Коллаген функции: Что такое коллаген и зачем он нужен вашей коже

Содержание

Коллаген функция — Справочник химика 21

    Функции белков в организме чрезвычайно многообразны. Некоторые из них (например, коллаген) составляют основу костно-мышечных тканей. Другие белки включены в иммунную систему и вьшолняют защитные функции против инфекций и возбудителей болезней. Наиболее важные белки — ферменты (энзимы), которые катализируют химические реакции, протекающие в организме, и гормоны, регулирующие все биохимические процессы в организме. [c.502]
    В животном организме белки выполняют еще ряд других функций — опорные и защитные. Так, коллаген — составная часть костей, кожи и сухожилий обеспечивает прочность скелета, кератин — белок кожи защищает расположенные под кожей ткани от механических повреждений, миозин образует волокна, обусловливающие мышечные движения и т. д. [c.433]

    Фибриллярные белки служат основным строительным материалом животных тканей, т. е. выполняют ту функцию, которая более всего им подходит они нерастворимы и склонны к образованию волокон. К их числу относятся следующие белки кератин — в коже, волосах, ногтях, рогах и перьях коллаген — в сухожилиях миозин — в мускулах фиброин — в шелке. 

[c.1053]

    Коллаген, состояш,ий из сильно вытянутых полипептидных цепей, может выдерживать значительное механическое напряжение вдоль оси, поскольку оно по направлению совпадает с ориентацией ковалентных связей его пептидного остова. Поэтому структура коллагена хорошо соответствует характеру выполняемых им функций — передавать усилия в сухожилиях, образовывать заш,итный слой кожи и других органов. Коллаген безусловно является одним из самых распространенных в природе белков. 

[c.91]

    Альбуминоиды (протеиноиды, склеропротеины) — белки, резко отличаюпще-ся от других белков по свойствам. Они растворяются лишь при длительной обработке концентрированными кислотами п щелочами, причем с расщеплением молекул. В животных организмах выполняют опорные и покровные функции в растениях не встречаются. Представители фиброин— белок шелка кератин — белок волос, шерсти, рогового вещества, эпидермиса кожи эластин — белок стенок кровеносных сосудов, сухожилий коллаген — белковое вещество кожи, костей, хрящей, соединительных тканей. [c.297]

    Относительные количества различных аминокислот в белке зависят от его происхождения и функции. Аминокислоты с углеводородными боковыми цепями преобладают в таких нерастворимых нитевидных белках, как шелк, шерсть и коллаген (белок, выполняющий функцию строительного материала в тканях). Аминокислоты с полярными боковыми цепями более распространены в водорастворимых белках. Полярные группы часто играют важную роль, определяя общую структуру белковой молекулы, 

[c.445]

    Биологические функции белков крайне разнообразны. Они выполняют каталитические (ферменты), регуляторные (гормоны), структурные (коллаген, фиброин), двигательные (миозин), транспортные (гемоглобин, миоглобин), защитные (иммуногло-. булины, интерферон), запасные (казеин, альбумин, глиадин, зе-ин) и другие функции. Среди белков встречаются антибиотики и вещества, оказывающие токсическое действие. 

[c.9]


    Природный каучук (и =1500—2200). Бесконечное разнообразие геометрических форм полимерных молекул (белков, нуклеиновых кислот, полисахаридов и т. д.) лежит в основе многообразия структурных форм живых организмов, животных и растительных, и способствует проявлению всевозможных биологических функций этих организмов. Одни полимеры, такие, как каучук, полимеры волос и шерсти — фиброин, коллаген и другие, имеют регулярную структуру  [c.42]

    Структурная функция. Белки, выполняющие структурную (опорную) функцию, занимают по количеству первое место среди других белков тела человека. Среди них важнейшую роль играют фибриллярные белки, в частности коллаген в соединительной ткани, кератин в волосах, ногтях, коже, эластин в сосудистой стенке и др. Большое значение имеют комплексы белков с углеводами в формировании ряда секретов мукоидов, муцина и т.д. В комплексе с липидами (в частности, с фосфолипидами) белки участвуют в образовании биомембран клеток. 

[c.21]

    Весьма широко распространено посттрансляционное присоединение углеводов к белкам. Все известные белки плазмы крови, напрнмер, представляют собой гликопротеины (за исключением альбумина и преальбумина). Гликопроте ины несут разнообразные функции, в частности структурные (коллаген), ферментативные (тромбин) и гормональные (тироглобулин). Содержание углеводов меняется от 0,5 /о в коллагене до примерно 85 % в групповых веществах крови. В гликопротеинах, однако, присутствует лишь относительно небольшое число типов углеводов, включающее О-галактозу, О-маннозу, О-глюкозу, -фукозу, Л -ацетил-/)-глюкозамин, УУ-ацетил-О-галактозамин и сиаловые кислоты. В некоторых растительных гликопротеинах содержится 1-араби-ноза. 

[c.548]

    Таким образом, специализированные структурные функции фибриллярных белков определяются их специфическим ориентированным строением. Биологическая роль таких белков не только защитная, как в случае кератина и фиброина. Выше уже указывалось, что коллаген необходим для остеогенеза, а миозин обладает ферментативной активностью — он катализирует гидролиз АТФ. 

[c.260]

    Склеропротеины — белковые вещества, несущие в организме механические функции из них построены рога, копыта и волосы животных. Протеины трех последних органов называют кератинами в отличие от коллагенов, представляющих собою главную составную часть костей, хрящей, сухожилий и кожи. Склеропротеины не (растворимы в обычных условиях ни в воде, ни в растворах нейтральных солей, ни в разведенных кислотах и щелочах и весьма трудно поддаются действию ферментов. [c.10]

    В связи с рассмотренными расчетами возникает ряд важных для структур фибриллярных белков вопросов, которые, вероятно, будут решены в ближайшем будущем 1. Изменит ли учет атомов водорода оптимальные конформации и их относительные стабильности, найденные минимизацией потенциальной функции Имеются ли еще локальные минимумы потенциальной поверхности и если да, то сколько 3. Каковы барьеры, разделяющие локальные минимумы 4. Достаточно ли места в найденных структурах для вхождения молекул воды и какая будет детальная геометрия тройной спирали с молекулами воды 5. Будет ли тройной комплекс стабильнее, чем двойной или четверной (разумеется, это надо доказать) 6. Каковы оптимальные структуры подобных последовательностей, тоже моделирующих коллаген, например (—Гли-Про-Гипро—) 7. Будут ли отличаться структуры для случайных последовательностей аминокислот  

[c.147]

    Существуют четыре типа фибриллярных белков, вьшолняющих в животных организмах защитную или структурную роль а-кератин, р-кератин, коллаген и эластин. При их изучении бьши получены важные сведения о соотношении между структурой и функцией молекул белков. а-Кератины-это нерастворимые и плотные белки, входящие в состав волос, шерсти, перьев, чешуи, рогов и копыт, а также панцыря черепахи. Рентгеноструктурный анализ показывает, что фибриллы а-кератина имеют [c.183]

    Измерения темплоемкости белков выполняются с помощью дифференциальных сканирующих калориметров, которые позволяют получить теплоемкость как функцию температуры, и реже — с помощью капельных калориметров, которые дают значение теплоемкости при фиксированной средней температуре. Измерения, проведенные на слабо гидратированных образцах белка с помощью сканирующих калориметров в температурном интервале по обе стороны от 0°С, показали, что теплота перехода и изменение в величине теплоемкости, связанное с плавлением воды, наблюдается только при уровнях гидратации выше 300%. Например, из измерений на коллагене [11] следует, что для образцов со степенью гидратации 0,35 г воды/г белка не наблюдается никакого перехода. Отсюда можно сделать вывод, что по крайней мере данное количество воды взаимодействует с белком настолько сильно, что она не может замерзнуть. Оценка гидратационной воды, определяемой как количество незамерзающей воды, может быть сделана на основе ана- 

[c.117]

    В данном разделе рассматриваются три основных вида волокон животного происхождения волокна волосяного покрова, шелк и кожа. Все они состоят из белковых веществ (т. 4, стр. 305—341), относящихся соответственно к кератинам, фиброинам и коллагенам, и сильно различаются между собой по химическим и физическим свойствам. Самое важное из волокон волосяного покрова — это, конечно, шерсть. Химическое строение шерсти может существенно различаться не только у разных пород овец, но даже и у волокон шерсти одного и того же настрига. Обнаружены также различия у шелка, вырабатываемого разными насекомыми (промышленный интерес представляет только один тип шелка), и у коллагенов, выполняющих различные функции в организме (коллагенов кожи, мышц, костной ткани и др.). Шерсть и шелк становятся пригодными для употребления непосредственно после удаления из них веществ нефибриллярной структуры — шерстяного жира и серицина соответственно. С другой стороны, чтобы превратить коллагены в кожу, необходимо подвергнуть их ряду дополнительных операций, главной из которых является дубление, придающее им достаточную прочность и стойкость. В табл. 9.2 приведены типичные данные по аминокислотному составу шерсти, фиброина и коллагена кожи (о последовательности соединения аминокислотных остатков в белках см. т. 4, стр. 308—309). 

[c.286]


    Как уже отмечалось (см. раздел 2.2.4), в коллагене, функцией которого является обеспечение механической прочности соединительной ткани, полипептидные а-цепи и.меют спиральную структуру. Три цепи, скручиваясь, формируют суперспираль молекулы коллагена. Пять молекул образуют первичные филаменты, которые складываются в субфибриллы, а последние формируют фибриллы коллагена. Они в свою очередь образуют видимые в световом микроскопе волокна, которые формируют пучки. И на всех этих уровнях имеется спиралевидное (жгутообразное) скручивание составных элементов, что ограничивает их скольжение относительно друг друга при натяжении и обеспечивает уникальную прочность коллагеновых структур. В то же время архитектоника коллагеновых образований, количественное и качественное их взаимоотношение с другими компонентами межклеточного матрикса и клетками различаются в специализированных тканях в полном соответствии с характером, величиной и направлением биомеханической нагрузки (см. введение и раздел 2.2.4). Так, из ограниченного набора типовых деталей создается почти бесконечное структурно-функциональное разнообразие. [c.288]

    Фибриллярные, или волокнистые, белки (от латинского с гова ЬгШа — волокно) состоят из макромолекул в виде тонких вытянутых нитей, обычно соединенных между собой. В эту группу входят белки, являющиеся составными частями кожи и сухожилий (коллаген, желатин), волоса и рога (кератин), мышц (миозины) и др. В организме они выполняют в основном механические функция, хотя некоторые из фибриллярных белков обладают и биологической активностью. Так, названный выше миозип является ферментом он расщепляет аденазинтрифосфорную кислоту (АТФ), которая обладает большим количеством энергии, выделяемой при ее расщеплении. [c.338]

    Встречающиеся в природе высокополимеры можно разделить на два класса полимеры, изменения которых под действием излучения высокой энергии представляют только технический или академический интерес, и полимеры, радиационные изменения которых имеют первостепенное значение в области биологии и в отношении благополучия всего живого, в особенности человека. В первом классе находятся в основном полисахариды целлюлоза и ее производные, крахмал, декстран, пектины и т. п. полимеры. К этому классу можно отнести также некоторые белки, например коллаген и кератин, которые и.меют только структурные функции, а также уже рассмотренные (гл. VIII) натуральный каучук и гуттаперчу. Ко второму классу относятся нуклеиновые кислоты, или, более правильно, неуклеопро-теиды, котО рые образуют генетическое вещество клеточного ядра, а также белки, имеющие метаболическую функцию, например гемоглобин, миоглобин и ферменты. Небольшие дозы излучения, например 500—1000 р, почти не влияющие на большинство полимеров, оказывают очень сильное воздействие на природные полимеры второго класса, приводя к серьезным для организма и даже смертельным последствиям. В настоящее время детальные данные о характере воздействия излучения высокой энергии па протеины почти полностью отсутствуют, несмотря на накопление значительного количества фактического материала, касающегося суммарного действия излучения. [c.204]

    Наряду с описанными выше белками, выполняющими тонкие высокоспециализированные функции, существуют белки, имеющие в основном структурное значение. Они обеспечивают те или иные аспекты механической прочности и других механических свойств отдельных тканей живых организмов. В первую очередь следует сказать об уже упоминавшемся выше коллагене — основном белковом компоненте вне1спеточного матрикса соединительной ткани. У млекопитающих коллаген составляет до 25% От обп1ей массы белков. Коллаген синтезируется в фибробластах — основных клетках соединительной ткани. Как уже отмечалось выше, первоначально он образуется в виде проколлагена, предшественника, который проходит в фибробластах определенную химическую обработку, состоящую, в частности, в окислении ряда остатков пролина до гидроксипролина и некоторых остатков лизина до 6-гидроксилизина. Коллаген формируется в виде трех скрученных в спираль полипептидных цепей, которые уже вне фибробластов объединяются в коллагеновые фибриллы диамет]эом в несколько сотен нанометров, а последние — в уже видимые в световом микроскопе коллагеновые нити. [c.40]

