена в мутантной коже мыши. Последующие анализы RT-qPCR показывают, что устойчивые уровни для нескольких известных мРНК гена-мишени YAP, включая Cyr61 , Zeb1 , Ctgf и Snail2 , заметно повышены в Krt14 C373A по сравнению с кожей дикого типа. (Рисунок 4E).По данным вестерн-иммуноблоттинга, уровни эндогенного YAP1 и Ser 127- фосфорилированного YAP1 сходны в коже WT и Krt14 C373A (фиг. 4F, G). Вместе эти данные указывают на неправильную регуляцию 14-3-3σ и YAP как вероятных вкладчиков в эпидермальный фенотип, проявляющийся в коже уха и хвоста мышей Krt14 C373A.

    Затем мы спросили, происходит ли неправильная регуляция субклеточного разделения YAP также в первичной культуре. Кератиноциты были изолированы от новорожденных детенышей WT и Krt14 C373A, культивированных в отсутствие или в присутствии кальция (Hennings et al., 1980), и проанализированы с использованием результатов микроскопии. K14-зависимое дисульфидное связывание является низким в отсутствие кальция и повышается в течение нескольких дней после добавления кальция к первичным культурам кератиноцитов мышей WT (Рисунок 4 — приложение к рисунку 1A, B). В отсутствие кальция окрашивание на YAP сосредоточено в ядре кератиноцитов WT и Krt14 C373A (рис. 5A, B). После добавления кальция (1 мМ), который запускает дифференцировку и имитирует супрабазальное состояние (Hennings et al., 1980), 73% кератиноцитов WT теряют свой ядерный сигнал YAP, тогда как 95% кератиноцитов Krt14 C373A демонстрируют преимущественно ядерный YAP (Рисунок 5A, B). Вестерн-иммуноблоттинг подтвердил, что, как и ожидалось, белки K10 и филаггрин встречаются на более низких уровнях в обработанных кальцием первичных культурах Krt14 C373A по сравнению с кератиноцитами дикого типа (Рисунок 4 — рисунок в приложении 1C, D), что указывает на задержку или дефект в терминальная дифференциация. Более того, анализы PLA предоставили доказательства снижения взаимодействий между 14-3-3σ и YAP в кератиноцитах Krt14 C373A в первичной культуре по сравнению с контролями дикого типа (Рисунок 4 — рисунок в приложении 1E, F), тем самым расширив результаты иммунопреципитации, показанные на рисунке 4Б.Мы пришли к выводу, что аномальное удержание YAP в ядре и аномальная дифференцировка кератиноцитов Krt14 C373A сохраняются за пределами ткани кожи, что также предполагает, что эти свойства связаны и присущи кератиноцитам.

    Локализация и взаимодействие активности 14-3-3σ и YAP в кератиноцитах
    Krt14 C373A.

    ( A ) Непрямая иммунофлуоресцентная микроскопия для YAP (красный) и K14 (зеленый) в WT и Krt14 C373A кератиноцитов кожи новорожденных в первичной культуре в отсутствие и в присутствии 1 мМ кальция (в течение 4 дней). Стрелки показывают расположение ядер. ( B ) Количественная оценка клеток с ядерным YAP в рамке а. N = 3 биологических повтора. Прибл. Было подсчитано 100 клеток для каждого генотипа для каждого состояния. N = 3 биологических повтора.Данные представляют собой среднее значение ± стандартная ошибка среднего. T-критерий Стьюдента: нет статистической разницы; *** р <0,005. Масштабные линейки, 20 мкм. ( C ) Люциферазные анализы в клетках HeLa, трансфицированных репортерной конструкцией Ccn1 -люцифераза (см. Материалы и методы). Данные были нормализованы в отношении эффективности трансфекции и сигнала, полученного с векторным контролем pRL-TK. Данные представляют собой среднее значение ± SEM для трех биологических повторов, каждая из которых состоит из 6 технических повторов. Для сравнения каждого параметра были выполнены тесты Манна-Уитни с использованием GraphPad Prism 8.** p <0,01, * p <0,05, n.s., недостоверно.