    Среди структурных белков необходимо прежде всего упомянуть макромолекулы, составляющие остов многих ткаией и органов и определяющие их механические свойства коллаген соединительных тканей, костей и суставов, эластин связок, а-кератин кожи, волос, ногтей, рогов и перьев, склеротии наружного скелета насекомых, фиброин шелка. Эта группа может быть дополнена протеогликанами клеточных стенок бактерий, белквми оболочек вирусов, некоторыми мембранными и рибосомальными белками. Отметим, что приписываемая многим белкам чисто структурная функция часто связана лишь с недостаточным уровнем знаний об их других, более специфических функциях. [c.22]

    Биологические функции белков исключительно разнооб разны. Некоторые из них обладают свойствами гормонов, ре гулирующих различные процессы обмена веществ (например инсулин поддерживает уровень сахара в крови) другие белкв действуют как катализаторы (ферменты) биологических про цессов, и, наконец, ряд белков является биологическим стро ительным материалом (например, коллаген соединительны тканей и кератин волос). Выше уже были упомянуты свойств гемоглобина млекопитающих как переносчика кислорода Функция некоторых белков крови заключается в обраЕэваниЕ антител, обусловливающих сопротивляемость к заболеваниям а так называемые нуклеопротеиды входят в качестве важной составной части в гены, которые несут наследственную инфор мадию и передают ее в процессе деления клетки. Вирусы, на пример вирус табачной мозаики, состоят из нуклеопротеидов заключенных в белковую оболочку. Структура многих вирусо настолько регулярна, что они могут быть получены в виде хо рошо образованных кристаллов. [c.512]

    Следует отметить, что некоторые авторы, и в том числе такие видные исследователи дубильных веществ, как Краус и Деккер, хотя и не считали, что фенольные соединения принимают активное участие в метаболизме, признавали их важное значение в жизни растений. По Краусу (Kraus, 1889), одной из важнейших функций фенольных соединений является их способность образовывать нри повреждении растений комплексы с белками (подобно взеШмо-действию дубильных веществ с коллагеном). Такие комплексы создают на поврежденной поверхности пленку, препятствующую проникновению гриба-натогепа. Отсюда возник термин защитная функция дубильных веществ. Краус считал, что проблема физиологической роли дубильных веществ очень сложна и полна противоречий. С одной стороны, широкое распространение фенольных соединений в важнейших органах и тканях растений свидетель- [c.8]

    Биологические функции. Белки могут выполнять в живых организмах самые различные функции катализировать (ферменты) и регулировать (гормоны) биохимич. реакции входить в состав соединительной ткани (напр., коллаген) или мышц (актин, миозин) служить резервными питательными веществами (гранулы белка в цитоплазме) и др. Функции дезоксирибонуклеиновой к-ты — передача генетич. информации из поколения в поколение при клеточном делении. Этот Б. служит исходной матрицей при передаче информации внутри клетки. Рибонуклеиновая к-та также участвует в этом процессе, приводящем к синтезу специфич. белков клетки. Полисахариды могут служить резервными питательными веществами (напр., крахмал, гликоген), выполнять структурные функции (напр., целлюлоза полисахариды соединительной ткани), обеспечивать специфические свойства поверхности клеток (напр.1, антигенные полисахариды микроорганизмов) или защиг ту организма в целом (напрнмер, камеди и слизи растений). [c.128]

    Многие белки образуют волокна, навитые друг на друга или уложенные плоским слоем они вьшолняют опорную или защитную функцию, скрепляя биологические структуры и придавая им прочность. Главным компонентом хрящей и сухожилий является фибриллярный белок коллаген, имеющий очень высокую прочность на разрыв. Выделанная кожа представляет собой почти чистый коллаген. Связки содержат элаетин-струк- [c.139]

    Белки могут быть разбиты на два больших класса в соответствии с формой их молекул и некоторыми физическими свойствами глобулярные и фибриллярные белки (рис. 6-1). В глобулярных белках одна или большее число полипептидных цепей свернуты в плотную компактную структуру сферической, или глобулярной, формы. Обьлно глобулярные белки растворимы в водных системах и легко диффундируют одни из.этих белков выполняют функции, обусловленные их подвижностью, а другие функционируют как динамические системы. К глобулярным белкам относятся почти все ферменты, равно как и транспортные белки крови, антитела и пищевые белки. Фибриллярные белки представляют собой нерастворимые в воде длинные нитевидные молекулы, полипептидные цепи которых не имеют глобулярной формы, а вытянуты вдоль одной оси. Большинство фибриллярных белков выполняет структурные или защитные функции. Типичными фибриллярными белками являются а-кератин волос и шерсти, фиброин шелка и коллаген сухожилий. [c.140]

    Соединительная ткань состоит из межклеточных элементов, вьшолняющих структурные и опорные функции на ее долю приходится значительная часть всего органического вещества, содержащегося в теле высших животных. Сухожилия, связки, хрящи и органический матрикс костей-это наиболее знакомые нам элементы соединительной ткани. Соединительная ткань окружает кровеносные сосуды, образует важную в структурном отношении подкожную клетчатку, связьшает между собой клетки отдельных тканей и заполняет пространство между клетками так называемым основным веществом. Существуют три главных молекулярных компонента соединительной ткани два фибриллярных белка-коллаген и эластин, которые в разных соотношениях присутствуют в большинстве соединительных тканей, и протеогликаны-семейство гибридных молекул, представляющих собой белки, ковалентно связанные с полисахаридами. [c.176]

    Строение тела животных дает многочисленные примеры использования природой физических и химических свойств разнообразных полимерных материалов. Уже были упомянуты мышцы, которые построены из связок волокон, представляющих собой одну из форм белка. Главной функцией мышц является, конечно, перевод химической энергии, полученной из пищи, в механическую работу, но поскольку мышцы обладают некоторыми эластическими свойствами каучуков, то мышечная система выполняет функции прокладки, амортизирующей удары и защищающей внутренние органы от повреждений. Клей и желатину получают из другого фибриллярного белка — коллагена, основного белка кожи. Коллаген име-л тся также в сухожилиях (связывающих мышцы со ске-о том), связках и т. д., входит он и в состав костей. Йрочность кож, которой добиваются химической обра-с боткой (дубление) шкур, обусловлена сеткой составляю- даих их коллагеновых волокон. [c.17]

    СКЛЕРОПРОТЕИНЫ — большая группа фибриллярных белков, широко распространенных в тканях животных и выполняющих опорные функции. В соответствии с классификацией белков С. определяются как простые белки, нерастворимые в разб. к-тах и щелочах и устойчивые к действию протеолитич. ферментов. К С. относят коллаген и эластин, входящие в состав волокон соединительной ткани животных, кератины волос, перьев и др. роговидных образований, фиброин нитей шелка. К С. также принадлежат нерастворимые малоизученные белки морских губок и кораллов (спонгин, горгонин и антипатин). [c.450]

    В 1963 г. Лэмпорт [16] обнаружил в клеточной оболочке белок, содержащий оксипролин. Поскольку из животных белков оксипролин содержится только в коллагене, Лэмпорт предположил, что обнаруженный им растительный белок также несет структурную функцию. Однако Ольсон и Боннер [23 [ показали, что удаление содержащего оксипролин белка из клеточных оболочек колеоптиля Avena никоим образом не изменяет их механических характеристик. Таким образом, функцию этого белка еще только предстоит выяснить. [c.91]

    Наконец, полученные этими приемами результаты следует всегда рассматривать и с учетом происхождения выделенных белков и их высокой лабильности. При проведении серии исследований свойств белкового препарата может оказаться, что исследователь изучает при последнем анализе иные виды молекул, чем в начале работы. Более того, даже свежеприготовленные препараты могут в некоторых отношениях отличаться от присутствующих в исходной ткани белков. Насколько существенными могут быть эти различия Дать какого-либо общего ответа на этот вопрос невозможно. В случае относительно стабильных белков, естественно существующих в свободном растворе (например, белки плазмы крови), можно сравнить результаты измерений в условиях, не слишком отличных от биологических, с результатами, полученными для очищенных систем. В других случаях сохранение оригинальной структуры в значительной степени доказывается способностью системы к воспроизводству in vitro своей биологической функции. Для таких структурных белков, как, например, коллаген, данные физико-химических измерений на изолированных белках необходимо дополнять прямыми электронно-микроскопическими наблюдениями тех биологических систем, в которых находятся эти белки. В некоторых же случаях почти невозможно установить, в какой степени очищенный белок является артефактом получения. [c.129]

    Третья важнейшая функция белков — структурная. Клетка не может быть уподоблена сосуду, в котором попросту перемешаны в растворе все метаболиты п ферменты, — она разделена на множество органелл, защищенных белковьши, часто лппопротеиновьши, мембранами, наделенными ферментативной активностью, препятствующими свободному проникновению растворенных веществ. Внешняя оболочка клетки также является липопротеидной мембраной с весьма селективной проницаемостью. Большинство ферментов в клетке находится внутри тех или иных органелл. Поэтому и все биохимические процессы локализованы в определенных местах. Продолговатые, довольно крупные тела (длиной около 0,5 х) — митохондрии содержат в себе ферменты окисления и окислительного фосфорилирования, т. е. катализаторы реакций, в которых запасается энергия, потребляемая клеткой. Маленькие круглые образования (диаметром 150— 200 х ) — микросомы пли рибосомы содержат в себе ферменты, необходимые для синтеза белков. В ннх главным образом локализованы процессы синтеза белка. Задача, выполняемая структурными белками клетки, с одной стороны, чисто архитектурная белки служат материалом, из кото рого строится то или иное морфологическое образование. С другой стороны, они регулируют прохождение различных веществ внутрь органелл, т. е. осуществляют так называемый активный транспорт различных веществ, идущий часто против градиента концентрации, т. е. в сторону, противополон ную диффузии. В высших организмах, в которых произошла дифференциация и специализация тканей, некоторые структурные белки присутствуют в значительных количествах, образуя специальные типы тканей. Таков, например, коллаген, фибриноген крови, склеропротеин роговицы глаза и т. п. Изучение своеобразного молекулярного строения этих белков показывает его тесную связь с выполняемой ими функцией. В этом случае мы также имеем основание говорить о функциональной активности, разыгрывающейся на молекулярном уровне. [c.5]

    Впервые вода в коллагене исследована Берепдсе-ном (Berendsen, 1962), по тонкая структура в образцах нативного коллагена хвоста крысы им не обнаружена. В свете приведенных выше данных по изучению как функции возраста можно предположить, что в исследовании использовались образцы RTT старых крыс. [c.119]

    Вопрос о справедливости той или иной модели движения воды в коллагене имеет принципиальное значение, поскольку его решение связано с важными особенностями биологической роли воды, как отмечено в предисловии к настоящей главе. В частности, основные функции живого — мембранная проницаемость, молекулярная и ионная селективность клеток, мускульная активность, проводимость нервных импульсов и другие — по одной из гипотез ( адсорбционная теория ) определяются наличием особого, упорядоченного или структурированного состояния во всей гидратной оболочке белка. Согласно этой теории, вся или почти вся внутриклеточная вода связана или структурирована и растворимость данного вещества в ней является функцией степени структурной организации гидратной оболочки белка. В свою очередь, степень структурной организации водпо11 оболочки зависит от состояния самой белковой молекулы. Изменение состояния белка иод влиянием внешнего воздействия (например, нервного импульса) приводит в описываемой модели к очень сложной последовательности химических ре- [c.137]


что это такое, и для чего организму нужно?

Коллаген — нитевидный белок, основной строительный протеин. Он присутствует в большинстве тканей организма, формируя их структуру и обеспечивая прочность. Примерно треть всех белков в организме — коллаген.

Название белка происходит от греческого слова kolla, что в переводе означает «клей». Можно сказать, что коллаген связывает клетки вместе и удерживает эту связь. Скрепление клеток происходит при помощи длинных тонких белых волокон — фибрилл, которые образуются молекулами коллагена.

Существуют несколько типов коллагена с уникальными химическими составами. В природе его разновидностей минимум 16, но все они относятся к одному из 4-х типов. В организме человека присутствуют в основном I, II и III типы, из которых I наиболее распространен (около 90%). Волокна I типа наиболее прочные и эластичные.

Следующим по популярности в нашем теле является коллаген III, он присутствует в коже, мышцах и кишечных стенках. Состоит из более тонких и растяжимых фибрилл.

Коллаген II типа обнаруживается в хрящевой ткани и стекловидном теле. Он представляет собой рыхлые волокна.

IV тип коллагена тоже можно найти в теле человека. Из него состоят глубокие слои кожи, он также является строительным компонентом для хрусталика глаза. По форме представляет собой тонкую решетчатую сеть.

Функции коллагена:

  • Укрепление костных и хрящевых тканей, а также связок.
  • Облегчение суставной боли, снятие воспалений.
  • Регуляция мышечного питания и ускорение роста мышечной массы.
  • Поддержание здоровья и красоты кожи, волос, ногтей, зубов.
  • Образование стенок вен и капилляров.

Существуют также предположения, что коллаген стимулирует здоровую работу кишечника, снижает тревожность и улучшает настроение, помогает корректировать вес и полезен в качестве профилактического средства от проблем с сердечно-сосудистой системой.