    Пять остатков цистеина, присутствующие в человеческом K14, консервативны в ортологе мыши (Lee et al., 2012), а цистеины в положениях 4, 40 и 367 в человеческом K14 участвуют в дисульфидных связях (Feng and Coulombe, 2015a). Затем мы спросили, является ли аберрантная локализация YAP в Krt14 C373A мутантном эпидермисе Cys373-специфичной. С этой целью мы разработали метод «спасения» с использованием нулевых кератиноцитов мыши Krt14 и в первичной культуре, трансфекцию GFP-K14 или его мутантов и анализ субклеточного разделения YAP.В соответствии с предыдущими данными (Sambandam et al., 2015), только 19,5% кератиноцитов, экспрессирующих GFP-K14WT, обнаруживают ядерный YAP в присутствии кальция (Рисунок 5 — приложение к рисунку 1A, B). Напротив, клетки, экспрессирующие либо мутант без цистеина (CF) GFP-K14, либо одиночный мутант GFP-C367A, характеризуются аномально высоким ядерным удерживанием YAP (83,8% и 81,9% соответственно) (Рисунок 5 — приложение к рисунку 1A, Б). Восстановление Cys367 в основной цепи K14-CF (конструкция GFP-K14CF-C367) устраняет аномальное ядерное удержание YAP, учитывая, что только 27.3% трансфицированных клеток обнаруживают YAP в ядре (Рисунок 5 — рисунок в приложении 1A, B). Эти данные прямо указывают на то, что цистеин заикания (C367 в человеческом K14) является кальций-зависимым регулятором субклеточного разделения YAP в кератиноцитах кожи.

    В попытке напрямую связать K14 с активностью YAP1 в качестве регулятора транскрипции, мы затем провели анализы репортера люциферазы в условиях гетерологичной клеточной культуры. Клетки HeLa были отобраны, потому что они происходят из эпителия и хорошо растут и трансфицируются.Клетки HeLa обычно демонстрируют низкие уровни экспрессии K14 (Moll et al., 1982), но хорошо реагируют на котрансфекцию K5-K14 (Рисунок 5 — рисунок в приложении 1C). Трансфекция управляемой промотором люциферазы Firefly плазмиды гена Ccn1 ( Cyr61) , которая, как было ранее показано, эффективно сообщает о транскрипционной активности YAP (Ma et al., 2017), привела к сильной (~ 8-кратной) индукции активности люциферазы нормализовано к клеткам, трансфицированным эталонной плазмидой люциферазы Renilla (фиг. 5C). В соответствии со способностью K14 удерживать YAP в цитоплазме, активность промотора Ccn1 была значительно ослаблена совместной экспрессией WT K14 вместе с партнером по сборке WT K5 (фиг. 5C).В отличие от этого, активность промоторной конструкции Ccn1 была гораздо меньше затронута, когда не содержащий цистеина K14 (K14 CF) коэкспрессировался с WT K5 (фигура 5 — рисунок в приложении 1C). Следует отметить, что организация филаментов в клетках HeLa, коэкспрессирующих либо K5 и K14WT, либо K5 и K14CF, сопоставима (Рисунок 5 — рисунок в приложении 1C). Результаты этого гетерологичного анализа подтверждают представление о том, что K14-содержащие филаменты влияют на активность YAP, как и предполагалось, и что это свойство зависит от присутствия остатков Cys в K14.