Количество эндогенного коллагена в организме существенно снижается с возрастом. Замедляется синтез вещества, а фибриллы начинают быстрее разрушаться. Уже после 25-30 лет процесс разрушения коллагена становится более стремительным, чем синтез. Хронический стресс, вредные привычки и плохая экология усугубляют ситуацию. Изменения отражаются в том числе на внешности: ткани теряют гладкость и эластичность, кожа становится тоньше, появляются морщины.

Коллаген можно дополнительно получать из животной пищи.

Пищевые источники коллагена:

  • мясо, рыба, морепродукты;
  • желатин;
  • бульоны из костей;
  • яичный белок.

Следует знать, что достаточное потребление овощей и фруктов (в которых нет этого вещества) благоприятно сказывается на процессах его производства за счет содержания в них аминокислот и витаминов.

О недостатке коллагена могут свидетельствовать следующие признаки:

  • Появившиеся проблемы с костями и суставами: кости становятся хрупкими, суставы теряют подвижность.
  • Ухудшение состояния кожи: дряблость, сухость.
  • Ломкость ногтей и волос.
  • Слабость в мышцах.
  • Утомляемость.
  • Разрушение зубов.

Коллаген можно принимать в форме БАД в составе различных витаминно-минеральных комплексов. Например, в сочетании с гиалуроновой кислотой и витамином С. Оптимальное сочетание этих трех элементов есть в БАДе Гиалурон Комплекс №30 от CONSUMED.

Профилактическая суточная доза коллагена для взрослого человека — 5 г.

Для чего коже лица нужен Коллаген, как его сохранить и увеличить

После 25-30 лет многие процессы в организме действительно претерпевают значительные перемены. Со стороны кожи это проявляется потерей упругости, появлением морщин, цвет ее тускнеет. Связано это со многими изменениями, в частности, с уменьшением количества коллагена и эластина — белков, составляющих своеобразный каркас кожи; уменьшением количества гиалуроновой кислоты — необходимого компонента для поддержания оптимального содержания влаги, обеспечения правильного расположения цепочек коллагена и эластина, своевременной регенерации и сохранения тургора кожи.

Наличие в коже достаточного количества коллагена, эластина и гиалуроновой кислоты придает ей упругость и эластичность, а уменьшение их количества приводит к противоположному результату — появлению признаков увядания.

ПОМИМО ВОЗРАСТА, НА УМЕНЬШЕНИЕ СОДЕРЖАНИЯ КОЛЛАГЕНА ОКАЗЫВАЮТ ВЛИЯНИЕ И ДРУГИЕ ФАКТОРЫ: 

— стресс — из-за негативного влияния на коллаген гормона кортизола;
— избыточная инсоляция (УФ-излучение) ускоряет разрушение коллагена;
— употребление большого количества сахара повышает содержание глюкозы крови, которая вступает в реакцию с коллагеном и эластином, нарушая их структуру и функцию;
— гормональный дисбаланс;
— несбалансированная диета;
— вредные привычки и зависимости (никотин, алкоголь).

Таким образом, первые морщины можно заметить на коже лица уже в 25-30 лет.

Можно ли повернуть время вспять и остановить этот процесс? Увы, нет. Возможно ли замедлить увядание кожи и сохранить ее цветущий вид дольше? При современном развитии технологий, безусловно, ДА!

Основным принципом сохранения и продления молодости кожи является правильно подобранный косметический уход. Коллекция средств КОЛЛАГЕН разработана международной лабораторией LIBREDERM и рекомендована к применению женщинам 30+ с первыми признаками увядания кожи. Средства данной коллекции направлены на сохранение содержания достаточного количества коллагена в дерме и его функциональности. За 1,5 месяца применения возвращаются упругость и сияние кожи, сокращаются количество и глубина видимых кожных складок (морщин).*

Основу коллекции представляют базовые средства для ухода за кожей: КОЛЛАГЕН дневной крем для восстановления сияния и ровного цвета кожи SPF15 и КОЛЛАГЕН ночной крем для уменьшения морщин и восстановления упругости. В своем составе средства линейки КОЛЛАГЕН содержат молекулу-биомиметик Palmitoyl glycine, которая по своей молекулярной структуре является липоаминокислотой. Действие этой инновационной молекулы основано на стимуляции выработки собственного коллагена, улучшении микроциркуляции и защите коллагеновой матрицы.

УНИКАЛЬНАЯ МОЛЕКУЛА-БИОМИМЕТИК PALMITOYL GLYCINE:

— стирает глубокие морщины и мелкие морщинки сухости;
— как настоящий архитектор кожи, поддерживает коллагеновую сетку, защищая внеклеточный матрикс;
— выравнивает цвет кожи: осветляет пигментированные участки, убирает покраснения.

Эффект от применения средств из коллекции КОЛЛАГЕН с уникальной молекулой-биомиметиком в составе, заметен уже через 14 дней: кожа приобретает более молодой, свежий и сияющий вид.

КОЛЛАГЕН дневной крем для восстановления сияния и ровного цвета кожи SPF15

В состав дневного крема коллекции КОЛЛАГЕН также входит коллаген-эластиновый комплекс. Он образует на коже воздухопроницаемую матрицу благодаря которой снижается трансэпидермальная потеря воды, кожа лучше напитывается влагой, становится упругой и эластичной. Важным компонентом в составе является комбинация УФ-фильтров, которая защищает кожу от солнечных лучей, фотостарения и разрушающего действия свободных радикалов. Крем является идеальным средством ухода за кожей для женщин 30+ и прекрасной основой под макияж.

 

КОЛЛАГЕН ДНЕВНОЙ КРЕМ ДЛЯ ВОССТАНОВЛЕНИЯ СИЯНИЯ И РОВНОГО ЦВЕТА КОЖИ SPF15 50 МЛ

КУПИТЬ >

 

КРЕМ ОБЛАДАЕТ ПРЕКРАСНОЙ ЛЕГКОЙ ТЕКСТУРОЙ И НЕЖНЫМ АРОМАТОМ.

РЕКОМЕНДУЕТСЯ НАНОСИТЬ ЕЖЕДНЕВНО УТРОМ НА КОЖУ ЛИЦА ПО МАССАЖНЫМ ЛИНИЯМ.

 

КОЛЛАГЕН ночной крем для уменьшения морщин и восстановления упругости

Ночной крем коллекции КОЛЛАГЕН является базовым средством для ухода за кожей лица в ночное время и содержит в своем составе питательные масла. Масло ши (карите) входит в список ценнейших косметических масел, обладает смягчающими, сильными защитными и восстанавливающими свойствами, прекрасно питает и увлажняет кожу. Масло миндаля обладает отличными питательными, увлажняющими, смягчающими свойствами, повышает упругость кожи и разглаживает мелкие морщинки. Питательные масла помогают устранить сухость, раздражение и шелушение кожи. Как и дневной крем данной серии, ночной содержит коллаген-эластиновый комплекс. Не содержит парабены.

 

КОЛЛАГЕН НОЧНОЙ КРЕМ ДЛЯ УМЕНЬШЕНИЯ МОРЩИН И ВОССТАНОВЛЕНИЯ УПРУГОСТИ 50 МЛ

КУПИТЬ >

 

КРЕМ ОБЛАДАЕТ ПРЕКРАСНОЙ ЛЕГКОЙ ТЕКСТУРОЙ И НЕЖНЫМ АРОМАТОМ, БЫСТРО ВПИТЫВАЕТСЯ, ПРОНИКАЯ В ГЛУБОКИЕ СЛОИ И УХАЖИВАЯ ЗА КОЖЕЙ.

РЕКОМЕНДУЕТСЯ НАНОСИТЬ ЕЖЕДНЕВНО ВЕЧЕРОМ НА КОЖУ ЛИЦА ПО МАССАЖНЫМ ЛИНИЯМ.

 

Средства коллекции КОЛЛАГЕН доказали свою эффективность в клиническом тестировании с участием 40 женщин, проведенном под контролем дерматологов. По данным, полученным на 1-й и 42-й дни после ежедневного двукратного использования, видимый эффект — уменьшение числа морщин средней глубины на 33% — отмечен у 78% женщин. Кроме того, наблюдалось уменьшение выраженности глубоких морщин на 35% и уменьшение общей площади морщин на 20%. Клинически доказано, что дневной и ночной кремы коллекции КОЛЛАГЕН обладают высоким уровнем переносимости, не содержат парабенов и красителей и не раздражают кожу.

Для усиления омолаживающего действия рекомендуется одновременное применение дневного и ночного кремов коллекции. Регулярное использование косметических продуктов КОЛЛАГЕН вернет коже сияние, упругость, сделает рельеф более гладким, а овал лица — четким и подтянутым.

Среди разнообразия косметических продуктов для своей кожи всегда выбирай лучшее!  Выбирай LIBREDERM!

LIBREDERM — только то, что нужно твоей коже!

*Клиническое тестирование под контролем дерматологов 40 женщин. Средний возраст — 56 лет. Измерение на 1-й и 42-й дни после ежедневного двукратного использования LIBREDERM КОЛЛАГЕН.

Какой коллаген лучше?

Период 30-40 лет – пожалуй, самый приятный для любой женщины. Возрастных изменений ещё не так много, а свободы, энергии и ресурсов на реализацию жизненных планов хоть отбавляй.

Однако после 40 лет все сильнее начинают проявляться изменения во внешности и общем состоянии:

  • волосы редеют и тускнеют, растут медленнее и начинают седеть,
  • кожа истончается, сохнет, теряет упругость и эластичность,
  • ногти становятся ломкими, появляются морщины,
  • становится более заметным целлюлит,
  • портится осанка и слабеет зрение,
  • менее прочными и эластичными становятся стенки кровеносных сосудов.

Исследователи постоянно разрабатывают новые средства для продления молодости и сохранения красоты. Кое-что из открытий учёных уже превратилось в продукт, доступный для потребителя. Так, многие жители крупных городов сегодня выбирают БАДы, содержащие коллаген.

Коллаген – это своего рода каркас кожи, который отвечает за её упругость. Коллагеновые волокна составляют примерно 70% сухого вещества кожи. Однако с годами собственного коллагена в организме вырабатывается все меньше, поэтому его приходится восполнять специальными добавками с коллагеном.

Означает ли это, что стоит изучать отзывы о БАДах, содержащих коллаген? И на что действительно нужно обратить внимание при выборе добавок с коллагеном? Какой коллаген купить: в таблетках, капсулах или в пузырьках с жидкостью?

Мы постарались найти ответы на эти вопросы. Для примера возьмём продукт от Coral Club «Промарин пептиды коллагена», который содержит пептиды коллагена 1-го и 3-го типов в высокой дозировке. К слову, это основные типы коллагена, определяющие эластичность и упругость кожи. В стеклянном флаконе объемом 50 мл содержится 10 000 мг высококачественных пептидов рыбного коллагена.

Продукт «Промарин пептиды коллагена» не содержит лактозы, глютена, глюкозы, продуктов переработки сои.

Чтобы обеспечить легкое усвоение, длинные молекулы коллагена подвергают гидролизу, то есть процессу расщепления на более мелкие составляющие – пептиды. Не гидролизованный коллаген в кишечном тракте практически не усваивается. По этой причине холодец или мясные бульоны, содержащие крупные молекулы коллагена и желатина, не могут существенно улучшить синтез коллагена в организме.

Схема постепенного расщепления молекулы нативного коллагена до желатина и пептидов коллагена в процессе гидролиза.

Попадая в организм, пептиды коллагена легко преодолевают кишечный барьер, а затем включаются в процесс производства коллагеновых волокон. 86% пептидов коллагена в продукте «Промарин пептиды коллагена» имеют молекулярную массу ниже 10 кДа. Для сравнения молекулярная масса нативного коллагена составляет приблизительно 300 кДа.

Источником сырья для «Промарин пептиды коллагена” от Coral Club служит кожа глубоководных морских рыб: трески, сайды, пикши. Поэтому продукт подходит для людей разных вероисповеданий и пескетарианцев. Также коллаген, получаемый из кожи рыб, в отличие от коллагена животного происхождения не несёт риска заражения такими опасными заболеваниями как птичий грипп или коровье бешенство.

Каждая порция «Промарин пептиды коллагена» дополнительно содержит другие активные компоненты, которые способствуют естественному синтезу коллагена в коже:

  • Витамин С стимулирует синтез коллагена, эластина и гиалуроновой кислоты,
  • Биотин (витамина B7) является источником серы, которая необходима для синтеза коллагена,
  • Витамин В6 помогает формировать коллагеновые волокна из пептидов коллагена,
  • Экстракты черники и шпината. Их активные вещества защищают коллагеновые волокна от разрушения.

Добавки к пище с коллагеном можно встретить в форме таблеток, порошка и капсул. Считается, что жидкая форма облегчает процесс усвоения активных компонентов и делает продукт максимально биодоступным.

Кроме того, «Промарин пептиды коллагена” не содержит лишних калорий и синтетических добавок. В его состав входят только натуральные низкокалорийные подсластители растительного происхождения: эритритол и стевиол-гликозид, а также натуральные ароматизаторы.

Как отмечает производитель, регулярный приём «Промарин пептиды коллагена» может замедлить возрастные изменения кожи (сухость, потерю эластичности, неровность тона и истончение), улучшить состояние ногтей и волос, уменьшить проявление целлюлита, поддержать здоровье связок и сухожилий.

Исследования эффективности приема пептидов коллагена ведутся в разных странах мира не первое десятилетие и показывают весьма обнадеживающие результаты.

Например, в ходе рандомизированного контролируемого двойного слепого исследования учёные показали, что приём 10 000 мг пептидов коллагена на протяжении нескольких недель улучшил увлажнённость и эластичность кожи участников исследования в возрасте старше 65 лет.

Исследование, проведенное в Японии с участием 25 женщин с кожей, склонной к сухости и шелушению, показало, что ежедневный прием в течение 6 месяцев комплекса, содержащего 5 000 мг пептидов рыбного коллагена и 50 мг витамина С, приводит:

  • к уменьшению выраженности морщин. Это отметили 60% участниц.
  • к уменьшению ощущения сухости кожи. Это отметили 92% участниц.
  • к увеличению увлажненности кожи в области шеи примерно на 13,2% и эластичности кожи в области щек на 67% от исходного уровня. Эти показатели были получены в ходе аппаратных измерений.

Исследование, проведенное во Франции, в 2012 году с участием 106 европейских женщин в возрасте 40-65 лет выявило, что прием 10 000 мг гидролизата рыбьего коллагена ежедневно в течение 12 недель увеличил плотность коллагена в слое дермы на 8,83% по сравнению с группой плацебо, где увеличения отмечено не было. Степень фрагментации коллагеновых волокон уменьшилась на 17,8% через 4 недели и на 30,2% через 12 недель. Участки коллагеновых волокон стали длиннее, в то время как в группе плацебо участки коллагеновых волокон стали короче по сравнению с началом исследования.

Строение коллагеновых волокон, определяющее их высокую прочность и устойчивость к растяжению.

Всё это означает, что дополнительное поступление производных для синтеза коллагена потенциально позволит дольше сохранить красоту и молодость кожи, продлить активное долголетие.

Впрочем, не стоит полагаться только на БАДы. В первую очередь важно полноценно и разнообразно питаться, пить достаточно чистой и качественной воды, подобрать подходящую физическую нагрузку, чаще бывать на свежем воздухе, а также обязательно находить время для релаксации и отдыха.

БАД. Не является лекарством. Имеются противопоказания к применению.

На правах рекламы

Биорезорбируемые коллагеновые материалы в хирургии: 50 лет успеха | Файзуллин

1. Хилькин А.М., Шехтер А.Б., Истранов Л.П., Леменев В.Л. Коллаген и его применение в медицине. М.: Медицина, 1976. 228 с.

2. Шехтер А.Б., Гуллер А.Е., Истранов Л.П. и др. Морфология коллагеновых матриксов для тканевой инженерии (биосовместимость, биодеградация, тканевая реакция). Архив патологии. 2015; 77(6): 29–38. https://doi.org/10.17116/patol201577629-38

3. Истранов Л.П., Шехтер А.Б., Белова Л.А. Электронно-микроскопические исследования фибрилл ферменторастворенного коллагена. Биофизика. 1976; 21: 578–9.

4. Сычеников И.А., Шехтер А.Б., Дронов А.Ф. Коллагенопластика. Достижения и перспективы. Экспериментальная хирургия. 1974: 25–31.

5. Сычеников И.А., Абоянц Р.К., Дронов А.Ф. и др. Коллагенопластика в медицине. М.: Медицина, 1978.

6. Истранова Е.В., Абоянц Р.К., Истранов Л.П. Антимикробная активность коллагеновых губок. Фармация. 2011; 1: 34–7.

7. Шехтер А.Б., Истранов Л.П. Современные представления о структуре коллагена. Архив патологии. 1970; 32(7): 3–20.

8. Серов В.В., Шехтер А.Б. Соединительная ткань: функциональная морфология и общая патология. М.: Медицина, 1981.

9. Штильман М.И. Технология полимеров медико-биологического назначения. Полимеры природного происхождения. М.: Бином Лаборатория знаний, 2015.

10. Истранова Е.В., Истранов Л.П., Грищенко С.В. Фармацевтический анализ препаратов на основе коллагена. Фармация. 1986; 1: 22–4.

11. Глыбочко П.В., Аляев Ю.Г., Шехтер А.Б. и др. Экспериментальное обоснование создания гибридной матрицы и тканеинженерной конструкции на основе сетки из полигликолида и реконструированного коллагена с целью последующей заместительной уретропластики. Урология. 2015; 6: 5–13.

12. Dronov A., Rudenko T., Arutunova V. Collagen-minomycin complex. Antibiotics (Basel). 1977; 3: 283–6.

13. Shekhter A., Rudenko T., Istranov L., et al. Dinitrosyl iron complexes with glutathione incorporated into a collagen matrix as a base for the design of drugs accelerating skin wound healing. Eur J Pharm Sci. 2015; 78: 8–18. https://doi.org/10.1016/j.ejps.2015.06.002

14. Shekhter A., Berchenko G., Nikolaev A. Macrophage-fibroblast interaction and its possible role in the regulation of collagen metabolism during wound healing. Bull Exp Biol Med 1977; 83: 745–8.

15. Сычеников И.А., Николаев А.В., Шехтер А.Б. Лечение ран коллагеновыми препаратами. Хирургия. 1979; 3: 31–8.

16. Кантемирова Б.Ф., Шехтер А.Б. Применение коллагеновых покрытий при лечении глубоких ожоговых ран кожи. Вестник Акадмеднаук СССР. 1975; 7: 82–5.

17. Хилькин А.М., Шехтер А.Б., Леменев В.Л., Дронов А.Ф. Л чение скальпированных ран и ожогов кожи коллагеновыми пленками в эксперименте. Экспериментальная хирургия. 1972; 6: 37–41.

18. Берченко Г.Н., Шехтер А.Б., Николаев А.В. и др. Особенности заживления гнойных ран у больных при лечении коллагеновыми препаратами (гистохимическое и электронно-микроскопическое исследование). Архив патологии. 1985; 12: 37–44.

19. Ермолов А.С., Смирнов С.В., Хватов В.Б. и др. Биологическая повязка для лечения ожоговых ран IIIa степени. Хирургия. 2008; 10: 4–9.

20. Юмашев Г.С., Николаев А.В., Шехтер А.Б., Казбекова П.Н. Применение коллагеновой губки при лечении пролежней. Ортопедия и травматология. 1978; 12: 36.

21. Истранов Л.П., Абоянц Р.К., Белозерская Г.Г. и др. Местные гемостатические средства на основе коллагена. Фармация. 2007; 7: 29–32.

22. Khubutiya M., Klukvin I., Istranov L., et al. Stimulation of Regeneration of Hyaline Cartilage in Experimental Osteochondral Injury. Bull Exp Biol Med. 2008; 146(5): 658–61. https://doi.org/10.1007/s10517-009-0356-y

23. Абоянц Р.К., Истранов Л.П., Шехтер А.Б. и др. Гапкол новый остеопластический материал. Стоматология. 1996; 5: 23–5.

24. Крашенникова М.М., Шехтер А.Б. Применение коллагена при витальной ампутации пульпы зуба в эксперименте. Стоматология. 1973; 2: 1–4.

25. Преображенский Н.А., Гольдман И.И., Шехтер А.Б. Применение коллагена в реконструктивной хирургии среднего уха. Вестник оториноларингологии. 1973; 6: 57–62.

26. Levchik E., Aboianc R., Istranov L., Rudenko T. External p tion of the intestine anastomoses by collagen explants. Immunol Lett. 1997; 1(56): 490.

27. Сычеников И.А., Николаев А.В., Шехтер А.Б., Руденко Т.Г. Антибактериальные сосудистые протезы с антикоагулянтным свойствами и применение их в условиях инфицированной раны. Грудная хирургия. 1977; 6: 36–41.

28. Берченко Г.Н., Шехтер А.Б., Николаев А.В. и др. Особенности заживления гнойных ран у больных при лечении коллагеновыми препаратами (гистохимическое и электронномикроскопическое исследование). Архив патологии. 1985; 12: 37–44.

29. Ваисов А.Ш., Дронов А.Ф., Истранов Л.П., Руденко Т.Г. Применение коллагеновых препаратов при лечении кожных ран. Медицинский журнал Узбекистана. 1975; 8: 56–64.

30. Malinin V.V., Burakova M.A., Sidorova N.D., et al. Collagen sponge “cytothymacol”: A wound-healing stimulator. Pharm Chem J. 1998; 32: 622–4. https://doi.org/10.1007/BF02465842

31. Bardakova K.N., Grebenik E.A., Istranova E.V., et al. Reinforced Hybrid Collagen Sponges for Tissue Engineering. Bull Exp Biol Med. 2018; 165(1): 142–7. https://doi.org/10.1007/s10517-0184116-8

32. Kholkhoev B., Buinov A., Makotchenko V., et al. Electrically conductive composites of collagen and graphene. Russian Chemical Bulletin. 2018; 67(7): 1316–8. https://doi.org/10.1007/s11172018-2218-0

33. Chailakhyan R.K., Shekhter A.B., Ivannikov S.V., et al. Reconstruction of Ligament and Tendon Defects Using Cell Technologies. Bull Exp Biol Med. 2017; 162(4): 563–8. https://doi.org/10.1007/s10517-017-3660-y

34. Bardakova K.N., Grebenik E.A., Minaev N.V., et al. Tailoring the collagen film structural properties via direct laser cross-linking of star-shaped polylactide for robust scaffold formation. Mater Sci Eng C Mater Biol Appl. 2020; 107: 110300. https://doi.org/10.1016/j.msec.2019.110300

35. Zurina I.M., Shpichka A.I., Saburina I.N., et al. 2D/3D buccal epithelial cell self-assembling as a tool for cell phenotype maintenance and fabrication of multilayered epithelial linings in vitro. Biomed Mater. 2018; 13(5): 054104. https://doi.org/10.1088/1748-605X/aace1c

36. Zurina I.M., Presniakova V.S., Butnaru D.V., et al. Tissue engineering using a combined cell sheet technology and scaffolding approach. Acta Biomater. 2020; S 1742-7061(20)30337-8. https://doi.org/10.1016/j.actbio.2020.06.016

37. Tissue-engineered Construct Based on Buccal Mucosa Cells and Matrix From Collagen and Polylactoglycolide Fibers [Electronic resource]. URL: https://clinicaltrials.gov/ct2/show/NCT03205670 (accessed 10.05.2019)

38. Guller A.E., Grebenyuk P.N., Shekhter A.B., et al. BioreactorBased Tumor Tissue Engineering. Acta Naturae. 2016; 8(3): 4458. https://doi.org/10.32607/20758251-2016-8-3-44-58

39. Pappas A., Hyatt G. The evaluation of collagen film applied to skin defects in mice. Surg forum. 1960.

40. McBride C.M., Healey J.E. Jr., Butler J.J., White E.C. Use of collagen cloth for repair of tissue defects. Surg forum. 1964; 15: 70–1.

41. Abbenhaus J.I., Donald P. The use of collagen grafts for replacement of major skin loss. Laryngoscope. 1971; 81(10): 1650–1. https://doi.org/10.1288/00005537-197110000-00010

42. Wanke M., Collins R.L., Hartmann R., et al. Strukturabhängige Wundheilung bei temporärem Hautersatz mit Kollagen-Schaumfolien [Structure dependent wound healing with temporary skin substitute of collagen foam film]. Frankf Z Pathol. 1967; 77(2): 125–34.

43. Morgenstern L. Experimental partial splenectomy: application of cyanoacrylate monomer tissue adhesive for hemostasis. Am Surg. 1965; 31(11): 709–12.