    YAP является ключевым эффектором механочувствительности и механотрансдукции (Dupont et al., 2011; Benham-Pyle et al., 2015; Panciera et al., 2017). Клетки, испытывающие напряжение, часто реагируют усилением детерминант, таких как стрессовые волокна F-актина, сокращение актомиозина, рекрутирование α-катенина и винкулина в слипчивые соединения (Leckband and de Rooij, 2014; Yap et al., 2018), экспрессия ламина A / C в ядре (Swift et al., 2013) и частоты бинуклеации (Cao et al., 2017). Мониторинг состояния таких элементов обеспечивает тест на изменение механочувствительности или механотрансдукции.В срезах ткани кожи хвоста иммуноокрашивание на α-катенин и ламин A / C, но не на десмоглеин 1, заметно увеличилось у мышей Krt14 C373A по сравнению с контрольными животными дикого типа (рис. 6A, B). Использование антитела a-18, которое распознает механочувствительный эпитоп на α-катенине (Shimoyama et al., 1992), подтверждает, что эпидермальные кератиноциты испытывают измененное растягивающее напряжение в эпидермисе Krt14 C373A (рис. 6C). В условиях первичного культивирования мы наблюдали большую частоту многоядерных кератиноцитов в обработанных Ca 2+ Krt14 C373A кератиноцитах кожи новорожденных по сравнению с контролем WT (14.3% против 2,8%; Рисунок 6D). Мы также обнаружили, что каждый из сигналов иммунофлуоресценции для α-катенина, ламина A / C, стрессовых волокон F-актина и фосфорилированной легкой цепи миозина II (pMLC Ser19) увеличивается в Krt14 и C373A по сравнению с WT (рис. 6E, F). В совокупности эти находки убедительно подтверждают, что, в соответствии с неправильной регуляцией YAP (см. Фиг. 5), Krt14 C373A мутантных кератиноцитов обнаруживают изменения в механочувствительности и / или механотрансдукции по сравнению с WT.

    Изменена механика в
    Krt14 C373A эпидермисе и кератиноцитах в культуре.

    ( A-C ) Исследования с участием срезов кожи хвоста молодых взрослых мышей WT и Krt14 C373A мышей. A. Непрямая иммунофлуоресцентная микроскопия для определения α-катенина, десмоглеина один и ламина A / C. Пунктирные линии изображают дермо-эпидермальный интерфейс. B. Количественная оценка относительной интенсивности флуоресценции, как показано на рамке a, для WT и Krt14 C373A. N = 3 биологических повтора. ( C ) Непрямая иммунофлуоресцентная микроскопия механочувствительного эпитопа a-18 в α-катенине в срезах кожи хвоста мышей WT и Krt14 C373A (см. A).D-F: Исследования с участием кератиноцитов кожи новорожденных в первичной культуре. ( D ) Процент клеток с многоядерностью в кератиноцитах WT и Krt14 C373A, культивируемых, как описано для рамок a, c. N = 3 биологических повтора (всего 100 клеток, подсчитываемых каждый раз на генотип). ( E ) Непрямая иммунофлуоресцентная микроскопия для ламина A / C (верхний и средний ряды) и α-катенина (нижний ряд) в первичных культурах кератиноцитов новорожденных WT и Krt14 C373A. ( F ) то же, что и E, за исключением того, что окрашены F-актин (через фаллоидин) и pMLC легкой цепи миозина, фосфорилированной Ser19 (Ser19).Ядра окрашены DAPI в кадрах A, C, E и F. Шкала 20 мкм. Данные в B и F представляют собой среднее ± SEM. T-критерий Стьюдента: * p <0,05; *** p <0,005; n.s., статистической разницы нет.

    Структура и функции кератиновых белков в простом, стратифицированном, ороговевшем и ороговевшем эпителии