44. Peacock E.E. JR., Seigler H.F., Biggers P.W. Use of tanned collagen sponges in the treatment of liver injuries. Ann Surg. 1965; 161(2): 238–47. https://doi.org/10.1097/00000658-196502000-00013

45. Fagien S. Facial soft-tissue augmentation with injectable autologous and allogeneic human tissue collagen matrix (autologen and dermalogen). Plast Reconstr Surg. 2000; 105(1): 362–75. https://doi.org/10.1097/00006534-200001000-00057

46. Hsu P.W., Salgado C.J., Kent K., et al. Evaluation of porcine dermal collagen (Permacol) used in abdominal wall reconstruction. J Plast Reconstr Aesthet Surg. 2009; 62(11): 1484–9. https://doi.org/10.1016/j.bjps.2008.04.060

47. Veves A., Sheehan P., Pham H.T. A randomized, controlled trial of Promogran (a collagen/oxidized regenerated cellulose dressing) vs standard treatment in the management of diabetic foot ulcers. Arch Surg. 2002; 137(7): 822–7. https://doi.org/10.1001/archsurg.137.7.822

48. Greenwood J.E., Clausen J., Kavanagh S. Experience with biobrane: uses and caveats for success. Eplasty. 2009; 9.

49. Marston W.A., Hanft J., Norwood P., Pollak R. The efficacy and safety of Dermagraft in improving the healing of chronic diabetic foot ulcers: results of a prospective randomized trial. Diabetes care. 2003; 26(6): 1701–5. https://doi.org/10.2337/diacare.26.6.1701

50. Landsman A.S., Cook J., Cook E., et al. A retrospective clinical study of 188 consecutive patients to examine the effectiveness of a biologically active cryopreserved human skin allograft (TheraSkin® ) on the treatment of diabetic foot ulcers and venous leg ulcers. Foot Ankle Spec. 2011; 4(1): 29–41. https://doi.org/10.1177/1938640010387417

51. Davis N.F., Kheradmand F., Creagh T. Injectable biomaterials for the treatment of stress urinary incontinence: their potential and pitfalls as urethral bulking agents. Int Urogynecol J. 2013; 24(6): 913–9. https://doi.org/10.1007/s00192-012-2011-9

52. Maslekar S., Smith K., Harji D., et al. Injectable collagen for the treatment of fecal incontinence: long-term results. Dis Colon Rectum. 2013; 56(3): 354–9. https://doi.org/10.1097/DCR.0b013e3182805276

53. Kimura M., Nito T., Sakakibara K.I., et al. Clinical experience with collagen injection of the vocal fold: a study of 155 patients. Auris Nasus Larynx. 2008; 35(1): 67–75. https://doi.org/10.1016/j.anl.2007.07.005

54. Slater N.J., van der Kolk M., Hendriks T., et al. Biologic grafts for ventral hernia repair: a systematic review. Am J Surg. 2013; 205(2): 220–30. https://doi.org/10.1016/j.amjsurg.2012.05.028

55. Kissane N.A., Itani K.M. A decade of ventral incisional hernia repairs with biologic acellular dermal matrix: what have we learned? Plast Reconstr Surg. 2012; 130(5 Suppl 2): 194S–202S. https://doi.org/10.1097/PRS.0b013e318265a5ec

56. Ibrahim A.M., Ayeni O.A., Hughes K.B., et al. Acellular dermal matrices in breast surgery: a comprehensive review. Ann Plast Surg. 2013; 70(6): 732–8. https://doi.org/10.1097/SAP.0b013e31824b3d30

57. Erdogan D., van Gulik T.M. Evolution of fibrinogen-coated collagen patch for use as a topical hemostatic agent. J Biomed Mater Res B Appl Biomater. 2008; 85(1): 272–8. https://doi.org/10.1002/jbm.b.30916

58. Chang W.K., Srinivasa S., MacCormick A.D., Hill A.G. G cin-collagen implants to reduce surgical site infection: systematic review and meta-analysis of randomized trials. Ann Surg. 2013; 258(1): 59–65. https://doi.org/10.1097/sla.0b013e3182895b8c

59. Creanor S., Barton A., Marchbank A. Effectiveness of a gentamicin impregnated collagen sponge on reducing sternal wound infections following cardiac surgery: a meta-analysis of randomised controlled trials. Ann R Coll Surg Engl. 2012; 94(4): 227–31. https://doi.org/10.1308/003588412X13171221590179

60. Hussain S.T. Local application of gentamicin-containing collagen implant in the prophylaxis and treatment of surgical site infection following vascular surgery. Int J Surg. 2012; 10 Suppl 1: 5–9. https://doi.org/10.1016/j.ijsu.2012.05.015

61. de Bruin A.F, Gosselink M.P., van der Harst E. Local application of gentamicin-containing collagen implant in the prophylaxis of surgical site infection following gastrointestinal surgery. Int J Surg. 2012; 10 Suppl 1: 21–7. https://doi.org/10.1016/j.ijsu.2012.05.014

62. Knaepler H. Local application of gentamicin-containing collagen implant in the prophylaxis and treatment of surgical site infection in orthopaedic surgery. Int J Surg. 2012; 10 Suppl 1: 15–20. https://doi.org/10.1016/j.ijsu.2012.05.020

63. Narotam P.K., José S., Nathoo N., et al. Collagen matrix (DuraGen) in dural repair: analysis of a new modified technique. Spine. 2004; 29(24): 2861–7. https://doi.org/10.1097/01.brs.0000148049.69541.ad

64. Silva J.B., Marchese G., Cauduro C., Debiasi M. Nerve conduits for treating peripheral nerve injuries: A systematic literature review. Hand Surg Rehabil. 2017; 36(2): 71–85. https://doi.org/10.1016/j.hansur.2016.10.212

65. Pabari A., Yang S.Y., Mosahebi A., Seifalian A.M. Recent advances in artificial nerve conduit design: strategies for the delivery of luminal fillers. J Control Release. 2011; 156(1): 2–10. https://doi.org/10.1016/j.jconrel.2011.07.001

66. Sotome S., Ae K., Okawa A., et al. Efficacy and safety of porous hydroxyapatite/type 1 collagen composite implantation for bone regeneration: a randomized controlled study. J Orthop Sci. 2016; 21(3): 373–80. https://doi.org/10.1016/j.jos.2016.01.007

67. Lee S.W., Kim S.G. Membranes for the guided bone regeneration. Maxillofac Plast Reconstr Surg. 2014; 36(6): 239. https://doi.org/10.14402/jkamprs.2014.36.6.239

68. Bourguignon T., Bouquiaux-Stablo A.L., Candolfi P., et al. Very long-term outcomes of the Carpentier-Edwards Perimount valve in aortic position. Ann Thorac Surg. 2015; 99(3): 831–7. https://doi.org/10.1016/j.athoracsur.2014.09.030

69. Sanz-Garcia A., Oliver-de-la-Cruz J., Mirabet V., et al. Heart valve tissue engineering: how far is the bedside from the bench? Expert Rev Mol Med. 2015; 17: e16. https://doi.org/10.1017/erm.2015.15

70. Atala A., Bauer S.B., Soker S., et al. Tissue-engineered autologous bladders for patients needing cystoplasty. Lancet. 2006; 367(9518): 1241–6. https://doi.org/10.1016/S0140-6736(06)68438-9

71. Hamilton N.J., Kanani M., Roebuck D.J., et al. Tissue-Engineered Tracheal Replacement in a Child: A 4-Year Follow-Up Study. Am J Transplant. 2015; 15(10): 2750–7. https://doi.org/10.1111/ajt.13318

72. Struecker B., Hillebrandt K.H., Raschzok N., et al. Implantation of a Tissue-Engineered Neo-Bile Duct in Domestic Pigs. Eur Surg Res. 2016; 56(1–2): 61–75. https://doi.org/10.1159/000441720

что это ᐈ Польза для суставов, Для кожи, Виды, Дефицит, Применение

Говоря о животном коллагене чаще всего подразумевают >бычий или говяжий коллаген>, который получают из хрящей, костей и шкур коров. Гораздо реже его источником становятся другие животные особи, например, свиньи и овцы. Отдельную разновидность представляет собой куриный коллаген, который получают, как понятно из названия, из тканей кур.

Животный коллаген содержит коллаген первого и третьего типа, который находится во многих участках человеческого организма. Он поддерживает здоровье и структуру кожи, костных тканей, мышц, сухожилий, а также связок и внутренних органов. Оба эти типа коллагена обнаружены в кишечнике, что позволяет предположить их важность для нормального функционирования пищеварительного тракта.

Весомым преимуществом животного коллагена является то, что коллаген третьего типа присутствует еще и в составе артерий. Поэтому добавки с таким активным ингредиентом приносят весомую пользу сердечно-сосудистой системе.

Куриный коллаген, в отличии от бычьего, является источником коллагена 2 типа, который лучше всего подходит для создания хрящевой ткани. Он поддерживает здоровье суставов и помогает снизить выраженность возрастных изменений.

Для создания коллагена могут использоваться разные животные особи. И современные всемирно-известные производители отдают предпочтение экологически чистому скоту. В частности, лучший бычий коллаген получают из коров, которые выращиваются на обширных пастбищах (на траве) и не получают химикатов. Такие добавки считаются самыми безопасными для здоровья.

Также животный коллаген может использоваться при терапии остеоартрита и других суставных заболеваний. Его нередко рекомендуют принимать для улучшения здоровья кишечника и более качественного ночного отдыха. По цене – это самый дешевый вариант.

Благодаря уникальным свойствам, он широко применяется в косметологии:

  1. Восстанавливает структуру волос, помогает придать им здоровый блеск;
  2. Смягчает, увлажняет кожу рук, ног и тела;
  3. Ускоряет регенерацию тканей (6).

Чем полезен коллаген — Bodygold

Коллаген представляет собой важный для организма белок. Его достаточное количество способно не только сохранить красоту и молодость, но и продлить жизнь человеку. Белки необходимы организму для поддержания работы внутренних органов, для здоровья кожи, мышц, суставов. Коллаген отвечает в первую очередь за соединительную ткань. Тот, кто хочет долго оставаться молодым, должен следить за его достаточным количеством в организме.

Функции коллагена

Это наиболее распространенный белок в организме. От него зависит состояние всех органов и систем. Его можно сравнить с клеем, который важен для целостности суставов, кожи и любых других тканей. Основными функциями являются:

  • Поддержание целостности тканей;
  • Нормализация работы суставов;
  • Укрепление костной ткани;
  • Восстановление клеток печени;
  • Восстановление и рост мышечной ткани;
  • Нормализация проницаемости кишечника.

Другими словами, фибриллярный белок необходим организму. Чем его меньше, чем больше хронических заболеваний можно получить. Также ухудшается внешний вид человека, ускоряются процессы старения. Он, как и любой белок, позволяет также восстанавливать энергию, которая так необходима всем клеткам организма. Поэтому часто добавки с добавлением коллагена употребляют спортсмены, которые тратят много энергии на тренировки.

Основные разновидности

Есть несколько классификаций этого белка. Он отличается как способом добычи, так и сырьем, из которого его получают. Чаще всего говорят о следующих видах:

  • Морской. Считается самым полезным, так как легче остальных видов усваивается организмом. Именно такой рыбий коллаген имеет способность быстро попадать в те ткани, где его сильнее всего не хватает. Однако эффект проявляется по-разному: у кого-то молодеет кожа, у кого-то суставы. Помимо улучшения внешности морской вид позволяет значительно улучшить самочувствие.
  • Животный. Эта разновидность усваивается человеческим организмом чуть дольше и сложнее. Омолаживающий эффект от него меньше, но он является довольно полезным для здоровья. Большое количество такого вида коллагена производится в европейских странах. Важно следить за состоянием скота, чтобы болезни не передавались людям.
  • Растительный. Это знакомый всем желатин, который считается очень полезным для суставов. Однако такое вещество усваивается организмом в очень маленьких количествах, поэтому чуда от его приема ждать не стоит. Есть специалисты, которые говорят, что на самом деле получить коллаген из растительных тканей нельзя.

Особенность разных видов фибриллярного белка в том, что их трудно распределить по функциям. Иногда человек начинает активно принимать морской коллаген, чтобы поддержать молодость кожи, а он полностью уходит на восстановление хрящей или волос. Контролировать этот процесс трудно. Однако специалисты говорят о том, что такой натуральное вещество не поступает туда, где его уже достаточно. То есть если продолжить его принимать, когда-нибудь он начнет заполнять и клетки кожи.

Формы добавок

Для восполнения нехватки коллагена постоянно выпускаются новые биодобавки. Препараты, его содержащие, продаются в следующих формах:

  • Порошок. Порошковый эффективен только если он является морской разновидностью, а не животной. Порошок в определенном количестве добавляют в воду или сок. Порошок нельзя употреблять сухим. Иногда его добавляют в еду, например, в каши.
  • Таблетки. По сути это тот же порошок, только спрессованный. Он усваивается немного хуже. Чтобы повысить его эффективность, необходимо пить много жидкости в течение дня. Чтобы получить заметный результат, его нужно употреблять немного дольше, чем жидкий иди порошковый.
  • Жидкость. Такой концентрат удобен в употреблении. Он выпускается как в чистом виде, так и с добавлением других полезных веществ, например, витаминов. Жидкий коллаген уже готов к употреблению и легко усваивается. Чаще всего он производится с добавками, но продается и коллаген без вкуса и запаха. Однако важно соблюдать дозировку, чтобы эффект был положительным.

Если подвести итог, то в любой форме коллаген может быть полезен, если не забывать рассчитывать дозировку и следить за питанием, питьевым режимом.

Польза для здоровья и красоты

Уровень коллагена в организме может достигать до 45%. Его называют белком красоты, так как он отвечает в первую очередь за состояние соединительной ткани. Чем его больше в организме, тем более упругая и эластичная кожа, здоровее суставы, гуще и красивее волосы. С возрастом уровень снижается, человек начинает стареть.

Достаточный уровень коллагена поможет иметь:

  • Гладкую упругую кожу;
  • Здоровые зубы;
  • Крепкие ногти;
  • Сильный густые волосы;
  • Сильные мышцы;
  • Хорошее зрение.

Понятно, что фибриллярный белок важен не только для поддержания красоты, но и для улучшения функциональности органов и тканей. Сложнее всего восполнять недостаток коллагена людям, у которых есть врожденный дефицит этого вещества.

Последствия нехватки коллагена

Недостаток соединительного белка плохо сказывается как на внешнем виде, так и на внутреннем состоянии человека. Процесс выработки в организме снижается после 25 лет, поэтому потребность в нем растет с возрастом. Возрастной дефицит встречается гораздо чаще, чем врожденный. Поэтому его можно восполнить, если следить за питанием и принимать специальные добавки.

Тело человека на 85% состоит из соединительной ткани, основой которой является коллаген. Недостаток повлечет на собой следующие проблемы:

  • Проблемы с мышцами, связками и суставами: артроз, разрывы связок, грыжи;
  • Появление растяжек и преждевременных морщин;
  • Проблемы с сердцем;
  • Варикозное расширение вен;
  • Выпадение волос, посеченные кончики.

Наукой доказано, что от образа жизни и питания человека зависит и количество коллагена. Также сильно снижает уровень этого белка яркое солнце. Курение, алкоголь, негативные факторы окружающей среды приводят к дефициту.

Как правильно принимать?

Прием коллагена поможет выглядеть красиво и восстановить силы, а также ткани организма. Однако никакие препараты, даже биодобавки нельзя принимать бесконтрольно. Есть несколько важных правил, которых стоит придерживаться:

  • Чтобы препараты были полезны, нужно помнить, что белок разных типов нельзя смешивать.
  • Если употребляется сразу несколько разных добавок, между приемами должно пройти не меньше часа.
  • При приеме необходимо пить достаточно чистой воды (до 2 л в день, для спортсменов – больше).
  • Нельзя принимать коллаген постоянно. Обычно рекомендуется курс в несколько месяцев, а затем перерыв. При проблемах с суставами его пьют до 6 месяцев, а затем 2-3 месяца перерыв.
  • Усилить действие помогут витамин С, поливитамины, кремний.
  • Если препарат в виде порошка, не стоит разбавлять его жидкостью, которая уже содержит белок.

Важно помнить: чтобы получить тело своей мечты и упругую кожу, нужно не только принимать специальные добавки, но и не забывать про физические нагрузки, ежедневный уход за телом, правильное питание и достаточное количество жидкости.

Коллаген — Физиопедия

Оригинальный редактор — Ваше имя будет добавлено сюда, если вы создали исходный контент для этой страницы.

Ведущие участники Люсинда Хэмптон и Ким Джексон

Коллаген — это основной белок кожи, сухожилий, связок, хрящей, костей и соединительной ткани.

Коллаген является неотъемлемой частью структуры различных тканей нашего тела. является основным нерастворимым волокнистым белком внеклеточного матрикса и соединительной ткани.

  • Это самый распространенный белок в животном мире.
  • Существует как минимум 16 типов коллагена, но 80-90 процентов коллагена в организме состоит из типов I, II и III
  • Он отвечает за выполнение множества важных биологических функций.
  • Наиболее известен структурной ролью, которую играет в организме.
  • Он присутствует в больших количествах в соединительной ткани и обеспечивает прочность на разрыв костей, сухожилий и связок, а также эластичность кожи.Он часто работает в сочетании с другими важными белками, такими как кератин и эластин. [1] [2]
  • Производство коллагена снижается с возрастом и воздействием таких факторов, как курение и ультрафиолетовое излучение.
  • Коллаген может использоваться в коллагеновых повязках для привлечения новых клеток кожи к участкам ран.
  • Косметические лосьоны, которые утверждают, что повышают уровень коллагена, вряд ли смогут сделать это, поскольку молекулы коллагена слишком велики, чтобы впитаться через кожу [3] .

Функция [править | править источник]

Коллаген — твердый, нерастворимый и волокнистый белок, который составляет одну треть белка в организме человека.

  • В большинстве коллагенов молекулы упакованы вместе, образуя длинные тонкие фибриллы. Они действуют как опорные конструкции и якоря клетки друг к другу. Придают коже прочность и эластичность.
  • Коллагены в организме человека сильные и гибкие.
  • Коллагеновые фибриллы
  • типа 1 особенно подвержены растяжению.Грамм на грамм, они прочнее стали. [3]

На данный момент идентифицировано около 30 различных типов коллагена. Наиболее распространенным типом коллагена, присутствующим в организме человека, является коллаген типа I, при этом также учитываются значительные количества коллагена типа II, III и IV.

  • Коллаген I- обнаружен в костях, сухожилиях и органах
  • Коллаген II — содержится в основном в хрящах
  • Коллаген III — обнаружен в основном в ретикулярных волокнах (тонкая волокнистая соединительная ткань, образующая сети, составляющие опорную ткань многих органов).
  • Коллаген IV — обнаружен в базальной мембране клеточных мембран (тонкий неклеточный слой, расположенный между эпителиальными клетками и соединительной тканью, которая их поддерживает, состоит из коллагена и других белков и выполняет множество функций, включая поддержку и фильтрацию) [4]
  • Коллаген V- содержится в волосах, ногтях [2]

Синтез и структура коллагена [править | править источник]

  1. Производство коллагена начинается с проколлагена — вещества, секретируемого вашими клетками.Он проходит обработку в двух частях вашей клетки: эндоплазматическом ретикулуме и теле Гольджи.
  2. Для всего этого процесса нужен витамин С.
  3. Структура коллагенового белка — это то, что придает ему уникальную силу, в которой нуждается ваше тело. Это тройная спираль — три цепи, вьющиеся друг в друга.
  4. В каждой из трех цепей, составляющих коллаген, 1050 аминокислот. И они удерживаются вместе с атомами водорода — мельчайшим атомом.
  5. Глицин — это аминокислота, которая занимает середину структуры тройной спирали, потому что она единственная, которая может поместиться.Глицин — это аминокислота, которая имеет один атом водорода в качестве боковой цепи. Это простейшая аминокислота.
  6. Эти длинные волокна существуют не просто как отдельные белковые нити. Коллаген может объединяться, образуя поперечно-полосатые горизонтальные пласты. [5]

NB Чем старше вы становитесь, тем меньше вырабатывается коллагена. А то, что вы делаете, не такое качественное, как коллаген вашей молодости. Это влияет на внешний вид кожи, поддержание здоровья суставов и многое другое. [5]

Заболевания, связанные с коллагеном [править | править источник]

Есть много типов заболеваний, связанных с коллагеном.Эти нарушения обычно возникают в результате неправильного сворачивания этих молекул, а иногда и из-за конкретной аминокислотной замены. Это включает:

Биохимия, синтез коллагена — StatPearls

Введение

Коллаген — это белковые молекулы, состоящие из аминокислот. Он обеспечивает структурную поддержку внеклеточного пространства соединительных тканей. Благодаря своей жесткости и устойчивости к растяжению он является идеальной матрицей для кожи, сухожилий, костей и связок.

Коллаген можно разделить на несколько групп в зависимости от типа структур, которые они образуют. Было обнаружено 28 различных типов коллагена, но, безусловно, наиболее распространенными являются типы с I по IV, при этом тип I составляет более 90% коллагена в организме человека. [1] [2] [3]

Основы

Аминокислоты являются строительными блоками белков; поэтому неудивительно, что коллаген состоит из аминокислот [4]. Первичной аминокислотной последовательностью коллагена является глицин-пролин-X или глицин-X-гидроксипролин [5]

X может быть любой из 17 других аминокислот, и каждая третья аминокислота представляет собой глицин.

Коллаген состоит из 3 цепей. Цепи скручены вместе, образуя тройную спираль. Поскольку глицин является самой маленькой из аминокислот, он позволяет цепи образовывать плотную конфигурацию и может выдерживать стресс.

Процесс синтеза коллагена происходит в основном в клетках фибробластов, которые являются специализированными клетками, основная функция которых заключается в синтезе коллагена и стромы. Синтез коллагена происходит как внутриклеточно, так и внеклеточно. Хотя разные типы коллагена могут подвергаться различным посттрансляционным модификациям, основные принципы синтеза коллагена перечислены ниже.

Проблемы, вызывающие озабоченность

Как и в случае любого биохимического пути, существует множество этапов, которые тщательно выполняются и жестко регулируются и контролируются. Однако при многих этапах обработки коллагена могут возникнуть генетические мутации, которые могут привести к ошибкам сборки, посттрансляционной модификации или дефициту питательных веществ, которые могут повлиять на ферментативную функцию. Некоторые примеры включают:

Несовершенный остеогенез — аутосомно-доминантное заболевание коллагена 1 типа, которое может проявляться различными проявлениями от легкой до летальной.Синдром Элерса-Данлоса, который также является наследственным заболеванием коллагена, имеющим по крайней мере 6 различных подтипов с различными мутациями разных типов коллагена. Наконец, дефицит витамина C — это дефицит питательных веществ, который приводит к изменению функции фермента гидроксилазы, которому необходим витамин C в качестве кофактора.

Сотовая связь

Внутриклеточное

Транскрипция мРНК в ядре

Перевод

  • мРНК перемещается в цитоплазму и взаимодействует с рибосомами для трансляции.

  • После трансляции она называется пре-пропополипептидной цепью; эта цепь затем перемещается в эндоплазматический ретикулум (ER) для посттрансляционной модификации.

Посттрансляционная модификация

  1. Сигнальный пептид на N-конце удален

  2. Остатки лизина и пролина получают дополнительные гидроксильные группы, добавленные к ним через ферменты гидроксилазы, которым необходим витамин С в качестве кофактора

  3. Гликозилирование выбранных гидроксильных групп на лизине с галактозой и глюкозой b

  • Три из гидроксилированных и гликозилированных про-а-цепей собираются путем скручивания в тройную спираль путем складывания, подобного застежке-молнии.Конфигурация тройной спирали — это 3 левые спирали, скрученные в правую катушку

  • Теперь молекула проколлагена готова к перемещению в аппарат Гольджи для окончательной модификации и собрана в секреторные пузырьки для входа во внеклеточное пространство

Внеклеточный

Пропептидное расщепление

Сборка коллагеновых фибрилл

Функция

Коллаген — самый распространенный белок в организме человека.Поэтому его можно разделить на множество видов. Наиболее распространены типы коллагена с I по V, каждый из которых выполняет разные функции.

Клиническая значимость

Как обсуждалось ранее, существуют проблемы, вызывающие озабоченность в биохимическом синтезе коллагена. Ошибки синтеза коллагена могут иметь клинические проявления. Некоторые известные заболевания — это цинга, несовершенный остеогенез и синдром Элерса-Данлоса.

Цинга

Дефицит водорастворимого витамина С или аскорбиновой кислоты в питательных веществах чаще всего вызывает цингу.Цинга редко встречается в развивающемся мире и чаще всего встречается у младенцев, пожилых людей и алкоголиков, у всех, кто может иметь недостаточное питание и недоедание. [6]

Пациенты могут иметь общую утомляемость, слабость, плохое заживление ран, анемию и заболевание десен. Клинически один из первых признаков цинги возникает на коже и проявляется как перифолликулярное кровоизлияние, когда фолликулы кожи закупорены кератином. Эти области выглядят как синякоподобные пятна вокруг волосяных фолликулов.Также могут быть хрупкие волоски, расположенные в подтверждении штопора. Цинга диагностируется клинически на основании диетического анамнеза, а рентген может показать поднадкостничное кровоизлияние или истончение кортикального слоя. Уровень аскорбиновой кислоты менее 11 мкмоль / л может помочь подтвердить диагноз. Лечение заключается в добавлении витамина С и диете, включающей помидоры, цитрусовые и другие овощи с высоким содержанием витамина С.

Несовершенный остеогенез (OI )

Это семейство генетических нарушений, которые влияют на кости, делая их слабыми и легко хрупкий.Наследование является аутосомно-доминантным, и в большинстве случаев это связано с мутациями в генах COL1A1 или COL1A2 . Существует 8 типов, каждый с разной степенью тяжести, причем тип 1 — самый легкий, а тип II — самый тяжелый [7].

Генные мутации влияют на образование проколлагена, при котором небольшая аминокислота глицина заменяется более объемными аминокислотами, которые изменяют структуру тройной спирали коллагена.

ОИ поражает 1 из 15 000 человек, и диагноз ставится клинически и может быть подтвержден тестами на ДНК или коллаген.Прогноз зависит от типа ОИ. Лекарства нет, а лечение является поддерживающим и основано на предотвращении переломов. Было доказано, что бисфосфонаты, хирургическое вмешательство и физиотерапия помогают.

Синдром Элерса-Данлоса (EDS )

Это группа наследственных заболеваний соединительной ткани, которым страдает примерно 1 человек из 5000 во всем мире. Существует 13 EDS, и признаки и симптомы различаются в зависимости от типа EDS. Большинство форм EDS наследуются аутосомно-доминантно, а мутации находятся в COL1A1, COL1A2, COL1A2, COL3A1, COL5A1, и многих других.Мутации в генах влияют на расщепление внеклеточных пептидов и изменяют сшивание и агрегацию фибрилл коллагена, что вызывает изменение стабильности и функциональности волокон. [8]

В зависимости от генетической мутации и типа пораженного коллагена пациенты могут иметь ряд клинических проявлений; тем не менее, у пациентов с EDS есть некоторые общие проявления, которые варьируются от легких до опасных для жизни.