    Как сказано в нашей предыдущей книге «Цитогенетика — прошлые, настоящие и дальнейшие перспективы», опубликованное IntechOpen в 2019 году, классическое определение цитогенетики в Merriam-Webster, где работает с 1930 года, это «… отрасль биологии, которая занимается с изучением наследственности и изменчивости методами как цитологии, так и генетика.”Медицинское определение цитогенетики включает изучение хромосом, которые являются видимыми носителями наследственного материала. Взятые вместе, эти определения превращают цитогенетику в науку о слиянии, которая присоединяется к цитологии (т. е. изучение клеток) с генетикой (то есть изучение наследственной изменчивости). Следует учесть, что с того момента прошло более семидесяти лет. в 1952 г., когда Тьио и Леван открыли диплоидное число хромосом в человек будет 46. В течение этого времени, как и следовало ожидать, непрерывный прогресс в знания привели к разработке новых методов, начиная от начальных традиционные методы группирования для современных молекулярных методологий.Через сочетая эти традиционные и молекулярные методы, появилась цитогенетика. как важный инструмент в диагностике различных генетических нарушений, ведущий к потенциальное управление и лечение. В книге представлены последние достижения и стратегии в области цитогенетики, уделяя особое внимание методическим достижениям, разработанным во всем мире которые продвинули поле вперед. Авторы четко обсуждают несколько концепции и подходы, полезные для понимания структуры хромосом и функционируют на различных уровнях, выделяя хромосомы как видимые носители наследственность материала.Эта книга состоит из одиннадцати глав; он начинается с главы, представляющей детальное исследование кариотипа трех видов тутовых ягод, относящихся к родов Morus spp., включая исследования числа основных хромосом, уровней плоидности, хромосомные ассоциации и конфигурации, а также мейотическое поведение Шелковица сорта. Во второй главе представлено полное исследование, в котором анализируются состав и природа гетерохроматина у разных видов электрических рыба из рода Gymnotus, которая является типичным эндемичным организмом. Неотропического региона.Эта информация помогает понять генетические структуры, эволюция и систематика самых богатых и разнообразных Группы неотропических рыб. Третья глава содержит обновленную информацию о взаимосвязь между конститутивным гетерохроматином и инактивацией сменные элементы, ориентированные на виды рыб из региона Амазонки. Авторы показывают, что проанализированные виды амазонских рыб, похоже, реагируют динамически и с поразительным сходством с рядом стрессовых стимулов.В четвертая глава описывает обычные и обычные методы молекулярного бэндинга. используется для обнаружения и количественной оценки хромосомных аберраций во время Скрининг образцов ДНК. Авторы выделяют ряд тем: кариотип. и его компоненты, тенденции кариотипа, эволюция и его роль в видообразовании, паттерны и методы формирования полос, дифференциация и линеаризация хромосом, приложения для бэндинга, обнаружение и анализ хромосомных аберраций, типы IV хромосомных и хроматидных аберраций и механизма образования эти аберрации и разрывы для эволюционных тенденций кариотипа, приложения этих процессов как в диагностических, так и в функциональных сценариях, а также в потенциальных приложения для оценки различных рисков, с которыми сталкивается генетическая конституция эукариотических клеток.В пятой главе освещаются сильные и слабые стороны. использования трофобластических клеток в качестве интересной модели для исследования роли модификаций числа копий гена и изменений в экспрессии генов, которые важен для нормальной дифференцировки клеток по сравнению с аномальной. Шестая глава описывает роль методов секвенирования следующего поколения с высоким разрешением для обнаружение и количественная оценка хромосомных аномалий, используемых при доимплантации генетическое тестирование. Авторы подчеркивают, что одноэтапная биопсия бластоцисты может улучшить как имплантацию бластоцисты, так и рождаемость при экстракорпоральном оплодотворении пациенты, предполагающие, что одноэтапный метод биопсии превосходит двухэтапный метод.Наконец, авторы отмечают, что скрининг этих хромосом аномалии могут снизить вероятность неудачной имплантации эмбриона, раннего выкидыша, родов дефекты, задержка развития и умственная отсталость. Седьмая глава описывает обычно используемые методологии выявления хромосомных аберрации, прогностическое влияние повторяющихся хромосомных аномалий и стратификация риска в генетике гематологических заболеваний. Кроме того, в этой главе представлены различные типы хромосомных аномалий, выявленных во многих гематологических заболевания, такие как острый миелоидный лейкоз, острый лимфолейкоз, миелодиспластический синдром, множественная миелома и миелопролиферативные заболевания, тем самым подчеркивая их роль в клиническом фенотипировании и прогнозе.Восьмой в главе обсуждается использование обычных цитогенетических и молекулярных анализы, участвующие в патогенезе острого лимфобластного лейкоза, одного из наиболее распространенные виды рака у детей. В этой главе рассказывается о том, как традиционные цитогенетические методы претерпели значительные успехи, появившись в молекулярные цитогенетические технологии, такие как флуоресцентная гибридизация in situ, мультиплексная амплификация зондов, зависящая от лигирования, сравнительный геномный массив гибридизация и секвенирование следующего поколения, все из которых служат новаторскими методы диагностики, стратификации риска, мониторинга заболеваний и лечения выбор.В девятой главе рассматриваются достижения цитогенетики и генетики в терминами миелодиспластических синдромов, акцентируя внимание на роли общепринятых кариотип и новые геномные технологии, такие как однонуклеотидный полиморфизм массив и секвенирование следующего поколения, участвующих в миелодиспластических синдромах, для обнаружения новых генетических изменений и разработки целевых методов лечения. В в десятой главе подчеркивается важность идентификации Филадельфии. хромосома при хронических миелопролиферативных синдромах с точки зрения диагностики и прогноз для улучшения качества медицинской помощи пациентам.Наконец, Книга завершается главой, в которой рассматривается, как экологические изменения в границы мутаций или неправильной регуляции генов цитокератина участвуют в патогенез врожденных нарушений ороговения, таких как хрупкость кожных тканей, гипертрофия кожи и злокачественная трансформация. Редакция цитогенетики — классические и молекулярные стратегии анализа наследственности Материал очень благодарен всем ученым за то, что они поделились своими знания и идеи в этом междисциплинарном книжном проекте; они сделали большие усилия по организации информации каждой главы.Мы надеемся, что информация, представленная в этой книге, оправдает ожидания и потребности всех тех, кто интересуется различными аспектами цитогенетики, включая ученых, врачей, фармакологи, студенты и другие. Мы особенно надеемся, что эта книга XIV V будет направлять тех, кто работает в этой области, к новым открытиям, используя новые и предшествующие методы исследования в их будущих исследованиях с использованием понимания как основные, так и прикладные аспекты цитогенетики.