Диагноз ставится клинически, исследования ДНК и мутации коллагена могут использоваться в качестве дополнительных.Прогноз во многом зависит от типа СЭД у пациента. Однако от EDS нет лекарства, и лечение является поддерживающим.

Факты и функции коллагена

Коллаген — это белок, состоящий из аминокислот, которые содержатся в организме человека. Вот посмотрите, что такое коллаген и как он используется в организме.

Факты о коллагене

Как и все белки, коллаген состоит из аминокислот, органических молекул, состоящих из углерода, водорода и кислорода. Коллаген на самом деле представляет собой семейство белков, а не один конкретный белок, к тому же это сложная молекула, поэтому вы не увидите для него простой химической структуры.

Обычно вы видите диаграммы, показывающие коллаген в виде волокна. Это самый распространенный белок у людей и других млекопитающих, составляющий от 25 до 35 процентов от общего содержания белка в вашем организме. Фибробласты — это клетки, которые чаще всего производят коллаген.

  • Слово коллаген происходит от греческого слова «колла», что означает «клей».
  • От восьмидесяти до 90 процентов коллагена в организме человека состоит из коллагена типов I, II и III, хотя известно по крайней мере 16 различных форм белка.
  • Грамм на грамм, коллаген I типа прочнее стали.
  • Коллаген, используемый в медицинских целях, не обязательно должен быть человеческим коллагеном. Белок также можно получить от свиней, крупного рогатого скота и овец.
  • Коллаген можно наносить на раны, чтобы он служил каркасом, на котором могут формироваться новые клетки, улучшая тем самым заживление.
  • Поскольку коллаген представляет собой большой белок, он не всасывается через кожу. Продукты для местного применения, содержащие коллаген, на самом деле не могут доставить его под поверхность кожи для восполнения поврежденных или стареющих тканей.Однако местный витамин А и родственные соединения действительно способствуют выработке коллагена.

Функции коллагена

Волокна коллагена поддерживают ткани тела, а коллаген является основным компонентом внеклеточного матрикса, который поддерживает клетки. Коллаген и кератин придают коже прочность, водонепроницаемость и эластичность. Потеря коллагена является причиной появления морщин. Производство коллагена снижается с возрастом, и белок может быть поврежден курением, солнечным светом и другими формами окислительного стресса.

Соединительная ткань состоит в основном из коллагена. Коллаген образует фибриллы, которые обеспечивают структуру фиброзной ткани, такой как связки, сухожилия и кожа. Коллаген также содержится в хрящах, костях, кровеносных сосудах, роговице глаза, межпозвонковых дисках, мышцах и желудочно-кишечном тракте.

Другое применение коллагена

Клеи животного происхождения на основе коллагена могут быть получены путем кипячения кожи и сухожилий животных. Коллаген — один из белков, придающих прочность и гибкость шкурам и коже животных.Коллаген используется в косметических процедурах и хирургии ожогов. Некоторые колбасные оболочки делают из этого белка. Коллаген используется для производства желатина, который представляет собой гидролизованный коллаген. Он используется в желатиновых десертах (например, Jell-O) и зефире.

Подробнее о коллагене

Помимо того, что коллаген является ключевым компонентом человеческого тела, он также часто встречается в продуктах питания. Желатин полагается на коллаген для «схватывания». Фактически, желатин можно получить даже из человеческого коллагена. Однако некоторые химические вещества могут мешать сшиванию коллагена.Например, свежий ананас может испортить Jell-O. Поскольку коллаген является животным белком, существуют некоторые разногласия по поводу того, считаются ли продукты, содержащие коллаген, такие как зефир и желатин, вегетарианскими.

Молекула месяца: коллаген

Ваш самый обильный белок

Коллаген составляет около четверти всего белка в вашем теле. Коллаген является основным структурным белком, образующим молекулярные кабели, которые укрепляют сухожилия и эластичные листы, поддерживающие кожу и внутренние органы.Кости и зубы состоят из минеральных кристаллов, добавленных к коллагену. Коллаген обеспечивает структуру нашего тела, защищает и поддерживает более мягкие ткани и соединяет их со скелетом. Но, несмотря на его важную функцию в организме, коллаген является относительно простым белком.

Тройная спираль коллагена

Коллаген состоит из трех цепочек, скрученных вместе в плотную тройную спираль. На приведенной здесь иллюстрации показан только небольшой сегмент всей молекулы — каждая цепь имеет длину более 1400 аминокислот, и здесь показано только около 20 аминокислот.Повторяющаяся последовательность из трех аминокислот образует эту прочную структуру. Каждая третья аминокислота — это глицин, небольшая аминокислота, которая идеально вписывается в спираль. Многие из оставшихся позиций в цепи заполнены двумя неожиданными аминокислотами: пролином и модифицированной версией пролина, гидроксипролином. Мы не ожидаем, что пролин будет настолько распространенным, потому что он образует излом в полипептидной цепи, который трудно приспособить к типичным глобулярным белкам. Но, как вы можете видеть в приведенных ниже примерах, кажется, что это как раз правильная форма для этого структурного белка.

Витамин C

Гидроксипролин, который имеет решающее значение для стабильности коллагена, создается путем модификации нормальных аминокислот пролина после построения коллагеновой цепи. Реакция требует витамина С, чтобы помочь в добавлении кислорода. К сожалению, мы не можем производить витамин С в нашем организме, и если мы не получаем его в достаточном количестве с пищей, результаты могут быть плачевными. Дефицит витамина С замедляет выработку гидроксипролина и останавливает выработку нового коллагена, что в конечном итоге приводит к цинге.Симптомы цинги — потеря зубов и легкое образование синяков — вызваны нехваткой коллагена для восстановления износа, вызванного повседневной деятельностью.

Коллаген на продуктовой полке

Коллаген домашнего скота — привычный ингредиент для приготовления пищи. Как и большинство белков, при нагревании коллаген теряет всю свою структуру. Тройная спираль разматывается, и цепи разъединяются. Затем, когда эта денатурированная масса запутанных цепочек остывает, она впитывает всю окружающую воду, как губка, образуя желатин.

Веревки и лестницы
Мы производим множество различных видов коллагена, которые образуют длинные веревки и жесткие листы, которые используются для структурной поддержки у взрослых животных и в качестве путей для клеточного движения во время развития. Все они содержат длинный отрезок тройной спирали, соединенный с разными типами концов. Самый простой — это просто длинная тройная спираль с тупыми концами. Эти молекулы коллагена «типа I» соединяются бок о бок, как волокна в веревке, образуя прочные фибриллы. Эти фибриллы пересекают пространство почти между всеми нашими клетками.

На этой иллюстрации изображена базальная мембрана, которая образует прочную поверхность, поддерживающую кожу и многие органы. Другой коллаген — «тип IV» — составляет структурную основу этой мембраны. Коллаген IV типа имеет шаровидную головку на одном конце и дополнительный хвост на другом. Головы прочно соединяются друг с другом, голова к голове, а четыре молекулы коллагена связываются вместе через свои хвосты, образуя Х-образный комплекс. Используя эти два типа взаимодействий, коллаген IV типа образует расширенную сеть, показанную здесь голубым цветом.Две другие молекулы — ламинин в форме креста (сине-зеленый) и длинные змеиные протеогликаны (зеленый) — заполняют пустоты, образуя плотный слой.

Произошла ошибка при настройке пользовательского файла cookie

Этот сайт использует файлы cookie для повышения производительности. Если ваш браузер не принимает файлы cookie, вы не можете просматривать этот сайт.


Настройка вашего браузера для приема файлов cookie

Существует множество причин, по которым cookie не может быть установлен правильно. Ниже приведены наиболее частые причины:

  • В вашем браузере отключены файлы cookie.Вам необходимо сбросить настройки своего браузера, чтобы он принимал файлы cookie, или чтобы спросить вас, хотите ли вы принимать файлы cookie.
  • Ваш браузер спрашивает вас, хотите ли вы принимать файлы cookie, и вы отказались. Чтобы принять файлы cookie с этого сайта, нажмите кнопку «Назад» и примите файлы cookie.
  • Ваш браузер не поддерживает файлы cookie. Если вы подозреваете это, попробуйте другой браузер.
  • Дата на вашем компьютере в прошлом. Если часы вашего компьютера показывают дату до 1 января 1970 г., браузер автоматически забудет файл cookie.Чтобы исправить это, установите правильное время и дату на своем компьютере.
  • Вы установили приложение, которое отслеживает или блокирует установку файлов cookie. Вы должны отключить приложение при входе в систему или проконсультироваться с системным администратором.

Почему этому сайту требуются файлы cookie?

Этот сайт использует файлы cookie для повышения производительности, запоминая, что вы вошли в систему, когда переходите со страницы на страницу. Чтобы предоставить доступ без файлов cookie потребует, чтобы сайт создавал новый сеанс для каждой посещаемой страницы, что замедляет работу системы до неприемлемого уровня.


Что сохраняется в файле cookie?

Этот сайт не хранит ничего, кроме автоматически сгенерированного идентификатора сеанса в cookie; никакая другая информация не фиксируется.

Как правило, в cookie-файлах может храниться только информация, которую вы предоставляете, или выбор, который вы делаете при посещении веб-сайта. Например, сайт не может определить ваше имя электронной почты, пока вы не введете его. Разрешение веб-сайту создавать файлы cookie не дает этому или любому другому сайту доступа к остальной части вашего компьютера, и только сайт, который создал файл cookie, может его прочитать.

Collagen Tissue Engineering: разработка новых биоматериалов и приложений

  • 1

    Aszódi A, Legate KR, Nakchbandi I., Fässler R 2006 Что мутанты мыши учат нас о функции внеклеточного матрикса. Annu Rev Cell Dev Biol 22 : 591–621

    Статья Google ученый

  • 2

    Grant ME 2007 От химии коллагена к клеточной терапии — личное путешествие. Int J Exp Pathol 88 : 203–214

    CAS Статья Google ученый

  • 3

    Вейт Г., Коббе Б., Кин Д. Р., Полссон М., Кох М., Вагенер Р. 2006 Коллаген XXVIII, новый фактор фон Виллебранда Домен-содержащий белок с множеством дефектов коллагенового домена. J Biol Chem 281 : 3494–3504

    CAS Статья Google ученый

  • 4

    Канти Э.Г., Кадлер К.Е. 2005 Транспортировка, процессинг и фибриллогенез проколлагена. J Cell Sci 118 : 1341–1353

    CAS Статья Google ученый

  • 5

    Smith K, Rennie MJ 2007 Новые подходы и недавние результаты, касающиеся синтеза коллагена в тканях человека. Curr Opin Clin Nutr Metab Care 10 : 582–590

    CAS Статья Google ученый

  • 6

    Cui FZ, Li Y, Ge J 2007 Самосборка минерализованных коллагеновых композитов. Mater Sci Eng R Rep 57 : 1–27

    Артикул Google ученый

  • 7

    Тейлор Д. 2007 Перелом и восстановление кости: многомасштабная проблема. J Mater Sci 42 : 8911–8918

    CAS Статья Google ученый

  • 8

    Бюлер М.Дж., Акбаров Т. 2007. Механика разрушения белковых материалов. Mater Today 10 : 46–58

    CAS Статья Google ученый

  • 9

    Johns DE, Athanasiou KA 2007 Характеристики дизайна для инженерии ткани диска височно-нижнечелюстного сустава: обучение на основе сухожилия и суставного хряща. Proc Inst Mech Eng [H] 221 : 509–526

    CAS Статья Google ученый

  • 10

    Muir H, Bullough P, Maroudas A 1970 Распределение коллагена в суставном хряще человека с некоторыми его физиологическими последствиями. J Bone Joint Surg Br 52 : 554–563

    CAS Статья Google ученый

  • 11

    Науманн А., Деннис Дж. Э., Авадаллах А., Каррино Д. А., Мансур Дж. М., Кастенбауэр Е., Каплан А. И. 2002 Иммунохимическая и механическая характеристика подтипов хряща у кроликов. J Histochem Cytochem 50 : 1049–1058

    CAS Статья Google ученый

  • 12

    Vogel KG, Peters JA 2005 Гистохимия определяет богатый протеогликанами слой в сухожилиях сгибателей крупного рогатого скота, подверженных изгибу. J Взаимодействие с нейронами опорно-двигательного аппарата 5 : 64–69

    CAS PubMed Google ученый

  • 13

    Fan L, Sarkar K, Franks DJ, Uhthoff HK 1997 Оценка общего коллагена и коллагена типов I и III в сухожилиях вращательной манжеты собаки. Calcif Tissue Int 61 : 223–229

    CAS Статья Google ученый

  • 14

    Fleischmajer R, Perlish JS, Timpl R, Olsen BR 1988 Промежуточные продукты проколлагена во время фибриллогенеза сухожилий. J Histochem Cytochem 36 : 1425–1432

    CAS Статья Google ученый

  • 15

    Оттани В., Распанти М., Руджери А. 2001 Структура коллагена и функциональное значение. Микрон 32 : 251–260