    Какова функция кератина в волосах? — AnswersToAll

    Какова функция кератина в волосах?

    Кератин разглаживает перекрывающиеся клетки, образующие пряди волос.Слои клеток, называемые кутикулой волос, теоретически поглощают кератин, в результате чего волосы выглядят пышными и блестящими. Кератин также утверждает, что делает вьющиеся волосы менее вьющимися, их легче укладывать, и они выглядят более прямыми.

    Какие две функции кератин выполняет для кожи?

    Подведение итогов Кератин — важный белок эпидермиса. Кератин выполняет две основные функции: связывать клетки друг с другом и формировать защитный слой на внешней стороне кожи. В эпителиальных клетках кератиновые белки внутри клетки прикрепляются к белкам, называемым десмосомами на поверхности.

    Для чего нужен кератин в коже?

    Кератин: Кератин — главный белок вашей кожи, из которого состоят волосы, ногти и поверхностный слой кожи. Кератин — это то, что формирует жесткость вашей кожи и помогает с барьерной защитой, которую предлагает ваша кожа.

    Каковы функции кератина и меланина?

    Кератиноциты или плоскоклеточные клетки находятся в среднем слое эпидермиса и производят кератин, белок, образующий внешний защитный слой.Кератин также используется для производства волос и ногтей. Меланоциты производят меланин, пигмент, придающий цвет коже.

    Кератин жив или мертв?

    Независимо от того, мягкий или твердый белок, кератиновые клетки обычно уже мертвы к тому времени, когда они превращаются в волосы, кожу или копыта. Обычно мертвые кератиновые клетки защищают нежную ткань, которая находится под ними.

    Какая пища богата кератином?

    Вот 10 продуктов, способствующих выработке кератина.

    • Яйца. Яйца — отличный способ естественным образом увеличить выработку кератина.
    • Лук репчатый. Лук отлично подходит не только для придания вкуса любимым блюдам, но и для увеличения выработки кератина.
    • Лосось.
    • Сладкий картофель.
    • Семечки подсолнечника.
    • Манго.
    • Чеснок.
    • Кале.

    Есть ли кератин в яйцах?

    1/5 Яйца. Яйца содержат все аминокислоты, необходимые нашему организму для создания белка, а волосы и ногти состоят из белка, называемого кератином.Очень большое яйцо содержит семь граммов белка, что эквивалентно одной унции мяса, рыбы или птицы.

    Содержит ли рис кератин?

    Неудивительно, что рисовая вода содержит многие из тех же витаминов и минералов, которые мы находим в рисе, включая аминокислоты (предшественник кератина, типа белка, содержащегося в волосах) и витамины E и B.

    Где находится кератин?

    Тип белка, обнаруженный на эпителиальных клетках, выстилающих внутреннюю и внешнюю поверхности тела.Кератины помогают формировать ткани волос, ногтей и внешнего слоя кожи. Они также находятся на клетках слизистой оболочки органов, желез и других частей тела.