    CAS Статья Google ученый

  • 16

    Evanko SP, Vogel KG 1990 Ультраструктура и состав протеогликанов в развивающейся фиброзно-хрящевой области сухожилия крупного рогатого скота. Матрица 10 : 420–436

    CAS Статья Google ученый

  • 17

    Меткалф А.Д., Фергюсон М.В. 2007 Тканевая инженерия замещающей кожи: перекресток биоматериалов, заживления ран, эмбрионального развития, стволовых клеток и регенерации. J R Soc Интерфейс 4 : 413–437

    CAS Статья Google ученый

  • 18

    Waller JM, Maibach HI 2006 Возраст, структура и функция кожи, количественный подход (II): содержание и структура белков, гликозаминогликанов, воды, липидов. Skin Res Technol 12 : 145–154

    Артикул Google ученый

  • 19

    Torbet J, Malbouyres M, Builles N, Justin V, Roulet M, Damour O, Oldberg A, Ruggiero F, Hulmes DJ 2007 Ортогональный каркас из магнитно выровненных коллагеновых пластинок для реконструкции стромы роговицы. Биоматериалы 28 : 4268–4276

    CAS Статья Google ученый

  • 20

    Hirsch M, Prenant G, Renard G 2001 Трехмерная супрамолекулярная организация внеклеточного матрикса в строме роговицы человека и кролика, выявленная методами сверхбыстрого замораживания и глубокого травления. Exp Eye Res 72 : 123–135

    CAS Статья Google ученый

  • 21

    Мик К.М., Леонард Д.В., Коннон С.Дж., Деннис С., Хан С. 2003 Прозрачность, отек и рубцы в строме роговицы. Глаз 17 : 927–936

    CAS Статья Google ученый

  • 22

    Hartgerink JD, Beniash E, Stupp SI 2001 Самосборка и минерализация нановолокон пептид-амфифил. Наука 294 : 1684–1688

    CAS Статья Google ученый

  • 23

    Hartgerink JD, Beniash E, Stupp SI 2002 Пептид-амфифильные нановолокна: универсальная основа для подготовки самособирающихся материалов. Proc Natl Acad Sci USA 99 : 5133–5138

    CAS Статья Google ученый

  • 24

    Племянница К.Л., Хартгеринк Дж. Д., Доннерс Дж. Дж., Ступп С.И. 2003 Самосборка, объединяющая две биоактивные молекулы пептид-амфифил в нановолокна за счет электростатического притяжения. J Am Chem Soc 125 : 7146–7147

    CAS Статья Google ученый

  • 25

    Чжан С. 2003 Производство новых биоматериалов путем молекулярной самосборки. Nat Biotechnol 21 : 1171–1178

    CAS Статья Google ученый

  • 26

    Марини Д.М., Хван В., Лауффенбургер Д.А., Чжан С., Камм Р.Д. 2002 Левая спиральная лента промежуточных звеньев при самосборке β-листового пептида. Nano Lett 2 : 295–299

    CAS Статья Google ученый

  • 27

    Ряднов М.Г., Вулфсон Д.Н. 2003 Разработка морфологии самособирающегося белкового волокна. Nat Mater 2 : 329–332

    CAS Статья Google ученый

  • 28

    Парамонов С.Е., Гауба В., Хартгеринк Дж. Д. 2005 Синтез коллагеноподобных пептидных полимеров путем нативного химического лигирования. Макромолекулы 38 : 7555–7561

    CAS Статья Google ученый

  • 29

    Коиде Т., Хомма Д.Л., Асада С., Китагава К. 2005 Самокомплементарные пептиды для образования коллагеноподобных тройных спиральных супрамолекул. Bioorg Med Chem Lett 15 : 5230–5233

    CAS Статья Google ученый

  • 30

    Kotch FW, Raines RT 2006 Самосборка тройных спиралей синтетического коллагена. Proc Natl Acad Sci USA 103 : 3028–3033

    CAS Статья Google ученый

  • 31

    Лангер Р., Vacanti JP 1993 Тканевая инженерия. Наука 260 : 920–926

    CAS Статья Google ученый

  • 32

    Санчес К., Аррибарт Х., Гилль М.М. 2005 Биомиметизм и биовдохновение как инструменты для разработки инновационных материалов и систем. Nat Mater 4 : 277–288

    CAS Статья Google ученый

  • 33

    Sargeant TD, Guler MO, Oppenheimer SM, Mata A, Satcher RL, Dunand DC, Stupp SI 2008 Гибридные костные имплантаты: самосборка нановолокон пептидных амфифилов в пористом титане. Биоматериалы 29 : 161–171

    CAS Статья Google ученый

  • 34

    Holmes TC, de Lacalle S, Su X, Liu G, Rich A, Zhang S. 2000 Обширный рост нейритов и активное образование синапсов на самособирающихся пептидных каркасах. Proc Natl Acad Sci USA 97 : 6728–6733

    CAS Статья Google ученый

  • 35

    Кисидай Дж., Джин М., Курц Б., Хунг Х, Семино С., Чжан С., Гродзинский А.Дж. 2002 Самособирающийся пептидный гидрогель способствует производству внеклеточного матрикса хондроцитов и делению клеток: последствия для восстановления хрящевой ткани. Proc Natl Acad Sci USA 99 : 9996–10001

    CAS Статья Google ученый

  • 36

    Semino CE, Merok JR, Crane GG, Panagiotakos G, Zhang S 2003 Функциональная дифференциация сфероидных структур, подобных гепатоцитам, от предполагаемых клеток-предшественников печени в трехмерных пептидных каркасах. Дифференциация 71 : 262–270

    CAS Статья Google ученый

  • 37

    Ellis-Behnke RG, Liang YX, You SW, Tay DK, Zhang S, So KF, Schneider GE 2006 Nano нейровязание: каркас из пептидных нановолокон для восстановления мозга и регенерации аксонов с функциональным возвращением зрения. Proc Natl Acad Sci USA 103 : 5054–5059

    CAS Статья Google ученый

  • 38

    Авад Х.А., Бойвин Г.П., Дресслер М.Р., Смит Ф.Н., Янг Р.Г., Батлер Д.Л. 2003 Ремонт повреждений сухожилий надколенника с использованием композита клетка-коллаген. J Orthop Res 21 : 420–431

    CAS Статья Google ученый

  • 39

    Juncosa-Melvin N, Shearn JT, Boivin GP, ​​Gooch C, Galloway MT, West JR, Nirmalanandhan VS, Bradica G, Butler DL 2006 Влияние механической стимуляции на биомеханику и гистологию конструкций губчатых стволовых клеток и коллагена для ремонта сухожилия надколенника кролика. Tissue Eng 12 : 2291–2300

    CAS Статья Google ученый

  • 40

    Джункоса-Мелвин Н., Матлин К.С., Холдкрафт Р.В., Нирмаланандан В.С., Батлер Д.Л. 2007 Механическая стимуляция увеличивает экспрессию коллагена типа I и коллагена типа III в конструкциях губчатых стволовых клеток и коллагена для восстановления сухожилия надколенника. Tissue Eng 13 : 1219–1226

    CAS Статья Google ученый

  • 41

    Koide T 2007 Разработаны трехспиральные пептиды как инструменты для биохимии коллагена и инженерии матрикса. Philos Trans R Soc Lond B Biol Sci 362 : 1281–1291

    CAS Статья Google ученый

  • 42

    Chung HJ, Park TG 2007 Готовые каркасы с поверхностной инженерией и выпуском лекарств для тканевой инженерии. Adv Drug Deliv Rev. 59 : 249–262

    CAS Статья Google ученый

  • 43

    Nair LS, Laurencin CT 2007 Биоразлагаемые полимеры как биоматериалы. Prog Polym Sci 32 : 762–798

    CAS Статья Google ученый

  • 44

    Cao Y, Liu Y, Liu W, Shan Q, Buonocore SD, Cui L 2002 Соединение дефектов сухожилия с использованием сухожилия, сконструированного на основе аутологичных теноцитов, на модели курицы. Plast Reconstr Surg 110 : 1280–1289

    PubMed Google ученый

  • 45

    Лю В., Чен Б., Дэн Д., Сюй Ф, Цуй Л., Цао Ю. 2006 Ремонт дефекта сухожилия с помощью искусственного сухожилия дермальных фибробластов на модели свиньи. Tissue Eng 12 : 775–788

    Артикул Google ученый

  • 46

    Hu X, Liu W, Cui L, Wang M, Cao Y 2005 Тканевая инженерия почти прозрачной стромы роговицы. Tissue Eng 11 : 1710–1717

    CAS Статья Google ученый

  • 47

    Liu Y, Chen F, Liu W, Cui L, Shang Q, Xia W, Wang J, Cui Y, Yang G, Liu D, Wu J, Xu R, Buonocore SD, Cao Y 2002 Ремонт большой свиньи дефекты суставного хряща на всю толщину с использованием аутологичного хрящевого хряща, сконструированного с помощью хондроцитов. Tissue Eng 8 : 709–721

    CAS Статья Google ученый

  • 48

    Zhou G, Liu W, Cui L, Wang X, Liu T., Cao Y 2006 Ремонт суставных костно-хрящевых дефектов суставов свиней в областях, не несущих веса, с использованием аутологичных стромальных клеток костного мозга. Tissue Eng 12 : 3209–3221

    CAS Статья Google ученый

  • 49

    Liu W, Cui L, Cao Y 2006 Реконструкция кости с помощью BMSC. Методы Enzymol 420 : 362–380

    CAS Статья Google ученый

  • 50

    Цуй Л., Лю Б., Лю Дж., Чжан В., Цен Л., Сунь Дж., Инь С., Лю В., Цао Ю. 2007 Восстановление дефектов костей черепа с помощью стволовых клеток, полученных из жировой ткани, и кораллового каркаса на модели собаки. Биоматериалы 28 : 5477–5486

    CAS Статья Google ученый

  • 51

    Zhu L, Liu W, Cui L, Cao Y 2006 Тканевая репарация костей дефектов козьего бедра с помощью остеогенно индуцированных стромальных клеток костного мозга. Tissue Eng 12 : 423–433

    CAS Статья Google ученый

  • 52

    Шан Кью, Ван З., Лю В., Ши Й, Цуй Л., Цао Ю. 2001 Тканевая репарация костей дефектов черепа овец с использованием аутологичных стромальных клеток костного мозга. J Craniofac Surg 12 : 586–593

    CAS Статья Google ученый

  • 53

    Weng Y, Wang M, Liu W, Hu X, Chai G, Yan Q, Zhu L, Cui L, Cao Y 2006 Восстановление экспериментальных дефектов альвеолярной кости с помощью тканевой инженерии кости. Tissue Eng 12 : 1503–1513

    CAS Статья Google ученый

  • Ген COL1A1: MedlinePlus Genetics

    Синдром Элерса-Данлоса

    Было обнаружено, что мутации в гене COL1A1 вызывают несколько форм синдрома Элерса-Данлоса, группы заболеваний, которые влияют на соединительные ткани, поддерживающие кожу, кости, кровеносные сосуды и многие другие органы и ткани.Эти мутации происходят в одной копии гена COL1A1 в каждой клетке.

    По крайней мере пять мутаций в гене COL1A1 могут привести к типу артрохалазии при синдроме Элерса-Данлоса, который характеризуется необычно большим диапазоном движений в суставах (гипермобильностью) и вывихами обоих бедер при рождении. Генетические изменения, вызывающие эту форму расстройства, приводят к образованию цепи про-α1 (I), в которой отсутствует критический сегмент. Отсутствие этого сегмента препятствует сборке и переработке цепей про-α1 (I) в зрелые молекулы коллагена I типа.Ткани, богатые коллагеном I типа, такие как кожа, кости и сухожилия, больше всего страдают от этого изменения.

    Мутации гена COL1A1 также являются очень редкой причиной классического и сосудистого типов синдрома Элерса-Данлоса. (В большинстве случаев эти типы являются результатом мутаций в других генах.) Классический тип характеризуется мягкой, очень эластичной (эластичной) и хрупкой кожей; аномальное рубцевание; и гипермобильность суставов. Кроме того, люди с классическим синдромом Элерса-Данлоса, возникшим в результате мутации гена COL1A1 , предрасположены к разрыву (разрыву) крупных артерий в зрелом возрасте.Сосудистый тип связан с разрывом кровеносных сосудов, кишечника и других органов. Одна мутация гена COL1A1 , которая была связана как с классическим, так и с сосудистым типом синдрома Элерса-Данлоса, заменяет аминокислоту аргинин на аминокислоту цистеин в положении 312 в цепи про-α1 (I) (обозначается как Arg312Cys или R312C). ). Измененная цепь про-α1 (I) мешает другим белкам, строящим коллаген, нарушая структуру фибрилл коллагена I типа и задерживая коллаген в клетке.Эти изменения в коллагене увеличивают риск разрыва кровеносных сосудов и органов, а также других аномалий, которые могут возникать при классическом и сосудистом типах синдрома Элерса-Данлоса.

    Подробнее об этом состоянии здоровья .

    Добавить комментарий

    Ваш адрес email не будет опубликован. Обязательные поля помечены *