    Что вызывает слишком много кератина?

    Кератин — это прочный волокнистый белок, содержащийся в ногтях, волосах и коже. Организм может производить дополнительный кератин в результате воспаления, в качестве защитной реакции на давление или в результате генетического заболевания. Большинство форм гиперкератоза поддаются лечению с помощью профилактических мер и лекарств.

    Как уменьшить выработку кератина?

    Изменения образа жизни

    1. Регулярное увлажнение кожи.
    2. Избегайте тесной, стесняющей одежды.
    3. с использованием увлажнителя в холодную и сухую погоду.
    4. ограничение времени купания.
    5. с использованием теплой воды в душе и ванне.
    6. сократить количество сеансов эпиляции, таких как бритье и восковая эпиляция, поскольку со временем они могут раздражать волосяные фолликулы.

    Что такое натуральный кератин?

    Кератин — это натуральный белок, содержащийся в коже, волосах и ногтях.Этот белок образует волокна, которые делают его прочным. Хотя это натуральный белок, эти продукты сделаны с добавлением нескольких других ингредиентов. Кератиновые препараты обычно содержат химическое вещество, называемое формальдегидом.

    Вреден ли кератин для волос?

    Кератиновое лечение волос может показаться быстрым решением для вьющихся или волнистых волос, но в долгосрочной перспективе оно может стоить вам дороже. Тесты показывают, что кератиновые препараты содержат небезопасные уровни формальдегида и других химикатов. Формальдегид — известное химическое вещество, вызывающее рак.Он также может вызывать кожные реакции и другие побочные эффекты.

    Отрастут ли волосы после кератиновой обработки?

    Аллергический телогеновый эффлювий может иногда возникать после химической обработки волос, это может быть причиной выпадения волос после лечения кератином. Если вам поставили диагноз только Telogen Effluvium, ваши волосы должны отрасти естественным образом через три-шесть месяцев. Это не используется при лечении Telogen Effluvium.

    Изменяет ли кератин волосы навсегда?

    Кератин — это белок.Кератин обычно исчезает из волос в течение трех-пяти месяцев, и ваша текстура возвращается к своему естественному состоянию. Расслабляющие средства навсегда изменят связи ваших волос, поэтому, чтобы увидеть вашу естественную текстуру, вам нужно отрастить химически обработанные локоны.

    Помогает ли кератин росту волос?

    Добавка с кератином, биотином, пептидами коллагена, гиалуроновой кислотой, всеми витаминами на основе алфавита или любой их комбинацией может помочь вашим волосам вырасти длиннее и сильнее всего за несколько недель..

    Какой кератиновый продукт лучше?

    • Однодневная формула для лечения Lasio Keratin-Infused.
    • Шампунь Tresemme Keratin Smooth With Argan Oil.
    • Schwarzkopf Gliss Hair Repair Million Gloss Shampoo.
    • Wella Spa Luxe Oil Keratin Protect Шампунь.
    • Giovanni 2Chic Brazilian Keratin And Argan Oil Шампунь.
    • Khadi Global Keratin Power и шампунь для волос Bhringraj Herbal Hair.

    Можно ли делать кератин дома?

    Как сделать кератин своими руками дома? Шаг 1 — Вымойте волосы хорошим шампунем, лучше используйте натуральный шампунь без парабенов.Шаг 2 — Высушите волосы феном. Шаг 4 — Нанесите любую из указанных ниже кератиновых масок.

    Безопасен ли шампунь с кератином?

    Единственный риск, связанный с кератиновым маслом, — это процедуры в салоне с использованием формальдегида, и это не риск для вас, это риск для вашего стилиста, который должен подвергаться воздействию формальдегида в гораздо больших количествах, чем вы. Нет такого риска при использовании шампуня с кератиновым маслом.

    Каковы преимущества кератинового шампуня?

    Когда в ваш шампунь (или любое средство по уходу за волосами) добавлено кератиновое масло, вы получаете преимущества, которые питают и кондиционируют волосы.Это помогает ему выглядеть блестящим и гладким. Это также помогает бороться с вьющимися волосами, укрощать выпадение волос и защищать от теплового повреждения, вызванного инструментами для укладки, такими как утюжок для выпрямления волос или фен.

    Какое средство для волос лучше всего?

    Кератиновые процедуры становятся все более популярными за последние несколько лет, и не без оснований. Это один из самых безопасных методов выпрямления волос. Кератин — это натуральный белок, который уже содержится в наших волосах, однако по мере того, как его содержание уменьшается с возрастом и при неправильном питании, уменьшается и уровень кератина.

    Может ли яйцо сделать ваши волосы прямыми?

    Яйца и оливковое масло Яичный белок и полезные свойства оливкового масла питают ваши волосы, делая их прямыми и естественными. Как следует взбейте два яйца и добавьте к ним оливковое масло. Помассируйте кожу головы этой смесью и оставьте примерно на час.

    Обзор вашей кожи

    Что такое кожа?

    Кожа — самый большой орган нашего тела, состоящий из нескольких частей, включая воду, белок, липиды (жиры) и различные минералы и химические вещества.На протяжении всей жизни ваша кожа будет меняться в лучшую или в худшую сторону. Фактически, ваша кожа восстанавливается примерно каждые 27 дней. Очень важно правильно ухаживать за кожей, чтобы поддерживать здоровье и жизнеспособность этого важнейшего органа.

    Эта информация служит только обзором и не может заменять совет профессионала.

    Чего требует ваша кожа каждый день?

    Во время повседневной суеты можно легко пропустить стакан воды или пропустить уборку.Однако со временем эти вредные привычки могут сказаться на вашей коже. Каждый день вы должны обеспечивать свою кожу:

    • Много воды.
    • Полное очищение дважды в день. Ночью не забывайте снимать макияж и тщательно очищать кожу перед сном.
    • Сбалансированное питание.
    • Увлажняющий. Это необходимый шаг даже для жирной кожи. На рынке есть множество увлажняющих кремов, не содержащих масла.
    • Защита от солнца, защита от солнца, защита от солнца.Крайне важно защитить кожу от вредных лучей UVA и UVB. Солнцезащитный крем (SPF 30 или выше) рекомендуется каждый день. Это поможет предотвратить повреждение кожи солнцем, рак кожи и появление морщин.

    На протяжении всей жизни вы должны уделять внимание всем частям своей кожи. Ознакомьтесь с ним, чтобы заметить любые изменения, которые могут произойти, например появление различных родинок или пятен, которые могут потребовать дополнительного внимания.

    Как устроена кожа?

    Эпидермис: Наружный слой

    Эпидермис — самый тонкий слой, но он отвечает за защиту от суровых условий окружающей среды, имея 5 собственных слоев.В эпидермисе также находятся разные типы клеток:

    • Кератиноциты , которые производят белок, известный как кератин, основной компонент эпидермиса.
    • Меланоциты , которые производят пигмент кожи, известный как меланин.
    • Клетки Лангерганса , которые предотвращают попадание предметов в вашу кожу.

    Дерма: средний слой

    Дерма — это слой, придающий коже полноту и пухлость.Возраст и солнце могут повредить дерму и привести к появлению морщин.

    Дерма представляет собой сложную комбинацию кровеносных сосудов, волосяных фолликулов и сальных (масляных) желез. Здесь вы найдете коллаген и эластин, два белка, необходимые для здоровья кожи, поскольку они обеспечивают поддержку и эластичность (способность вашей кожи возвращаться в исходное состояние после растяжения). Фибробласты — это клетки, которые вы найдете в этом слое, потому что они синтезируют коллаген и эластин. Этот слой также содержит рецепторы боли и прикосновения.

    Гиподерма: жировой слой

    Этот слой также известен как подкожный слой. В нем содержатся потовые железы, жировые и коллагеновые клетки, и он отвечает за сохранение тепла вашего тела и защиту ваших жизненно важных внутренних органов. Уменьшение ткани в этом слое способствует дряблости кожи.

    Какие белки в коже?

    • Коллаген : Коллаген — это самый распространенный белок в коже, составляющий 75-80% вашей кожи.

      Добавить комментарий

      Ваш адрес email не будет опубликован. Обязательные поля помечены *